Взаимодействие краун-эфиров с пептидами

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ КРАУН-ЭФИРОВ С ПЕПТИДАМИ [c.209]

Объемные коэффициенты парных взаимодействий краун-эфиров в воде отрицательны и взаимодействие краун-краун осуществляется по гидрофобному механизму. Данные табл. 4.13 показывают, что комплексообразование 18-краун-б с аминокислотами и пептидами усиливает гидрофобное взаимодействие краун-краун. Присутствие диглицина незначительно влияет на коэффициент для 15-краун-5 и 12-краун-4. В случае 1,10-диаза-18-краун-б добавление глицина или дипептидов приводит к уменьшению отрицательных S . [c.220]

Взаимодействие биомолекул в растворах сопряжено не только со слабыми (нековалентными) взаимодействиями. Значительна роль молекулярного комплексообразования в биологических процессах. Сильные взаимодействия в многокомпонентных системах биомолекул приводят к возникновению так называемых супрамолекулярных комплексов. Образование соединений, имеющих весьма сложное строение, присуще многим фундаментальным биохимическим реакциям. Молекулярные комплексы биомолекул являются действующим началом многих современных лекарственных препаратов. Большое значение в этих процессах имеет комплементарность взаимодействующих молекул, их так называемое "молекулярное узнавание". Термодинамические аспекты этого экстраординарного явления рассмотрены в четвертой главе монографии, в которой развит подход к комплексному изучению сильных и слабых взаимодействий в растворах таких модельных биологических соединений, как аминокислоты, пептиды, краун-эфиры, криптанды, циклодекстрин, основания нуклеиновых кислот. Значительное место отведено анализу роли растворителя в молекулярном узнавании биомолекул. [c.6]

Таблица 4.9. Значения энтальпийных коэффициентов парных и тройных взаимодействий небольших пептидов с краун-эфирами в воде при 25 °С

Дипептиды Р-аланил- 3-аланин и глицил-у-аминомасляная кислота имеют подобное линейное строение, поэтому термодинамические параметры комплексообразования этих соединений с краун-эфиром отличаются незначительно. Такие пары пептидов, как Р-аланил-Р-аланин и Ь-а-аланил-Ь-а-аланин, Ь-а-аланил-глицин и глицил-Ь-а-аланин имеют одинаковый состав, но отличаются по своему строению. Эти соединения являются структурными изомерами. Различие в строении отражается на термодинамических характеристиках их взаимодействия с 18-краун-б. Например, комплексообразование макроциклического лиганда с р-аланил-р-аланином более энтальпийно благоприятное, в то время как комплекс, образованный Ь-а-аланил-Ь-а-аланином, является и энтальпийно, и энтропийно стабилизированным. Подобные различия характерны и для комплексов, образованных изомерами глицил-Ь-а-аланином и Ь-а-аланил-глицином. [c.216]

При исследовании термодинамических характеристик взаимодействия биологических лигандов (краун-эфиров (КЭ), криптандов (КР), циклодекстринов (ЦД) и оснований нуклеиновых кислот (НО)) с аминокислотами (АК) и пептидами (П) в воде с использованием экспериментальных значений энтальпий растворения энтальпийные коэффициенты взаимодействий можно рассчитать с помощью уравнения [c.187]

Необходимо подчеркнуть, что особенности строения дипЬптидов отражаются на энергетических параметрах их взаимодействия с эфиром 18-краун-б. Метильная группа пептидов, расположенная вблизи макроциклического кольца, способствует образованию энтропийно стабилизированных комплексных частиц. Структурные изомеры имеют значительно отличающиеся термодинамические характеристики комплексообразования, в то время как пептиды, имеющие подобное геометрическое строение, взаимодействуют одинаково с 18-краун-б. Выявленные отличия комплексообразования дипептидов различного строения с эфиром 18-краун-б также могут служить основой молекулярного узнавания этих соединений макроциклическим лигандом. [c.216]

Изучение объемных параметров взаимодействия аминокислота, пептид-краун эфир в растворе позволяет проследить изменение соль-ватационного состояния реагентов в ходе взаимодействия и глубину проникновения биомолекул в полость макроцикла. [c.216]

Как видно из данных табл. 4.12, перенос краун-эфиров в водные растворы аминокислот и пептидов сопровождается увеличением их парциального мольного объема (А, У2 > 0), т.е. взаимодействие осуществляется по гидрофильному механизму. В случае 18-краун-б объе- [c.217]

AK и боковой СО-группой тимина. Механизм данного взаимодействия в какой-то мере аналогичен механизму взаимодействия пептид-краун-эфир. Как было показано выше, модель, учитывающая сольватную оболочку взаимодействующих молекул, предполагает значительный вклад десольватации в значения коэффициентов парных взаимодействий. С увеличением числа глицильных групп в пептиде происходит усиление специфической дегидратации, поэтому уменьшение гидратации от триглицина к глицину способствует усилению взаимодействия с тимином. [c.245]

Рис. 4.10. Зависимость энтальпийных коэффициентов парных взаимодействий (Ь у) глицинсодержащих пептидов с 18-краун-б эфиром в воде от числа глицильных остатков

Взаимодействие аланинсодержащих пептидов с эфиром 18-краун-б сопровождается незначительными изменениями энтальпии реакции. Это свидетельствует о том, что СНз-группа молекулы дипептида, расположенная вблизи его концевой NN3-группы, препятствует комплексообразованию и делает его менее энтальпийно благоприятным. Такие пептиды, как ОЬ-аланил-ОЬ-валин и ВЬ-а-аланил-ВЬ-лейцин не образуют комплексов с 18-краун-б, так как взаимодействию препятствует не только метильная группа, создающая препятствие для проникновения молекулы в макроциклическое кольцо, но и большие боковые [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология