Синтез на рибосомах

Обычно предполагают, что специфическое свертывание полипептидной цепи начинается еще во время ее синтеза на рибосоме. Растущая цепь свертывается случайным образом и в конце концов принимает наиболее устойчивую конформацию. По окончании синтеза пептидной цепи молекула самопроизвольно складывается в нативную конформацию. Однако специфическую биологическую активность белок чаще всего приобретает лишь после его модификации другими ферментами, что иногда приводит к дальнейшему изменению конформации. [c.106]

Необходимость самопроизвольного свертывания. После синтеза на рибосоме полипептидная цепь самопроизвольно свертывается в определяемый аминокислотной последовательностью глобулярный белок, принимая состояние с наименьшей свободной энергией. Возможно, что свертывание начинается уже в ходе синтеза. Характер свертывания образующейся цепи определяет специфичность белка. Пространственная самоорганизация молекулы значительно упрощает общую схему, так как в противном случае потребовались бы морфогенетические ферменты или ферменты, способствующие свертыванию . Поскольку возможно огромное число способов свертывания цепи, то возникла бы потребность в большом числе таких вспомогательных ферментов. [c.13]

Для понимания многих аспектов организации структуры белка важно иметь представление о его физиологической судьбе на протяжении всего цикла от синтеза до разрушения. Это особенно важно для тех белков, которые претерпевают посттрансляционные (вторичные) модификации, т. е. изменения в системе ковалентных связей после их синтеза на рибосоме. [c.71]

Процесс свертывания может быть описан с помощью обычных понятий физической химии. В процессе синтеза на рибосоме или после его завершения полипептидная цепь свертывается в свою нативную глобулярную структуру. Как правило, процесс свертывания происходит самопроизвольно в том смысле, что для его осуществления не требуется действия дополнительных факторов, например ферментов или присутствия рибосом. Наиболее убедительное подтверждение именно такого характера свертывания было получено после полного химического синтеза фермента рибонуклеазы [410, 4111. [c.177]

Группа Летсингера и Клотца разработала недавно метод синтеза иеитидов с использованием матриц этот метод напоминает природный механизм синтеза на рибосомах (рис. 2.1). В методе используются полимерный носитель и полинуклеотидная матрица, но отсутствует необходимость, как и в природных системах, временно защищать аминокислоты для образования правильных связей. Такой подход назван методом комплементарного носителя (рис. 2.5). Растущая полипептидная цепь связана концевой карбоксильной группой с 5 -ОН-группой олигонуклеотида эфирной связью. Новая поступающая аминокислота также присоединена эфирной связью, но с З -ОН-групной второго олигонуклеотида. [c.65]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

То, что сворачивание полипептида в белок происходит в процессе синтеза на рибосоме, т. е. ко-трансляционно, следует из целого ряда косвенных свидетельств. Одно из них— приобретение растущим пептидом на рибосоме активностей, присущих готовому белку со сформированной третичной структурой. Давно известный пример — синтез Р -галактозидазы ферментативная активность этого белка требует не только сворачивания полипептидной цепи в третичную структуру, но и объединения четырех субъединиц в четвертичную структуру оказалось, что растущая цепь до своего завершения, будучи присоединенной к рибосоме, уже способна ассоциировать со свободными субъединицами белка, и комплекс на рибосоме проявляет Р-галактозидазную активность. [c.273]

Рис. 25-26. Схема, иллюстрирующая действие эстрогена на клетки-мишени в яйцеводе курицы. Будучи жирорастворимым соединением, эстроген проходит через клеточную мембрану и связывается с эстрогенным рецептором-белком с коэффициентом седиментации 48. Далее эстро-ген-рецепторный комплекс превращается в активную 58-форму и в качестве вторичного посредника проникает в ядро, где, взаимодействуя со специфическими участками хроматина, вызывает транскрипцию определенных генов с образованием соответствующих мРНК. Последние выходят из ядра и используются в качестве матриц белкового синтеза на рибосомах. В результате синтезируется ряд белков, характерных для яйцеводов в стимулированном состоянии, например овальбумин.

Можно предположить, что дикий тип бактерий вырабатывает всегда некоторое вещество — подавитель, или репрессор, — которое мешает образованию матриц для синтеза белка. Цистрон i, активный в диком штамме клеток, управляет синтезом внутриклеточного (эндогенного) ренрессора. Роль молекул индуктора, вводимого в клетку извне, заключается в химическом связывании ренрессора. В присутствии индуктора репрессор выводится из строя и запускается синтез фермента. Этот гипотетический механизм регулирования действует либо на уровне переноса информации в хромосоме,, либо на уровне цитоплазматического синтеза белка (синтез на рибосомах). В конститутивном штамме i подавитель не синтезируется, так как его цистрон поврежден. Поэтому синтез белка не подавлен, матрица образуется и функционирует на полную мощность. [c.488]

Трансляция — один из этапов на сложном пути передачи генетической информации. Эго процесс перевода четырехбуквенного языка нуклеотидов мРНК в процессе белкового синтеза на рибосомах на двадцатибуквенный язык аминокислот белковых молекул. [c.84]

Исходно цель опытов с использованием рекомбинантных ДНК состояла в получении важных с медицинской и экономической точек зрения белков, например вакцин и межклеточных пептидных посредников (инсулина, гормона роста и оксигоцина). Идея заключалась в клонировании гена, кодирующего данный полипептид, встраивании его в плазмиду, которая реплицируется в Е. соИ таким образом, чтобы промотор Е. соИ регулировал транскрипцию, а затем в синтезе на рибосомах Е. соИ больших количеств нужного белка. Почему эта довольно прямолинейная схема оказалась сложнее, чем вначале предполагалось (разд. 7.8) Во-первых, в большинстве эукариотических генов имеются интроны, а в генах Е. соИ их нет у бактерий отсутствует механизм сплайсинга, и поэтому невозможно получить соответствующую данному эукариотическому гену мРНК. Во-вторых, из первичных продуктов трансляции многих эукариотических генов, в частности из предшественников полипептидных гормонов, может образоваться активный генный продукт лишь в результате специфического посттрансляционного процессинга, который в клетках Е. соИ не осуществляется. Наконец, успешному получению больших количеств многих эукариотических белков мешает их токсичность для бактериальных клеток, деградация бактериальными протеазами и нерастворимость в цитоплазме бактериальной клетки. [c.359]

Г. Ранее предполагалось, что гем присоединяется к растущим глоби-новым цепям во время их синтеза и что синтез полипептидной цепи на рибосоме приостанавливается на время присоединения к ней гемовой группы. Прямые линии на рис. 5-2 указывают на то, что синтез на рибосомах протекает без заметных пауз, и теперь считают, что гем прикрепляется к уже готовой цепи. Выберите из графиков на рис. 5-3 один, который указывал бы на значительную остановку рибосомы где-то в середине ее движения по мРНК. [c.12]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология