Ионы металлов в металлоферментах

В состав многих ферментов входят ионы металлов. Такие ферменты называются металлоферментами. В металлоферментах ионы металла, образуя хелатные комплексы, обеспечивают устойчивость активной структуры фермента. Удаление иона металла из фермента приводит [c.632]

Активаторы ферментов — это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции. Чаще всего в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие, как железо, медь, кобальт, магний и др. Следует различать металлы, находящиеся в составе металлоферментов, так называемые кофакторы, и выступающие в качестве активаторов ферментов. Кофакторы могут прочно связываться с белковой частью фермента, что же касается активаторов, то они легко отделяются от апофермента. Кофакторы являются обязательными участниками каталитического акта в их отсутствие фермент неактивен. Активаторы усиливают каталитическое действие, но их отсутствие не препятствует протеканию ферментативной реакции. Как правило, металл-кофактор взаимодействует с отрицательно заряженными группировками субстрата. Металл с перемен- [c.78]

В состав ферментов, катализирующих гидролитические реакции, входят ионы металлов Са , М 2+, 7п +, Мп +. Ферменты, катализирующие редокс-процессы, содержат железо, молибден н кобальт. Последние группы более многочисленны и более важны для жизненных процессов. При гидролитических процессах не происходит переноса электронов и изменения степени окисления атомов субстрата. Поэтому металлоферменты, катализирующие [c.570]

Активаторами ферментов могут служить катионы и анионы разнообразных солей, способньте к образованию различных комплексов как с самими ферментами, так и с их субстратами. Это возможно вследствие наличия в природе большого числа металлоферментов, содержащих тот или иной ион металла в акгивном центре ферментного белка. Механизмы активации энзиматических реакщ. г разнообразны. Ионьт металлов, действуя [c.166]

Ко второй группе металлопротеинов относится ряд ферментов ферменты, содержащие связанные с молекулой белка ионы металлов, определяющих их функщгю,— металлоферменты (в процессе очистки металлы остаются связанными с ферментами) ферменты, активируемые ионами металлов, менее прочно связаны с металлами, но для проявления своей активности нуждаются в добавлении в реакционную среду определенного металла. Предполагают, что механизмы участия металла в акте катализа в обоих случаях, вероятнее всего, сходны ионы металла участвуют в образовании тройного комплекса активный центр фермента—металл—субстрат (Е—М—8), или М—Е—8, или Е—8—М. Есть доказательства, что в активном центре многих ферментов в связывании металла участвует имидазольная группа гистидина. [c.95]

В состав многих ферментов входят ионы металлов (металло-ферменты). В металлоферментах ионы металла образуют хелатные комплексы, обеспечивающие активную структуру фермента. Металлы с переменной степенью окисления (Ре, Мп, Си) участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, осуществляя перенос электронов к окислителю. Известно несколько десятков органических соединений, выполняющих функции переноса водорода и электронов. В их состав входят производные витаминов. [c.296]

СООН, N1 2, ЫН, ОН, 5Н, а также гидрофобные группы, способные ориентировать молекулы реагирующих веществ в определенном положении по отношению к активному центру. В состав активного центра многих ферментов входят ионы металлов, причем при удалении иона металла из металлофермента последний теряет каталитические свойства. Каталитическая активность ферментов имеет максимум на шкале pH, в сильнокислых и сильнощелочных средах она, как правило, не проявляется. Каталитическая активность ферментов наиболее оптимальна при температуре от 20 до 40° С, при 60 — 70° С происходит их денатурация. Активные центры имеют строго определенную структуру, что позволяет ферменту присоединять только молекулы определенного строения. Так, например, фермент уреаза гидролизует карбамид СО(NH2) в 10 раз быстрее, чем ион водорода, и не оказывает влияния на реакции гидролиза других родственных карбамиду соединений. В настоящее время известно около тысячи ( )ер-ментов, одни из которых катализируют только окислительно-восстановительные процессы, другие—реакции с переносом групп, третьи—реакции гидролиза и т. д. [c.184]

Следует отметить, что роль иона металла в пиридоксаль-Р-за-висимых ферментах часто переоценивалась, поскольку больщинство из них не являются металлоферментами. Напротив, роль иона металла в данных реакциях играет сам фермент. [c.438]

Многие ионы металлов необходимы клеткам живых организмов. Это Na, К, Mg, Са, Мп, Fe, Со, Си, Мо, Zn. Они составляют 3% массы человеческого тела. Na(I), К(1) и Са(П) особенно важны как участники так называемого ионного насоса , который сопровождается активным транспортом метаболитов и энергетическими процессами. Другие металлы, такие, как Zn(II) и Со(И), обнаружены в различных металлоферментах, где они координируются с аминокислотами и ускоряют реакции, происходящие в активном центре [214]. Они выступают как сверхкислотные катализаторы, оказывающие прямое или матричное действие. В то же время ионы Fe(II) и u(II) предпочтительно связываются с простетическими группами порфиринового типа и участвуют во многих системах электронного переноса. [c.342]

Хорошо описанные примеры электрофильного катализа металлами включают реакции декарбоксилирования и гидролиза производных аминокислот. Декарбоксилирование оксалилацетата катализируется некоторыми металлоферментами и ионами металлов в водном растворе. Наиболее исследован катализ ионами Си(II) [39], включающий образование комплексов металл-оксалилацетат (17) схема (19) . [c.475]

Конструирование новых металлоферментов. В настоящее время достаточно хорошо изучены механизмы реакций, осуществляемых ферментами, которые содержат в своем активном Центре ионы металлов металлоферментами). Перед началом работ по конструированию искусственных металлоферментов [c.283]

Кроме того, при подобном рассмотрении не выдвигается требования неизменности геометрии координации и координационных чисел при замещении иона металла. Действительно, поскольку координирующие лиганды белка обычно одни и те же, следовательно, вклады поляризуемости лигандов в определение координационного числа одинаковы, при замещении иона металла геометрия координации не обязательно сохраняется. Поскольку стереохимические свойства при взаимодействии металл — имидазол сильно варьируют (табл. 4), малые вращательные смещения боковых цепей гистидина могут оказаться достаточными для реализации геометрии комплекса, характерной для катиона-заместителя, несмотря на изменение координационного числа. Дополнительные места в координационной сфере могут быть заняты либо соседними аминокислотными цепями, либо молекулами растворителя. К сожалению, подробных данных о структуре металл-лигандных координационных центров металлоферментов и металлопротеинов с замещенными катионами недостаточно, поэтому оценить стереохимические эффекты при замещении иона металла нелегко. Однако сравнение данных табл. 4 позволяет оценить некоторые относительные изменения структуры, ожидаемые при замене металла. [c.31]

Различие в механизмах гидролиза под действием химотрип-сина и карбоксипептидазы и в механизмах декарбоксилирования под действием металлозависимых ферментов и ферментов, действующих через основание Шиффа, является отражением различия в восприимчивости карбонилсодержащих соединений к кислотному и основному катализу. Нуклеофильные и основные свойства боковых цепей белковой молекулы вполне достаточны для проявления ферментом каталитической активности, тогда как ионы металлов являются гораздо более эффективными кислотными катализаторами по сравнению с протонами, о чем убедительно свидетельствует пример металлоферментов. Другая причина широкой распространенности металлоферментов связана, вероятно, с полидентатным характером комплексов металлов. Строго определенное пространственное расположение не- [c.148]

Значение металлов в процессах жизнедеятельности организмов очень велико. По-видимому, главная причина этого—их важная роль в действии очень большого количества ферментов, которые называют металлоферментами. Ионы металлов образуют различных типов комплексные соединения как с ферментами, так и с субстратами. Способность к комплексообразованию зависит от различных факторов, но главным образом от заряда иона, его радиуса, наличия вакантных орбит в электронной оболочке. Один и тот же ион металла может образовать комплексы различной прочности (стабильности), давая соединения с разными ионами или молекулами, которые содержат атомы с неразделенными парами электронов, например атомами азота, серы или кислорода. Значительную роль в биохимических превращениях играют некоторые циклические, клешневидные внутрикомплексные соединения, называемые хелатными. [c.69]

ЭКВ отчетливо проявляются в свойствах металлоферментов. Металлы служат кофакторами многих ферментов — в большинстве классов ферментов имеются металлозависимые. Ион металла непосредственно воздействует на конформацнонные свойства фермента и является удобной для исследования меткой в [c.410]

ТОГО, если данный комплекс важен при катализе, то константы диссоциации, измеренные при изучении связывания, должны приближаться к константам, определенным при изучении начальной скорости реакции в целом, хотя различие в используемых концентрациях белка может вызвать в некоторых случаях трудности при интерпретации. Необходимые константы могут быть получены из изучения начальной скорости для иона металла Ка) и для лиганда, если он является ингибитором Кг). Однако константы диссоциации комплексов фермент — субстрат и фермент — продукт не так легко получить, пока не сделаны допущения относительно скоростьопределяющей стадии реакции и (или) порядка присоединения субстрата (или отщепления продукта). Следовательно, утверждение о кинетической важности таких комплексов, наиболее интересных с точки зрения изучения механизма действия металлоферментов, связано с большими сложностями. [c.450]

Сочетание рентгеноструктурных и химических данных позволило идентифицировать группы, связывающие 7п в активном центре. Среди них два имидазола, принадлежащие к остаткам гисти-днна-б9 и -196, и карбоксильная группа глутаминовой кислоты-72. Ион цинка можно обменивать на ионы других металлов, вновь полученные металлоферменты обладают собственными характерными реакционными способностями (или не обладают вовсе)- в отнощении амидных (и сложноэфирных) субстратов, но апофер-мент, не содержащий иона металла, полностью неактивен, как и следует полагать, если ион металла играет важную роль в катализе. Современные взгляды на механизм действия фермента частично опираются на химические данные, но особенно на кристаллографические работы, включающие трехмерные структуры не только нативного фермента, ио также его комплекса с глицил- -тирозином, полученным при диффузии дипептида в кристаллы фермента [78]. [c.502]

Эти особенности выражают напряжения, которым подвергается ион металла в результате многоточечного взаимодействия с аминокислотными остатками, определяемого конформационной структурой белка. Необычное расположение лигандов задает направленную геометрию комплекса. Напряжение создается совместно и металлом и лигандами. Взаимодействие металл — лиганд в металлоферментах сходно с взаимодействием активных групп Гис, Сер, Тир, — ЗН ряда ферментов с протонами, являющимися простейшими катионами. [c.416]

Сравнение ионов металлов в металлоферментах и металлопротеинах [c.12]

Рассмотрение одних только ионов металлов, входящих в состав металлоферментов и металлопротеинов, показывает (табл. 1), что [c.13]

Мы обсудим стереохимические и структурные аспекты поведения металлоферментов, ограничиваясь белками, структура которых детально описана по данным рентгеноструктурного анализа. В табл. 2 собраны данные о структуре различных ферментов и белков, для нормальной работы которых требуются ионы металлов. Эти белки можно разделить на три категории в соответствии с той ролью, которую играют взаимодействия между металлом и белком в регуляции реакционной способности металла [c.16]

В т. 1 кратко обсуждены основные положения химии координационных соединений, устойчивость комплексов и методы определения их структуры. Рассмотрены комплексы металлов с белками, их роль в жизненно важных процессах и отдельные представители класса металлопротеинов. Дан обзор металлоферментов, их структур и механизмов, посредством которых ионы металлов участвуют в ферментативной активности. [c.4]

Изучение металлоферментов важно для дальнейшего проникновения в физику ферментативного катализа. Область белка, взаимодействующая с ионом металла в активном центре, представляет собой полидентатный лиганд, образуя несколько координационных связей с металлом. Это справедливо для кофакторов — ионов металлов, но не для простетической группы гема в НЬ и МЬ, в которой такая связь одна. Благодаря мягкости -электронной оболочки, ее большей деформируемости, чем з- и р-обо-лочки, она приобретает напряженное, энтатическое состояние в активном центре (Уильямс и Валли). Это проявляется в от личии электронных свойств переходных металлов в ферментах от этих свойств в модельных низкомолекулярных соединениях. Разнятся спектры ЭПР, спектры поглощения и т. д. [c.218]

ЛОВ. Специальная глава (гл. 23) посвящена сопоставлению хими-чсс.чой и биологической фиксации азота. Интересен материал (гл. 14), касающийся функции металлов в металлоферментах Здесь дан обстоятельный критический анализ современных мето дов выяснения роли ионов металлов в ферментативных реакциях [c.6]

Теоретические основы применения ЭПР-спектроскопии для исследования окружения парамагнитных ионов металла по характеру влияния поля лиганда на неспаренные электроны были описаны ранее [62]. В данном разделе обсуждается применение метода ЭПР для изучения металлоферментов. [c.451]

В-третьих, введение в биологические системы стабильных органических молекул, содержащих свободные радикалы (спиновые метки) [71], расширяет возможности использования ЭПР для изучения таких спин-меченых систем. Спиновые метки могут быть присоединены к остатку аминокислоты в активном центре фермента или около него [72], а также могут быть включены в аналог субстрата [73]. В любом из этих случаев может быть оценена степень иммобилизации спиновой метки, связанной с белком, путем сравнения ЭПР-спектров для свободного и связанного состояний, а также может быть изучено действие различных агентов, например диамагнитного иона металла, на окружение спиновой метки [72]. В таких экспериментах спиновая метка действует как детекторная группа [74] и обнаруживается с помощью спектров ЭПР. Однако в присутствии парамагнитных ионов, например Мп2+ к Со +, спин-спиновые взаимодействия преобладают над процессами релаксации и вызывают заметное уменьшение амплитуды ЭПР-сигналов, обусловленных спиновой меткой, поскольку спины ведут себя так, как будто бы они зафиксированы в жесткой решетке [74а]. Этот эффект позволяет рассчитать расстояние между спинами с учетом времени корреляции диполь-дипольного взаимодействия [72, 74а]. Таким образом, использование специфичных спиновых меток для различных аминокислотных остатков или для различных участков активного центра делает возможным создание карты активных центров металлоферментов [746]. [c.452]

Ввиду особого положения имидазольных боковых цепей гис-тидиновых остатков в координации ионов металлов (особенно первого переходного ряда) и роли их в координации ионов металлов в области активного центра металлопротеинов и металлоферментов полезно обсудить некоторые выводы из стереохимических данных, представленных в табл. 4. Фриман [77] отметил, что длины связей металл—азот, образуемых с донорными азотсодержащими лигандами — первичными аминами и с атомом N1 гистидинового остатка, эквивалентны. Это структурное сходство, вероятно, обусловлено слабым с1т — рге-взаимодействием при связывании ионов металлов производными имидазола. При этом не проявляется предпочтительной ориентации плоскости кольца координированного имидазола относительно -орбитальной системы центрального иона металла [77]. Более того, ни в одном модельном металл-имида- зольном комплексе ион металла не находится точно в плоскости имидазольного кольца. В табл. 4 приведены величины смещений из плоскости имидазольного кольца для некоторых ионов металлов, связанных с производными имидазола, показывающие, что эти смещения могут значительно изменяться. [c.30]

СОД относится к металлоферментам, у которых в активном центре происходит восстановление и окисление иона металла. Дисмутаза клеток эукариот содержит и Си " в бактериях выявлена СОД, содержащая Мп в бактериях и синезеленых водорослях найдены дисмутазы, содержащие Ре " . [c.209]

Можно утверждать, что в металлоферментах ионы металлов выполняют и каталитическую и структурную роли, тогда как в металлоактивированных ферментах — преимущественно каталитическую Тем не менее металлы в качестве коферментов и кофакторов в какой-то части сходны в своих функциональных проявлениях Для металлоактивированных ферментов возможны 4 схемы трехчленных комплексов, участниками которых являются фермент (Ф), субстрат (С) и металл (М) в стехиометрическом соотношении 111 [c.64]

Мо -), прижизненно присутствующие в молекуле биол. происхождения. Б. х. исследует роль ионов металла в выполнении биол. ф-ций металлоферментов и др. комплексов. В Б. X. используются представления химии координац. соединений и квантовой химии. Как самостоятельная дисциплина Б. х. сформировалась в 50-х гг. 20 в. Ее практич. применение связано с синтезом фармакологич. препаратов, действие к-рых обусловлено комплексным ионом металла. [c.75]

Металлофермент. Фермент, содержащий в качестве простетической группы ион металла. [c.1013]

В части 1 книги, посвященной структурным и электронным аспектам исследования роли ионов металлов в белках, сначала речь идет о возможностях и разрешающей способности рентгеноструктурного анализа белков. Здесь обсуждаются интересные и для неоргаников, и для биохимиков проблемы установления кристаллической структуры макромолекулярных веществ. При рассмотрении каждого примера сделана попытка соотнести кристаллографические данные с результатами, полученными такими методами, как измерение магнитной восприимчивости, электронный парамагнитный резонанс, поляризационная спектроскопия монокристаллов. В этой части рассматриваются гемовые белки, цинксодержащие металлоферменты, а также кобальт-, медь-, кадмий-, ртуть-, никель-, и марганецзамещенные карбоксипептидазы. Приведены данные по белкам, связывающим кальций. [c.9]

Уильямс [2] отмечает, что ионы металлов в биологически важных соединениях, особенно в белках и ферментах, могут действовать двумя способами. Ион металла может составлять неотъемлемую часть белка и удаляется из него лишь при прямой химической атаке. При этом белок характеризуется высокой функциональной специфичностью к иону металла. Однако во многих случаях ион металла слабо связан с белком или субстратом, легко удаляется диализом, и белок обладает низкой специфичностью каталитической функции по отношению к иону металла. Мальмстрём и Розенберг [3] установили, что отличительной особенностью истинного металлофермента является изменение механизма реакции в [c.11]

Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Многие ферменты представляют собой белок как таковой (т. е. являются полипептидами), тогда как другие состоят из белка (называемого в этом случае апоферментом ) и одной или более малых молекул или ионов (кофактор, кофермент или простетическая группа), которые вместе образуют весь фермент или холофермент. Кофермент может представлять собой органическую молекулу, например флавин, пиридоксаль, пнридиннуклеотид и др., соединенную с белком ковалентной связью, водородными связями или за счет вандерваальсовых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди, или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины, кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металлоферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов, содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. В рамках этого обзора мы не будем рассматривать металлоферменты, в которых ион металла выступает главным образом как льюисовая кислота (как в некоторых гидролитических ферментах [59]). Предметом обзора являются такие металлопротеины, которые сами претерпевают определенные (например, окислительно-восстановительные) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород, которые характерны для комплексов переходных металлов. [c.133]

Можно понять специалистов в области координационной химии, полагающих, что, хотя чисто органические ферменты — замечательные катализаторы сами по себе, однако в присутствии ионов металла их химическая активность существенно повышается, вследствие чего возрастает интерес к ним с точки зрения химии. Известно много примеров различных ферментов, содержащих и не содержащих металла, которые катализируют одну и ту же реакцию, действуют на один и тот же субстрат или образуют один и тот же продукт. Так, например, электрон-транспортные белки могут содержать флавины, железопорфирины или ферредоксины, а ферменты, катализирующие восстановление перекиси водорода органическими субстратами, могут также содержать или флавины, или железопорфирины (разд. 8.1). Однако есть и другие реакции, которые, насколько это известно в настоящее время, могут происходить только в присутствии ферментов, содержащих переходные металлы это фиксация азота (разд. 9.2), восстановление нитрата до нитрита (см., в частности, 132]) и некоторые реакции изомеризации, в которых участвуют кобальткорриноиды (разд. 10.2) [18, 1811. И несомненно, должны существовать многие реакции, которые более эффективно катализируются ферментами, содержащими переходные металлы. Эти металлобелковые комплексы или металлоферменты участвуют во многих процессах биологического обмена веществ, однако две реакции заслуживают специального упоминания по двум причинам. Во-первых, эти реакции представляют основной путь, по которому молекулярный азот или нитрат-ионы включаются в биологический обмен. Во-вторых, они тесно связаны с основными способами генерации и конверсии энергии в биологии как переносчики электронов и, возможно, в процессе выделения кислорода в хлоропластах как переносчики электронов и в реакции с кислородом, сопряженной с фосфорилированием и, наконец, при выделении водорода и метана при анаэробной ферментации. [c.134]

Таким образом, можно считать надежно доказанным факт смещения атома железа и его лигандов в гемоглобинах и миоглобинах и наличие определенных различий в величинах смещений между отдельными белками. На значение таких смещений как фактора, регулирующего химические свойства гемопротеинов, впервые указал в 1959 г. Уильямс, который полагал, что изменение длины связи Ре—N гистидина — основной механизм регуляции свойств гем-группы белком [66, 235]. Следует, однако, учитывать смещение атомов в самом порфирине, а также смещения кислорода и двух лигандов, измерения длин связей и валентных углов. Волли и Уильямс [222] позже отметили важное значение всевозможных искаже-Ш1Й структуры при переходе металла в более активную форму (так называемое энтатическое состояние) и показали, что ионы металлов во многих металлоферментах обладают аномальными физичес- [c.173]

Этот пример хорошо иллюстрирует разнообразие задач, решаемых при помощи ионов металлов. Предпосылкой для использования металла в качестве составной части активной группы является образование сложной третичной структуры, для поддержания которой в стабильном состоянии также необходим металл. Фермент, ускоряющий распад угольной кислоты на воду и углекислый газ,—карбоангидраза — содержит цинк. Этот фермент представляет собой истинный металлофермент, т. е. характеризуется прочной связью между белковым компонентом и компонентом, содержащим цинк. Линдског и Мальмстрем смогли тем не менее обратимо отделить цинк от белка и установили, что фермент, освобожденный от цинка, реактивируется ионами кобальта, железа и никеля (двухвалентными). Если принять за 100 активность цинкового соединения, то для приведенного ряда активности выразятся цифрами 40, 10, 5. Следовательно, здесь отбор в ходе биохимической эволюции в какой-то мере базировался на сохранении наиболее активных форм катализаторов. [c.130]

Среди льюисовских кислот наибольший интерес для биологов представляют ионы металлов. Это связано, в частности, с существоваггием таких биологически важных координационных соединений, как гемоглобин, хлорофилл, группа соединений витамина В12, цитохромы и целый ряд металлоферментов. Однако координационную связь могут образовывать не только поливалентные ионы. Ионы шелочных металлов также обнаруживают определенную тенденцию к образованию координационных соединений, что во многом объясняет влияние ионов и Ыа+ на активность ряда ферментов. Число лигандов, которые могут быть координационно связаны с ионами металлов, зависит от ряда факторов, но для каждого данного иона в определенном состоянии окисления это число обычно постоянно и называется координационным числом (сокращенно К. Ч.). Координационные числа некоторых ионов металлов приведены в табл. 4.8. Обратите внимание, что все они равны либо 2, либо 4, либо 6. Известны и нечетные координационные числа (3, 5, 7), однако они встречаются реже. [c.262]

В части IV рассмотрены структуры металлоферментов и механизмы, посредством которых ионы металлов принимают участие в ферментативной активности, в частности, в разрыве связей. В гл. 13 обсуждаются способы, которыми ионы металлов вызывают химические изменения в лигандах без помощи белков. В гл. 14 дан обзор металлоферментов, не рассматривающихся отдельно в последующих главах. В гл. 15 и 16 некоторые металлоферменты рассмотрены более подробно, частично из-за более обширной информации об этих металлоферментах, доступной в настоящее время другие ферменты рассмотрены отдельно в гл. 17 и 18 вследствие относительной легкости классификации этих групп ферментов. Те ферменты, которые принимают участие главным образом в реакциях окисдения — восстановления, а также ферменты, содержа- [c.9]

Взаимодействия ионов металлов с белками, естественно, отличаются от взаимодействий ионов металлов с аминокислотами и пептидами, поскольку в белках группы а-ННг и а-СООН длинных полипептидных цепей разделены ковалентными связями ряда расположенных между ними остатков. Эти взаимодействия отличаются также из-за влияния конформационного состояния пептидной цепи, в результате которого потенциальное место присоединения может блокироваться, а удаленная боковая цепь может оказаться в подходящем месте для образования хелатного кольца. Примерами подходящего расположения боковой цепи лиганда, делающего возможным образование прочного хелата со специфическим ионом металла, могут служить металлопротеины и металлоферменты, в которых сильное взаимодействие между металлом и белком играет решающую и специфическую биологическую роль. Металлопротеины и металлоферменты будут рассмотрены в последующих главах. В этой главе в основном будет обсуждено поведение белков in vitro в присутствии ионов металлов, с которыми они ие обязательно реагируют в природе. Биологическая функция двойных и других описанных здесь комплексов металлов с белками не известна, за исключением комплексов ио а меди (И) с альбумином и ионов цинка с инсулином, для которых было постулировано участие в транспорте и хранении соответственно. [c.274]

В случае р-метиласпартазы [7], изменения pH вызывают превращение металлофермента в металлактивируемую систему. Однако непохоже, что в этих условиях происходят существенные изменения в механизме катализа. Было высказано предположение, что константы устойчивости комплекса фермент—ион металла порядка 10 —10 М могут рассматриваться в качестве границы между собственно металлоферментами и металлактивируемыми ферментами [8]. [c.444]

Все методы, которые мы обсудили, применимы для изучения механизмов действия любых ферментов независимо от того, включают они ион металла или нет. Однако имеются три метода, более широкое применение которых в изучении металлоферментов основано на уникальных свойствах ионов металлов. Эти методы будут рассмотрены более детально, а именно 1) исследование спектров ЭПР 2) измерение парамагнитного вклада в скорости ядерной Л1агнитной релаксации магнитных ядер (например, протонов) в лигандах 3) изучение замены одного металла на другой. [c.451]