Гликопротеиды, молекулярная масс

Другим специфическим вопросам, возникающим при сопоставлении хроматографических свойств белков и малых молекул, является вопрос о внутренних стандартах. В хроматографий малых молекул данный вопрос решен достаточно определенно. Хотя некоторые очищенные белки и используются в качестве внутренних стандартов молекулярной массы в гель-хроматографии и при электрофорезе в полиакриламидном геле, они не могут рассматриваться как универсальные стандарты, поскольку предполагается, что молекулы таких белков в нативном состоянии имеют сферическую форму, а в денатурированном — форму полностью развернутой спирали, а применительно к целому ря ду белков, особенно к гликопротеидам, это предположение может оказаться несостоятельным. Таким образом, имеющиеся стандарты применимы не во всех случаях. [c.105]

Другой тип вариации обнаружен у генов, кодирующих гликопротеиды. В то время как другие белки имеют практически идентичные молекулярные массы, при сравнении различных подтипов гликопротеиды их могут варьировать по размеру. Растянутые делеции и/или включения были выявлены особенно для КА. [c.118]

Определение молекулярной массы гликопротеидов с помощью электрофореза в полиакриламидном геле с ДСН часто приводит к ошибочным результатам, поскольку содержащиеся в. гликопротеидах полисахариды сильно влияют на способность этих макромолекул связывать ДСН [1163]. Кажущаяся молекулярная масса гликопротеидов снижается с увеличением концентрации геля [345, 1163]. [c.223]

Сравнительно недавно была выделена и исследована экстра-целлюлярная форма супероксиддисмутазы [270—273]. Экстра-целлюлярная СОД является основным изоферментом в плазме, лимфе и синовиальной жидкости и представляет собой гликопротеид, состоящий из 4 субъединиц. Каждая субъединица имеет молекулярную массу около 30 кДа и содержит ионы меди и цинка. Кроме более высокой молекулярной массы, субъединица экстра-целлюлярной СОД отличается от субъединицы цитоплазматической Си-, гп-СОД аминокислотным составом, антигенными свойствами и генным локусом, кодирующим аминокислотную последовательность апофермента. Каталитическая активность экстра-целлюлярной СОД значительно ниже, чем у цитоплазматического фермента. [c.37]

В семенах растений могут содержаться белки, вызывающие агглютинацию эритроцитов фитогемагглютинины или лектины. По химической природе это гликопротеиды с молекулярной массой от 26 ООО до 269 ООО, молекулы которых состоят из субъединиц, богатых [c.40]

Рицин представляет собой двухсубъединичный белок (гликопротеид) с молекулярной массой 62000 дальтон. В-субъединица (31400 дальтон) является собственно лектином и способна специфически связываться с галактозными остатками на внешней стороне мембраны животной клетки. А-субъединица (30000 дальтон) обладает неиденти-фицированной ферментативной активностью и ответственна за ингибирование белкового синтеза в цитоплазме. Две субъединицы скреплены вместе дисульфидным мостиком. Прикрепление токсина к мембране ведет к его погружению в нее, восстановлению дисуль- [c.217]

При анализе белков различных штаммов вируса гриппа методом ПААГЭ обнаруживаются заметные различия в скоростях миграции соответствуюпщх белков. Эти вариации происходят вследствие различий в молекулярной массе, заряде или (для гликопротеидов) числе и типе олигосахаридных боковых цепей. Выявленные различия в скоростях миграции соответствующих белков позволяют установить происхождение белков в рекомбинантных вирусах. Эта информация в сочетании с анализом РНК рекомбинантов была использована для построения генетической карты вирусов гриппа (для обзора см. [89]). Подробный анализ результатов сравнения различных белков подтипов вируса гриппа типа А птиц был опубликован F. Bos h и соавт. [16]. [c.114]

При исследовании в невосстанавливающих условиях нерасщеп-леннын гликопротеид значительно отличается по своей видимой молекулярной массе от невосстановленной расщепленной формы две формы имеют видимые м. м. 105 ООО и 85 ООО соответственно [c.288]

Были выявлены пять клонов, в которых степень устойчивости к колхицину варьировала от 3 до 180 раз. Плазматические мембраны метили метаболически радиоактивным глюкозамином полностью или только их поверхность с помощью галактозоксидазы — В Н4. Выделяли их из лекарственно чувствительных клеток и сравнивали белковый состав с помощью электрофореза в ДНС-полиакриламидном геле. Гликопротеид с высокой молекулярной массой (165—170 кД) был обнаружен в мембранах лекарственно устойчивых клеток, но отсутствовал в мембранах чувствительных к препаратам клеток. Количество этого белка, именуемого р-гликопротеидом, коррелирует со степенью лекарственной устойчивости в некоторых, но не всех клонах. р-Гликопротеид может составлять не более чем 4 % общего белка плазматической мембраны и действует, как предполагается, путем изменения текучести окружающего его липидного домена [c.103]

Белок лектин-тетрамер, состоящий из субъединиц с молекулярной массой 27 500, при pH с 5,8 диссоциирует на димеры. Определенные участки молекулы лектина связывают ионы Са + и Мп +, Образования лектиноподобных белков могут представлять собой компоненты систем, ответственных за узнавание клеток возможно, они соединяют клеточные поверхности друг с другом, связывая полисахаридные группы двух соседних клеток, в частности, так может происходить узнавание клубеньковыми бактериями клеток корней бобовых растении и образование клубеньков. Это относится также к взаимоотношению организмов при паразитизме, совместимости тканей, прививках, взаимодействии клеток при оплодотворении. Наконец, следует отметить, что белки гликопротеиды, входящие в состав сыворотки антарктических рыб, оказываются необыкновенно эффективными антифризами. [c.41]

Есть данные о том, что на полноту комплексообразования с ДДС-Na может влиять распределение зарядов по полипептид-ной цепочке. Показано, например, что обработка рибонуклеазы малеиновой кислотой снижает количество связывающегося с ней ДДС-Na с 1,9 до 0,3 г на 1 г белка. Такая обработка не изменяет заметным образом молекулярной массы рибонуклеазы, но вносит отрицательный заряд карбоксила на место положительного заряда аминогруппы. С другой стороны, на связывании ДДС-Na с лизоцимом обработка малеиновой кислотой никак не сказывается [Tung, Knight, 1972]. Ненормальное связывание ДДС-Na может быть также обусловлено необычной обогащен-ностью белка какой-либо гидрофильной аминокислотой. Гликопротеиды хуже связываются с ДДС-Na, чем чистые белки. [c.58]

Если вторичная структура РНК сильно изменяется при обработке глиоксалем, гены Р, NP, М и NS одного штамма вируса гриппа имеют неразличающиеся от подобных генов других штаммов картины характеристики миграции в ПААГЭ. В этих денатурирующих условиях только сегменты РНК, кодирующие гликопротеиды — НА и NA, проявляют существенные различия в скоростях миграции, что указывает на действительные различия i молекулярных массах между штаммами вируса [24]. [c.98]

Использование различных методических подходов показывает, что одни из главных компонентов эритроцитов — гликопротеид и компонент А — имеют трансмембранное расположение. Действительно, белок чувствителен к про-назе в интактных эритроцитах. В результате гидролиза появляется новый компонент с молекулярной массой 70000Д, который является частью компонента А и обладает устойчивостью к дальнейшему действию фермента. Однако компонент А дает больше продуктов гидролиза и больше связывается с меткой в опытах с тенями эритроцитов. Все это приводит к выводу, что данный белок пронизывает мембрану в виде вилки или что молекула белка имеет вид глобулы, часть которой выше, а часть — ниже бимолекулярного липидного слоя. Аналогично была доказана и локализация в мембране главного гликопротеида с молекулярной массой ЗООООД, состоящего из 87 остатков аминокислот и 100 остатков сахара. Этот гликопротеид рассматривается как полипептид с углеводной головкой на ЫНг-конце, присоединенной к внешней поверхности мембраны. Центральная часть (а-спираль) гликопротеида проходит через мембрану и заканчивается на внутренней поверхности СООН-терминальной группой. [c.30]

Наряду со специфическим фибриллярным амилоидным белком АА обнаружен его сывороточный аналог, циркулирующий в крови [Husby et al., 1975]. Сывороточный амилоидный белок, или SAA [Wegelius О., 1976], является гликопротеидом. Он отличается от белка АА по относительной молекулярной массе и аминокислотному составу, хотя идентичен белку АА по последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Основное отличие белка SAA от белка АА состоит в том, что белок SAA обнаруживают не только при амилоидозе, но и при [c.215]

Структура антител. Белки иммуноглобулинов по химическому составу относятся к гликопротеидам, так как состоят из протеина и сахаров построены из 18 аминокислот. Имеют видовые отличия, связанные главным образом с набором аминокислот. Молекулярная масса иммуноглобулинов находится в пределах 150—900 кД. Их молекулы имеют цилиндрическую форму, они видны в электронном микроскопе. До 80 % иммуноглобулинов имеют константу седиментации 7S устойчивы к слабым кислотам, щелочам, нагреванию до 60 °С. Вьщелить иммуноглобулины из сыворотки крови можно физическими и химическими методами (электрофорез, изоэлектрическое осаждение спиртом и кислотами, высаливание, аффинная хроматография и др.). Эти методы используют в производстве при приготовлении иммунобиологических препаратов. [c.149]

Смотреть страницы где упоминается термин Гликопротеиды, молекулярная масс: [c.100] [c.276] [c.756] [c.126] [c.287] [c.287] [c.26] [c.254] [c.206] [c.86] [c.88] [c.89] [c.98] [c.102] [c.104] [c.72] [c.287] [c.287] [c.354] [c.84] [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология