Энтеропептидаза

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Активатор трипсиногена узнает специфическую последовательность. Физиологический активатор трипсиногена — энтеропептидаза (называемая также энтерокиназой) находится на поверхности мембраны эпителиальных клеток в двенадцатиперстной кишке. Исключительно узкую специфичность энтеропептидазы харак- [c.74]

Активация трипсиногена характерна для других систем. Система трипсиноген — энтеропептидаза представляет собой, по-види-мому, типичную систему специфического протеолиза (табл. 4.2) в следующих аспектах [c.75]

Трипсин. Трипсиноген и трипсин получены в кристаллическом виде, полностью расшифрована их первичная структура и известен молекулярный механизм превращения профермента в активный фермент. В опытах in vitro превращение трипсиногена в трипсин катализируют не только энтеропептидаза и сам трипсин, но и другие протеиназы и ионы Са . [c.420]

Энтеропептидаза Селективное расщепление связи [c.459]

Процесс превращения трипсиногена в трипсин происходит под действием фермента, вырабатываемого в киетках слизистой оболочки кишечника — энтеропептидазы, а затем аутокаталитически под влиянием трипсина и сводится к отщеплению с Л/ -конца полипептида шести аминокислотньгх остатков (рис. 24.3). [c.363]

К глюкопротеидам относятся некоторые ферменты, как, например, энтеропептидаза (раньше энтерокиназа), некоторые гормоны, как, например, фолликулостимулирующий гормон гипофиза и др. [c.55]

Энтеропептидаза под названием энтерокиназа открыта Н. П. Ше-повальниковым в лаборатории И. П. Павлова. Энтеропептидаза относится к глюкопротеидам и содержит около 30% полисахарида, состоя-н1его из маннозы, фруктозы, галактозы и аминосахаров (см. стр. 55). [c.182]

Какова роль энтеропептидазы кишечного сока [c.214]

Энтеропептидаза (гидролизует пептиды превращает трипсиноген в трипсин) [c.47]

Свойства. Белый кристаллический порошок. Легко растворим в воде, плохо растворим в других растворителях. Неактивный предшественник трипсина. Путем автокатализа под действием трипсина или энтеропептидазы (энтерокиназы) переходит в активный трипсин с отщеплением неактивного гексапептида. Изо- лек ическая точка при pH = 9,3. [c.396]

Применение. Для выявления энтеропептидазы и для других биохимических исследований как реактив при гельфцльтрации. [c.396]

Смесь высокомолекулярных полипептидов и нерасщеплеяных белков из желудка поступает в верхний отдел кишечника (двенадцатиперстную кишку), где происходит дальнейшее ферментативное превращение. Из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку выделяется сок, содержащий трипсиногев и химотрипсиноген — проферменты трипсина и химотрипсина. Естественным активатором трипсиногена в трипсин служит энтеропептидаза (энгерокиназа, К. Ф. 3. 4. 4. 8). Трипсин — активатор превращения химотрипсиногена в химотрипсин. [c.15]

Энтеропептидаза из слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки свиньи [c.567]

Дитохром С из бычьего сердца Эластаза из поджелудочной железы свиньи Энтеропептидаза из слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки свиньи [c.687]

Энтерокиназа см. Энтеропептидаза из слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки свиньи [c.567]

Ферменты, находящиеся в неактивном сосгоянии, получили название проферментов или зимогенов (пепсиноген, трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза А и т. д.). Превращения проферментов (зимогенов) в активные ферменты осуществляется каталитически под действием либо соответствующих ферментов, либо ионов водорода. Например, пепсиноген активируется ионами водорода и самим пепсином трипсиноген — трипсином и энтерокиназой (энтеропептидазой) химотрипсиноген и прокарбоксипептидаза А — трипсином. Характерно, что некоторые проферменты активируются теми же ферментами, например пепсиноген пепсином, трипсиноген трипсином. Пепсиноген, трипсиноген, химотрипсиноген и некоторые другие получены в виде чистых кристаллических белков, установлен их химический состав. Механизм активации во всех изученных случаях заключается в разрыве некоторых пептидных цепей с отщеплением или без отщепления свободных пептидов. [c.136]

Трипсиноген Энтеропептидаза Трипсин -Arg X-, -1у5-Х- [c.374]

В клетках поджелудочной железы синтезируются проферменты следующих эндопептидаз трипсина, химотрипсина и эластазы. В настоящее время полностью раскрыт механизм активации трипсиногена (профермента) с переводом его в активную форму — трипсин. Механизм активации сходен с таковым у пепсина и представляет собой частичный протеолиз под действием энтеропептидазы от полипептидной цепи трипсиногена отрывается N-концевой гексапептид. В результате такого отрыва и сопутствующих конформационных изменений полипептидной цепи формируется активный центр трипсина (рис. 12.4,12.5). Селективность действия трип- [c.376]

Нарушения переваривания и всасывания белков могут быть вызваны следующими причинами 1) дефицит пепсина, который возникает при частичной резекции желудка за счет уменьшения секреции пепсиногена клетками слизистой (их количество сокращено) 2) дефицит пепсина вследствие низкой скорости превращения пепсиногена в пепсин при пониженной кислотности (низкое содержание соляной кислоты) в результате этого белки не полностью гидролизуются и вся нагрузка по их дальнейшему перевариванию ложится на тонкий отдел кишечника 3) дефицит трипсина, энтеропептидазы, карбоксипептидазы, который возникает как результат смещения pH в сторону более кислой среды и ряда патологий в результате негидролизованные белки и пептиды не могут всосаться в стенки кишечника и поступают в тонкий отдел, где подвергаются массовому гниению, при этом происходит автоинтоксикация организма на фоне низкого содержания в крови аминокислот 4) нарущение работы цикла всасывания аминокислот из-за дефицита любого фермента, катализирующего эти реакции. [c.394]

Овомукоид + трипсиноген Энтеропептидаза X 2 [17141 [c.148]

По-видимому, наиболее распространены протеазы первой грушш - группы тршсина. В нее входят как амино-, так и карбоксипептидазы [682,1064,18061, важные пищеварительные ферменты - сам трипсин и энтеропептидаза [18071, ферменты системы коагуляции крови [313,1808-18131, системы комплемента [558,18141, многочисленные и еще мало исследованные ферменты процессинга [1815,18161. Среди последних ряд ферментов специфичен к парам основных остатков (расщепляемые связи, образованные такой парой, или связь между такой парой и следующим в направлении к С-концу остатком) [627,632,18171. У трипсина наблюдается заметная предпочтительность к расщеплению связи Lys-Arg по сравнению со связью Arg-Lys [18181. [c.164]

Ключевое положение в системе активации многих ферментов поджелудочной железы занимает трипсин, который образуется из трипсиногена под действием энтеропептидазы (энтерокиназы) и активирует большинство других зимогенов (рис.70) [5.22031. [c.207]

Энтеропептидаза катализирует этот процесс примерно в 2000 раз эффективнее. чем трипсин, который также способен активировать трипсиноген. [c.207]

Энтеропептидаза (Эп), вначале называвшаяся энтерокиназой, является протеолитическим ферментом синтезируемым в щеточной каемке эпителия тонкого кишечника. Она запускает процесс активации зимогенов, катализируя превращение трипсиногена в трипсин (рис. 3.1) [1]. На важную роль энтеропептидазы in vivo указывает тот факт, что тяжелые нарушения функции кишечника часто коррелируют с отсутствием этого фермента [7]. После образования некоторого количества трипсина превращение трипсиногена в трипсин становится автокаталитическим, так как трипсин катализирует активацию трипсиногена (рис. 3.2). [c.36]

В то же время существенное физиологическое значение, по-видимому, имеет именно автокаталитиче-ская активация трипсиногена трипсином, поскольку его в тонком кишечнике значительно больше, чем энтеропептидазы. Показано, что энтеропептидаза не способна активировать какой-либо другой зимоген. [c.39]

Синтез протеиназ в виде зимогенов имеет существенное значение по двум причинам. Во-первых, наличие этого механизма предотвращает расщепление других белков поджелудочной железы во-вторых, исключается возможность переваривания одного фермента другим внутри гранул, до того как эти ферменты начнут секретироваться. Образование специфических гранул облегчает регуляцию секреции и делает невозможной активацию зимогенов другими протеиназами, находящимися в клетках вне гранул. С панкреатическим соком секретируется также белок, являющийся специфическим ингибитором трипсина [1, 18]. На его долю приходится только 2% белка панкреатического сока, что значительно меньше содержания трипсиногена [19]. Функция данного ингибитора, вероятно, состоит в том, чтобы не допустить автокаталитическую активацию трипсиногена следовыми количествами трипсина, которые могут образоваться в гранулах благодаря этому активация зимогенов происходит только тогда, когда они встречаются с энтеропептидазой. [c.40]

Активация панкреатических зимогенов может служить примером усиления первоначального сигнала путем регуляции активности ферментов. Каждая молекула энтеропептидазы превращает большое число молекул трипсиногена в трипсин в свою очередь каждая молекула трипсина катализирует образование новых молекул трипсина трипсин активирует другие зимоге-ны, и активированные протеиназы гидролизуют пептидные связи. Другие примеры усиления сигналов будут рассмотрены далее в этой главе и в гл. 4 и 5. То обстоятельство, что участки пептидной цепи, в которых в процессе активации происходит гидролиз, локализованы около N-конца зимогена и что для появления активности необходимо расщепить только одну связь, хорошо иллюстрирует принцип биологической экономии. Нативная конформация зимогена создает [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология