Алкогольдегидрогеназа Амилаза

Металл, благодаря способности образовывать хелатные комплексы, обеспечивает стабильность макроструктуры нативных белков-ферментов, необходимой для проявления их каталитической активности. Участие металла в поддержании макроструктуры фермента хорошо видно на примере алкогольдегидрогеназы. Этот фермент содержит в молекуле четыре атома цинка, причем удаление цинка приводит не только к инактивации, но и к диссоциации фермента на четыре неактивные субъединицы. В случае а-амилазы атомы кальция связывают несколько субъединиц белка в каталитически активный полимер. [c.244]

Разнообразные молекулярные формы фермента данного организма, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по своим физическим и химическим свойствам, называются изоферментами (изоэнзимами). Ферментов, множественность молекулярных форм которых известна, около 50. Обнаружены изоферменты алкогольдегидрогеназы, пероксидазы, каталазы, амилазы, инвертазы и т. д. [c.84]

Разнообразные молекулярные формы фермента данного организма, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по своим физическим и химическим свойствам, называют изоферментами. Особенно большое количество изоферментов представлено в растительных организмах. Известно около 50 растительных ферментов, имеющих несколько изоформ. Обнаружены изоферменты алкогольдегидрогеназы, пероксидазы, каталазы, инвертазы, амилазы и т. д. По-видимому, наличие в клетке нескольких изоферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но различающихся по ряду свойств, способствует приспособляемости растительного организма к условиям существования. [c.50]

Многие ферменты содержат в качестве важной части своей структуры один или несколько ионов металла. В состав различных металло-ферментов входят ионы магния, кальция, марганца, железа, кобальта, меди, цинка и молибдена. Так, молекула алкогольдегидрогеназы (молекулярная масса 87 000), катализирующая окисление этилового спирта до уксусной кислоты в печени человека, содержит два атома цинка, а амилаза слюны содержит один атом кальция (в виде Са2+). Некоторые ферменты содержат по несколько атомов металла в молекуле, при этом металлы могут быть разными. Например, в молекуле цистеаминоксида-зы, катализирующей окисление цистеамина НЗСНгСНгННг, содержится по одному атому железа, меди и цинка. [c.418]

Ферменты, как уже было сказано, очень нестойки, и поэтому их хранят в особых условиях и с большой предосторожностью. Обычно их хранят в сухом темном и прохладном месте, лучше в холодильнике, при температуре от +5 до 0°С, а для некоторых ферментов, как алкогольдегидрогеназа, гиалуронидаза, липаза и других, требуется температура —10°С. Иногда для сохранения активности ферментов их хранят в запаянных ампулах в вакууме. Однако даже при соблюдении указанных мер у многих ферментов наблюдается падение активности при хранении. Поэтому для каждого фермента обусловлен максимальный срок хранения, при котором гарантируется его активность (указана на этикетке). Например, срок хранения сукциндегидрогеназы, ксантиноксидазы — 3 месяца альдолазы, карбоксипептидазы, щелочной фосфатазы — 6 месяцев алкогольдегидрогеназы, а-амилазы, НАД — 1 год цитохрома с — 2 года и т. д. [c.62]

Для давно известных ферментов в литературе приняты исторически сложившиеся тривиальные названия каталаза, папаин, пепсин, трипсин, химотрипсин и т. д. Затем, чтобы не вводить большого числа новых названий, ферменты классифицировали в соответствии с названием превращаемого субстрата, добавляя окончание аза — амилаза, аргиназа, мальтаза, фосфатаза. Поскольку на одно и то же вещество могут действовать различные ферменты, осуществляя превращение субстрата по различным путям, название фермента расширили таким образом, чтобы в нем отразилось как название субстрата, так и направление его превращения. При этом за основу принят тип каталитического превращения с окончанием аза глюкозооксида-за, алкогольдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, фосфотрансфе-раза, фруктокиназа и т. д. [c.55]

В бактериальных клетках, мышцах, коре головного мозга, клетках печени, плазме крови и других тканях высших животных найдено по два, три и более изоферментов (лактатдегидрогеназы, аспартат—аминотрансферазы, малатдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы, каталазы, а-амилазы, лейцинаминопептидазы и др.). [c.196]

В истинных металлоферментах металл прочно связан с белковой частью фермента (апоферментом). При диализе раствора истинного метал-лофермента обычно не происходит отделения металла от белка и пе обнаруживается снижения ферментативной активности. В металлоферментах металл либо входит в состав простетической группы фермента (например, в гемопротеидах, хлорофилле, кобаламине), либо образует хелатные комплексы с функциональными группами аминокислотных остатков белка (алкогольдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, а-амилаза и др.). В образовании таких комплексов участвуют сульфгидрильные группы цистеина, имидазольная группа гистидина, а также гидроксильные группы серина, карбоксильные, аминные и др. Металлы, как правило, связывают функциональные группы фермента, отдаленные от активного центра. [c.244]

Металлоферменты содержат различные металлы, например лейцин-аминопептидаза — магний и марганец, пероксидаза, сукцинатдегидрогеназа, каталаза, цитохромоксидаза — железо, а-амилаза — кальций, алкогольдегидрогеназа, карбоксипептидаза А — цинк, о-фенолоксидаза, аскорбинатоксидаза — медь и т. д. Прочность связи металла с ферментом зависит от природы металла и от характера функциональных групп, с которыми он связан. [c.244]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология