Полипептидная цепь синтез на рибосомах

Рис. 6. Циклически работающая машина , ведущая синтез полипептидной цепи на рибосоме.

Главная каталитическая активность рибосомы, ответственная за весь синтез полипептидной цепи, есть ее пептидилтрансферазная активность. В транслирующей рибосоме реакция транспептидации протекает между пептидил-тРНК и аминоацилл-тРНК [c.148]

Итак, биосинтез белков, по современным представлениям, проходит четыре основных этана 1) активирование аминокислот и взаимодействие их с ферментами 2) соединение аминокислот с растворимой РНК 3) перенос аминокислот на молекулы информационной РНК в рибосомах и образование пептидных связей и 4) высвобождение полипептидной цепи из рибосомы. Последовательность реакций белкового синтеза представлена на схеме (рис. 25). Следует подчеркнуть, что все эти процессы биосинтеза белка в клетке идут очень быстро. Наблюдения над синтезом гемоглобина показали, что построение молекулы белка, состоящей из 150 аминокислотных остатков, заканчивает [c.294]

Синтез полипептидной цепи на рибосоме. Для начала синтеза полипептидной цепи необходимы следующие условия рибосома должна связываться с и-РНК или заменяющим ее матричным полинуклеотидом в окружающей среде должны присутствовать аминоацилированные т-РНК и белковые факторы (р1р2) трансляции и ГТФ, а также ионы Mg + и К или NH + в определенной концентрации. При соблюдении этих условий рибосома может начать синтез. Полинуклеотидная цепь и-РНК, подобно ленте на [c.281]

Код А-А, согласно Меклеру (табл. 1У.21,<з), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой - антикодоном. В работе [352. С. 44] говорится "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А-А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования - шаг за шагом - соответствующей совокупности А-А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полинуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н-Н-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально. Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- [c.533]

Обычно предполагают, что специфическое свертывание полипептидной цепи начинается еще во время ее синтеза на рибосоме. Растущая цепь свертывается случайным образом и в конце концов принимает наиболее устойчивую конформацию. По окончании синтеза пептидной цепи молекула самопроизвольно складывается в нативную конформацию. Однако специфическую биологическую активность белок чаще всего приобретает лишь после его модификации другими ферментами, что иногда приводит к дальнейшему изменению конформации. [c.106]

Общее положение о функциональной форме белка, получаемой путем синтеза полипептидной цепи на рибосомах и последующего спонтанного свертывания, с которого был начат разд. 1.1, нуждается в значительной детализации. В этой главе обсуждается ряд важных биологических фактов и явлений, позволяющих уточнить это представление. [c.59]

Факторы элонгации. Особые белки, необходимые для элонгации синтеза полипептидных цепей в рибосомах. [c.1020]

Освобождение завершенной полипептидной цепи с рибосомы, которое происходит, когда рибосома достигает конца молекулы информационной РНК, возможно после гидролиза связи между карбоксилом С-концевой аминокислоты и ее транспортной РНК. Характерную трехмерную структуру, зависящую от аминокислотной последовательности, полипептидная цепь приобретает либо в процессе синтеза, либо после освобождения с рибосомы. Должно произойти также образование поперечных дисульфидных связей и другие структурные [c.201]

Фундаментальный факт в наших знаниях по рибосомному синтезу белка состоит в том, что полипептидная цепь строится путем последовательного роста от Н-конца к С-концу. В течение элонгации растущий С-конец остается всегда ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре на рибосоме, а Н-конец свободен. Естественно допустить, что по мере синтеза белка на рибосоме должно происходить также его сворачивание, и что сворачивание должно начинаться с его Ы-концевой части. [c.272]

А. Рич обратил внимание на то, что синтез полипептидных цепей в рибосоме при участии информационной РНК трудно совмещается в пространственном отношении. Если, например, полипептидная цепь состоит из 150 аминокислотных единиц, а каждая аминокислота кодируется триплетом оснований, то информационная РНК должна состоять из 450 оснований только для того, чтобы закодировать последовательность аминокислот в такой полипептидной цепи. Рич предположил, что белки могут образовываться в группах рибосом, соединенных каким-то образом с помощью РНК-посредника (информационной). Скопления рибосом служат, по-видимому, своего рода сборочными конвейерами, на которых живая клетка образует белковые молекулы. Эти скопления рибосом были названы полирибосомами или просто полисомами. [c.310]

Тот факт, что синтез белка происходит в рибосомах, впервые был установлен в опытах с введением крысам меченых аминокислот. Через различные промежутки времени после инъекции у животных удаляли часть печени и исследовали распределение метки в различных фракциях клетки. По истечении нескольких минут после инъекции метку обнаружили во фракции, содержащей рибосомы. Затем она переместилась в клеточный сок (т.е. в общую цитоплазматическую фракцию). Из этого был сделан вывод о том, что аминокислоты собираются в полипептидную цепь на рибосомах и после завершения синтеза отделяются от них. [c.64]

Сочетание УАА и УАГ не соответствует какой-либо определенной аминокислоте. Это так называемые бессмысленные кодоны . Однако они не вполне лишены смысла. Синтез белка останавливается, когда работа рибосомного аппарата доходит до бессмысленного кодона. Следовательно, они в какой-то степени могут регулировать длину образующихся полипептидных цепей, хотя не вполне ясно, играют ли они эту роль в ходе нормального синтеза белка. Вопрос о прекращении роста цепи РНК важен, так как от механизма, прекращающего синтез на определенном звене, зависит и функция синтезируемого белка. Имеющиеся данные говорят как будто в пользу предположения, что на молекуле м-РНК все же имеются сочетания нуклеотидов, сигнализирующие о начале и конце синтеза цепи. Процесс считывания нормального кода, т.е. синтез нормального белка, может претерпеть нарушения в результате, например, действия некоторых лекарственных веществ (стрептомицин) или под влиянием мутаций. Лекарственные вещества изменяют состояние самой рибосомы, что нарушает ход синтеза. Мутации выражаются в замене правильного триплета каким-либо иным, что приводит к росту числа ошибок при считывании генетического кода. [c.394]

Идея о том, что синтез белков на мембраносвязанных рибосомах сопряжен с трансмембранным транспортом белков, возникла из наблюдений по тесной ассоциации растущих полипептидных цепей с мембраной шероховатого эндоплазматического ретикулума в эукариотических клетках или с внутренней цитоплазматической мембраной бактерий. Транслирующие рибосомы оказались прочно заякоренными на мембране растущим пептидом, и лишь обработка пуромицином, приводящая к аборту пептида из рибосомы, позволяла диссоциировать комплекс на интактные рибосомы и мембраны, оставляя пептид в мембране. Таким образом, стало ясно, что существенный вклад в ассоциацию транслирующей рибосомы с мембраной вносит сам растущий пептид. В бактериях разрыв этого якоря пуромицином приводит к немедленному освобождению рибосом от мембраны, откуда делается вывод, что растущие пептиды являются единственным прочным соединением полирибосом с цитоплазматической мембраной. [c.275]

Необходимость самопроизвольного свертывания. После синтеза на рибосоме полипептидная цепь самопроизвольно свертывается в определяемый аминокислотной последовательностью глобулярный белок, принимая состояние с наименьшей свободной энергией. Возможно, что свертывание начинается уже в ходе синтеза. Характер свертывания образующейся цепи определяет специфичность белка. Пространственная самоорганизация молекулы значительно упрощает общую схему, так как в противном случае потребовались бы морфогенетические ферменты или ферменты, способствующие свертыванию . Поскольку возможно огромное число способов свертывания цепи, то возникла бы потребность в большом числе таких вспомогательных ферментов. [c.13]

Процесс свертывания может быть описан с помощью обычных понятий физической химии. В процессе синтеза на рибосоме или после его завершения полипептидная цепь свертывается в свою нативную глобулярную структуру. Как правило, процесс свертывания происходит самопроизвольно в том смысле, что для его осуществления не требуется действия дополнительных факторов, например ферментов или присутствия рибосом. Наиболее убедительное подтверждение именно такого характера свертывания было получено после полного химического синтеза фермента рибонуклеазы [410, 4111. [c.177]

Вопросы биосинтеза белка представляют собой одну из наиболее актуальных проблем современной науки. В течение последних двух десятилетий многочисленные биохимические исследования различных этапов синтеза белков в клетках привели к раскрытию ряда звеньев в сложной цепи последовательных реакций. Эти исследования касались прежде всего следующих вопросов активации аминокислот и вовлечения их в биосинтез полипептидных цепей в рибосомах расщифровки способа записи структурной или наследственной информации в живых клетках молекулярных механизмов передачи этой структурной информации к местам белкового синтеза при помощи различных форм РНК и, наконец, установления некоторых регуляторных механизмов белкового синтеза, заключающихся в регуляции процесса переноса информации от ДНК ядра к местам белкового синтеза — рибосомам. [c.272]

Структуру пептидов принято изображать, начиная с К-концевой аминокислоты с нее же начинается и нумерация аминокислотных остатков, что соответствует направлению синтеза полипептидной цепи на рибосомах в процессе трансляции, которое отвечает направлению 5 3 полинуклеотидной цепи мРНК (см. главу 12). При этом аминокислотные остатки обозначаются символами (трех- или однобуквенными), например для следующего гексапептида [c.54]

Г. Ранее предполагалось, что гем присоединяется к растущим глоби-новым цепям во время их синтеза и что синтез полипептидной цепи на рибосоме приостанавливается на время присоединения к ней гемовой группы. Прямые линии на рис. 5-2 указывают на то, что синтез на рибосомах протекает без заметных пауз, и теперь считают, что гем прикрепляется к уже готовой цепи. Выберите из графиков на рис. 5-3 один, который указывал бы на значительную остановку рибосомы где-то в середине ее движения по мРНК. [c.12]

Матричный механизм биосинтеза белков. Общая схема матричного биосинтеза белковых тел представлена на рис. 93. Она складывается из трех подготовительных процессов—переноса вещества, энергии и информации в рибосому, и главного центрального процесса—сборки полипептидных цепей в рибосоме. Один из элементов указанной схемы (правая верхняя часть рисунка)—транскрипция (переписывание) информации о порядке расположения аминокислотных остатков в молекуле синтезируемого белка—рассмотрен ранее. Известно, что информация об этом закодирована в генетическом аппарате клетки последовательностью дезоксирибонуклеотидных остатков в молекуле ДНК. Будучи преобразована (транскрибирована) в последовательность рибонуклеотидных остатков в информативной части молекулы мРНК, синтезированной на ДНК в качестве матрицы, эта информация о первичной структуре белка поступает в рибосому. Здесь она переводится (транслируется) с полинуклеотидной последовательности в аминокислотную последовательность новообразуемого в рибосомальном аппарате белка. Два других процесса—перенос вещества (18 протеиногенных аминокислот и двух амидов) и. перенос энергии, необходимой для синтеза пептидных связей (левая верхняя часть рисунка), равно как и наиболее сложный процесс—сборка полипептидной цепи в активной, транслирующей рибосоме (центральная часть рисунка), нуждаются в детальной характеристике. Она дана ниже. [c.280]

А Цитотоксины блокируют синтез белка на субклеточном уровне. Например, дифтерийный гистотоксин полностью угнетает действие фермента трансферазы II, ответственной за элонгацию (удлинение) полипептидной цепи на рибосоме. [c.120]

Группа Летсингера и Клотца разработала недавно метод синтеза иеитидов с использованием матриц этот метод напоминает природный механизм синтеза на рибосомах (рис. 2.1). В методе используются полимерный носитель и полинуклеотидная матрица, но отсутствует необходимость, как и в природных системах, временно защищать аминокислоты для образования правильных связей. Такой подход назван методом комплементарного носителя (рис. 2.5). Растущая полипептидная цепь связана концевой карбоксильной группой с 5 -ОН-группой олигонуклеотида эфирной связью. Новая поступающая аминокислота также присоединена эфирной связью, но с З -ОН-групной второго олигонуклеотида. [c.65]

Образование полипептидных связей на рибосомах обычно подразделяют на три процесса инициацию, элонгацию и терминацию [98]. Синтез белка начинается с инициирующего кодоиа чаще всего им является кодон метионина AUG. Кодон GUG, расположенный надлежащим образом в цепи мРНК, также может служить инициирующим кодоном. В этом случае он детерминирует метионин, а не валин. Для распознавания стартового сигнала важную роль может играть также последовательность оснований, предшествующая инициирующему кодону. На это указывает тот факт, что кодоны AUG и GUG встречаются не только в точках инициации. [c.231]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

РИБОСОМА, крупный внутриклеточный макромолекуляр-ный ансамбль, ответственный за синтез полипептидной цепи вз аминокислот (трансляцию) состоит из молекул РНК (т. наз. рибосомнЫе рибонуклеиновые кислоты, или рРНК) и белков. [c.264]

Схема синтеза полипептидной цепи полирибосомой I - начало синтеза, II- окончание сннтеза л-мРНК, 5-рибосома, в-большая субъединица рибосомы, г-малая субъединица рибосомы. [c.265]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Кроме секретируемых белков, растущие полипептидные цепи ряда встроенных в мембрану белков также характеризуются временной сигнальной N-концевой последовательностью. Одним из первых изученных примеров такого рода был гликопротеид вируса везикулярного стоматита, который вместе с хозяйской мембраной участвует в построении вирусной оболочки. Этот белок, как оказалось, синтезируется с N-концевой сигнальной последовательностью, очень похожей на таковую секретируемых пребелков сигнальная последовательность необходима для присоединения транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума дальнейщий синтез белка идет, таким образом, на мембраносвязанных рибосомах в ходе элонгации N-концевая последовательность из 16 аминокислотных остатков отщепляется в мембране. Другими словами, все это не отличимо от ситуации в случае водорастворимых секретируемых белков. Однако, в отличие от секретируемых белков, здесь окончательный продукт после термина- [c.280]

При транскрипции генетическая информация одного или нескольких генов (участков ДНК) копируется и переносится на мРНК. Молекула мРНК затем идет в цитоплазму, связывается с рибосомой и образует матрицу для синтеза полипептидной цепи. С молекулой мРНК связано множество рибосом, образующих подобие ожерелья. Образуется структура, называемая полирибосомой и полисомой. [c.393]

То, что сворачивание полипептида в белок происходит в процессе синтеза на рибосоме, т. е. ко-трансляционно, следует из целого ряда косвенных свидетельств. Одно из них— приобретение растущим пептидом на рибосоме активностей, присущих готовому белку со сформированной третичной структурой. Давно известный пример — синтез Р -галактозидазы ферментативная активность этого белка требует не только сворачивания полипептидной цепи в третичную структуру, но и объединения четырех субъединиц в четвертичную структуру оказалось, что растущая цепь до своего завершения, будучи присоединенной к рибосоме, уже способна ассоциировать со свободными субъединицами белка, и комплекс на рибосоме проявляет Р-галактозидазную активность. [c.273]

Смотреть страницы где упоминается термин Полипептидная цепь синтез на рибосомах: [c.172] [c.125] [c.314] [c.285] [c.507] [c.61] [c.461] [c.665] [c.315] [c.624] [c.492] [c.396] [c.58] [c.7] [c.56] [c.154] [c.209] [c.278] [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология