Изомеризация фермента, влияние

Под влиянием фермента фосфоглицеромутазы 3-фосфоглицериновая кислота подвергается изомеризации, вследствие чего остаток фосфорной кислоты от третьего углеродного атома переходит ко второму, образуя 2-фосфоглицериновую кислоту. [c.552]

Глюкозофосфатизомераза (КФ 5 3.1.9) катализирует обратимое превращение глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата. Равновесие устанавливается при соотношении альдозы к кетозе приблизительно равном 2 1. Для проявления активности фермента не требуется присутствия ионов металлов или каких-либо кофакторов. Реакция изомеризации легко протекает в диализованных экстрактах мышц. Отсутствие АТФ в таких экстрактах делает невозможным дальнейшее превращение фруктозо-6-фосфата под влиянием фосфофруктокиназы. О процессе изомеризации судят по изменению содержания глюкозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата в процессе инкубации. [c.61]

Этот процесс катализируется ферментом гексокиназой. Затем йод влиянием фермента оксоизомеразы происходит внутримолекулярная изомеризация вследствие чего 6-глюкозомонофосфат превращается в 6-фруктозомонофосфат. [c.549]

В пре-люмиродопсине иммониевая связь очень легко расщепляется (гидролизуется) и образуются опсин и все-транс-ретиналъ. Свободный все-транс-ретиналь под влиянием света снова превращается в 11-чис-изомер. В присутствии фермента протекает реакция i u -изoмepa с опсином, которая дает родопсин. Поскольку эта реакция быстрая и количественная, зрительный пурпур снова образуется, хотя фотохимическая изомеризация (12.7) не обеспечивает полного превращения гранс-изомера. [c.358]

Установлено, что активация октаметила в организме связана с окислением метильных групп или азота амида -По поводу активации тиофоса и его аналогов суп ествуют две точки зрения. Согласно одной точки зрения, активация этих соединений связана с окислением тиофоса до парооксона -согласно другой—она обусловлена изомеризацией тиофоса до 5-этил-изомера, происходящей в организме под влиянием ферментов" 2 [c.81]

Свободные моносахариды, глюкоза например, в случае брожения дрожжевым соком получают фосфорную кислоту от аденозинтрифосфата (АТФ). Перенос фосфатного остатка с аденозинтрифосфата совершается при участии фермента гексокипазы. Первым продуктом фосфорилирования является гек-созо-6-фосфат. В случае же мышечного сокращения первым продуктом фосфорилирования гликогена, как уже известно, будет гексозо-1-фосфат. Одновременно под влиянием изомеразы происходит изомеризация глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат. Этот последний получает за счет аденозинтрифосфата в результате перефосфорилирования вторую молекулу фосфорной кислоты, которая становится при первом углероде. Таким образом возникает фруктозе-1,6-дифосфат (гексозодифосфат). Все это мол ет быть формулировано в тех же выражениях, как и в случае уже рассмотренного гликолиза, только исходным веществом будет глюкоза (иногда крахмал). [c.385]

Из рибулозо-5-фосфат образуется (показано выще) в результате изомеризации рибозо-5-фосфат. Кроме того, из него под влиянием другого фермента — эпимеразы может образоваться также ксилулозо-5-фосфат [c.155]

Механизм влияния инсулина на утилизацию глюкозы включает в себя и другой анаболический процесс. В печени и в мышцах инсулин стимулирует превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, который затем подвергается изомеризации в глюкозо-1-фосфат и в таком виде включается в гликоген под действием фермента гликогенсинтазы (ее активность также стимулируется инсулином). Это действие имеет двойственный и непрямой характер. Инсулин снижает внутриклеточный уровень сАМР, активируя фосфодиэстеразу. Поскольку сАМР-зависимое фосфорилирование инактивирует гликогенсинтазу, при низком уровне этого нуклеотида фермент находится в активной форме. Инсулин активирует и фосфатазу, катализирующую дефосфорилирование гликогенсинтазы, тем самым активируя этот фермент. И наконец, инсулин ингибирует фосфорилазу с помощью механизма, работающего с участием с АМР и фосфатазы, как описано выше. В результате высвобождение глюкозы из гликогена снижается. Таким образом, влияние инсулина на метаболизм гликогена также является анаболическим. [c.256]

Допустим теперь, что при солюбилизации р1 или при получении субмитохондриальных фрагментов происходит незначительное изменение структуры фермента, прийодяшее к тому, что вместо специфической изомеризации комплекса фермент-продукт (реакции 3) происходит диссоциация комплекса в соответствии с последовательностью реакций 5 и 6. Суммарная АТФазная реакция в этом случае катализируется циклической последовательностью реакций 1, 2, 5 к 6, а если одна из новых стадий, например 5, необратима, невозможно обращение и всей последовательности реакций. При таком рассмотрении АТФазная и АТФ-синтетазная реакции протекают по различным механизмам. Для необратимой последовательности реакций 1, 2, 5 к 6 соотношение Холдейна не имеет смысла. В том случае, если обе последовательности 1—4 и 1, 2, 5, 6 обратимы, то для каждой из них существуют два соотношения, связывающие кинетические параметры с константой равновесия, каждое из которых однозначно. Очевидно, что константа Михаэлиса для АТФ и значения максимальных скоростей гидролиза, протекающего по различным механизмам, могут существенно различаться это в полной мере справедливо и для обратных реакций. При таком рассмотрении существование односторонних ингибиторов фермента не только возможно, но и прямо следует из схемы <[28]. Действительно, ингибитор, действие которого направлено, например, на стадию 5, не окажет влияния на реакцию фосфорилирования, но будет сильно влиять на реакцию гидролиза АТФ. [c.45]

В природе под каталитическим воздействием ферментов осуществляются процессы гидролиза, фосфоролиза, переноса различных групп (метильные радикалы, остатки фосфорной кислоты и т. д.), окисления и восстановления, расщепления и синтеза, изомеризации и т. п. Практически все химические преобразования в живом веществе протекают с помощью ферментов. Естественно поэтому, что каталитическая функция ферментов лежит в основе жизнедеятельности любого организма. При посредстве ферментов реализуется влияние как внутренних, генетических, так и внешних, природных факторов на развитие организма. Благодаря контакту ферментов с лекарственными веществами и антибиотиками достигается такое изменение ферментативных процессов, которое способствует излечению от болезней, в то же время изменение ферментативной активности под влиянием микробных токсинов и иных ядов ведет к гибели организма. Стимуляция роста животных и растений разнообразными препаратами, применяемыми в сельском хозяйстве, в большинстве случаев основана на их воздействии на процесс биосинтеза или активность тех или иных ферментов. Тончайшие различия строения ряда ферментов определяют видовые особенности организмов, а в нарушении биосинтеза некоторых из них заложена причина возникновения наследственных и других заболеваний. Все это свидетельствует об огромном значении ферментов для биологии, сельского хозяйства и медици Ш. [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология