Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пролин биосинтез

    У. Укажите стадию биосинтеза пролина, протекающую без изменения степени окисления атома углерода  [c.269]

    L-r. к.-предшественник в биосинтезе орнитина и пролина, участвует в переаминировании при биосинтезе аминокислот, а также в транспорте ионов в центр, нервной системе. [c.588]

    Остатки аминокислот, включаемых в состав белков в процессе биосинтеза в рибосомах, ограничены, естественно, остатками, закодированными последовательностью оснований в информационной РНК они переносятся специфическими молекулами транспортных РНК. Только в процессе трансляции происходит включение 19 остатков аминокислот и иминокислоты пролина (табл. 23.2.1). [c.225]


    Широкий набор аминокислот, представленный в пептидных остатках, отражает относительно низкую специфичность биосинтеза. Это обстоятельство может быть использовано для достижения более высоких выходов получаемых при этом специфических антибиотиков путем введения в организм соответствующих аминокислот. Например, соединения, содержащие азетидин-2-карбоновую кислоту вместо пролина или пипеколиновой кислоты, продуцируются, если организму поставлять постороннюю для него азетидин-2-карбоновую кислоту [149]. [c.325]

    Рис, 22-1. Биосинтез трех родственных аминокислот-глутамата, глутамина и пролина. Путь превращения глутамата в пролин представлен на рис. 22-2. [c.654]

    Образование циклического имина входит в биосинтез аминокислоты пролина из орнитина (рис. 9.34). [c.225]

    РИС. 14-2. Биосинтез глутаминовой кислоты, глутамина, пролина и лизина из [c.90]

    Пятиуглеродный скелет глутаминовой кислоты непосредственно дает начало пролину, орнитину и аргинину. Соответствующие реакции показаны на рис. 14-2. Аргинин в свою очередь участвует в цикле мочевины (рис. 14-4) и является предшественником в биосинтезе полиаминов. [c.95]

    Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

    L-0.-заменимая некодируемая аминокислота, в организме играет важную роль, особенно в биосинтезе мочевины (см. Орнитиновый цикл) его метаболизм тесно связан с пролином и оксипролином. В организме О. образуется при гидролизе аргинина, восстановит, аминировании 2-амино-4-формилмасляной к-ты (прод>тгга восстановления глутаминовой к-ты) при окислит, отщеплении 5-аминогруппы О. может переходить в пролин. [c.409]

    Следует, однако, отметить, что можно индуцировать биосинтез белка у бактерий и по иным механизмам, приводящим, по крайней мере в небольшой части, к включению аналога аминокислоты вместо нормальной аминокислоты. Например, низший гомолог пролина (азетидин-2-карбоновая кислота) был введен в белок Е. oli с замещением одной четверти пролина [4]. Однако замещения такого рода происходят только в отсутствие достаточного количества нормальной аминокислоты. [c.227]

    Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]


    СТГ обладает широким спектром биологического действия. Он влияет на все клетки организма, определяя интенсивность обмена углеводов, белков, липидов и минеральных веществ. Он усиливает биосинтез белка, ДНК, РНК и гликогена и в то же время способствует мобилизации жиров из депо и распаду высших жирных кислот и глюкозы в тканях. Помимо активации процессов ассимиляции, сопровождающихся увеличением размеров тела, ростом скелета, СТГ координирует и регулирует скорость протекания обменных процессов. Кроме того, СТГ человека и приматов (но не других животных) обладает измеримой лактогенной активностью. Предполагают, что многие биологические эффекты этого гормона осуществляются через особый белковый фактор, образующийся в печени под влиянием гормона. Этот фактор был назван сульфирующим или тимидиловым, поскольку он стимулирует включение сульфата в хрящи, тимидина—в ДНК, уридина—в РНК и пролина—в коллаген. По своей природе этот фактор оказался пептидом с мол. массой 8000. Учитывая его биологическую роль, ему дали наименование соматомедин , т.е. медиатор действия СТГ в организме. [c.259]

    Кофермент А является участником реакций, связанных с биосинтезом аминокислот, высших жирных кислот, фосфолипидов, пуринов, терпенов, стероидов, порфиринов, он участвует в синтезе лимонной, глутаминовой, гиппуровой [142] кислот, аргинина, пролина и др. [c.85]

    При биосинтезе антибиотиков первой стрептограминовой подгруппы образуются (исключая этамицин) семейства близких по строению биологически активных веществ, которые различаются между собой строением одной или двух аминокислот (табл. 3.10). Помимо обычных аминокислот — L-треонипа, L-пролина, L-аспарагиповой кислоты — в составе этих антибиотиков впервые обнаружены и описаны редкие небелковые аминокислоты (табл. 3.11). [c.170]

Рис. 22-2. Биосинтез Ь-пролина. Все пять углеродных атомов пролина происходят из глутаминовой кислоты. Пролин действует как аллостерический ингибитор фермента, катализирующего первую реакцию на пути биосинтеза пролина. Эта регуляция по типу отрицательной обратной связи показана здесь красной стрелкой, а ингибируемая реакция отмечена поперечной красной полоской. Рис. 22-2. Биосинтез Ь-пролина. Все пять <a href="/info/487451">углеродных атомов</a> пролина происходят из <a href="/info/957">глутаминовой кислоты</a>. <a href="/info/356047">Пролин действует</a> как <a href="/info/188456">аллостерический ингибитор</a> фермента, катализирующего <a href="/info/362060">первую реакцию</a> на <a href="/info/296751">пути биосинтеза</a> пролина. Эта регуляция по типу <a href="/info/50865">отрицательной обратной связи</a> показана здесь красной стрелкой, а ингибируемая реакция отмечена поперечной красной полоской.
    В организме человека и белой крысы синтезируются 10 или 20 аминокислот, входящих в состав белков. Остальные аминокислоты, которые должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми, синтезируются растениями и бактериями. Аминокислоты, объединяемые под названием заменимых , образуются различными путями. Глутамат получается в результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата. Сам глутамат служит предшественником глутамина и пролина. Аланин и аспарат образуются путем трансаминирования соответственно из пирувата и оксалоацетата. Тирозин получается в результате гидроксилирования фенилаланина, принадлежащего к числу незаменимых аминокислот. Цистеин синтезируется из метионина и серина в сложной последовательности реакций, в которой промежуточными продуктами служат S-аденозил-метионин и цистатионин. Углеродный скелет серина происходит от 3-фосфоглицерата. Серин является предшественником глицина Р-углеродный атом серина переносится на тетрагидрофолат. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот у растений и у бактерий более сложны и длинны. Они образуются из некоторых заменимых аминокислот, а также из других метаболитов. Аллостерическая регуляция биосинтетических путей, приводя- [c.678]

    После введения крысам в течение трех дней пролина, меченного Ы и дейтерием, среди выделенных из тушки аминокислот наиболее интенсивно меченным оказался оксипролин (если не считать самого пролина). Отношение М В в выделенном окси-пролине показывало, что превращение пролина в оксипролин сопровождалось потерей примерно половины дейтерия, связанного с атомами углерода в молекуле пролина [357]. Эти данные указывают на прямое превращение пролина в оксипролин, но не исключают возможности существования других путей биосинтеза оксипролина. Когда крысам скармливали рацемический Ы 5-оксипролин, лишь около 0,1% оксипролина, выделенного из тушки, имело метку [375]. Эти результаты согласуются с малой скоростью обновления коллагена (стр. 274) однако при вве-. дении крысам меченого пролина в оксипролин тушки включалось значительно больше изотопа, чем при скармливании меченого оксипролина. Меченый азот оксипролина, введенный с пищей, переходил во многие аминокислоты тела, в особенности в глутаминовую и аспарагиновую кислоты. Эти данные указывают на быстрый распад оксипролина в организме крысы. На основании этих результатов Стеттен [375] предполагает, что большая часть оксипролина в тканях животного образуется, вероятно, из пролина, входящего в состав пептидных цепей, а не из свободного оксипролина. [c.350]

    В животных тканях 4-окси-Ь-пролин содернястся главным образом коллагене. Биосинтез оксипролина еще полностью не изучен, однако можно, [c.433]


    У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

    Аминокислоты заменимые — такие, биосинтез которых осуществляется в организме. Из встречающихся в белках аминокислот в организме животных и человека способны синтезироваться только аланин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролин, тирозин (синтезируется из незаменимой аминокислоты фенилаланина), цистеин (для его образования необходима незаменимая аминокислота — метионин), серин, глицт. [c.7]


Смотреть страницы где упоминается термин Пролин биосинтез: [c.139]    [c.139]    [c.102]    [c.84]    [c.360]    [c.50]    [c.22]    [c.545]    [c.255]    [c.392]    [c.417]    [c.117]    [c.118]    [c.102]    [c.186]    [c.256]    [c.241]    [c.343]    [c.344]    [c.345]    [c.433]    [c.214]    [c.221]    [c.223]    [c.288]    [c.23]   
Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.50 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.654 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.343 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Пролин



© 2024 chem21.info Реклама на сайте