Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Нековалентные связи в белках

Рис. 1.22. Типы нековалентных связей, стабилизирующих третичную структуру белка. Рис. 1.22. Типы <a href="/info/188072">нековалентных связей</a>, <a href="/info/1590726">стабилизирующих третичную</a> структуру белка.

    ФЕРМЕНТЫ (энзимы), биологические катализаторы, ускоряющие хим. р-ции в живых организмах. Все Ф.— белки. М. б. связаны с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс иаз. холоферментом, а его белковая часть — апоферментом. Многие Ф.— комплексы, состоящие из неск. молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Известно более 2000 Ф. Согласно рекомендациям комиссии по ферментам Международного биохим. союза, Ф. в зависимости от характера ка- [c.617]

    В других случаях желательно избирательно выделить некоторые группы белков. Тогда используют свойства растворимости этих групп в воде или солевых растворах для альбуминов и глобулинов в разбавленном спирте для проламинов в кислой или щелочной среде для белков с наиболее выраженной структурой. При экстрагировании проламинов и глютелинов в качестве растворителей нередко используют 2-меркаптоэтанол, разрывающий дисульфидные связи, додецилсульфат натрия, разрывающий совокупность нековалентных связей, этилендиамин, диоксан. [c.77]

    Приемы текстурирования имеют целью придать волокнистую структуру глобулярным или волокнистым белкам, не имеющим желаемой естественной структуры. Пищевая промышленность располагает ограниченными средствами модификации белковых молекул, поскольку использование химических процессов очень ограничено по причинам правовой регламентации. Однако можно воздействовать на нековалентные связи, предопределяющие вторичные и третичные структуры (водородные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия), а в некоторых случаях — на специфическую ковалентную связь (дисульфидный мостик) с целью изменения структуры белков для изготовления текстурированных продуктов питания. [c.532]

    В ковалентные взаимодействия между полифенолами и белками вовлекаются хиноны их можно ограничить при блокировании окислительных реакций, например, добавлением восстановителей, Нековалентные связи типа водородных или производные от (3-гликозидных комплексов сводятся к минимуму посредством промывки солевыми растворами или органическими растворителями, [c.350]

    Многие ферменты — комплексы, состоящие из нескольких молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Установлено, что белковая часть фермента (апофермент) может быть связана с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс называется холоферментом. [c.110]


    Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных 8Н-групп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической, антигенной или гормональной). При денатурации белка, вызванной 8М мочевиной или другим агентом, разрушаются в основном нековалентные связи (в частности, гидрофобные взаимодействия и водородные связи). Дисульфидные связи в присутствии восстанавливающего агента меркаптоэтанола разрываются, в то время как пептидные связи самого остова полипептидной цепи не затрагиваются. В этих условиях развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры (рис. 1.12). [c.47]

    Таким образом, установив, что вследствие индивидуальной структуры фермента определенные группы в полипептидной цепи расположены специфическим образом, мьт можем представить образование активного центра, который в дальнейшем и предопределяет природу превращений, приводящих к образованию того или иного продукта реакции. Сама же ферментативная реакция протекает в составе активного комплекса, который образуется при взаимодействии фермента и субстрата, при этом связывание с активным центром фермента происходит в результате образования специфических нековалентных связей, в том числе гидрофобных, и электростатического взаимодействия. Влияние специфических групп фермента за счет кооперативности дестабилизирует связи субстрата, который превращается в более реакционноспособное соединение. В соответствии с этим можно дать определение активного центра как участка белка фермента, который включает все специфические группы, участвующие в образовании активного комплекса [25]. [c.165]

    ЛИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов, сокращенно-апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л. мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белками и липидами имеет важное биол. значение Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. в организме. [c.603]

    Природа связей между П. г. и белковым компонентом в сложных белках, и в частности в ферментах, далеко не изучена. Эта связь может носить ковалентный характер, как, напр., в фосфопротеидах или в пропионил-КоА-карбоксилазе, в к-рой биотин, являющийся П. г. этого фермента, соединен ациламидной связью с е-аминогруппой остатка аминокислоты лизина, входящего в состав полипептидной цепи апофермента. В других случаях в соединении П. г. с белковым компонентом принимают участие нековалентные связи, в частности водородные, ионные, ион-ди-польные, а также силы взаимодействия неполярных грунп между собой и т. п. [c.184]

    Нативная конформация молекулы белка определяется как ковалентными, так и нековалентными связями или нековалентными взаимодействиями. Эти связи уменьшают гибкость полипептидной цепи и обеспечивают ее пространственное расположение в [c.390]

    Предполагают, что в протеолипидах имеется белковое ядро, покрытое слоем липидов, молекулы которых связаны друг с другом и с белком нековалентными связями. В пользу подобной молекулярной организации протеолипидов свидетельствуют такие факты, как резистентность к действию протеаз, нерастворимость в воде, некоторые гистохимические исследования и т. д. [c.379]

    Второй уровень пространственной организации - вторичная структура - описывает пространственную форму полипептидных цепей. Например, у многих белков полипептидные цепи имеют форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и различными нековалентными связями. [c.7]

    Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет слабых нековалентных связей, и поэтому четверичная структура неустойчива и легко диссоциирует на субъединицы. Образование и диссоциация четвертичной структуры является еще одним механизмом регуляции биологических функций белков. [c.8]

    Водородная связь между ЫН и СО в белках была открыта при изучении спектров поглощения в инфракрасной области. Водородные связи менее прочны, чем другие связи. Примеры нековалентных связей в белках представлены на рисунке 8. [c.31]

    Некоторые клеточные структуры, удерживаемые вместе нековалентными связями, не способны к самосборке. Например, митохондрии, реснички или миофибриллы не могут самопроизвольно собираться в растворе из макромолекулярных компонентов, поскольку часть информации для их сборки заложена в специальных ферментах и других клеточных белках, выполняющих функции шаблонов и матриц, но не входящих в состав окончательной структуры. Норой даже маленькие структуры лишены некоторых необходимых для сборки компонентов. Например, при формировании некоторых бактериальных вирусов головка, построенная из одинаковых белковых субъединиц, собирается на временном каркасе, построенном из другого белка. Этого второго белка нет в окончательной вирусной частице, и. следовательно, головка не может самопроизвольно собраться в его отсутствие. Известны другие [c.154]


    В связи с экспериментами, обсуждавшимися в данной главе, следует отметить, что на эволюцию биологически важных макромолекул могли оказывать заметное влияние те же слабые взаимодействия, которые играют в настоящее время ключевую роль в живых системах. Так, важнейшую роль в поддержании трехмерной структуры молекул современных белков играют относительно слабые нековалентные связи — гидрофобные и водородные. Результаты многих экспериментов из чиа,1а рассмотренных в данной главе свидетельствуют об упорядочивающем влиянии взаимодействий этого типа на вероятностные процессы, что приводит к возникновению уникальных макромолекулярных структур. [c.256]

    L-цепь представлена Р -микроглобулином (около 100 аминокислотных остатков), свернутым в самостоятельный домен Н-и L-цепи ассоциированы за счет нековалентных связей. Белки МНС-1 имеются на мембране практически всех типов клеток. [c.42]

    В качестве более сложного примера можно привести кинетику процесса так называемой афйнной модификации, нашедшей широкое применение в исследовании биологических высокомолекулярных соединений — белков и нуклеиновых кислот Библогическай активность этих полимеров часто обусловлена их способностью связывать системой нековалентных связей определенное низкомолекулярное соединение, которое в этом случае называют специфичным лигандом. Область биополимера, с которой связывается лиганд, называется активным центром. Конкретный пример структуры активного центра приведен в гл. VI при рассмотрении катализа ферментами (см. рис. 87).  [c.287]

    Связи между составными субъединицами фибрилл и между фибриллами нековалентны, а водородные связи, видимо, играют важную роль. Ткань, образованная переплетением волокон, позволяет объяснить эластичность и вязкость клейковины. Слабые деформации обратимы за счет возврата взаимодействий их к минимальному энергетическому уровню. После более существенной деформации возможно также прогрессивное и последовательное преобразование первоначальных связей между фибриллами (упругость). Нековалентные связи между волокнами позволяют им перемещаться относительно друг друга под действием значительных ограничений и сил (вязкость). В этой схеме функциональная единица является не полипептидной цепью, а белковой фибриллой. В зависимости от характера фибрилл (глиадины или глютенины) их способность к взаимодействию может варьировать. Так, изменчивость консистенции теста, подвергаемого механическим воздействиям, обусловлена перекомбинацией между фибриллами со слабой или сильной способностью взаимодействия [13]. В отличие от модели Гросскрейца [87] участие липидов здесь не является необходимым образование фибрилл зависит только от белков и наблюдалось при работе с обезжиренной мукой [15]. [c.221]

    Четвертичная структура - построение молекул белка из нескольких мономеров (субъединиц) с образованием димеров, тетрамеров, мультимеров. Между собой субъединицы соединены различными нековалентными связями и взаимодействиями. В эволюционном аспекте возникновение белков с четвертичной структурой было целесообразным для [c.25]

    У эукариот ДНК сосредогочена в четко организованном ядре, а также в митохондриях и хлоропласта X. Ядерная ДНК соединена с основными белками (гистонами) нековалентными связями. Комплекс ДНК с белками называется хроматином и представляет основу генетического материала хромосом. [c.43]

    В настоящее время получены бесспорные доказательства, что в стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей (пептидные и дисульфидные связи), основную роль играют так называемые нековалентные связи (рис. 1.22). К этим связям относятся водородные связи, электростатические взаимодействия заряженных групп, межмолеку-лярные ван-дер-ваальсовы силы, взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, так называемые гидрофобные взаимодействия и т.д. [c.66]

    К настоящему времени субъединичная структура обнаружена у нескольких сотен белков. Однако только для немногих белков, в том числе для молекулы гемоглобина, методом рентгеноструктурного анализа расшифрована четвертичная структура . Основными силами, стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности—универсальному принципу, свойственному живой природе. Структура белка после его синтеза в рибосоме может частично подвергаться модификации (посттрансляционный процессгшг) например, при превращении предшественников ряда ферментов или гормонов (инсулин). [c.71]

    В литературе до сих пор употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов, в частности фермент-протеид , белковый компонент (апофермент), кофермент (коэнзим) и простетическая группа . Под коферментом часто подразумевают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента при диссоциации. Предполагают, что простетическая группа может быть связана с белком ковалентными и нековалентными связями. Так, в молекуле ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи (см. главу 7). С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми (например, водородные связи, электростатические взаимодействия и др.). В таких случаях при выделении ферментов наблюдается полная диссоциация обеих частей, и изолированый белковый компонент оказывается лищенным фер- [c.120]

    Образование хаотично сформированных агрегатов является ошибкой, которая приводит к появлению функционально неактивных белков, поэтому в клетках предусмотрены механизмы быстрой их деградации и распада на отдельные аминокислоты. Однако в природе существует немало генетически детерминированных агрегатов, включающих в себя несколько полипептидных цепей, образующих большие белковые макромолекулы. Четвертичной структурой называют ассоциированные между собой две или более субъединиц, ориентированных в пространстве. По-видимому, более правильно применительно к четвертичной структуре белков говорить не об агрегатах, а об ансамблях глобул. Характеризуя четвертичную структуру белков, следует исключать ее псевдоварианты. Так, белковый гормон инсулин состоит из двух полипептидных цепей, но они не являются полноправными глобулами, а образуются в результате ограниченного протеолиза единой полипептидной цепи. Не являются белками с истинной четвертичной структурой и мультиферментные комплексы (гл. 6). Они представляют собой типичные надмолекулярные структуры. При образовании четвертичной структуры отдельные субъединицы взаимодействуют друг с другом исключительно при помощи нековалентных связей, в первую очередь водородных и гидрофобных. Весьма существенным является тот факт, что контактные поверхности взаимодействующих субъединиц комплементарны друг другу В контактных участках расположены гидрофобные группировки, которые получили название липкие пятна . [c.39]

    Гормоны вазопрессин и окситоцин синтезируются рибосомальным путем, причем одновременно в гипоталамусе синтезируются 3 белка нейро-физин I, И и И1, функция которых заключается в нековалентном связы- [c.256]

    Важнейшим процессом, происходящим при хранении рыбы, является денатурация белков. При этом вначале происходит нарушение упорядоченной трехмерной структуры, сопровожда- 5щейся разрывом нековалентных связей, которые фиксируют порядоченность нативной молекулы. При этом изменяются которые свойства белка (например, уменьшается раствори- ость в солевых растворах), в том числе водоудерживающая пособность, которая заметно снижается. При хранении, особен- [c.175]

    Отличительная особенность Ре8-белков — строение их активного центра, содержащего негемовое железо, связанное нековалентными связями с кислотолабильной серой и серой, входящей в состав цистеиновых остатков пептидной цепи. Разные типы железосероцентров (Ре8-центры) щироко распространены в клетках. Простейший из них содержит один атом железа, нековалентно связанного в молекуле белка, получивщего название рубредоксина, с четырьмя остатками цистеина (рис. 58,. 4). [c.234]

    В разделе о реакционной способности освещен ряд вопросов пока не обсулщавшихся в обзорах по химии алкалоидов. Особо интересны работы о взаимодействии колхицина с тубулином, белком микротрубочек, являющимся рецептором колхицина и родственных препаратов. Здесь в результате взаимодействия возникает нековалентная связь. Поэтому внимание привлекают и другие соединения колхицина с такими связями, а также другие молекулярные соединения алкалоидов. [c.11]

    Липопротеины составляют большую группу сложных белков. Эти макромолекулы в значительных количествах находятся в митохондриях, из них в основном состоит эндоплазматический ретикулум, их обнаруживают и в плазме крови, и в молоке. Как правило, липопротеины — это большие молекулы. Их молекулярная масса достигает миллиона дальтон. Гидрофильность белковой и гидрофобность простетической группы липопротеинов определяют ту роль, которую они играют в процессах избирательной проницаемости. Липиды, входящие в состав липопротеинов, отличаются по строению и биологическим свойствам. В частности, в составе липопротеинов открыты нейтральные липиды, фосфолипиды, холестерин и др. Липидный компонент соединяется с белком при помощи нековалентных связей различной природы. Так, нейтральные липиды соединяются с белком посредством гидрофобных связей. Если же в образовании липопротеина участвует фосфолипид, то он взаимодействует с белком при помощи ионных связей. [c.48]

    Нуклеопротеиды образуются, как правило, в результате нековалентных взаимодействий белков и нуклеиновых кислот. В связывании принимают участие электростатические и гидрофобные взаимодействия, водородные связи, а также уже упоминавшиеся с тзкинг -взаимодействия стабилизирующую роль в комплексах часто играют ионы металлов и другие кофакторы. [c.398]

    Эти, как в дальнейшем выяснилось неверные, представления носили название теории малых блоков . Предполагалось, что такие известные в то время природные вещества, как целлюлоза, крахмал, каучук, белки, а также некоторые синтетические вещества, сходные но свойствам (полиизопрены, полиоксиметилены, нолнстиролы), состоят из малых молекул, обладающих необычайной способностью ассоциировать в растворе в комплексы коллоидной природы благодаря нековалентным связям. Тем самым отдавалась дань весьма распространенным в то время взглядам коллоидной химии. Растворы полимеров в различных жидкостях считались лиофильными коллоидами, т. е. предполагалось, что они состоят из мелких частичек (мицелл) с большой развитой поверхностью раздела, взвешенных в жидкости. [c.13]

    В последнее время проблема установления первичной структуры ферментов и других белков развивается весьма успешно. Доступность данных о первичной структуре белков послужила стимулом для попыток синтеза фрагментов некоторых ферментов. В частности, особое внимание исследователей было обращено в связи с этим на рибонуклеазу поджелудочной железы быка (рис. 73а). Так, Ричардс и Витаятиль [1811] установили, что при действии на рибонуклеазу бактериальной протеазы суб-тилизина происходит разрыв пептидной связи лишь между остатками Ala и Ser при этом отщепившийся N-концевой эйкозапептид (S-пептид) остается связанным с основной частью фермента (S-белком) при помощи нековалентных связей. После разделения S-пептида и S-белка каждый из них оказался биологически неактивным однако при смешивании S-пептида и S-белка в молярном соотношении 1 1 ферментативная активность полностью восстанавливается (рибонуклеаза S ). [c.353]

    Протеогликаны образуют агрегаты — структуры типа бутылочной щетки. Они состоят из гиалуроновой кислоты, протеогликано-вых субъединиц и низкомолекулярных связывающих белков. Стержнем агрегата является длинная нитевидная молекула гиалуроновой кислоты. К ней с помощью связывающих белков нековалентными связями присоединены субъединицы протеогликанов — это цепи ке-ратан- и хондроитинсульфатов, присоединенные ковалентными связями к полипептидной цепи, называемой сердцевидным или соге-белком. [c.466]

    Общий принцип организации белковой молекулы заключается в том, что структуры высшего порядка определяются непосредственно структурой низшего порядка. Это означает, что в первичной последовательности аминокислот заложена информация, необходимая для образования правильной конформации белка. Сюда относится образование ковалентных и нековалентных связей. Например, существенным моментом в формировании вторичной структуры является образование дисульфидных (S—S) мостиков между остатками цистеина. Каждый цистеин находится в полипептидной цепи отдельно, но в результате свертывания в специфическую конформацию две аминокислоты оказываются рядом и происходит конденсация двух SH-гpyпп. [c.55]

    Четвертичная структура белка представляет собой объединение нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей (субъединиц) со своей третичной структурой в сложную молекулу, проявляющую биологическую активность. Субъединицы соединяются между собой нековалентными связями. Четвертичную структуру имеют многие ферменты (например, лактатдегидрогеназа, пируватдегидрогеназа), а также гемоглобин. Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, или мультимерными. [c.238]

    С другой стороны, считают, что в организации такой структуры играют роль нековалентные силы ближнего и дальнего взаимодействия Для удобства изучения и описания таких сложных структур, как белковые, предложено условно различать кроме первичной еще высшие уровни белковых структур — вторичную, третичную и четвертичную структуры (см. стр. 18). При этом нековалентные взаимодействия близких по цепи элементов структуры рассматривают в связи со вторичной структурой белков, а взаимодействия боковых радикалов аминокислот, удаленных друг от друга, но принадлежащих одной и той же цепи, учитывают при рассмотрении третичной структуры белков. Аналогичные нековалентные связи, возникающие между боковыми радикалами аминокислот, принадлежащих к разным полипентидным цепям, принято относить к элементам четвертичной структуры. Природа сил нековалентных взаимодействий на всех уровнях белковых структур — это прежде всего гидрофобные взаимодействия а) и водородные связи (б), а также электростатические (в) и диполь-дипольные (г) взаимодействия  [c.145]

Рис. 8. Примеры нековалентных связей в белках (по Anfinsen) а — ионные связи Ь — водородные связи между остатками тирозина и карбок-СИЛЬНОЙ группы с и dнеполярные связи. Рис. 8. Примеры <a href="/info/188072">нековалентных связей</a> в белках (по Anfinsen) а — <a href="/info/2809">ионные связи</a> Ь — <a href="/info/1038770">водородные связи между</a> остатками тирозина и <a href="/info/413848">карбок</a>-<a href="/info/1706582">СИЛЬНОЙ группы</a> с и dнеполярные связи.
    Денатурация. Третичная структура белка более чувствительна по сравнению с его вторичной структурой к внешним воздействиям, вызванным присутствием слабых окислителей и некоторых других реагентов, изменением природы растворителя, ионной силы и pH среды, температуры, а также к воздействию облучения. Разрушение нативной структуры белка под действием внешних факторов называется денатурацией (рис. 1.18). Денатурацию белков можно вызвать нагреванием до 60 — 80 °С или действием агентов, разрушающих нековалентные связи в нативной структуре белка. Денатурация происходит на поверхности раздела фаз, в щелочных или кислых средах (например, денатурация белка пищи в желудке под действием соляной кислоты), при действии ряда органических соедиь -ний — спиртов, фенолов и др. Часто для денатурирования белков исполь- [c.75]

    Слабые нековалентные связи определяют, как различные участки одной молекулы располагаются друг относительно друга, кроме того, они определяют, как такая макромолекула взаимодействует с другими молекулами. Однако, как можно видеть в верхней части схемы 3-1, атомы ведут себя как твердые шары определенного радиуса ( вандерваальсов радиус ). Невозможность взаимного перекрывания двух атомов ограничивает число пространственных расположений атомов (или конформаций), которые возможны для каждой полипептидной цепи. В принципе длинная подвижная цепь, такая, как молекула белка, может складываться огромным числом способов, при которых каждая кон-формапия будет иметь разный набор слабых взаимодействий между цепями. Однако на деле большинство клеточных белков стабильно складывается только одним способом в ходе эволюции была отобрана такая последовательность аминокислотных субъединиц, одна конформация которой способна образовывать значительно более благоприятные взаимодействия между цепями, чем любая другая. [c.115]

    Фотоденатурация нуклеиновых кислот является следствием разрушения кооперативной системы слабых нековалентных связей (водородные, гидрофобные и т. д.) и частичного (локального) или полного нарушения двуспиральной структуры Уотсона — Крика (эффект расплетания ). Наиболее вероятно, что денатурация нуклеиновых кислот представляет собой вторичный темновой процесс, вызванный образованием фотопродуктов, хотя не исключена возможность прямого разрыва слабых связей при тепловой диссипации энергии электронного возбуждения оснований, как это предполагается для белков. Несмотря на то, что спектр действия денатурации ДНК совпадает со спектром поглощения тимидина, причастность тиминовых димеров к образованию денатурированных участков в ДНК остается до сих пор сомнительной. Г. Б. Завильгельским твердо установлено, что локальные нарушения вторичной структуры ДНК при ее облучении коротковолновым светом определяются индукцией сшивок между комплементарными нитями ДНК. Наиболее точно такой вывод подтверждается опытами, в которых миграционным путем с ацетофенона на тимин изменялось количество тиминовых димеров в ДНК. При этом каких-либо различий в кривых плавления, отражающих состояние вторичной структуры, у образцов ДНК, содержащих 0,17 и 30% димеров, обнаружить не удалось. В то же время кинетика образования сшивок и локальных денатурационных участков в ДНК идентична. [c.241]


Смотреть страницы где упоминается термин Нековалентные связи в белках: [c.554]    [c.224]    [c.52]    [c.277]    [c.84]    [c.7]    [c.492]   
Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.391 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте