Фермент стереоспецифичность

Наибольшее значение для биохимического получения аминокислот приобрел метод стереоспецифичного гидролиза эфиров аминокислот и их N-ацильных производных. Под действием фермента ацилазы Ы-ацетил-1-метионин гидролизуется, [c.112]

Ферменты являются катализаторами биологических реакций. Их каталитическая эффективность часто совершенно удивительна и в сочетании со специфичностью к субстрату позволяет организму выбрать для данной конкретной молекулы только один единственный путь метаболизма из многочисленных возможных химических реакций, в которые может вступать эта молекула и продукты ее превращений. Специфичность фермента к определенному субстрату может иметь структурную или стереохимическую природу. Структурная специфичность может быть либо достаточно отчетливо выраженной, либо, напротив, она может быть относительно широкой как, например, это показано для гидролитических ферментов пищеварительной системы. Стереоспецифичность является характерной особенностью ферментативно катализируемых реакций, в ко- [c.24]

Стерическое направление ферментативных реакций, протекающих стереоспецифично, начиная от исходных веществ и кончая оптически чистыми хиральными продуктами, также можно объяснить с помощью аналогичных представлений, поскольку трехмерная структура комплекса фермент — субстрат задает определенное направление, по которому реагент атакует адсорбированную молекулу и, следовательно, определяет абсолютную стереохимию продукта. В качестве примера можно привести стереоспецифическое восстановление пировиноградной кислоты до и-молочной кислоты, катализируемое лактатдегидрогеназой. Процесс изображен на приведенной ниже схеме [c.342]

Число примеров ферментативного асимметрического синтеза можно было бы во много раз увеличить. Эти примеры показывают тот путь, по которому в живых организмах воспроизводится и размножается асимметрия. Сделаны и первые успешные попытки использовать стереоспецифичные катализаторы — ферменты, для воспроизведения асимметрических синтезов в лабораторных условиях для этого используются так называемые иммобилизованные (закрепленные на полимерном носителе) ферменты [161]. В то же время ферментативный асимметрический синтез не дает ответа на вопрос, как появилось на Земле первое оптически активное органическое вещество. [c.160]

Таким образом, очевидно, что фермент стереоспецифично дегидратирует конечное промежуточное соединение. На основании этих и других экспериментов был предложен частичный механизм, представленный в уравнении (8-77). [c.292]

Итак, ферменты стереоспецифичны. Но какое отношение имеет все это к запахам и обонянию [c.159]

Живые клетки обладают уникальной способностью синтезировать Ь-аминокислоты с помощью стереоспецифиче-ских ферментов. Стереоспецифичность этих ферментов обусловлена асимметрическим характером их активных центров. Ниже мы увидим, что характерная трехмерная структура белков, благодаря которой они проявляют самые разные виды биологической активности, возникает только в том случае, если все входящие в их состав аминокислоты принадлежат к одному стереохимическому [c.115]

II существование анаэробиоза, т. е. способности микроорганизмов получать необходимую им энергию для жизнедеятельности путем брожения без доступа кислорода воздуха. Одним из самых веских оснований, которые послужили Пастеру в его непоколебимой уверенности, в его выводах об особом уровне материальной организации ферментов, является открытая им строгая стереоспецифичность живой природы. Но, как известно, и эти основания были если не отвергнуты, то отодвинуты на задний план открытием внеклеточного брожения, а позиция Пастера была объявлена виталистической. [c.178]

Применение ферментов в производстве аминокислот обеспечивает стереоспецифичность процессов их синтеза, что выгодно отличает биотехнологические производства от химических. Далее будут рассмотрены примеры, иллюстрирующие эти положения. [c.51]

Другие альдегиды при конденсации с синильной кислотой в присутствии хинина также дают оптически активные окси-нитрилы с вращением до 1 . Оптически активный катализатор оказывает здесь такое же действие, как фермент, содержащийся в горьком миндале, однако стереоспецифичность ферментативных синтезов несравненно выше. Для наглядного сравнения можно привести результаты того же синтеза в присутствии фермента /)-оксинитрилазы, адсорбированной на целлюлозе выход нитрила миндальной кислоты при этом составил 95%, а его оптическая чистота —97% [107]. [c.134]

Ферментативный метод определения оптической чистоты основан на использовании высокой стереоспецифичности ферментов. Так, например, фермент, окисляющий аминокислоты,— оксидаза аминокислот — обладает высокой стереоспецифичностью -аминокислоты окисляются этим ферментом в 1000 раз быстрее, чем О-аминокислоты. Таким образом, если взять О-аминокислоту, оптическую чистоту которой необходимо проверить, то отсутствие реакции с оксидазой аминокислот укажет на практически полную оптическую чистоту (не менее 99,9%). Если же ферментативное окисление якобы чистой О-аминокислоты идет с заметной скоростью, то это следует считать признаком того, что она содержит примесь -аминокислоты. [c.161]

Гидролиз сахарозы, проведенный под действием ферментов, обладающих определенной стереоспецифичностью, показал, что этот сахарид является а-глюкозидом и р-фруктозидом. [c.284]

Во-вторых, на этом примере видны структурные основы высокой специфичности ферментов, в частности стереоспецифичности. Так, если бы С-концевая аминокислота была D-изомером, то в рассматриваемом случае в сторону каталитического центра оказался бы направленным атом Н, а не группа — NH—СО—, и каталитический процесс не смог бы произойти. [c.326]

Стереоспецифичность механизма действия фермента была впервые отмечена Фишером (1894), который сказал Иначе говоря, я могу сказать, что фермент и субстрат должны подходить друг к другу как ключ к замку . В современной терминологии эта концепция выражается в виде идеи о промежуточных активных комплексах между ферментом и субстратом. [c.727]

В разд. 14.3 уже было отмечено, что причина, по которой все белки построены из ь-аминокислот, а не из смеси ь-и о-аминокислот, неизвестна. Тем не менее строение складчатого слоя и а-спирали, которые являются основными вторичными структурами белков, позволяет, по-видимому, понять это явление. Оба типа складчатого слоя имеют такую структуру, что одна из двух связей, соединяющих а-атом углерода с боковыми группами, направлена вовне почти под прямым углом к плоскости слоя и обеспечивает достаточное пространство для боковой цепи, между тем как другая связь лежит почти в плоскости слоя, где есть место лишь для атома водорода. В а-спирали, построенной целиком из ь - (или целиком из о -) аминокислотных остатков, боковые группы (при первых атомах углерода) расположены на расстоянии более 500 пм, тогда как в цепях, построенных из ь- и о-остатков, это расстояние составляет только 350 пм. Соответственно в первом случае структуры более устойчивы, так как для размещения больших боковых групп имеется больше места, чем в случае смешанных ь,о -цепей. Организмы, построенные исключительно из ь - (или о-) аминокислот (а также соответствующих углеводов и других веществ), к тому же несравненно проще, чем построенные на основе одновременно и ь- и в -форм. Дело в том, что ферменты, как правило, стереоспецифичны фермент, катализирующий реакцию с участием субстрата ь-ряда, не может катализировать ту же реакцию с участием субстрата о-ряда. Из этого следует, что существующим организмам достаточно только половины того числа ферментов, которое бы им потребовалось, если бы они были построены изь- и о-изомеров. Отбор же и-, а не в-аминокислот был, по-видимому, случайным. [c.435]

Ферментативный гидролиз гликозидов. Этот наиболее старый метод определения конфигурации гликозидов, использованный впервые Э. Фишером, основан на том, что природные ферменты, выделяемые часто, как и соответствуюш,ие гликозиды, из растительных объектов, обладают строгой стереоспецифичностью. В частности, ферменты, расщепляющие гликозидные связи (гликозидазы), разделяются на а-глико-зидазы, расщепляющие только а-гликозиды, и р-гликозидазы, расщепляющие р-гликозиды. Наиболее употребительными среди первых является а-мальтаза, среди вторых — эмульсин. Для установления кон- фигурации у гликозидного атома исследуемый гликоз.ид подвергают гидролизу тем или иным ферментом и, в зависимости от того, а- или Р-гликозидаза вызовет гидролиз, относят гликозид к тому или иному типу. [c.45]

Этот простой метод и в настоящее время является наиболее употребительным. Особенно часто он используется для определения конфигурации гликозидного центра в полисахаридах. Хотя и до настоящего времени вопрос о природе специфичности и, в частности, стереоспецифичности ферментов остался, из-за отсутствия данных о химии ферментов, совершенно неясным, тем не менее с чистО практической точки зрения этот [c.45]

Несколько раньше говорилось о том, что ферменты во всех химических реакциях в высшей степени стереоспецифичны. Если фермент может участвовать в химическом превращении правой формы вещества, то при этом не затрагивается левая форма данной пары изомеров, и наоборот. Тот факт, что практически у любого вещества оба оптических изомера имеют запах, причем очень сходный, указывает (и, как мне кажется, убедительно) на то, что химическая реакция не является основой процесса восприятия запаха. Молекулы пахучего вещества в процессе взаимодействия с мембраной обонятельной клетки [c.160]

К сожалению, эта заманчивая идея непоправимо разбивается об упрямый факт существования запаха у обоих членов пары оптических изомеров, которые к тому же имеют очень близкие запахи. Последнее уж совершенно несовместимо с очень высокой стереоспецифичностью ферментов. [c.161]

Трудно предполагать, что пахучие вещества каким-1 образом обходят стереоспецифичность и оказывают одни и то же действие на некоторый данный фермент. Однако такие вещества хорощо известны. Им, например, является -цианистоводородная, или синильная, кислота H N. Это вещество — смертельно опасный яд, и именно потому, что оно действует неспецифично на все ферменты. Синильная кислота ядовита, так как повергает в хаос все химические процессы, происходящие в нашем организме, неспецифично блокируя все виды ферментативных реакций. [c.162]

Все соединения этого ряда, имеющие 5-конфигурацию, обладаю высокой фармакологической активностью, в то время как соединения с / -конфигурацией ее лишены. Рацематы обладают 30%-ной активностью бенздиазепинов с 5-конфигурацией [2521. Ароматическое гидроксилирование соединений, катализируемое ферментами, стереоспецифично, в то время как С -гидроксилирование и Ы-дезме-тилирование не обнаруживают такой специфичности. [c.219]

Современная органическая химия может с гордостью заявить о своей способности синтезировать неизвестные Природе соединения огромной сложности и об обладании набором разнообразнейших методов, позволяющих выполнять почти любые химические трансформации. Такое заявление надежно подкрепляется множеством вьщающихся достижений органического синтеза последних десятилетий. Тем не менее, впечатление от таких мажорных аккордов немедленно тускнеет при сопоставлении с работой химических механизмов даже простейшей живой клетки. Тысячи соединений (и просп,1Х, и исключительно сложных) синтезируются ферментами в любой момент жизни клетки при обычных (физиологических) условиях в воде, в узком интервале значений pH, без применения высоких температур и давлений и без помоши наших суперактивных реагентов типа сверхкислот, сверхсилькых оснований, щелочных металлов, галогенов, литийорганических соединений и т. п.. В любой клетке непрерывно осуществляются многостадийные синтезы огромного разнообразия органических соединений, необходимых для поддержания ее жизни. Все эти синтезы выполняются за считанные минуты с количественными выходами и строго регао- и стереоспецифично Это означает, что все наиболее трудные проблемы стратегии и тактики органического синтеза уже давно решены на химических комбинатах , оперирующих в любой живой системе. Такое высочайшее совершенство биосинтеза невольно вызывает у химиков смеш анные чувства и восхищения, и подавленности от сравнения своих скромных возможностей с достижениями Природы, [c.476]

Фермент, ответственный за эту реакцию, называется алпогольдегидрогена-аой. Дроникевая алкогольдегидрогеназа имеет молекулярный вес 151 ООО и содержит четыре независимых друг от друга каталитических центра в то же время из печени млекопитающих получен аналогичный фермент с приблизительно вдвое меньшим молекулярным весом и двумя каталитическими центрами. В молекулах этих ферментов присутствует также 2п, число атомов которого равно числу каталитических центров. Ферменты стереоспецифичны в отношении переноса водорода как в молекуле спирта, так и в никотин-амидиом кольце (см. стр. 230), но проявляют сравнительно малую специфичность в отношении структуры субстратов — спиртов и карбонильных соединений. [c.292]

Известно, что ферменты проявляют три уровня специфичности структурную специфичность, региоспецифичность и стереоспецифичность. Во-первых, фермент должен узнать некоторые общие структурные свойства субстрата (и кофермента) для проведения специфического катализа. Во-вторых, каталитический акт должен произойти в определенном районе субстрата (или кофермента), причем стереохимия изменения контролируется ферментом. [c.207]

Решающую роль в стереоспецифичности биохимических процессов играет наличие в живом организме пространственно избирательных катализаторов — ферментов. Так, например, избирательность ферментов, вызывающих брожение, проявляется в том, что только эпимерные сахара — глюкоза, манноза (и отвечающая им кетогексоза — фруктоза) способны к брожению. [c.654]

Ранее уже упоминалось о стереоселективности ферментов, проявляющейся в различных обстоятельствах, например в связи с биологическим разделением рацемических смесей (гл. 12), специфичностью мальтазы и эмульсина (разд. 17.6), структурными и стереохимическими требованиями иротеолитических ферментов (разд. 18.2). Принято считать, что ферментативный катализ осуществляется через адсорбцию субстрата на поверхности большой белковой молекулы. Стереоспецифичность фермента можно объяснить, если допустить, что фермент обладает рецепторными центрами, способными связывать или принимать только особые типы групп. Рассмотрим в качестве примера асимметрически замещенный атом углерода. Фермент, обладающий рецепторами для трех или четырех групп, может различить два энантиомера, поскольку подходящий энантиомер адсорбируется, присоединяясь всеми тремя своими группами к рецепторным центрам, тогда как второй энантиомер в лучшем случае сможет соединиться только с двумя центрами. Присоединение субстрата к центрам фермента происходит либо за счет образования ковалентных или водородных связей, либо при взаимодействии ионных или полярных групп, либо путем заполнения впадин на поверхности фермента, которые вмещают группы или особой формы, или чуть меньше определенного размера. [c.341]

Исключительное значение имеет К. а. в биохимии и биофизике. Хим. и биол. св-ва биополимеров (белков, углеводов, нуклеиновых к-т и т. д.) в большой степени зависят от их конформац. св-в. Так, при сильном изменении нативной конформации белков (денатурашш) они полностью теряют свою биол. активность. Конформац. изменения являются обязательной составной частью практически всех биохим. процессов. Напр., в ферментативных р-циях опознавание субстрата ферментом, характер взаимод. и структура образующихся продуктов определяются пространств, строением и возможностями взаимной подстройки (в т. ч. конформационной) участвующих молекул. Часто связывание фермента с субстратом вызывает в последнем такие конформац. изменения, к-рые и делают возможным его дальнейшее строго регио- и стереоспецифичное реагирование. [c.461]

Так как перенос происходит в транс-гликольной группировке и включает атаку атома Сз водородом с незащищенной стороны, то не удивительно, что ферметативное расщепление стереоспецифично. Если субстратом в этой реакции служит )-глюкоза или D-манноза, то они превращаются в 6-фосфаты и затем изомеризуются ферментом изо-меразой во фруктозо-6-фосфат до установления равновесия. D-Галак-тоза, содержащая неблагоприятную 3,4-/. ыс-гликольную группировку. [c.722]

РАСЩЕПЛЕНИЕ РАЦЕМАТОВ, разделение рацематов на составляющие их энантиомеры. Методы Р. р. 1) мех. разделение кристаллов при визуальном контроле. Возможно в тех случаях, когда рацемат представляет собой конгломерат кристаллов право- н левовращающих форм 2) биохимический метод, основанный на стереоспецифичности ферментативных р-ций. Наир., при действии фермента ацнлазы на рацемич. N-ациламинокислоту гидролизу (а следовательно, и отделению) подвергается лишь L-форма 3) хим. метод (наиб, универсальный), заключающийся в том, что на рацемат действуют оптически активным реагентом, в результате чего образуется новая пара в-в —диастереомеров, к-рые м. б. разделены вследствие различия в их физ. св-вах 4) хроматографирование рацематов на оптически активных стационарных фазах. Так, газожидкостная хроматография исиольз. для количеств, анализа соотношения энантиомеров, а лигандообменная — для ирепаративгюго Р. р. Наибольшее практич. значение имеют методы 2 и 3. [c.496]

Первые две стадии этой схемы (до образования имина) протекают легко и не нуждаются в стереоспецифичном катализе. Восстановление иминокисло-ты до аминокислоты строго стереоспе-цифично и контролируется соответствующим ферментом. Второй путь [c.79]

В р-ции 1 цикла, катализируемой цитрат-оксалоацетат-лиазой, СНзС(0)8КоА стереоспецифично конденсируется с карбонильной группой оксалоацетата с образованием цитрата и свободного KoASH. Р-ция сопровождается значит, изменением своб. энергии (ДС — 32,24 кДж/моль) и является практически необратимой. Активность митохондриального фермента у дрожжей ингибируется АТФ. [c.634]

И мотут применяться как для гидролитического распада гликозидов, так и для их синтеза. Для этого углевод вместе с соответствующим гидроксилсодержащим соединением подвергают воздействию фермента. Важным преимуществом ферментативного синтеза является его строгая, стереоспецифичность. Так, например, эмульсин — фермепт горького миндаля — дает всегда -гликозиды, дрожжевая гликозидаза — только а-гликозиды. Ферментативный метод позволяет весьма просто рещить очень сложный в препаративном отнощении вопрос о стереохимической направленности реакции образования гликозидов. Недостатком ферментативного метода является высокая термолабильность ферментов, чем вызывается необходимость проведения работы в строго определенных, условиях. [c.88]

Способность фермента распознавать один пз пары атомов водорода, входящих в состав СНг-группы, поначалу очень удивила биохимиков Однако теперь совершенно ясно, что подобная особенность действия ферментов является скорее правилом, чем исключением, и не более удивительна, чем тот факт, что на правую ногу можно надеть только правую туфлю Стереоспецифичность ферментов — это естественное спедствие комплементарности поверхностей фермента и субстрата [c.45]

На рис. 7-11 показана стереохимия реакций и, кроме того, приведен перечень кетонов, принимающих участие в реакции, и продуктов реакции. Эти ферменты могут быть разделены на две группы в зависимости от того, с какой стороны карбонильной группы происходит атака енолят-анионом. Обычная цитрат-синтетаза из тканей животных конденсируется с st-стороной и обозначается как цитрат (si)-синтетаза. В то же время в некоторых анаэробных бактериях содержится цитрат (ге)-син-тетаза, проявляющая противоположную стереоспецифичность [152, 153]. [c.168]

Ферменты - биологаческие катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции, необходимые для жизнедеятельности организмов. Для ферментативного катализа характерны высокая субстратная специфичность (в ряде случаев стереоспецифичность), селективность по отношению к определенным связям субстрата и способность к тонкому регулированию активности под действием эффекторов (активаторов и ингибиторов). [c.549]

Следующая стадия называется сукцинатдегидрогеназной. Акцептором водорода в данной реакции является ФАД. Поскольку он постоянно связан с белковой частью, то сукцинатдегидрогеназу (СДГ) часто называют флаво-протеином. Особенностью СДГ является абсолютная стереоспецифичность при отщеплении атомов водорода только в трянс-положении, в результате образуется только транс-изомер - фумаровая кислота. Другая особенность СДГ - связь с мембранами митохондрий, в то время как остальные ферменты ЦТК находятся в растворенном состоянии в митохондриальном матриксе. [c.84]

Ферменты могут также работать вне живой системы. Пищевая промышленность традиционно использует ферменты в таких про-извод твах, как пивоварение и хлебопечение, и число таких приложений постоянно растет. В клинической биохимии большая доля проводимых анализов основана на использовании ферментов. Химики-синтетики также все чаще обращаются к ферментам в реакциях, где важна стереоспецифичность [2] или где сложность введения защитных групп в полифункциональные молекулы делает неудобным применение обычных методов [3]. Наконец, наиболее важным для нас является накопление знаний о химическом аппарате клетки, что поможет правильно воздействовать на живую систему в случае ее выхода из строя. Известно, что при некоторых заболеваниях возникают особые биохимические расстройства, в том числе ферментов или ферментативных систем. Число таких примеров, несомненно, будет расти, [c.449]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология