Структура мышцы и мышечных белков

Растворенные молекулы миозина могут агрегировать, образуя палочки, аналогичные толстым мышечным нитям. Поскольку диаметр таких нитей составляет 14 нм, в них должно быть упаковано большое число молекул миозина (их диаметр 2 нм). Электронно-микроскопические исследования показали, что из толстых нитей выступают головки, интервал между которыми - 43 нм. Однако в области М-линии головки отсутствуют это дает основание думать, что агрегация мономеров миозина происходит здесь по принципу хвост к хвосту . Предполагается, что в миозиновых нитях скелетной мышцы [87] плотно упакованы 300 молекул миозина (до 30 палочек в поперечном сечении нити) в центре имеется небольшая полость (рис. 4-23). На самом деле структура может быть несколько иной — на каждый повторяющийся участок спирали длиной 14,3 нм может приходиться 3 (а не 4) головки [88]. В миозиновых нитях содержится также в небольших количествах другой белок, С-белок [88]. В летательных мышцах насекомых способ упаковки миозиновых палочек иной. [c.323]

Изучение мышечной деятельности долгое время было предметом физиологии и проводилось на уровне сложной биологической структуры — мышечного волокна. Большую роль в изучении этого явления сыграли работы Энгельгардта и Любимовой, впервые показавших, что основной сократительный белок мышцы, актомиозин, в форме геля способен изменять свою длину, производя механическую работу при добавлении аденозинтрифос-форной кислоты (АТФ) — универсального переносчика химической энергии в биологических системах. Одновременно было показано, что очищенному актомиозину присуща ферментативная активность. Он способен расщеплять АТФ, минерализуя внешнюю ангидридносвязанную фосфорную кислоту АТФ-Ь [c.186]

Мышечные белки. Различают две группы саркоплазматические и миофибриллярные. Саркоплазматические белки экстрагаруются из мышц солевыми растворами с малой ионной силой. К ним относятся миоглобин, способный связывать кислород, ферменты гликолиза и митохондрий, белки, участвующие в обмене кальция, — кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию . Миофибриллярные белки экстрагируются из мышц солевыми растворами с высокой ионной силой. Эти белки составляют основу молекулярной структуры миофибрилл. [c.458]

Обычно кислород для дыхания поставляется гемоглобином крови. Однако мышцы могут также запасать его, поскольку содержат белок миоглобин, близкий по структуре к гемоглобину (разд. 14.8.2). Миоглобин также обратимо связывается с кислородом (оксигенируется) и высвобождает его в случае необходимости, когда кровь не успевает удовлетворять потребности мышечной ткани в кислороде, например при интенсивной физической нагрузке. [c.388]

Из шести вариантов актина, экспрессируемых у млекогаггающих один содержрггся только в скелетных мышцах, другой - в сердечной мышце, а еще два - только в гладкомышечных клетках (первый из них - в гладкой мускулатуре сосудов, а второй в мускулатуре других органов) и наконец, два последних варианта, известные как немышечные, или цитоплазматические, актины, являются, но-видимому, универсальными компонентами цитоскелета и в значительных количествах присутствуют в большинстве немышечных клеток. Все эти виды, или изоформы, актина очень сходны по аминокислотным последовательностям например, мышечные актины отличаются от цитоплазматических менее чем по 7% аминокислот. Если не считать некоторых различий в N-концевой части молекулы, возможно, влияющих на процесс полимеризации актина, не ясно, имеют ли такие различия какое-либо функциональное значение. Экспрессия гена сердечного актина в культивируемых фибробластах не изменяет ни форму, ни поведение клеток, и синтезируемый белок легко включается в их нормальные актиновые структуры. Напротив, различия между миозинами влияют и на скорость сокращения, и на его регуляцию, а также на стенень ассоциации молекул миозина в клетке. [c.272]

В поперечнополосатых мышцах присутствуют еще четыре белка, минорных в плане их вклада в массу мышечной ткани, но выполняющих важную функцию. Тропомиозин представляет собой вытянутую в виде тяжа молекулу, состоящую из двух цепей, а и р, и примыкающую к Р-актину в щели между двумя полимерами (рис. 56.3). Этот белок имеется во всех мышцах и подобных им структурах. Характерной особенностью именно поперечнополосатых мышц является наличие в них тропониновой системы, включающей три разных белка. Тропонин Т (ТпТ) так же, как и два других тропониновых компонента, связывается с тропомиозином (рис. 56.3). Тропонин [c.334]

Использование электронной микроскопии с высоким разрешением позволило понять ультраструктурную основу этого взаимодействия на толстых филаментах удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 13 нм от них тонкими филаментами (рис. 10-6). В настоящее время известно, что при сокращении мышцы толстые и тонкие нити перемещаются относительно друг друга именно с помошью этих поперечных мостиков, которые работают циклично, подобно рядам миниатюрных весел. Взаимодействующие белки тонких и толстых филаментов были вьщелены и охарактеризованы, получив соответственно названия актин (этот белок содержится в цитоскелетных структурах в наибольших количествах) и миозин (он обычно встречается в ассоциации с актином в клеточных структурах, ответственных за подвижность). Практически все, что мы знаем сейчас об этих двух важных белках, имеющихся почти во всех эукариотических клетках, является результатом изучения актина и миозина, экстрагированных из мышечной ткани. [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология