Реакции, катализируемые ферментами ингибирование

Рис. 13-15. Регуляция катаболического пути по типу обратной связи, т. е. за счет ингибирования аллостерического фермента конечным продуктом данного процесса. Буквами I, К, Ь и т. д. обозначены промежуточные продукты данного метаболического пути, а буквами Е,, Ег, Ез и т. д.-ферменты, катализирующие отдельные стадии. Первая стадия катализируется аллостерическим ферментом (Е,), который ингибируется конечным продуктом данной последовательности реакций. Аллостерическое ингибирование показано прерывистой красной стрелкой, которая соединяет ингибирующий метаболит с реакцией, катализируемой аллостерическим ферментом. Регулируемая стадия (катализируемая ферментом Е,) в условиях клетки обычно представляет собой практически необратимую реакцию.

Важно понимать, что природный токсин устроен таким образом, что нуждается в химической активации со стороны фермента. В результате активации между ингибитором и ферментом протекает реакция, которая приводит к необратимому ингибированию последнего. Таким образом, фермент благодаря специфичности своего действия катализирует собственную инактивацию, или самоуничтожение . [c.452]

Аллостерическая регуляция. Во многих строго биосинтетических реакциях основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса является ингибирование по принципу обратной связи. Это означает, что конечный продукт биосинтетической цепи подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию синтеза, которая является ключевой для данной цепи реакции. Поскольку конечный продукт структурно отличается от субстрата, он связывается с аллостерическим (некаталитическим) центром молекулы фермента, вызывая ингибирование всей цепи синтетической реакции. [c.155]

Рис. 2-37. Ингибирование но принципу обратной связи при синтезе аминокислот лизина, метионина, треонина и изолейцина у бактерий. Цветными стрелками показаны участки, в которых происходит ингибирование ферментов продуктами реакций. Отметим что начальную реакцию катализируют три различных фермента (называемые изофермептами), каждый из которых ингибируется своим конечным продуктом.

Репрессия может быть координированной, т.е. синтез каждого фермента данного пути в одинаковой степени подавляется конечным продуктом. Часто синтез ферментов одного пути репрессируется в разной степени. В разветвленных биосинтетических путях механизмы репрессии могут быть модифицированы (как и механизмы ингибирования), чтобы лучше обеспечить регуляцию нескольких конечных продуктов из общего исходного субстрата. Синтез многих ферментов в таких путях репрессируется только при совместном действии всех конечных продуктов. Если реакция на общем участке разветвленного пути катализируется изоферментами, синтез каждого из них находится под контролем своего конечного продукта (см. рис. 31). [c.119]

Другой, более быстрый путь регуляции заключается в воздействии на скорость и интенсивность одной или нескольких чувствительных ферментативных реакций. Иными словами, это механизм, действующий на уровне обмена веществ в собственном смысле этого слова. Обычно особенно чувствительны к этому общему регуляторному механизму начальные и завершающие реакции специфических метаболических цепей, т. е. регуляторные ферменты, входящие в состав определенного мультиферментного комплекса. При этом потенциальные регуляторные ферменты — это ферменты, катализирующие, как правило, необратимые реакции. Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной активация), так и отрицательной ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции был назван ингибированием по типу обратной связи или ретроингибированием. Такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) основано [c.447]

Наиболее чувствительный тип регуляции синтеза аминокислот-это аллостерическое ингибирование первой реакции биосинтетического пути конечным продуктом данной последовательности реакций (разд. 9.18 и 13.11). Первая реакция биосинтетического пути обычно необратима и катализируется аллостерическим ферментом. На рис. 22-8 аллостерическая регуляция показана на примере синтеза изолейцина из треонина, о котором мы уже говорили ранее (разд. 9.18). Конечный продукт-изолейцин-действует как отрицательный модулятор первой реакции этого пути. Такого рода аллостерическая, или нековалентная, модуляция синтеза аминокислот обеспечивает у бактерий быстрый ответ на изменение ситуации. [c.660]

Мы приводили примеры метаболических процессов, где осуществлялся биосинтез двух различных соединений в результате разветвления общей для этих двух процессов последовательности реакций. Регуляция действия ферментов в таких случаях осложняется, хотя иногда при наличии двух ферментов, катализирующих одну и ту же стадию, они могут подвергаться ингибированию по механизму тина обратной связи разными метаболитами. В этом случае синтез каждого из этих двух ферментов может, очевидно, подвергаться репрессии и дерепрессии независимо от другого. Однако есть еще одна возможность. Так, четыре фермента, катализирующие биосинтез валина из пирувата, в то же время катализируют синтез изолейцина из пиру- [c.67]

Попытки понять процессы, лежащие в основе образования фермент-субстратных комплексов и явления ингибирования, естественно, привели к представлению о фермент-субстратной специфичности. Два фермента, катализирующие реакции различного типа, скажем гидролиз и дегидрирование, всегда обнаруживают избирательность в отношении субстратов в зависимости от содержащихся в их структуре функциональных групп. Помимо того, за исключением тех случаев, когда присоединение субстрата происходит за счет лишь одной из функциональных групп и этого присоединения достаточно для осуществления каталитического акта, должна обнаруживаться также известная пространственная специфичность. Но даже в этих необычных условиях можно ожидать геометрической избирательности для таких механизмов, которые предполагают образование тройных комплексов фермента с двумя субстратами. [c.92]

Протекающий по уравнению (43) гидролиз эфира катализируется липазой печени и ингибируется фторид-ионами. Установлено, что количество масляной кислоты, образующейся в определенном интервале времени, обратно пропорционально количеству присутствующего фторида (при воспроизводимых условиях реакции). Этим методом можно определить приблизительно 0,1—0,5 мкг фторид-ионов. Как и в случае активаторов, определения, основанные на ингибировании ферментов, хотя и чувствительны, но могут зависеть от присутствия примесей. [c.60]

Каждый путь имеет хотя бы один фермент, определяющий скорость всего процесса, так как катализирует самую медленную, лимитирующую скорость реакцию. Обычно таким узким местом является первая стадия процесса. Фермент узкого места обычно подвергается ингибированию конечным продуктом пути. Разветвленные биосинтетические пути достигают баланса между конечными продуктами через регулирование ферментов в точках разветвления. Регуляция сильно разветвленных путей основана на наличии изоферментов, разных ферментов, катализирующих аналогичные реакции. В таких условиях один из конечных продуктов уменьшает активность процесса, но не блокирует его полностью, поскольку некоторые изоферменты остаются активными. [c.233]

Примеры ингибирования перечисленных выше типов можно найти при изучении регуляции синтеза ароматических аминокислот (триптофана, тирозина, фенилаланина) у Е. oli и Ba illus subtilis (рис. 36). Путь биосинтеза ароматических аминокислот у разных представителей, мира прокариот в настоящее время изучен обстоятельно. Установлены все реакции и ферменты, их катализирующие, идентифицированы все-промежуточные соединения. Это дало основание заключить, что у прокариот этот путь одинаков. Различия обнаружены в структуре ферментов, катализирующих отдельные реакции пути, и в механизмах контроля. [c.113]

Молекула глюкозо-6-фосфата изомеризуется в молекулу фрук-тозо-6-фосфата. Реакция сопровождается незначительным изменением свободной энергии и поэтому легко идет в обоих направлениях. Фрук-тозо-6-фосфат фосфорилируется в положении 1. Донором фосфата служит АТФ. Реакция в клетке практически необратима. Вторичное фосфорилирование молекулы фруктозы приводит к ее дальнейшему активированию. Реакция катализируется фосфофруктокиназой, относящейся к числу регуляторных ферментов. Активность фосфофруктокиназы ингибируется АТФ и стимулируется АДФ и фосфатом. Высокое отношение АТФ к АДФ в клетке приводит к ингибированию этого фермента и соответственно снижению скорости гликолиза. Фосфофрук-токиназа — основной регуляторный фермент гликолитического пути. [c.182]

Скорость-лимитирующей реакцией синтеза гема является конденсация сукцинил-СоА и глицина, при-водящая к образованию АЛК (рис. 33.5) эта реакция катализируется синтазой аминолевулиновой кислоты (АЛК-синтазой). В нормальных тканях, способных осуществлять синтез гема, уровень АЛК-синтазной активности значительно ниже уровня других ферментов, участвующих в синтезе гема. Однако АЛК-синтаза является регуляторным ферментом. Полагают, что гем путем взаимодействия с молекулой апорепрессора является отрицательным регулятором синтеза АЛК-синтазы. Механизм репрессии схематически показан на рис. 33.9. Вероятно, на этой стадии происходит также ингибирование гемом по [c.360]

Активность ферментов второго субстратного цикла зависит от концентрации фруктозо-2,6-бисфосфата (см. рис. 9.31). Как и фруктозо-1,6-бисфосфат, фруктозо-2,6-бисфосфат образуется из фруктозо-6-фосфата и может снова превращаться во фруктозо-6-фосфат, т. е. тоже получается субстратный цикл. Обе реакции этого цикла катализирует один фермент — бифункциональный фермент (БИФ), который регулируется путем фосфорилирования-дефосфорилирования. Дефосфорилированный фермент (БИФ-ОН) обладает киназной активностью (фруктозо-6-фосфат-2-киназа), а фосфорилированный (БИФ-Р) — фосфатазной активностью (фосфатаза фруктозо-2,6-бисфосфата). Киназная и фосфатазная реакции катализируются разными активными центрами, но в каждом из двух состояний фермента — фосфорилированном и дефосфорилированном — один из активных центров ингибирован. [c.275]

Ионам Са принадлежит центральная роль в регуляции многих клеточных функций. Изменение концентрации внутриклеточного свободного Са является сигналом для активации или ингибирования ферментов, которые в свою очередь регулируют метаболизм, сократительную и секреторную активность, адгезию и клеточный рост. Источники Са могут быть внутри- и внеклеточными. В норме концентрация Са в цитозоле не превышает 10 М, и основными источниками его являются эндоплазмати-ческий ретикулум и митохондрии. Нейрогормональные сигналы приводят к резкому повышению концентрации Са (до 10 М), поступающего как извне через плазматическую мембрану (точнее, через потенциалзависимые и рецепторзависимые кальциевые каналы), так и из внутриклеточных источников. Одним из важнейших механизмов проведения гормонального сигнала в кальций—мессенджерной системе является запуск клеточных реакций (ответов) путем активирования специфической Са -кальмодулин-зависимой протеинкиназы. Регуляторной субъединицей этого фермента оказался Са -связывающий белок кальмодулин (мол. масса 17000). При повышении концентрации Са в клетке в ответ на поступающие сигналы специфическая протеинкиназа катализирует фосфорилирование множества внутриклеточных ферментов —мишеней, регулируя тем самым их активность. Показано, что в состав киназы фосфорилазы Ь, активируемой ионами Са , как и КО-синтазы, входит кальмодулин в качестве субъединицы. Кальмодулин является частью множества других Са -свя-зывающих белков. При повышении концентрации кальция связывание Са с кальмодулином сопровождается конформационными его изменениями, и в этой Са -связанной форме кальмодулин модулирует активность множества внутриклеточных белков (отсюда его название). [c.296]

Известны ферменты (и число их непрерывно растет), которые наряду с каталитическими субъединицами, несущими активные центры, содержат регуляторные субъединицы, слабо (или, напротив, сильно) взаимодействующие с каталитическими субъединицами и выступающие в роли аллостерических модификаторов. В свою очередь регуляторные субъединицы могут претерпевать конформационные изменения, индуцируемые связыванием ингибиторов или активаторов. Наилучшим примером такого рода служит аспартат—карбамоилтрансфераза (гл. 4, разд. Г). Ее регуляторные субъединицы содержат центры связывания цитидинтрифосфата (СТР), который выступает в роли специфического ингибитора фермента. Значение этого ингибирования с точки зрения регуляции становится очевидным, если учесть, что аспартат—карбамоилтрансфераза катализирует первую реакцию пути синтеза пиримидиновых нуклеотидов (гл. 14, разд. Л, 1). СТР является конечным продуктом этого пути и вызывает ингибирование фермента по принципу обратной связи. [c.39]

Скорость окислительных стадий цикла определяется скоростью реокисления NADH в цепи переноса электронов. При некоторых условиях ее может лимитировать скорость поступления Ог. Однако в аэробных организмах она обычно определяется концентрацией ADP и (или) Р , доступных для превращения в АТР в процессе окислительного фосфорилирования (гл. 10). Если в ходе катаболизма образуется больше АТР, чем это необходимо для энергетических потребностей клетки, концентрация ADP падает до низкого уровня, выключая, таким образом, процесс фосфорилирования. Одновременно АТР, присутствующий в высоких концентрациях, действуя по принципу обратной связи, ингибирует процессы катаболизма углеводов и жиров. Это ингибирование осуществляется во многих пунктах метаболизма, часть которых показана на рис 9-3. Важным участком, на котором осуществляется такое ингибирование, является пируватдегидрогеназный комплекс (гл 8, разд К2) [19]. Другим таким участком сложит цитратсинтетаза— фермент, катализирующий первую реакцию цикла трикарбоновых кислот [20]. Правда, существуют сомнения относительно того, имеет ли такое ингибирование физиологическое значение [16]. Уровень фосфорилирования аденилатной системы может регулировать работу цикла еще и другим способом, связанным с потребностью в GDP на стадии е цикла (рис. 9-2). В митохондриях GTP в основном используется для превращения АМР в ADP. Следовательно, образование GDP зависит от АМР — соединения, которое образуется в митохондриях при использовании АТР для активации жирных кислот [уравнение (9-1)]. [c.324]

Другим наблюдением, согласующимся со схемой уравнения (10-11), является ингибирование окисления NADH антибиотиком олигомицином (рутамицином). Это соединение ингибирует также митохондриальную АТРазную активность. Однако ингибирующее действие снижает динитрофенол, что свидетельствует о связывании олигомицина с ферментом, катализирующим обменные реакции, а не с самой цепью переноса электронов. Важным экспериментальным открытием явились данные о способности шишковидных выступов , различимых на негативно окрашенных митохондриальных фрагментах, катализировать как АТРазную, так и обменные реакции. Содержащийся в них белок F] (разд. Д,8) является одним из нескольких факторов сопряжения , необходимых для реконструкции фосфорилирующей системы из разрушенных митохондрий. [c.403]

В принципе, простейщим механизмом контроля, хотя и не столь уж простым с молекулярной точки зрения, является ингибирование по принципу обратной связи [148]. Во многих полифермент-ных системах конечный продукт метаболитической цепи может специфически ингибировать фермент, находящийся в начале этой цепи или близ ее начала, так что скорость образования продукта, чье образование требует полной последовательности реакций,контролируется его концентрацией. В результате, в случае начала накапливания избытка продукта, скорость его образования почти немедленно уменьщается. Примером такого процесса является биосинтетическая последовательность образования изолейцина (92) из треонина (91) схема (55) . Добавление L-изолейцина вызывает специфическое ингибирование треониндегидратазы, фермента, катализирующего первую из пяти стадий последовательности. Треониндегидратаза должна в связи с этим располагать особыми чертами, благодаря которым она является эффективным регуляторным ферментом. [c.537]

У прокариот в этой реакции используется преимущественно свободный аммиак, в то время как в клетках животных ЦТФ-синтетаза катализирует включение амидной группы глутамина в 4-е положение пиримидинового кольца УТФ. Следует отметить, что образующийся ЦТФ служит отрицательным эффектором регуляторного аллостерического фермента ас-партаткарбамоилтрансферазы, ингибируя по типу обратной связи начальную стадию биосинтеза пиридиновых нуклеотидов. АТФ предотвращает это ингибирование. [c.475]

Фермент, катализирующий эту стадию,- порфобилиногенсинтаза также является регуляторным ферментом, подвергаясь ингибированию конечными продуктами синтеза. Предполагают, что механизм этой сложной реакции дегидратации включает образование кетиминной связи (шиффово основание) между кетогруппой одной молекулы б-аминолевулиновой кислоты и б-аминогруппой лизина молекулы фермента. В следующей многоступенчатой стадии, катализируемой соответствующими ферментами, из 4 монопиррольных молекул порфобилиногена синтезируется тетра-пиррольный комплекс протопорфирин IX, являющийся непосредственным предшественником гема. Некоторые этапы сложного пути синтеза окончательно не установлены. [c.505]

Умбаргер в 1956 г. обнаружил существование последовательных ферментативных реакций, в которых конечный метаболит влияет на активность фермента, катализирующего первую реакцию последовательности. Сейчас известно множество таких систем, называемых аллостерическими ( инопространственными по-гречески). В частности, установлены случаи ингибирования, [c.203]

Такого рода системы действительно функционируют в клетке. Умбаргер впервые обнаружил существование последовательных ферментативных. реакций, в которых конечный метаболит влияет на активность фермента, катализирующего первую реакцию последовательности [64]. Вначале было установлено ингибирование, кинетика которого сходна с кинетикой конкурентного ингибирования, хотя структура ингибитора, именуемого в данном [c.452]

Важную роль в регуляции глюконеогенеза играет другой регуляторный фермент — фруктозо-1,6-дифосфатаза, ингибитором которой является АМФ. Таким образом, при высоком отношении АТФ/АМФ происходит активация глюконеогенеза и ингибирование гликолиза, так как АТФ является ингибитором фермента фосфофруктокииазы, катализирующей обратную реакцию, т. е. образование из фруктозо-6-фосфата фруктозо-1,6-дифосфата. [c.276]

Фермент треонивдезаминаза, катализирующий первую необратимую реакцию, ингибируется продуктом последней пятой реакции — изолейцином, выступающим в качестве высокоспецифического ингибитора, т. е. ингибирование происходит по принципу обратной связи. [c.407]

Структура и свойства аденилатциклазной системы. Взаимодействие гормона с рецептором запускает цепь биохимических реакций, приводящих к характерному ответу клетки. В настоящее время установлено, что в большинстве случаев первым событием, происходящим в клетке после взаимодействия гормонов с их рецепторами, является активация или ингибирование мембранного фермента аденилатцик.пазы, катализирующего реакцию (см, с. 240). [c.239]

Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной (активация), так и отрицательной (ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции был назван ингибированием по типу обратной связи, или ретроингибированием (см. рис. 15.9. Р А —> В Р —> В С). Такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) основано на аллостерических эффектах. Примером аллостерического ингибирования являются ферменты, катализирующие ключевые этапы, например, изоцитратдегидрогеназа в цикле трикарбоновых кислот, фосфофруктокиназа в гликолизе, фосфори-бизилпирофосфатсинтетаза в синтезе пуриновых нуклеотидов и многие другие. [c.462]

Выше мы уже обсуждали один из механизмов, препятствующих участию ацетилкофермента А в обмене веществ, а именно ингибирование биосинтеза жирных кислот ацильными производными кофермента А с длинной цепью. Сейчас в результате работы группы ученых Мюнхенского университета выясняется, что аналогичный механизм может регулировать окисление ацетилкофермента А в цикле трикарбоновых кислот [29]. Было найдено, что фермент цитрат-синтаза из печени, катализирующий конденсацию ацетилкофермента А со щавелевоуксусной кислотой, сильно ингибируется тиоэфирами кофермента А жирных кислот. Характер кинетики ингибирования позволяет предположить, что при этом осуществляются аллостерические взаимодействия. Так, для стеарилкофермента А была получена сигмоидальная кривая зависимости скорости реакции от его концентрации фермент утра- [c.64]

Ингибирование продуктом реакции. Ход ферментативной реакции может замедлиться в присутствии продукта самой реакции по целому ряду причин [8]. Одна из них —обратимость суммарной реакции, в результате чего часть продукта расходуется с образованием исходного субстрата. Но это явление нельзя отнести к наиболее распространенным механизмам ингибирования продуктом реакции. Может также случиться, что продукт окажется реагентом, который либо случайно, либо выполняя какую-то регуляторную функцию, инактивирует одну или несколько форм фермента. Например, ферменты, катализирующие реакции, в ходе которых образуется Н2О2, часто инактивируются этим продуктом реакции. Это явление, однако, также не часто имеет существенное значение. [c.80]

Регулирование сложной цепи химических реакций, называемой клеточным метаболизмом, несомненно, является жизненно важным. В настоящее время известно, что для биосинтеза пуринов существует ряд возможных контрольных механизмов, которые включают подавление синтеза метаболитов самими же метаболитами, родственными с ними веществами или конечными продуктами. Так называемое ингибирование по принципу обратной связи может влиять либо на активность, либо на синтез фермента, ответственного за образование метаболита. Так, активность фосфорибозилпирофосфатами-дотрансферазы (которая катализирует синтез рибозиламин-5-фосфата из глутамина и рибозо-1-пирофосфат-5-фосфата) заметно подавляется АМФ, АДФ, АТФ, ГМФ, ГДФ и ИМФ, но не ингибируется большим числом других пуриновых или пиримидиновых производных, в случае некоторых мутантных штаммов бактерий с генетическим блоком, ведущим к накоплению предшественников аминоимида-зола, некоторые пурины могут вызывать аллостерическое торможение, если только генетический блок не препятствует взаимопревращению пуринов. Однако, когда это взаимопревращение затруднено, аденин становится специфическим ингибитором (препятствует накапливанию предшественников имидазола) и контроль по принципу обратной связи осуществляется на уровне аденина (или аденозина, или АМФ), а не с помощью других пуринов. Превращение гуанозин-5 -фосфата в производные аденина (через восстановительное дезаминирование ГМФ до инозин-5 -фосфата) заметно ингибируется АТФ, что свидетельствует о возможности контроля производными гуанина за синтезом адениновых нуклеотидов. Взаимоотношения между этими отрицательными типами контроля за скоростью синтеза и концентрацией нуклеотидов в клетке и положительными моментами взаимосвязи биосинтетических реакций, как, например, потребность АТФ для синтеза ГМФ и ГТФ для синтеза АМФ, представляются исключительно сложными. Как уже упоминалось выше, контроль за синтезом фермента также может быть установлен по принципу обратной связи примером может служить влияние гуанина на образование ИМФ-дегидрогеназы в мутантных штаммах бактерий с подавленным синтезом ксантозин-5 -фос-фатаминазы. [c.310]

Существенные отличия от обычного пути гликолиза состоят в следующем 1) здесь имеется фермент дифосфоглицератмутаза, катализирующий превращение ,3-дифосфоглицерата (1,3-ДФГ) в 2,3-ДФГ обратите внимание, что эта реакция ведет к уменьшению на 1 числа синтезирующих молекул АТФ, так как 1,3-ДФГ уже не поступает на этап фосфоглицераткиназы) 2) интенсивность гликолиза регулируется 2,3-дифосфоглице[1атом, который действует как ингибитор гексокиназы. Отметим кстати, что данное ингибирование было первым обнаруженным примером отрицательной обратной связи в метаболической регуляции. (В скобках указаны количества АТФ, АДФ и 2,3-ДФГ в мкмолях на 1 г НЬ.) [c.366]

Лактат-дегидрогеназа катализирует превращение пи-рувата в лактат в присутствии кофермента никотинами-дадениндинуклеотида (НАДН). Скорость реакции определяют по исчезновению НАДН. Ингибирующее действие металлов на эту реакцию, обусловленное связыванием 5Н-групп фермента, уменьшается в ряду Hg> u>Zn> l. Логарифмы условных констант ингибирования равны соответственно 6,70 4,04 2,58 2,34. [c.135]

В отличие от этого класса ФДФ-альдолазы класса I, характерные для высших животных и растений, простейших и кишечнополостных, нечувствительны к ингибированию хелатирующими агентами и не содержат связанного иона металла [280, 281]. ФДФ-альдолазы класса I проявляют типичную субстратзависимую инактивацию при выдерживании комплекса фермент — диоксиаце-тонфосфат в боргидриде [286]. Инактивация происходит в результате восстановления основания Шиффа, которое образуется при конденсации диоксиацетонфосфата с е-ЫНг-группой остатка лизина в активном центре фермента [287]. В соответствии с этим механизмом действия ФДФ-альдолаз класса I основания Шиффа играют роль электрофильных центров и заменяют ион металла, который играет эту роль в случае ФДФ-альдолаз класса II [281, 288]. Это предположительное сходство механизмов действия проиллюстрировано на рис. 14.6 и подтверждается тем, что ФДФ-альдолазы класса I и II катализируют сходные реакции обмена и Ю в субстратах [288]. Сходство механизмов действия оснований Шиффа и связанных с ферментом ионов металла, изображенное на рис. 14.6, распространяется и на другие типы реакций, особенно на декарбоксилирование а-кетокислот [28, 289, 289а]. Для такого сходства механизмов действия ФДФ-альдолаз необходимо, чтобы ферменты класса II образовывали мостиковый комплекс фермент — М.2+ — субстрат. [c.481]