Гидрофильные аминокислоты

Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой, называют гидрофильными аминокислотами (Asp, Gly, Lis, His, Arg, Gly, Ser, Thr). Такие аминокислотные звенья обычно располагаются на поверхности частиц белка. Аминокислоты, имеющие неполярные боковые заместители, не несут парциальных зарядов и не сольватируются заметно водой. Они преимущественно располагаются внутри частиц белка, сводя тем самым к минимуму их соприкосновение с водой. Это гидрофобные аминокислоты. [c.337]

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Нейтральные гидрофильные аминокислоты [c.37]

Пластеины вырабатывались также из других источников белка, включая клейковину пшеницы [43], зеин [82] и люцерну [83, 98]. Были испытаны также разные ферменты, в том числе микробиального происхождения [44], и были предложены технологические процессы, основанные на действии иммобилизованных ферментов [98, 114]. Для осуществления гидролиза соевых белков разработаны другой процесс и реакция пластеина в один этап [134]. Согласно этой технологии первостепенную роль как нуклеофильный агент, который связывается преимущественно концами пептидов, играет эфир аминокислоты, например этиловый эфир метионина. Более подробно это изложено ниже (см. 3.3). Этот процесс позволяет не только обогащать белки, в которых недостает некоторых аминокислот, но и включать другие гидрофильные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, в гидрофобные молекулы и тем самым делать их водорастворимыми 131, 132]. Развивая эту идею, Фуйимаки с соавторами [46] запатентовали способ технологии (патент США № 4145455), который дает возможность [c.612]

Примерно половина поверхности этих двухслойных структур покрыта так называемыми периферическими белками, легко отделяющимися от мембран. Периферические белки находятся во взвешенном состоянии в липидном слое - большая часть глобулы погружена в мембрану, меньшая - в окружающую мембрану водную среду. В некоторых участках мембран в липидную структуру погружены отдельные молекулы белков или их агрегаты. Таким образом, непрерывный липидный слой прерывается так называемыми интегральными белками. Эти белки имеют двойственную природу, причем спиральные участки, пронизывающие липидный слой, состоят из алифатических аминокислот, в то время как их наружные концы гидрофильны и могут быть связаны с остатками сахаров (терминальный остаток -К-ацетилнейраминовая кислота). Интегральные белки пронизывают мембрану насквозь, они удерживаются с помощью электростатических сил, возникающих при взаимодействии гидрофильных аминокислот с полярными головками фосфолипидов. [c.35]

Авторов поразил тот факт, что из 10 отдельных энергетических минимумов ниже —20 ккал/моль только 4 ассоциируются с молекулами воды, положение которых установлено кристаллографически. Аналогичным образом многие минимумы с энергией от —15 до —20 ккал/моль не имеют поблизости от себя молекул воды, входящих в кристалл. Большинство этих минимумов находится вблизи концов боковых цепей, состоящих из заряженных и других гидрофильных аминокислот, которые, как можно ожидать, специфически гидратированы. Из результатов уточнения кристаллографической структуры [5] с очевидностью следует вывод об интенсивном тепловом движении и/или разупорядочении длинных гидрофильных боковых цепей. Концевые атомы длинных боковых цепей характеризуются высоким значением температурного фактора, я если даже их положение еще не установлено кристаллографическими методами, то им приписывают положения, согласующиеся с положениями других атомов и с классической стереохимией. В общем молекулы воды, связанные с этими боковыми цепями, подвержены еще более интенсивному тепловому движению и поэтому не могут давать легко идентифицируемых максимумов электронной плотности. [c.207]

Строение опсина пока не установлено, в основном из-за трудности выделения его в чистом виде. Молекулярная масса опсина точно не определена, по-видимому, наиболее достоверным следует считать значение порядка 27 ООО. В опсине преобладают гидрофобные остатки аминокислот, достаточно велико содержание ароматических аминокислот, присутствуют несколько остатков цистеина. Среди гидрофильных аминокислот опсина преобладают дикарбоновые. [c.181]

Как и у других глобулярных белков, гидрофобные боковые цепи гемоглобина скрыты внутри молекулы, а гидрофильные выставлены наружу, что делает гемоглобин растворимым в воде. Мутация, вызывающая замену одной из гидрофильных аминокислот на гидрофобную и тем самым снижающая растворимость гемоглобина, служит причиной болезни, известной как серповидноклеточная анемия (гл. 25). [c.139]

Гидрофильные аминокислоты, оказавшиеся внутри гидрофобного ядра, могут взаимодействовать друг с другом с помощью ионных и водородных связей (рис. 1.4). [c.10]

Возможный механизм переноса протона через бактериородоп-сии предполагает наличие цепи водородных связей, образованной боковыми радикалами гидрофильных аминокислот и простирающейся через всю толщ > белка. Векторный перенос протона через подобную цепь может осуществляться в том случае, если она состоит из двух участков и включает в себя функциональную группировку. способную под дейстаием света изменять свое микроокружение и тем самым последовательно замыкать и размыкать эти участки. Лльдимин ретиналя в молекуле бактериородопсина (при Ьу5-216) может выполнять роль такого рода челночного механизма между двумя предполагаемыми белковыми проводниками протонов, один нз которых сообщается с внешней, другой — с цитоплазматической поверхностью мембраны (рнс. 331). [c.610]

Многие мембранные белки связываются с мембраной без помощи какого-либо специфического партнера. Примеры такого рода связывания показаны на рис. 7. В некоторых случаях почти вся молекула белка состоит из последовательностей гидрофобных аминокислот, образующих а-спиральные колонны, ориентированные поперек мембраны. Только короткие связки между колоннами и небольшие концевые участки составлены из гидрофильных аминокислот (рис. 7, Л). [c.28]

Анализ распределения гидрофобных и гидрофильных аминокислот вдоль полипептидной цепи цитохрома выявил наличие [c.72]

Рис. 8-21. Спирально-круговые проекции трех пептидов (ответ 8-17). Гидрофобные аминокислоты отмечены затемненными квадратами заряды на заряженных аминокислотах указаны в кружках незаряженные гидрофильные аминокислоты не имеют дополнительных обозначений.

Значительная часть неполярных (гидрофобных) аминокислот оказывается погруженной во внутренние области глобулы, в то время как полярные (гидрофильные) аминокислоты располагаются преимущественно на поверхности глобулы, контактируя с водной фазой (табл. 1.4). [c.32]

Примечание. Гидрофильные аминокислоты — ас[[арагин, глутамин, серии, треонин,, аргннин, лизин, гистиднн заряженные — аспарагин, глутамин, лизин, неполярные — валин, изолейции, лейцин, фенилаланин, метионин малые — глутамин, аланин. [c.250]

Как мы видели (см. стр. 22У), гидрофобиость аминокислотного остатка может быть оценена, согласно Тенфорду, количественно— изменением свободной энергии Af при переносе аминокислоты из С2Н3ОН в воду (см. табл. 4.11). Вычислим среднюю разность величин S.F при произвольном замещении любого остатка на любой — без учета различной встречаемости остатков, пользуясь данными табл. 4.11. По всем 20 аминокислотам AAF = 1280 кал/моль. В пределах условно введенных первого и второго классов — гидрофобных аминокислот (первые 10) и гидрофильных аминокислот (вторые 10) средние разности равны 805 и 392 кал1моль соответственно. [c.590]

Объем пробы каждого липофильного красителя 20 нл = 20 нг п качестве алю-ента использовали толуол объем пробы каждой гидрофильной аминокислоты 50 пл = 10 иг элюировали смесью нропилового спирта и воды в соотношении 80 20 или нипгидрином. [c.136]

На рис. XXI.11 (Хилле, 1993) приведена структурно-функциональная схема канала, где воротное устройство открывается о помощью управляющего сенсора, чувствительного к внешнему электрическому полю. Тело канала состоит из трансмембранного белка, погруженного в липидный бислой. Как будет показано ниже, макромолекула включает 1900-4000 аминокислотных остатков, уложенных в одну или несколько полипептидных цепей, а также несколько сот сахарных остатков, ковалентно связанных с аминокислотами во внешнем пространстве. Внутренняя поверхность поры включает в основном гидрофильные аминокислоты. Для открытия и закрытия ворот канала требуется обратимое изменение конформации [c.129]

Восемь аминокислот объединены в группу неполярных или гидрофобных (т. е. отталкивающих воду). Обратите внимание на то, что одна из них-пролин-в структурном отношении существенно отличается от 19 остальных аминокислот. Из двенадцати полярных или гидрофильных аминокислот (образующих энергетически выгодные контакты с молекулами воды) семь при физиологических значениях pH электрически нейтральны, три аминокислоты являются основными и, следовательно, склонны нести избыточный положительный заряд, а две другие-кислотными (склонны нести отрицательный заряд). В боковых цепях обеих кислотных аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) находится карбоксиль- [c.21]

Есть данные о том, что на полноту комплексообразования с ДДС-Na может влиять распределение зарядов по полипептид-ной цепочке. Показано, например, что обработка рибонуклеазы малеиновой кислотой снижает количество связывающегося с ней ДДС-Na с 1,9 до 0,3 г на 1 г белка. Такая обработка не изменяет заметным образом молекулярной массы рибонуклеазы, но вносит отрицательный заряд карбоксила на место положительного заряда аминогруппы. С другой стороны, на связывании ДДС-Na с лизоцимом обработка малеиновой кислотой никак не сказывается [Tung, Knight, 1972]. Ненормальное связывание ДДС-Na может быть также обусловлено необычной обогащен-ностью белка какой-либо гидрофильной аминокислотой. Гликопротеиды хуже связываются с ДДС-Na, чем чистые белки. [c.58]

Рис. 8-6. Возможные сигнальные пептиды для импорта в митохондрии (задача 8-17). А. Спирально-круговая проекция а-спирали. Числа показывают положения первых 18 аминокислот а-спирали аминокислота 19 должна занимать такое же положение на проекции, что и аминокислота 1. Б. Аминокислотные последовательности трех пептидов. N-кoнцы расположены слева гидрофобные аминокислоты показаны серым цветом заряд на заряженных аминокислотах указан в кружке сверху незаряженные гидрофильные аминокислоты не имеют дополнительных обозначений.

Основная особенность сигнальных пептидов, используемых дли импорта белков в митохондрии,- это их организация в виде амфи-патической спирали. Спираль является амфипатической, если одна сторона ее гидрофильная, а другая-гидрофобная. Вопрос о том, может ли данная последовательность аминокислот образовать амфипатическую спираль, решается путем расположения аминокислот вокруг так называемой спирально-круговой проекции (рис. 8-6, А). На рисунке изображено положение аминокислот вокруг а-спирали (вид сверху). Если на такой схеме гидрофобные аминокислоты чередуются с гидрофильными, то спираль не является амфипатической если же гидрофобные аминокислоты расположены с одной стороны, а гидрофильные аминокислоты -с противоположной, то спираль амфипатическая. [c.108]

Белки и полипептиды состоят из аминокислот. Химические формулы основных аминокислот приведены на рис. 1-1, где они сгруппированы в соответствии с их обычным расположением в белках. Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой (т. е. они сольвата-руются), называют гидрО(рильными аминокислотами. Вследствие сильного взаимодействия с водой гидрофильные аминокислоты обычно располагаются на поверхности белков, при этом достигается максимальное соприкосновение с водой. Многие аминокислоты, содержащие противоположные заряды (например, отрицательно заряженная карбоксильная и полол ительно заряженная аминогруппа), обычно взаимодействуют друг с другом с образованием водородных (Н) связей (рис. 1-2) и вследствие этого часто находятся в непосредственной близости. Неполярные аминокислоты не несут парциальных зарядов и не соль-ватируются заметно водой, они обычно располагаются внутри белка, тем самым сводя к минимуму соприкосновение с водой. Они называются также гидрофобными аминокислотами. Сульф-гидрильные группы (5Н) аминокислоты цистеина могут взаимодействовать с 5Н-группой другой молекулы цистеииа с образованием дисульфидного мостика (—5—8—). [c.12]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология