Антитела комплементарность к антигену

Реакции взаимодействия антигенов и антител осуществляются за счет слабых нековалентных взаимодействий. Эти реакции, происходящие в очень ограниченном пространстве, являются результатом структурной комплементарности антигенной детерминанты и участка антитела, причем сила взаимодействий зависит от комплементарности участков. Большая или меньшая сила взаимодействия выражается через сродство антитела к антигенной детерминанте. Когда речь идет об антителах иммунной сыворотки и антигенном белке, из-за присутствия в сыворотке специфических антител нескольких антигенных детерминантов разные [c.93]

Работа такой системы — молекулярной машины — организована посредством прямых и обратных информационных потоков, посредством молекулярной сигнализации. В живой системе сигналами, их источниками, приемниками и преобразователями служат молекулы и надмолекулярные структуры. Узнавание сигнала определяется многоточечными слабыми взаимодействиями, имеющими кооперативный характер. В этой книге рассмотрен ряд явлений молекулярного узнавания — взаимодействие фермент — субстрат, взаимодействие комплементарных нуклеотидов, реализуемое в двойной спирали ДНК, в транскрипции, а также в трансляции (т. е. взаимодействие кодона с антикодоном). К тем же явлениям относится взаимодействие антитела с антигеном, в этой книге не рассмотренное. [c.608]

Этот процесс представляет собой наиболее удивительный и яркий пример более общего явления — достижения биологической специфичности путем взаимодействия комплементарных структур, аналогичных тем, которые обусловливают связывание антител и антигенов (разд. 15.5). Объединение пуриновых и пиримидиновых оснований в пары путем образования двух или трех водородных связей происходит в соответствии с принципом комплементарности. Взаимное положение оснований в углеводнофосфатном скелете ДНК таково, что только пуриновое основание одной цепи и пиримидиновое основание другой цепи могут образовать между собою водородную связь. В принципе возможны и неправильные пары — АС и ОТ. Однако, как видно из рис. 15.20, между А и С не могут образоваться водородные связи при заданном положении оснований в цепи ДНК. Между О и Т могла бы возникнуть одна водородная связь, но в действительности средние атомы водорода (связанные с атомами азота колец как у О, так и у Т) создают пространственные затруднения, которые удерживают О и Т достаточно далеко друг от друга, препятствуя образованию такой связи. Энергия водородной связи составляет примерно 20 кДх<-моль и, следовательно, введение в строящуюся цепь правильного ( разрешенного ) пуринового или пиримидинового основания дает энергетический выигрыш в 40 или 60 кДж-моль . [c.458]

Малые антигенные детерминанты связываются на ограниченном участке активного центра, комплементарном данной детерминанте. Большие детерминанты могут занимать практически всю область связывания. В этом случае можно выделить подцентры связывания отдельных частей антигенной детерминанты. Именно такое многоточечное взаимодействие активного центра антител с антигеном обеспечивает их уникальную специфичность и является весьма характерным для многих биологических систем, например фермента и субстрата, клеточных рецепторов и гормонов. Хорошей моделью подобного взаимодействия может служить соответствие между рукой и перчаткой или ключом и замком. [c.102]

Чужие белки часто включаются в тело как часть болезнетворных агентов -вирусов, бактерий, грибков, паразитов. Химия тела так сильно зависит от наличия нужных белков в определенном месте, в определенное время и в нужном количестве, что при появлении чужого белка сразу вырабатывается сигнал для нейтрализации возможной опасности. Стратегия защиты организма иммунной системой заключается в синтезе белков, окружающих часть молекулы чужого белка. Опять биохимическое взаимодействие становится возможным из-за соответствия формы молекул антител и антигенов (свойство комплементарности). Если молекула захватчика будет окружена, она не сможет причинить вреда. [c.486]

Сейчас этот процесс представляется иначе. Как было установлено, концы четырех полипептидных цепей (рис. 15.18) имеют различные аминокислотные последовательности у антител, гомологичных разным антигенам. Эти последовательности, вероятно, таковы, что заставляют антитело принимать конформацию, обеспечивающую комплементарность его гаптеновой группе. Под действием антигена формируется клон клеток, причем каждая клетка вырабатывает антитела, комплементарные только стимулирующему антигену. [c.452]

Наблюдаемая специфичность антител к тысячам разных антигенов показывает, что образующие антитела клетки подготовлены к тому, чтобы под действием соответствующего стимула размножаться и вырабатывать ту или иную из тысяч возможных полипептидных цепей. Синтез этих цепей регулируется генами. Стимулом, запускающим выработку определенного антитела к антигену, является, по-видимому, связывание антигена с комплементарным ему антителом в такой клетке однако детальный механизм этого процесса еще не раскрыт. [c.452]

Осуществление иммунологических реакций — одна из главных функций лимфоидной ткани в организме. Она проявляется прежде всего в продукции антител (комплементарных к антигенам иммуноглобулинов), в реакциях ЗПЧ и отторжении чужеродных трансплантатов. [c.110]

Аффинность антитела к антигену - это результирующая возникающих между ними сил притяжения и отталкивания. Высокоаффинные антитела точно комплементарны по конформации антигену, а низкоаффинные, напротив, неточно. [c.152]

B. С-концевые участки Н-цепей комплексов антиген—антитело комплементарны рецепторам макрофагов. [c.29]

Любые чужеродные агенты, которые непосредственно вызывают эти защитные действия, называются антигенами, а комплементарные им вещества, вырабатываемые организмом для противодействия им, — антителами. Рис. УП.25 показывает, как действуют антитела. Образование комплексов антиген-антитело приводит к осаждению их в крови или других жидкостях и позволяет их разложить или вывести из тела. [c.487]

Тимус-зависимые антигены требуют присутствия Т-хелперов. В результате взаимодействия В-клетки с антигеном образуется комплекс антиген—рецептор. Далее происходит интернализация этого комплекса в цитоплазму клетки, где антиген гидролизуется на отдельные фрагменты. Эти фрагменты взаимодействуют с белками МНС класса II, которые синтезирует В-клетка (рис. 30.6). Фрагмент антигена соединяется с МНС-П и перемещается на клеточную мембрану, где он узнается хелперными клетками, предварительно контактирующими с данным антигеном. Клетки синтезируют и переводят на цитоплазматическую мембрану рецептор, комплементарный структуре комплекса МНС-антиген. Происходит взаимодействие В- и Т-хелперной клеток, причем последняя начинает продуцировать интерлейкин-2, белковый фактор, стимулирующий размножение В-клеток. В результате образуются зрелые клоны плазматических клеток, способных синтезировать и секретировать антитела к данному антигену (рис. 30.7). [c.483]

Один иэ центральных вопросов иммунологии — каким образом организм включает биосинтез антител определенной специфичности, комплементарных введенному антигену,— был решен Ф. Бернетом. разработавшим так называемую теорию клональной селекции. Согласно этой теории, существует множество клонов лимфоцитов, каждый из которых несет на своей поверхности рецептор уникальной специфичности. Попадающий в организм антиген связывается с комплементарным ему рецептором, в результате чего клеточный клон размножается и начинает секретировать антитела той специфичности, которую имел рецептор. [c.209]

Включение комплементарного белка в комплексы антиген— антитело особенно интересно, так как в целом осадки, образованные антигеном с антителом, исключительно чисты и никогда не адсорбируют посторонних (неродственных им) белков из раствора, в котором происходит реакция. Комплементарные свойства сыворотки могут быть устранены различными частицами, и в том числе частицами белка тепловой коагуляции. Однако эти процессы различаются и с качественной, и с количественной стороны. Установлено, что комплемент состоит из нескольких компонентов и те компоненты, которые, избирательно фиксируются агрегатами антиген—антитело, не аналогичны тем, которые адсорбируются другими частицами кроме того, количество агрегата антиген—антитело, необходимое для того, чтобы связать данное количество комплемента, значительно меньше количества любых других частиц. [c.689]

Связывание антигена с антителом, так же как и субстрата с ферментом, обратимо. Оно определяется суммой многих относительно слабых нековадентных взаимодействий, включая гидрофобные и водородные связи, вандерваальсовы силы и ионные взаимодействия. Эти слабые взаимодействия эффективны только в том случае, если молекулы антигена и антитела настолько комплементарны друг другу, что некоторые атомы антигена входят в соотаетствую-щие углубления на поверхности антитела. Комплементарные антигену области четырехцепочечной молекулы антитела-это ее два идентичных антиген-связывающих участка, а соответствующая область антигена-его антигенная детерминанта (рис. 17-26). Большинство антигенных макромолекул имеют много различных детерминант если две из них или большее число (как в некоторьи полимерах) одинаковы, антиген называют мультивалентным (рис. 17-27). [c.26]

Благодаря постоянным мутациям генов, мутациям клонов иммунокомпетентных клеток, главным образом лимфоцитов, практически на введение любого антигена могут последовать реакция образования специфического антитела и размножение того клона лимфоцитов, который синтезирует антитела, комплементарные антигену. Следует подчеркнуть, что одна плазматическая клетка вырабатывает антитела только одной специфичности. Следовательно, в организме должно существовать множество клонов иммунокомпетентных клеток. Окончательно механизм синтеза и передачи по наследству способности выработки огромного количества специфических антител буквально к любому из многочисленных антигенов неясен. Наиболее полно этот механизм объясняют клонально-селекционная теория Ф. Бернета и теория С. Тонегавы. [c.154]

К середине 60-х годов было показано, что белки антител не представляют никакого исключения из этого правила оказалось, что антитела против разных антигенов отличаются по последовательности аминокислот и что специфическая структура любого антитела четко определяется его аминокислотной последовательностью. Было показано, что молекула антитела обладает четвертичной структурой и состоит из двух пар одинаковых полипептидных цепей — пары легких цепей длиной примерно 200 аминокислот и пары тяжелых цепей длиной примерно 400 аминокислот (фиг. 254). Молекула антитела содержит два центра, комплементарных антигену, стерессиецифическая конформация этих центров обусловлена переплетением противолежащих участков одной тяжелой и одной легкой цепи. Анализ аминокислотных последовательностей молекул различных антител показал, что первые 100 аминокислотных остатков со стороны аминоконца как легких , так и тяжелых цепей составляют вариабельный участок, аминокислотная последовательность которого у различных антител различна. Остальные 100 аминокислот легких цепей и 300 аминокислот тяжелых цепей составляют постоянный участок мо- [c.519]

Макромолекулы, такие, как белки, полисахариды и нуклеиновые кислоты, внутри своих индивидуальных групп отличаются по физико-химическим свойствам лишь незначительно поэтому их выделение, основанное на различиях в этих свойствах, например, с помошью ионообменной хроматографии, гель-фильтрации или электрофореза сопряжено с известными трудностями и требует много времени. Вследствие этого в ходе выделения существенно падает их активность из-за денатурации, расщепления, ферментативного гидролиза и т. п. Одним из наиболее характерных свойств этих биологических макромолекул является их способность обратимо связывать другие вещества. Например, ферменты образуют комплексы с субстратами или ингибиторами, антитела— с антигенами (против которых получены), а нуклеиновые кислоты, такие, как информационная РНК, гибридизуются с комплементарными ДНК и т. д. Образование специфических диссоциирующих комплексов биологических макромолекул служит основой метода их очистки, известного как аффинная хроматография. [c.9]

Наиболее важным и изученным свойством комплемента является участие его в реакции гемолиза эритроцитов (антигена) соответствующей гемолитической сывороткой (антителом). Эритроциты, обработанные такой сывороткой, гемолизируются только при наличии свободного комплемента. Другим важным свойством комплемента является то, что он способен фиксироваться (связываться) в процессе многих реакций антиген—-антитело. Таким образом, гемолизирующие свойства сыворотки можно подавить большинством антител, взаимодействующих с антигенами, или ранее образованным осадком антитела с антигеном. Фиксация комплел1ента связана с включением белка в комплекс антиген—антитело, и, вероятно, этот белок и является тем субстратом, который обладает комплементарными свойствами. [c.688]

Вот тут-то нужно сказать следующее многие известные исследователи полагают, что мнение, согласно которому третичная структура определяется исключительно первичной структурой, еще нуждается в доказательствах. Вместо многочисленных аргументов, которые можно было бы привести в пользу этого утверждения, опишем два эксперимента. Первым мы обязаны проф. Гауровицу, одному из крупнейших исследователей в области белков и в области иммунохимии. Он брал антигенные белки, содержащие дополнительную азотсодержащую детерминантную группу — так называемую азогруппу,— и вводил их, во-первых, курице и, во-вторых, кролику у обоих животных образовались антитела к одному и тому же антигену. Однако оба вида антител химически были совершенно различны — у них не совпадал аминокислотный состав и, вероятно, также последовательность аминокислот. Несмотря на это, и те и другие имели одну и ту же специфичность. Очевидно, одна и та же третичная структура (речь идет о конфигурации центров связывания в молекуле антител, комплементарной детерминантной группе антигена) может возникать при различной первичной структуре [c.346]

Таким образом, центр, комплементарный антигену, образуется, вероятно, четвертичной структурой вариабельных участков тяжелой и легкой цепей. Проблему иммунной реакции можно теперь перефразировать следующим образом почему введение определенного антигена вызывает образование легких и тяжелых цепей антител, вариабельные участки которых имеют именно такую первичную структуру, которая определяет четвертичную структуру, стереоспецифически комплементарную этому антигену [c.520]

Принадлежность человека к той или иной группе крови определяется по наиболее распространенной системе ABO. По системе ABO группа крови определяется наличием или отсутствием антигенов полисахаридной природы, так называемых агглютиногенов А и В, присутствующих на наружной поверхности созревающих мембран эритроцитов, и соответствующих им антител — агглютининов а и Ь — в плазме крови. При взаимодействии комплементарных агглютиногенов и агглютининов происходит слипание эритроцитов агглютинация), которое сопровождается их последующим разрушением с выделением гемоглобина гемолиз). Следует особо отметить, что одновременно в крови человека не могут содержаться какой-либо специфический антиген и комплементарное ему антитело, поскольку это привело бы к агглютинации эритроцитов. Групповые антитела не вырабатываются в ответ на введение антигенов, а присутствуют в крови постоянно. Однако в некоторых случаях у людей в течение жизни наблюдается образование специфических антител к антигенам А и В это может происходить вследствие таких причин, как 1) переливание несовместимой крови 2) введение веществ, сходных по химической структуре с групповыми антигенами 3) применение некоторых сывороток и вакцин 4) инфекции 5) при беременности в случае резус-конфликта, когда резус-фактор ребенка положительный, а матери — отрицательный. [c.489]

В общем случае один иммунореагент связывается с поверхностью волновода, а реакцию с соответств щим комплементарным антигеном (или антителом) контролируют без каких-либо стадий разделения. Необходимость последних отпадает в силу того, что в зону эффекта нераспространяющейся волны попадают только связанные антигены (антитела), находящиеся на поверхности волновода. [c.241]

Молекулы (В растворе, помещенные в лунки агарового геля, радиально диффундируют и образуют иммунные комплексы с комплементарными молекулами антител или антигенов, содержащихся IB жидкой фазе агара. В стандартной РИД агар содержит моноспецифические антитела, а радиально диффундирующий антиген, встречаясь с ними, образует кольцо преципитации. До тех пор пока в лунке сохраняется избыток антигена, процсходит постепенное увеличение диаметра кольца преципитации. Реакция протекает в течение нескольких дней, причем время проведения определяется молекулярными размерами антигена. В случае IgM (мол. масса 900 000) времени требуется по крайней мере вдвое больше, чем для IgG (мол. масса 150 000). На практике, если молекулы имеют размер IgG или менее, для построения количественной кривой с использованием Стандартных разведений антигена достаточно 24-часо-вой инкубации при 4°С или 16-часовой при комнатной температуре. Количественная оценка основана на том, что размеры кольца преципитации прямо пропорциональны количеству антигена IB лунке ( при равных объемах препаратов в лунках). По квадрату диаметра колец преципитации (D ) можно судить о соотношении концентраций антигена в лунках даже при сокращении времени инкубации. Для построения калибровочной кривой используют стандартные разведения антигена, концентрация которых отличается в 10—20 раз и может достигать 5 м кг/мл. Образцы соотносят с калибровочной кривой, измеряя размеры кольца преципитации на еще влажном геле. [c.208]

Встав на путь гистогенеза иммунных плазматических клеток, клетка-предшественник образует клон плазматических клеток, синтезирующих антитела, комплементарные к антигену-индуктору. В ходе развития клона происходит 8—9 последовательных митозов. Этим создается предпосылка для образования из одной клетки-предшественника большой популяции антителосинтезирующих клеток. Сначала появляются клетки типа больших лимфоцитов (гемоцито-бластов), затем пролиферирующие плазмобласты и юные плазматические клетки, уже способные синтезировать антитела, и, наконец, зрелые плазматические клетки. Последние являются одноклеточными белковыми железами, вырабатывающими иммуноглобулины и не способными к дальнейшему размножению, т, е. представляют собой конечный этап дифференцировки. Отдельные этапы гистогенеза плазматических клеток при синтезе антител происходят в различных участках лимфоидных органов. Переработка антигена происходит главным образом в ретикулярных клетках и макро-фагах вторичных фолликулов лимфатических узлов или стромы мальпигиевых телец селезенки, которые являются гомологичными структурами. Степень участия этих струк-тур лимфоидных органов в иммунологической реакции зави- [c.111]

Таким образом, полость антитела взаимодействует с выпуклостью молекулы антигена, как слепок и матрица, как замок и ключ. Чем больше пространственное соответствие (комплементарность) активного центра и ан гигенной детерминанты, тем прочнее связывание антитела с антигеном. [c.40]

В связывании антигена с антителом участвует не вся аминокислотная последовательность вариабельных участков обеих цепей, а всего лишь 20—30 аминокислот, расположенных в гипервариабель-ных областях каждой цепи. Именно эти области определяют уникальную способность каждого вида антитела взаимодействовать с соответствующим комплементарным антигеном. [c.27]

Рис. 17-24. На этой скеме показано, как тучные клетки (и базофилы) пассивно приобретают поверхностные рецепторы, связывающие аитиген. Антитела IgE, выделяемые активированными В-лимфоцитами, попадают в ткани и связываются белками-рецепторами на поверхности тучных клеток, специфически узнающими F -область зтих антнтел. Поэтому индивидуальные тучные клетки и базофилы (в отличие от В-кле-ток) имеют на своей поверхности антитела с целым рядом различных антиген-связывающих учает-коа Молекулы антигена сшивают мембраносвязанные антитела IgE, имеющие комплементарные им антиген-связывающие участки. В результате тучные клетки активируются и освобождают гистамин путем экзоцитоза.

С точки зрения иммуноанализа ключевой характеристикой методов СВО является способность непосредственно следить за ходом поверхностных реакций без помех со стороны объема раствора. Основная идея метода заключается в фиксации одного из компонентов иммунной пары на поверхности волновода и контроле его реакции с комплементарным антигеном (или антителом), причем нет необходимости в формальной стадии разделения, поскольку происходит разделение in situ на поверхности волновода в оптически чувствительной зоне затухающей волны. Таким образом удается избежать стадии физического разделения связанных с антителами и свободных молекул. [c.520]

В связывании антигена с активным центром антител участвуют гидрофобные взаимодействия, водородные связи, ван-дер-ва-альсовы силы и др. Таким образом, прочность соединения антитела и антигена обусловлена комплементарностью или пространственной точностью их взаимодействующих участков — активного центра антител и антигенной детерминанты антигена. Прочность соединения активного центра антитела и антигенной детерминанты антигена называется аффинитетом. Суммарная сила взаимодействия поливалентного антитела с несколькими детерминантами антигена (полидетерминантным антигеном) называется авидностью антител. [c.175]

По своему существу аффинная хроматография — это особый тип адсорбционной хроматографии. В отличие от того, что было описано в гл. 6, адсорбция здесь осуществляется за счет биоспецифп-ческого взаимодействия между молекулами, закрепленными на матрице, т. е. связанными в неподвижной фазе, и комплементарными к ним молекулами, подлежащими очистке или фракционированию, поступающими, а затем элюируемыми с подвижной фазой. Биоспеци-фическое взаимодействие отличается исключительной избирательностью, а зачастую и очень высокой степенью сродства между партнерами. Оно лежит в основе множества строго детерминированных процессов, протекающих в организме. В качестве примеров можно назвать взаимодействия между ферментами и их субстратами, кофакторами или ингибиторами, между гормонами и их рецепторами, между антигенами и специфическими для них антителами, между нуклеиновыми кислотами и специфическими белками, связывающимися с ними в процессе осуществления своих функций (полимераза.мп, нуклеазами, гистонами, регуляторными белками), а также между самими нуклеиновыми кислотами-матрицами и продуктами их транскрипции. Наконец, многие малые молекулы (витамины, жирные кнслоты и др.) специфически связываются со специальными транспортными белками. [c.339]

Любой из компонентов названных и им подобных биоспецифиче-ских пар можно надежно закрепить на матрице в качестве так называемого лиганда . С его помощью второй партнер пары может быть извлечен из смеси с другими, не комплементарными лиганду веществами и временно задержан на матрице в составе биоспецифического (аффинного) комплекса. Иногда это может быть не одно, а несколько родственных или схожих по своей структуре веществ, узнающих один и тот же лиганд, например изоферменты пли ряд ферментов, использующих один и тот же кофермент, различные виды антител к одному и тому же антигену и т. д. [c.339]

Важную роль в защитных реакциях организмов играют гликопротеины плазмы крови [36]. Непосредственным участником защитной иммунной реакции в организме является так называемый комплемент , который, соединяясь с комплексом антиген— антитело, вызывает разрушение чужеродных клеток. Комплементарные системы играют защитную роль при воспалительных и аллергических реакциях биологичес(шх организмов. Они способны снижать гемолитическую активность при активации или ингибировании систем. К числу антикомплементарных полисахаридов относятся вещества, выделенные из китайской травы [67]. Два из них были экстрагированы горячей водой и оказались разветвленными арабиногалактанами, содержащими в разветвленной части макромолекулы остатки галактозы и арабинозы. [c.266]

Несмотря на многообразие и высокую разделяющую способность методов, описанных в 7.1, они оказываются бессильными при решении задач по выделению индивидуальных компонентов из сложных биологических смесей. Уже отмечалось, что иммуноглобулиновая фракция сыворотки крови состоит из тысяч различных антител, которые весьма сходны по общей структуре, что не дает надежды разделить смесь на индивидуальные компоненты традиционными методами, основанными на различиях тех или иных физико-химических характеристик компонентов. Единственным заведомым отличием каждого индивидуального иммуноглобулина является его специфичное сродство к определенному антигену. То же самое имеет место в случае смеси мРНК, которые несущественно различаются по нуклеотидному составу. Тем не менее они имеют различные нуклеотидные последовательности и соответственно могут обладать селективным сродством к олигонуклеотидам или нуклеиновым кислдтам с комплементарными последовательностями. [c.246]

КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬ, структурное соответствие. двух цепей нуклеиновых к-т, при к-ром аденину и гуанину в одной цепи соответствуют тимин (или урацил.) и-цитозин в другой (см. рис. 3 в сг. Нуклеиновые кислоты). Эти основания взаимод. друг с другом посредством- водородных связей между кето- и аминогруппами, так что образующчеся пары геометрически одинаковы. Специфич. спаривание оснований приводит к двухцепочечной структуре.ауклёиновой к-ты с антилараллельными цепями (двойная. спираЛь). Комплементарные участки могут встречаться- в составе одной цепи нуклеиновой к-ты, что может приводить к образованию внутримол. дуплексных структур. В более широком смысле К.— структурное соответствие любых молекул или участков молекул, обусловливающее образование специфич. комплексов, напр, фермент — субстрат, антиген — антитело. [c.270]

Как это детально показано в разд. 6.3, антитела проявляют высокое сродство соответствующим антигенам и наоборот. Трудности их освобождения из комплексов 0бусл0 Влены именно этим сильным взаимодействием. Использования сильных хаотропных элюентов в иммуноаффинной хроматографии можно избежать путем химической модификации иммобилизованных аффинных лигандов [39]. Например, элюирование антиглюкагоновых антител из колонки с иммобилизованным глюкагоном может быть осуществлено в мягких условиях, если частично нарушить пространственную комплементарность к связывающему участку антитела путем избирательной модификации гормона, например реакцией с 2-окси-5-нитробензилбромидом, тетранитрометаном или перекисью водорода. [c.107]

Ограниченные запасы витаминов и гормонов в- животных привели к развитию механизмов адсорбции, транспорта и консервации этих веществ в следовых количествах. В таких процессах важную роль играют специфические транспортные или связывающие белки, предотвращающие быстрое выведение витаминов и гормонов с мочой, которое происходило бы, если витамины и гормоны не были бы связаны в плазме в соответствующих комплексах. Связывающие белки присутствуют в очень низких концентрациях. Например, белки, прочно связывающие витамин В12, траноко баламины I и И, находятся в плазме крови человека в концентрациях соответственно 80 и 20 мг на 1000 л. Однако они обычно имеют высокое сродство к комплементарным витаминам и гормонам. Константы диссоциации этих комплексов находятся в интервале от 10 до 10 моль/л [35]. Из-за низких концентраций эти белки нельзя выделить классическими методами очистки наличие специфических взаимодействий с высоким сродством позволяет использовать аффинную хроматографию, которая допускает работу с большими объемами исходного материала. Как и для взаимодействий антитело — антиген, трудности заключаются в последующем выделении белка из комплекса с аффинными сорбентами. [c.124]

Рис. 17-29. Схема метода Ухтер-лони, с помощью которого выявляют взаимодействие антигена с антителом. Антитела и антигены помещают в отдельные лунки в агаровом геле, и их молекулы диффундируют навстречу друг другу. Когда антиген н комплементарные ему антитела встречаются в оптимальных соотношениях, крупные комплексы антиген-антитело прецнпитируют (выпадают в осадок) и могут быть обнаружены по рассеянию света.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология