Белки мышечные Ш также Актин

Важнейшими фибриллярными белками являются белки мышечных тканей — миозин и F-актин, соединительнотканный белок коллаген (он же образует основу Кожных покровов млекопитающих, белковую часть костной ткани, а также является важной частью кожных покровов и [c.541]

Другие мышечные белки. Глобулин X, а также белки мышечной стромы, за исключением актина, остаются еще мало изученными. Все еще неизвестна роль их в сокращении мышц. [c.544]

Таким образом, если допустить возможность активации КФ тропонином С, а также актином — основным структурным белком тонких мышечных волокон, как было показано в работе Погла-зова и др. [136, 137], то следует признать, что эти явления могут лежать в основе механизма сопряжения мышечного сокращения и гликогенолиза, в регуляции которого ключевую роль играет КФ. [c.73]

При экстрагировании мышечной кашицы 0,5—0,6 М раствором КС1 в течение более продолжительного времени (например, 24 часов) в раствор переходит уже пе свободный миозин, а так называемый актомиозин — сложный комплекс миозина со вторым мышечным белком актином, также входящим в состав миофибрилл. [c.417]

Все клетки организма имеют идентичный геном и синтезируют от 10 000 до 20 ООО различных белков, однако отличаются между собой наличием специфических для данных клеток белков. Для эритроцитов характерно высокое содержание гемоглобина, для кожи — коллагена, поджелудочной железы — ферментных белков, скелетных мышц — сократительных белков актина и миозина. Концентрация различных белков, а иногда и их спектр, изменяется с возрастом, а также при воздействии внутренних и внешних факторов среды, патологических изменениях обмена веществ. Даже относительно небольшие изменения в спектре синтезируемых белков в клетке способны существенно влиять на ее функции и структуру. Все это свидетельствует о том, что в живых организмах существует контроль белкового синтеза. Механизмы регуляции белкового синтеза играют существенную роль в процессах адаптации организма к мышечной деятельности, так как обеспечивают увеличение или появление новых адаптивных белков в мышцах и других тканях. [c.253]

Мышечная ткань является очень показательным объектом биохимического контроля мышечной деятельности, однако используется редко, так как образец мышечной ткани необходимо брать методом игольчатой биопсии. Для этого над исследуемой мышцей делается небольшой разрез кожи и с помощью специальной иглы берется кусочек (проба) мышечной ткани (2—3 мг), которая сразу замораживается в жидком азоте и в дальнейшем подвергается структурному и биохимическому анализу. В пробах определяют количество сократительных белков (актина и миозина), АТФ-азную активность миозина, показатели энергетического потенциала (содержание АТФ, гликогена, креатинфосфата), продукты энергетического обмена, электролиты и другие вещества. По их содержанию судят о составе и функциональной активности мышц, ее энергетическом потенциале, а также изменениях, которые происходят при воздействии однократной физической нагрузки или долговременной тренировки. [c.466]

Мышечные движения связаны с затратой энергии, получаемой из АТФ. Сократительная часть мышечных волокон почти целиком состоит из двух белков миозина и а кт и н а. Электронномикроскопические исследования установили, что миозин имеет фибриллярную структуру. Практически вся АТФ мышц связана с миозином. Актин может иметь форму глобул, но в присутствии КС и АТФ принимает также форму нитей. [c.81]

Характерным компонентом мышечной клетки являются сократительные элементы — миофибриллы. Они содержат сократительные белки — миозин и актин и регуляторные белки — тропомиозин и тропонин. Белки миофибрилл не растворяются в воде, но их можно экстрагировать из мышечной ткани солевыми растворами с концентрацией соли 0,5 моль/л. Многие белки саркоплазмы (гиалоплазма мышечных клеток) растворимы в воде или в солевых растворах низкой концентрации (0,05 моль/л). Эта фракция содержит также и такие белки, которые имеются не только в мышечных, но и в других клетках. При экстракции мышечной ткани 5%-ным раствором K l извлекаются как миофибрилляр-ные, так и саркоплазматические белки. [c.5]

Актомиозин, или миозин В, считают сейчас сополимером двух белков миозина и актина (Штрауб). Актомиозин получают путем длительной (24 часа) экстракции мышечной кашицы 0,5—1,0М раствором КС1. В растворах солей столь высокой ионной силы этот белок дает истинные весьма вязкие растворы, свидетельствующие о наличии больших удлиненных частиц. При выливании раствора актомиозина в воду образуется гель. Если выпускать раствор актомиозина в виде тонкой струйки из капилляра в сосуд с водой, то образуются нити геля. Они-то и подвергаются сокращению, если погрузить их в сосуд, содержащий АТФ 5 10 М ири pH 7,5, а также два обязательных кофактора — КС1 (0,05М) и Mg l (10 Ш). Ионы калия и магния необходимы для функционирования настоящей мышцы поэтому существенно, что без них не работает и актомиозиновая модель. Если проводить экстракцию мышечной кашицы короткое время (10 мин.), то в раствор переходит главным образом белок миозин, но с при- [c.193]

АКТИН — белок, входящий в состав сократительных алементов мышечного волокна извлекается водой из обезжиренной и обезвоженной ацетоном мышечной ткани. Молекулы А. существуют в двух формах деполимеризованной, или глобулярной (приближающейся к шарообразной), и полимеризованной, или фибриллярной (нитевидной). Мол. в. глобулярного А. 35 10 — 10 10 . Взаимный переход этих форм связан с воздействием определенных концентраций р-ров солей (до 0,1 М в случае одновалентных ионов, до 0,005 М — в случае двухвалентных) или изменением pH нри этом обязательно также присутствие каталитич. количеств Mg . Образование фибриллярного А. сопровождается резким повышением вязкости р-ров А. От связанной глобулярным А. аденозинтрифосфорной к-ты нри полимеризации отщепляется 1 молекула фосфата и поэтому фибриллярный А. оказывается связаннь]м уже с аденозиндифосфорной к-той. А. сте-хиометрически соединяется с другим белком мышечной ткани миозином, образуя актомиозин — главный сократительный белок мышц. [c.49]

Несостоятельность этой классификации видна из того, что некоторые белки, например мышечный белок актин, могут находиться и в глобулярной и в фибриллярной форме. Молекулярный вес белков колеблется в широких пределах, от 10 до нескольких миллионов. Однако большинство растворимых белков имеет молекулярный вес порядка 10 они, как правило, имеют форму шара или эллипсоида размером от 15 до 60 А. Белки с молекулярным весом порядка 10 содержат около 800 аминокислотных остатков, причем длина каладого аминокислотного остатка развернутой пептидной цепи составляет примерно 3,6 А. Следовательно, в соответствии с указанными выше размерами пептидная цепь в глобулярных белках должна быть каким-то образом свернута или скручена. В таком виде белки сохраняют какую-то внутреннюю структуру и имеют ярко выраженную видовую, специфичность, которая сохраняется и после их растворения в водно-солевых растворах, а также после высаливания их из растворов сульфатом натрия или сульфатом аммония. Способность белков сохранять пространственную структуру имеет чрезвычайно важное биологическое значение, так как она лежит в основе их ферментных, гормональных и иммунохимических свойств. [c.38]

Многие типы клеток содержат тонкие цитоплазматические нити филамеиты), состоящие в основном из белка. Подобно мпкротру- бочкам, филаменты участвуют в поддержании стабильности клеточной структуры II в клеточном движении. Последняя функция особенно очевидна для специализированных микрофиламентов. Волокно поперечнополосатой мышцы содержит много длинных мио-фибрилл, состоящих из правильно расположенных тонких фила-ментов, участвующих в мышечном сокращении (гл. 36). Микрофиламенты других клеток также содержат белки, очень напоминающие актин мышцы. Микрофиламенты участвуют не только в точно ориентированном движении компонентов цитоплазмы, включая и подвижность мембранных компонентов субклеточных органелл и плазматической мембраны, но и вносят свой вклад в ранее описанное явление ограничения степени разжиженности плазматической мембраны (разд. П.2.1) цитосклетным ансамблем, образуемым микрофиламептамп и микротрубочками. [c.384]

Мышечные клетки содержат два сорта белковых волокон толстые волокна, построенные из миозина, и тонкие — из актина (рис. 2). Эти волокна лежат параллельно продольной оси клетки и образуют раздельные системы, заходяшие более или менее глубоко во взаимное зацепление в зависимости от степени сокращения мышцы [61, 62]. Короткие поперечные мостики связывают между собой обе системы. Типичная картина наблюдается в поперечнополосатых мышцах. Тонкие волокна актина присоединены к так называемым 2-полосам, также состоящим из белка. Миозиновые волокна образуют регулярные А-полосы, расположенные на равных расстояниях между 2-полосами. Сеть образующих А-полосы мио-зиновых волокон пронизана тонкими волокнами актина (рис. 2, в). [c.285]

АТР в скелетных мыпщах нужен не только для того, чтобы обеспечивать скольжение нитей актина вдоль нитей миозина, или толстых нитей (разд. 14.14), но также и для расслабления. Мышечное сокращение инициируется импульсом, поступающим от двигательного нерва этот импульс передается на поперечные трубочки и на саркоплазматический ретикулум, из которого в саркоплазму выходят ионы Са " . Далее Са " связывается с тропонином - регуляторным белком, который преобразует этот сигнал [c.757]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Лабильность этого белка требует проведения всех операций при 0-ь4° и pH, превышающем 6,5. Работа при таких температурах необходима также для сохранения в мышце и в мышечном гомогенате некоторого количества адено-зинтрифосфорной кислоты, которая способствует диссоциации основного сопутствующего белка —актина— и повышает извлекаемость миозина. Выбор ионной силы определяется тем, что при ц=0,3 извлечение миозина протекает очень медленно, а при повышении ионной силы быстро возрастает доля сопут-й-вующего актина. Обычно пользуются ионной силой, близкой к 0,5. Аналогичные осложнения возникают и при выборе оптимального значения pH. Быстрая и полная экстракция осуществляется при pH 7,5- 8,0. Однако при этом очень велики примеси актина. Поэтому идут обычно на потерю части миозина ради большей его чистоты уже на этой стадии и пользуются значениями pH в интервале 6,7—7,0. Не менее важное значение имеет продолжительность экстракции, которую ограничивают, как правило, 15—30 мин — опять-таки для снижения примеси актина. [c.16]

Предварительная обработка тканей или их составных частей приводит к удалению или разрушению посторонних мешающих компонентов, что облегчает выделение белка. Мортон [54] сообщил, что после предварительной обработки -бутиловым спиртом можно экстрагировать водными растворителями ряд ферментов, которые до сих пор считались связанными с нерастворимыми частицами , например такими, как митохондрии. Метод, повиди- мому, основан на удалении фосфолипидов. Результаты обработки отмытых мышечных остатков этиловым спиртом и эфиром перед выделением тропомиозина [55] или ацетоном, хлороформом и бутиловым спиртом перед выделением актина [56, 57] объясняют частичным отделением липидов, а также денатурацией других белков. [c.15]

В.А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой фермента АТФ-азы в сократительном белке — миозине. Этот фермент катализирует распад АТФ и освобождение энергии, которая в живых организмах может преобразовываться в энергию мышечной работы. Г. Хаксли в 1953 г. предложил модель мышечного сокращения, согласно которой нити актина при сокращении скользят между нитями миозина. Были изучены также особенности обмена веществ и энергии в мышцах при различных функциональных состояниях (В.А. Энгельгардт, A.B. Палладии, Д.Л. Фердман) показана ведущая роль нервной [c.14]

При кормлении животных пищей, лишенной солей магния, у них развивается расстройство сердечной деятельности, животные погибают в результате частых судорог. Введение в кровь больших количеств солей магния вызывает у животных депрессию и сон (магнезиальный сон). Тормозящее действие ионов магния на функции нервной системы устраняется путем введения в кровь соли кальция. Магний является внутриклеточным катионом. Катион Mg + находится в митохондриях и является вал<нейшим активатором окислительного фосфорилирования. Всегда содержится в микросомах в связанном с белками состоянии и в других частях клетки. Магний необходим при мышечном сокращении для осуществления ряда ферментативных реакций. Он участвует в соединении актина с миозином и образует активный магний-белковый комплекс, участвующий в процессах сокращения. Магний активирует распад макроэргических связей АТФ, освобождающих энергию для процесса мышечного сокращения. Ионы магния активируют ряд ферментов фосфотазу, енолазу, а также пептидазу, карбоксилазу, кетокислоту, лецитиназу. У лак-тирующих коров иногда при зеленом корме развивается заболевание гипомагнезия, при котором количество магния снижается в 5—6 раз, а выделение его с мочой прекращается. При добавлении к корму магниевых солей заболевание прекращается. Причина заболевания гипомагнезией еще недостаточно изучена, по-видимому, нарушается усвоение магнезиальных соединений в пищеварительном тракте. [c.420]

В мышечных клетках есть также целая система очень плохо растворимых белковых филаментов, которые можно выделить лишь после полной экстракции миозина и актина из саркомера концентрированным раствором йодистого калия. Одна группа таких филаментов, построенных из очень крупного белка, названного титином. тянется параллельно толстым и тонким филаментам и соединяет толстые филаменты с Z-диском. Хитиновые филаменты очень эластичны и, по-видимому, действуют как пружины, центрируя толстые филаменты между Z-дисками (рис. 11-21). Еще одна группа нерастворимых нитей - это промежуточные филаменты (разд. 11.5), которые расположены между Z-дисками соседних миофибрилл. Предполагается, что они удерживают саркомеры в определенных пространственных отношениях между собой и соединяют миофибриллы с плазматической мембраной мышечной клетки. [c.267]

Как мы видели, в мышечных клетках всех трех типов, а также в немышечных клетках сократительный аппарат имеет много общих черт. Различные типы сокращения, свойственные разным клеткам, отчасти определяются тканеспецифичностью экспрессии генов, кодирующих белки этого аппарата. У млекопрггающих, нанример, имеются по меньшей мере шесть генов актина, шесть генов тяжелой цепи миозина, три трономиозиновых гена и три гена гропонина Т. В некоторых случаях кодируемые разными генами белки несколько различаются по функции в других же случаях функциональных различий пока не обнаружено. [c.272]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

О связи между регуляцией активности КФ ионами Са + и мышечным сокращением свидетельствовали данные ингибирования ферментативной активности при добавлении изолированного СПР и реактивации ее при добавлении Са + [9], а также результаты, полученные на протеин-гликогеновом комплексе, содержащем все ферменты синтеза и распада гликогена и в какой-то степени имитировавшем функционирование фермента в мышечной клетке [8]. Гистохимические исследованк-я, показавшие локализацию глико-геновых частиц вдоль тонких филаментов, указывали на возможность взаимодействия ферментов обмена гликогена с миофибрил-лярной фракцией [135]. Это подтверждалось также работой По-глазова и др. [136, 137], в которой наблюдали специфическую активацию КФ актином — основным структурным белком тонких мышечных волокон. [c.68]

Среди локомоторных функций нейтрофила необходимо выделить две основные миграция и хемотаксис. Активное перемещение в пространстве относится к числу наиболее характерных признаков живого нейтрофила. Он двигается гораздо быстрее других лейкоцитов и более чувствителен к действию разнообразных модуляторов миграционной функции. При спонтанной миграции нейтрофил двигается беспорядочно, периодически меняя вектор движения. Клетка выбрасывает псевдоподии, которые необязательно совпадают с осью уже начавшегося перемещения, а потому вызывают изменение миграционного маршрута. Нестимулированный нейтрофил имеет округлую форму, не обнаруживая признаков амебоидной подвижности. Но если его поместить на стеклянную поверхность, которая служит сильным раздражителем, нейтрофил распластывается, выбрасывает псевдоподии и начинает двигаться. Структурной основой миграционной функции служат сократительные белки, подобные, но не идентичные актину и миозину мышечных клеток. Они собраны в микрофиламенты, которые располагаются по клеточной периферии и агрегируют при стимуляции с образованием сократительных волокон — двигательного аппарата нейтрофила. Разрушение микрофиламентов, которое обычно моделируют при помощи цитохалазина В, подавляет спонтанную миграцию, а также хемотаксис и хемокинез. Нейтрофилы, дефектные по содержанию актин-микрофиламентов, нормально рецептируют опсонизированные объекты, способны к респиратор- [c.37]

Регуляцию уровня цитоскелетных белков в клетке можно изучать также, прослеживая судьбу этих белков лосле их синтеза. У мышечных клеток скорость кругооборота миофибриллярных белков обратно пропорциональна интенсивности сокращения. Клетки, сокращение которых подавлено, характеризуются более высокой скоростью кругооборота таких белков, как а-актинин, тропонин С, специфическая мышечная форма легкой цепи миозина и а- и -тропомиозин. Отсутствие сократительной активности избирательно влияет на специфические мышечные белкн и не влияет на виментин, десмин и немышечные - и у-актины. Изменение уровня мышечного белка в клетке может достигаться увеличением скорости его деградации без изменения экспрессии генов [193]. Для многих мышечных белков экспрессия изоформ прямо зависит от характера иннервации мышцы. На синтез по крайней мере некоторых белков промежуточных филаментов влияет также пространственная организация клетки. В суспендированных клетках синтез виментина почти полностью [c.101]

Биохимия спорта как самостоятельный раздел функциональной биохимии выделилась в 30-е годы XX ст. Теоретической предпосылкой для ее возникновения послужили работы П.Ф. Лесгафта (1837—1909), который делил мышцы на "сильные" и "ловкие", что соответствует современному делению их на медпенносокращающиеся (красные) и быстросокращающи-еся (белые) мышечные волокна. В 1927 г. одновременно были опубликованы результаты первых исследований A.B. Палладина и Г. Эмбдена по биохимической характеристике мышц тренированного организма. Существенный вклад в развитие этого направления внесло открытие в 1939 г. В.А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой фермента АТФ-азы в сократительном белке — миозине. Этот фермент катализирует распад АТФ и освобождение энергии, которая в живых организмах может преобразовываться в энергию мышечной работы. Г. Хаксли в 1953 г. предложил модель мышечного сокращения, согласно которой нити актина при сокращении скользят между нитями миозина. Были изучены также особенности обмена веществ и энергии в мышцах при различных функциональных состояниях (В.А. Энгельгардт, A.B. Палладии, Д.Л. Фердман) показана ведущая роль нервной [c.14]

Белки миофибрилл можно выделять из мышц и изучать в чистом виде. Из них in vitro удается получать миозиновые и актиновые нити. Миозиновые и актиновые нити можно также выделить из мышечной ткани после осторожного разрушения клеточных мембран и миофибрилл. Можно получать также актомиозиновые комплексы, которые, как мы уже отмечали, образуются в результате присоединения головок миозина к молекулам О-актина в актиновых нитях (поперечные мостики). Актомиозиновые волокна in vitro при определенных условиях могут сокращаться. Использование таких отдельных систем оказалось чрезвычайно полезным для изучения механизма мышечного сокращения. [c.521]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология