Нуклеотидные комплексы металлов

В. Нуклеотидные комплексы металлов [c.344]

Константы устойчивости нуклеотидных комплексов магния и некоторых других металлов [c.346]

Вообще, оказалось, что нуклеозид-5 -трифосфаты выполняют более щирокие биохимические функции, чем соответствующие нуклеозид-5 -пирофосфаты. Если рассматривать АДФ и АТФ как чисто химические реагенты, то можно ожидать, что АТФ (ангидрид АМФ и неорганического пирофосфата) будет более активным донором нуклеотидного остатка, чем АДФ (ангидрид АМФ и неорганического фосфата), так как пирофосфат представляет собой более сильную кислоту, чем ортофосфат (где термин более сильная кислота включает в себя все факторы, в том числе и способность образовывать комплексы с ионами металлов), а более сильная кислота, образуя смешанный ангидрид (с более высоким положительным зарядом на атоме фосфора), является более активным реаген- [c.355]

Кроме АДФ и АТФ пируваткиназа может превращать и другие нуклеотидные субстраты, но эта способность зависит от природы нуклеотида и от величины pH [9]. Пока неизвестно, существует ли корреляция между максимальными скоростями и усилением релаксации для соответствующих комплексов, подобно наблюдавшейся у креатинкиназы. Интересно, что предварительные эксперименты свидетельствуют об обратной зависимости между усилением релаксации комплекса Е—М—ФЕП и природой присутствующего иона одновалентного металла [77].Чем слабее ион М+ как активатор, тем значительнее усиление релаксации тройного комплекса. Пока еще не ясно, в какой степени это является следствием изменений в значениях и констант диссоциации ФЭП из комплекса [112]. Тем не менее подобные данные свидетельствуют о важной роли одновалентных ионов, которые, возможно, образуют центр связывания для карбоксильной группы ФЕП [77]. [c.679]

В работе [7] в качестве субстратов изучались различные нуклеозиддифосфаты. Одновременно исследовалась способность их марганцевых комплексов воздействовать на скорости релаксации протонов воды. Были обнаружена строгая корреляция между наблюдаемым усилением для соответствующего тройного комплекса и способностью дифосфата участвовать в реакции в качестве субстрата. Третья из исследованных в этой работе характеристик— способность металл-нуклеотидных комплексов влиять на реакцию иодацетата с каталитической сульфгидрильной группой— подчиняется той же закономерности (рис. 18.2). Был сделан ВЫ1ВОД о том, что наблюдаемые явления — следствие конфор-мац ионных изменений в активном центре фермента, индуцируемых субстратами. Обнаруженные различия в усилении [c.673]

Доказательства иаличия таких изменений конформации активного центра были получены и при последовании креатинкиназы методом температурного окачка [71]. Согласно этим данным, при добавлении АДФ - или МАДф- (М=М 2+, Са + или Мп2+) происходит изомеризация фермента. Константы связывания ме-талл-нуклеотидных комплексов лишь в неэначительной степени зависят от природы металла, что согласуется с изложенным выше представлением о характере взаимодействия (Е5М). (Величины констант скоростей образования самих металл-нуклеотидных [c.674]

Следует кратко остановиться еще на одном вопросе—о сходстве и различии механизма антибиотического действия хлорамфеникола и тетрациклиновых антибиотиков. Общим для них, очевидно, является подавление биосинтеза белков. Однако, несмотря на общее сходство механизмов действия (следствием чего является перекрестная устойчивость микроорганизмов к этим антибиотикам и аддитивность их действия), пути подавления ими синтеза белков, несомненно, различны. Во-первых, хлорамфеникол (в молярных концентрациях) примерно в пять раз слабее тетрациклинов. Во-вторых, тетрациклины, по-видимому, влияют на синтез белков в результате образования прочных внутри-комплексных соединений с ионами двух- и трехвалентных металлов, тогда как хлорамфеникол лищен этой способности. Вероятно, хлорамфеникол и тетрациклины выключают одно и то же звено биосинтеза, подавляя разные стадии процесса образования белков. Так, имеющиеся данныеуказывают, что в присутствии хлорамфеникола синтез белков у бактерий блокируется на промежуточной стадии, в результате чего ими накапливаются сравнительно низкомолекулярные фрагменты. Стафилококки в этих условиях образуют амино-ацил-нуклеотидный комплекс, который после удаления хлорамфеникола используется ими для образования нормальных нуклеопротеинов. Тетрациклины, же, по-видимому, не обладают таким свойством. [c.404]

Ионы металлов-активаторов образуют умеренно прочные комплексы с нуклеотидными субстратами. При pH 7—9, где лежат оптимумы pH большинства киназных реакций, главными компонентами реакционных систем являются МАТФ , МАДФ-и т. д. Во многих случаях кинетический анализ свидетельствует о том, что эти комплексы — истинные субстраты реакций, хотя из этого не всегда можно сделать какие-то выводы о природе промежуточных комплексов между ферментом, металлом и субстратом [5, 6]. [c.662]

Как упоминалось выше, ионы металлов-активаторов образуют комплексы с нуклеотидными субстратами. В некоторых случаях комплексы образуются и с ненуклеотидными субстратами, но они гораздо менее устойчивы и не очень существенны. Ниже рассматриваются только адениновые нуклеотиды, АТФ и АДФ, поскольку они лучше всего изучены. Однако все это относится и к другим нуклеотидам, так как природа основания очень мало влияет на величину рКа фосфатных групп и на их способность связывать ионы металлов [20, 21]. [c.663]

Изучение киназ осложняется образованием большого числа возможных промежуточных соединений, которые необходимо учитывать. Кроме двух субстратов и фермента, в системе всегда присутствуют ионы металла-активатора, которые образуют комплексы с нуклеотидным субстратом, а иногда также и с ферментом и со вторым субстратом. Вообще говоря, кинетическое исследование всех киназ, по-<в идимому, можно проводить, полагая, что истинными активными субстратами являются МАДФ и МАТФ -[6]. Однако нельзя быть полностью уверенным в том, что данная гипотеза правильно отражает действительный механизм ферментативной реакции. Причиной ошибочных заключений в таких случаях может являться неспособность модели различать отдель--ные пути реакции. [c.666]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология