Трипсиноген

Проведите различие между а) гидролазами и гидратазами, б) фос-фатазами и фосфорилазами, в) экзопептидазами и эндопептидазами, г) пепсином и катепсином, д) трипсином и химотрипсином, а) трипсином и трипсиногеном. [c.180]

Концентрация добавляемого к трипсиногену трипсина составляла во всех опытах 2,8 10 моль/л. [c.43]

Трипсиноген из поджелудочной железы крупного рогатого скота [c.483]

Для идентификации белковых зон реплику помещают на 3—5 мин в раствор бромфенолового синего краситель отмывают дважды 5%-ным раствором СНзСООН и закрепляют 2%-ным уксуснокислым натрием, приготовленным на 10%-ном растворе СНзСООН. После тщательного промывания в холодной проточной воде хроматографическую бумагу высушивают и измеряют расстояние, пройденное каждым белком от точки нанесения до центра белкового пятна. Строят калибровочный график, откладывая по оси абсцисс величину отношения и Лст (/а — длина пути, пройденного данным белком /ст — расстояние,( пройденное стандартным белком, например цитохромом с или химо-трипсиногеном А), по оси ординат — логарифм молекулярной массы данного белка. Определив расстояние белковой зоны исследуемого елка от старта, по калибровочному графику находят его молекулярную массу. [c.119]

Трипсиноген превращается в трипсин, который в свою очередь активирует многие другие ферменты. Во многих системах специфические протеазы не были обнаружены. Типичным примером достаточно подробно изученного процесса ограниченного протеолиза является активация в пищеварительном тракте зимогенов [1, 138, 139], неактивных предшественников ферментов [143]. Ключевым пищеварительным ферментом считается протеаза трипсин [1], не только ввиду его собственной активности по отношению к перевариваемому белку, но и потому, что он является единственным активатором других зимогенов, в частности химотрипсиногенов, прокарбоксипептидазы, проэластазы и профосфолипазы А. Сам трипсин выделяется в двенадцатиперстной кишке в виде неактивного предшественника трипсиногена (рис. 4.5). [c.74]

Проколлаген с присоединенными фрагментами на N- и С-концах тройная спираль коллагена - - крупные полипептиды Трипсиноген трипсин-]-небольшой пептид [c.73]

Из данных, представленных на рис. П1-4, следует, что превращение в каждой из элементарных стадий носит аутокаталитический характер удалось выяснить, что трипсин активирует реакцию, по которой он образуется из трипсиногена. Для объяснения этих фактов можно предположить, что трипсиноген образует одновременно инертное вещество и трипсин при каталитическом воздействии последнего [c.228]

Действие энтерокиназы на трипсиноген. Эта реакция служит для определения трипсиногена путем превращения его в трипсин в опытах, приведенных в табл. П1-3. [c.229]

Клибанов A. М., Казанская Н. Ф., Ларионова Н, И. и др. Сравнительное исследование динамической структуры активных центров протеолитических ферментов ультразвуковым методом. Воздействие ультразвука на а-трипсин, р-трипсин и трипсиноген. — Биоорг. химия, 1976, т. 2, № 6, с. 828—836. [c.206]

Набор белков-маркеров с известной молекулярной массой. Кроме белков, указанных на с. 107, можно использовать химо-трипсиноген А (25 700 Да), креатинкиназу из мышц кролика (80000 Да), глицеральдегидфосфатдегидрогеназу (144000 Да),, пируваткиназу (237 ООО Да) и др. [c.118]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Преждевременное превращение таких проферментов, как трипсиноген, в активные протеиназы в поджелудочной железе может иметь губительные последствия. Чтобы предотвратить такую преждевременную активацию, поджелудочная железа должна вырабатывать также специфические ингибиторы. Панкреатический ингибитор трипсина представляет собой небольшой белок с мол. весом 6500, специфически связывающийся в активном центре трипсина (Л[г=10 М в щелочной среде) . Определение кристаллической структуры самого трипсина и его ингибитора показало, что эти две молекулы плотно прилегают друг к другуб. Ингибитор связывается таким образом, как будто он является пептидным субстратом один край молекулы ингибитора образует антипараллельную р-структуру с пептидной цепью фермента. Лизин-15, образующий часть этой р-структуры, входит в специфический связывающий центр для основной аминокислоты субстрата. Таким образом, ингибитор протеиназы представляет собой модифицированный субстрат, который фактически может подвергаться атаке в активном центре. Однако подгонка двух молекул является настолько тесной, что молекула воды не может участвовать в завершающей стадии каталитического акта, и комплекс остается нереакционноспособным. (В тонкой кишке количество ингиби- [c.113]

К белкам, которые исследовались методом гидролиза под действием трипсина, относятся папаин [298], лизоцим [311, цитохром [325], протамин [217], химотрипсиноген [225, 257], трипсиноген [76, 225], вирус табачной мозаики [Ц1, 274] и гемоглобин [163]. В цитохроме с трипсин разрывает связь —Лиз.ЦиЗОзН—[325, 327]. [c.197]

Активация трипсиногена характерна для других систем. Система трипсиноген — энтеропептидаза представляет собой, по-види-мому, типичную систему специфического протеолиза (табл. 4.2) в следующих аспектах [c.75]

Трипсин. Трипсиноген и трипсин получены в кристаллическом виде, полностью расшифрована их первичная структура и известен молекулярный механизм превращения профермента в активный фермент. В опытах in vitro превращение трипсиногена в трипсин катализируют не только энтеропептидаза и сам трипсин, но и другие протеиназы и ионы Са . [c.420]

Помимо указанного процесса протеолитического удаления сигнального пептида, во многих белках отщепляется начальный N-концевой метионин. Оказалось, что в прокариотических клетках имеются особые ферменты, модифицирующие N-концевые остатки, в частности деформилаза, катализирующая отщепление формильной группы от N-концевого метионина, а также аминопептидазы, катализирующие отщепление не только N-koh-цевого формилметионина (или метионина у эукариот), но, возможно, и других остатков аминокислот с N-конца пептида. Аналогичному так называемому ограниченному постсинтетическому протеолизу подвергаются некоторые пробелки, или проферменты (например, трипсиноген, химотрипсиноген и др.), и предшественники гормонов (например, препроинсулин, пре- 3-липотропин и др.). В ряде случаев наблюдается и С-концевая модификация синтезированного белка. [c.532]

Смотреть страницы где упоминается термин Трипсиноген: [c.713] [c.104] [c.113] [c.308] [c.75] [c.77] [c.278] [c.74] [c.75] [c.75] [c.421] [c.75] [c.77] [c.558] [c.243] [c.74] [c.75] [c.75] [c.459] [c.592] [c.599] [c.228]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.713 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.104 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.198 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.420 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.144 ]

Биохимия (2004) -- [ c.363 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.41 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.0 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.399 , c.417 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.154 , c.749 , c.750 , c.945 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.349 , c.356 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.314 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.331 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.427 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.292 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.438 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.108 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.701 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.773 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.197 , c.316 , c.318 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.215 , c.216 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.258 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.19 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.304 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.333 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.165 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология