Ионы металлов как активаторы ферментов

Чаще всего роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов На+, К+, НЬ+, М ++, Са++, 2п++, Си++, Мп++, ре++. Для активации фермента требуется один или несколько ионов. Например, пирофосфатаза, ускоряющая расщепление неорганического пирофосфата, активируется Мд++ липазы, катализирующие расщепление жиров, —Са++ аргиназа, участвующая в процессе распада аргинина, — Со++, Мп++ и N1++ фосфоглюкомута-за, превращающая глюкозо-1-фосфат в глюкозо-6-фосфат,— Mg++, Мп++, Со++. [c.47]

Фиг. 94. Ион металла в качестве активатора при образовании фермент-субстратного комплекса.

Активаторы ферментов — это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции. Чаще всего в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие, как железо, медь, кобальт, магний и др. Следует различать металлы, находящиеся в составе металлоферментов, так называемые кофакторы, и выступающие в качестве активаторов ферментов. Кофакторы могут прочно связываться с белковой частью фермента, что же касается активаторов, то они легко отделяются от апофермента. Кофакторы являются обязательными участниками каталитического акта в их отсутствие фермент неактивен. Активаторы усиливают каталитическое действие, но их отсутствие не препятствует протеканию ферментативной реакции. Как правило, металл-кофактор взаимодействует с отрицательно заряженными группировками субстрата. Металл с перемен- [c.78]

Активаторами ферментов могут служить катионы и анионы разнообразных солей, способньте к образованию различных комплексов как с самими ферментами, так и с их субстратами. Это возможно вследствие наличия в природе большого числа металлоферментов, содержащих тот или иной ион металла в акгивном центре ферментного белка. Механизмы активации энзиматических реакщ. г разнообразны. Ионьт металлов, действуя [c.166]

Активаторы. Ингибиторы. Глубокое исследование многих частных ферментативных реакций показало, что, кроме субстрата, фермента и иногда кофермента, для протекания реакции необходимо также участие других специфических веществ. При этом было установлено, что, тогда как коферменты участвуют в реакции как реагенты, подобно тому как участвует в ней субстрат, существуют другие факторы, необходимые для реакции, играющие роль неносредственно в процессе активирования субстрата ферментом. Последние обычно называются активаторами. К ним относятся многие ионы металлов. Химический механизм, посредством которого действуют активаторы, как правило, малоизучен. [c.803]

НОЙ валентностью принимает участие в обмене электронов между субстратом и ферментом. Металлы-активаторы принимают участие в образовании стабильной переходной конформации фермента, что способствует более быстрому образованию фермент-субстратного комплекса. Например, ионы магния стабилизируют ферменты нуклеинового обмена, а ионы кальция — а-амилазу. [c.79]

На рис. 1У.4 показаны способы расположения и, следовательно, виды функций, выполняемых ионом металла (М), ферментом (Ф) и субстратом (5) место субстрата может занимать вообще активатор (определенный лиганд, комплексно связанный с. металлом). [c.364]

Роль кофакторов в функционировании ферментов исключительно велика — они осуществляют перенос отдельных атомов и группировок (водорода, фосфатной группы и др.) в ходе ферментативного превращения, служат связными между отдельными родственными ферментами и обеспечивают их согласованную деятельность. Ионы металлов, иногда входящие в состав ферментов в виде специальной, простетической группировки, часто выполняют роль активаторов ферментов, переводящих фермент в каталитически активное состояние. В качестве примера приведем строение одного из важнейших в биологическом отношении кофермента — коферемента А (рис. 10). [c.42]

Активатор (ион металла) + Апофермент — - Фермент. [c.337]

Все, что препятствует образованию фермента из апофермента и кофермента или связывает ион металла-активатора, будет, естественно, препятствовать и протеканию самой ферментативной реакции. Все, что подавляет образование или распад фермент-субстратного комплекса, будет иметь точно такой же эффект. С этой точки зрения становится понятна тесная связь, существующая между ядами и ферментами. Известно, что действие ряда сильнейших ядов обусловлено их подавляющим действием на ключевые ферменты. Все они эффективны в очень малых дозах, так как уже каталитические количества яда подавляют действие каталитических количеств ферментов. [c.350]

Большинство ферментов, переносящих фосфат, нуждаются для активности в ионах двухвалентных металлов. Эти ионы сравнительно легко удаляются из ферментов, что приводит к потере активности. При добавлении металлов она восстанавливается. Поскольку единственными двухзарядными ионами, которые в физиологических условиях присутствуют в достаточном количестве, являются M.g + и Са +, то считают, что именно они выполняют биологическую функцию. Однако влияние ионов металлов на ферменты может быть разным. Чаще всего наибольшей эффективностью обладает Mg2+. Некоторые металлы первого переходного ряда, особенно Мп +, могут заменять его, но активность фермента при этом несколько понижается. Это же относится к Са +, однако иногда он ингибирует реакцию, тогда как в некоторых случаях Са + служит активатором, а Mg + — ингибитором. [c.634]

Кон и сотр. [130, 131] объяснили данные для креатинкиназы по релаксации линии спектра ЯМР взаимодействием иона металла-активатора с двумя фосфатными группами АДФ, а не с фосфорильной группой, переносимой от креатина к АДФ. Это согласуется с механизмом элиминирования метафосфата, тем более что неферментативный гидролиз креатинфосфата также протекает с отщеплением метафосфата [132], поскольку креатин представляет собой весьма благоприятную уходящую группу. Следовательно, для этого фермента механизм бидентатной активации можно исключить. Он может все же существовать для ферментов, которые катализируют перенос фосфорильной группы между худшими уходящими группами и для которых ассоциативный механизм может быть более вероятен [36]. [c.656]

Комплексные ионы переходных металлов (кроме систем d ) чаще всего каталитически малоактивны. Это относится в особенности к металлам платиновой группы, координационная сфера которых заполнена. Интересно отметить, что в природных комплексных биокатализаторах (например, гемоглобине, хлорофилле) среди комплексообразующих ионов — активаторов ферментов — встречаются ионы непереходных металлов Zn +, Са +, и другие, ионы ti —Fe + [c.57]

Многое указывает на то, что подобный механизм активирования имеет особенно большое значение для протекания химических реакций, катализируемых ферментами. В этих катализаторах сложного состава роль активатора исполняют белки или другие сложные органические молекулы, которые служат матрицей для подходящей ориентации субстрата относительно каталитически активной группы, которая очень часто представляет собой ион металла. [c.18]

Заметим, однако, что каталитическая активность акво-ионов металлов оказывается всегда ниже, чем соответствующих ферментов. Из этого следует, что белковая часть фермента служит не просто носителем иона металла, но также и его активатором даже в том простейшем случае, когда роль катализатора сводится только к поляризации субстрата. [c.257]

Одна ИЗ возможных функций ионов металлов, действующих в качестве активаторов, заключается в связывании субстрата с ферментом (фиг. 94). [c.349]

Крайне характерным признаком действия биокатализаторов следует считать их объединение в системы, в которых продукт, получившийся в результате действия одного фермента, является исходным для действия следующего. Коферменты — переносчики — связывают отдельные звенья сложных процессов метаболизма. Работа ферментов, как правило, требует дополнительного воздействия активаторов. В большом числе случаев активатором является ион металла (магния, марганца и др.). [c.55]

Наконец, в-чеФвертых, следует предостеречь от слишком поспешных выводов такого рода, поскольку активация, как и рН-эффекты, действительно может быть связана с пространственной блокадой. Она может объясняться просто удалением какой-то блокирующей группировки, скажем связанного ингибитора или одной из функциональных групп самого фермента, закрывающей активный центр и препятствующей тем самым образованию фермент-субстратного комплекса и каталитическому эффекту. Подобный механизм неконкурентного поведения весьма вероятен, особенно в случае фермента типа аскорбатоксидазы, когда в активный центр входит ион металла, играющий существенную роль как в каталитическом эффекте, так и в связывании субстрата. В подобном случае лиганд, связывающий ионы меди фермента, вполне может быть неконкурентным ингибитором, а другой лиганд, способный вытеснить первый, — неконкурентным активатором. Эти соображения не изменяют/синегмческой интерпретации, но влияют на выводы относительно химического механизма изучаемого процесса. [c.172]

Иногда один металл можно заменить другим, так, фермент, распространенный в растительном мире, тирозиназа активируется и ионами железа, и ионами марганца, и ионами кобальта еще более разнообразны активаторы фермента карбоксилазы железо, марганец, кадмий, барий, медь, никель, свинец, цинк. По-видимому, ионы металла способствуют определенной взаимной ориентации отдельных молекул или образуют химические мостики , по которым переходят электроны в окислительно-восстановительных процессах. [c.10]

Давно известно, что активность определенных ферментов в присутствии ионов металлов повышается. При исследовании этого важного и для других областей эн-зимологии явления на модельных реакциях гидролиза ДПФ, катализируемых имидазолом, твердо установлено, что соли меди могут действовать как активаторы таких реакций. В отсутствие имидазола они не обладают активностью, так же как само основание. [c.199]

Координационные соединения легких щелочных металлов имеют в основном электростатическую природу, поскольку у этих элементов не бывает частично заполненных р- и -орбиталей. Из щелочноземельных металлов нас особенно интересуют кальций и магний, поскольку оба эти металла известны как активаторы ферментов, а в некоторых случаях как ингибиторы, подавляющие их действие. Ион Са + может иметь заполненные М- и 45-орбитали в этом случае он имеет координационное число 6 и образует октаэдрический комплекс. Лиганды иона Mg2+ поставляют электроны 35-, Зр- и З -орбиталям с образованием октаэдрического комплекса зр д . Ингибирующее действие ионов Са2+ и можно наблюдать на примере р-метил-аспартазы [32]. [c.269]

Функции, которые выполняют ионы металлов в ферментативном катализе, проиллюстрированы на рис. 14.1, где Ь (лиганд) — субстрат, активатор или ингибитор фермента, М-"=+ — ион металла и Е — фермент. [c.444]

Ранее предполагалось, что фосфоглюкомутаза проявляет частичную активность и в отсутствие М + [275], а также что предварительная инкубация с Mg2+ плюс хелатирующий агент приводит к зависящей от времени активации этого фермента [275]. Теперь известно, что эти эффекты являются результатом присутствия в виде примесей прочно связанных ионов металлов [274]. После удаления ионов металлов образовавшийся каталитически неактивный апофермент проявляет широкую специфичность к активации М +, причем наиболее эффективным являются Mg2+ и N1 + [277]. Эффективность активации коррелирует со скоростью диссоциации комплекса фермент — М +. Так, Mg +, который является наиболее эффективным активатором, и отщепляется от комплекса с наиболь- [c.479]

В глутамат и аммиак в присутствии арсената, Mg++ (или Мп++) и аденозиндифосфата [561]. Экспериментальные данные свидетельствуют о том, что реакции синтеза переноса и арсенолиза катализируются одним и тем же ферментом. С этим выводом согласуется тот факт, что в ходе очистки фермента наблюдается параллельное повышение его активности в указанных трех реакциях и что при ультрацентрифугировании препаратов эти реакции оказываются связанными с одной и той же монодис-персной фракцией. Кроме того, оказалось, что эти реакции нуждаются примерно в одних и тех же нуклеотидах и ионах металлов. Описаны некоторые различия в действии ионов металлов, активаторов (например, р-меркаптоэтанола, цистеина) и ингибиторов (например, фторида) на реакции синтеза и переноса, но это не может служить доказательством различия ферментов. [c.271]

Ионы металлов-активаторов образуют умеренно прочные комплексы с нуклеотидными субстратами. При pH 7—9, где лежат оптимумы pH большинства киназных реакций, главными компонентами реакционных систем являются МАТФ , МАДФ-и т. д. Во многих случаях кинетический анализ свидетельствует о том, что эти комплексы — истинные субстраты реакций, хотя из этого не всегда можно сделать какие-то выводы о природе промежуточных комплексов между ферментом, металлом и субстратом [5, 6]. [c.662]

К числу неорганических активаторов, кроме ионов металлов, относятся также анионы солей, которые влияют на активность ферментов неспецифически. Почти всегда они изменяют зависимость скорости реакции от pH среды, т. е. изменяют характер ионизации соединения фермент — субстрат, степень сродства фермента и субстрата. Соединение фермента с отрицательно заряженными ионами приводит к ускорению реакции, к изменению величины константы Михаэлиса. Существует два классических примера высокой чувствительности фермента к присутствию ионов так, влияние хлорионов на активность а-амилаз животных настолько значительно, что этот анион принято считать природным активатором названной группы ферментов на фумаратгид-ратазу сильное действие оказывают двух- и трехвалентные ионы, в частности, цитрата, фосфата, арсената. [c.70]

Изучение киназ осложняется образованием большого числа возможных промежуточных соединений, которые необходимо учитывать. Кроме двух субстратов и фермента, в системе всегда присутствуют ионы металла-активатора, которые образуют комплексы с нуклеотидным субстратом, а иногда также и с ферментом и со вторым субстратом. Вообще говоря, кинетическое исследование всех киназ, по-<в идимому, можно проводить, полагая, что истинными активными субстратами являются МАДФ и МАТФ -[6]. Однако нельзя быть полностью уверенным в том, что данная гипотеза правильно отражает действительный механизм ферментативной реакции. Причиной ошибочных заключений в таких случаях может являться неспособность модели различать отдель--ные пути реакции. [c.666]

Характер связи ионов металла с ферментами может быть разным. Для группы металлоферментных комплексов характерна относительно непрочная связь между металлом и белковым носителем (апоферментом). О возникновении такой связи судят обычно по появлению или значительному возрастанию активности при добавлении ионов металла к апоферменту. В этом случае металлы связывают с белком часто не в строго определенных стехиометрических соотношениях. Такие металлы принято называть активаторами соответствующих ферментов. Чаще всего металлом, активирующим ферменты этого типа, является магний. [c.135]

ЭФФЕКТОРЫ ФЕРМЕНТОВ, взмевягот скорость ферментативной р-ции. Различают ингибиторы (снижают скорость) и активаторы (повышают скорость). Конкурентные ингибиторы уменьшают константу Михаэлиса (см. Ферментативных реакций кинетика), неконкурентные — макс. скорость р-ции. Ингибиторы смет, типа действуют по обоим механизмам одновременно. Активаторы влияют, как правило, на макс. скорость р-ции. Для ферментов, состоящих из неск. субъединиц, Э. ф. часто влияют на сродство фермента к субстрату (аллостерич. Э. ф.). Прн этом связывание Э. ф. на одной субъединице может повышать или понижать сродство к субстрату др. субъединицы. Это проявляется в изменении характера зависимости скорости р-ции (или ф-ции насыщения фермента субстратом) от концентрации субстрата (появление З-образной или др. типов негипербо-лич. зависимости). Э. ф. могут быть аналоги субстратов (налр., производные.О-аминокислот — ингибиторы протеолитич. ферментов), ионы металлов, мн. анионы (Р , СЫ и др.). Формально Э. ф. является Н+, т. к. изменение pH таеды влияет на скорость ферментативной р-ции. Эхинопсин (М-метил-4-хинолон), хиноли-новый алкалоид, содержащийся в семенах О [c.724]

Регуляция Ю аболических процессов может осуществляться на разных уровнях постепенно возрастающей сложности. Простейший путь регуляции — это влияние на скорость ферментативной реакции компонентов реагирукодей системы внутриклеточная концентрация субстрата (субстратов) ферментов, коферментов каждого промежуточного продукта, ионов металлов, внутриклеточное значение pH. Каждый фермент в мультнферментной системе характеризуется определенным оптимумом pH и сродством к своему субстрату (субстратам), продукту (продуктам), а также к своему ко-ферменту или активатору (иону металла). [c.124]

С другой стороны, биохимическая эволюция связана с подбором таких ионов металлов, которые были бы наилучшими активаторами органических катализаторов. В самом грубом приближании можно считать, что металлсодержащие ферменты появились в результате отбора и усовершенствования лигандов, активирующих ионы металлов, тогда как металлсодержащие ферменты группы (б) скорее являются результатом отбора ионов металлов, активирующих органический катализатор. [c.257]

Ферменты по своей природе являются белками. Однако молекулы большинства ферментов, помимо белковой части, имеют еще небелковую, или простеттескую, группу. Как белковая часть, так и простетическая группа в отдельности лишены ферментативной активности. Только соединившись вместе, они приобретают характерные свойства фермента. Белковый компонент обычно называется апоферментом. Небелковый называется коферментом (если имеет органическую природу) или активатором (если представлен ионом металла). Таким образом, мы можем написать следующее словесное уравнение [c.337]

В ионных реакциях промежуточными активными веществами чявляются ионы. Особенно распространены превращения кисло-у оосновного типа катализаторы здесь часто ионы НзО+-+-ОН . Координационно-комплексный катализ близок по механизму к кислотоосновному здесь ускорение происходит при помощи ионов водорода или ионов металла. Активность последних примерно соответствует их способности к комплексообразованию и образованию промежуточных хелатных соединений. Отметим, что ионы-комплексообразователи Ма2+,Мп +, Ре2+, Ре +, Со2+, N1 + служат активаторами ферментов. Комплексы этих ионов с органическими молекулами катализируют различные окислительно-восстановительные процессы и реакции гидролиза. Так, M.g + входит в состав хлорофилла, Ре - - — гемоглобина, Ре + — каталазы и т. д. Активность ионов металлов в большой степени зависит от природы связанных с ними лигандов. Особенно сильно активируют азотсодержащие лиганды. Молекулярные гомогеннокаталитические реакции встречаются реже, чем ионные и радикальные в частности, не доказано образование молекулярных соединений при газовом катализе. [c.17]

Познакомимся теперь с группой неорганических коферментов, или, как их называют, активаторов ферментов. Переводя ферменты в активное состояние, они сами чаще всего не принимают участия в катализируемой реакции. В большинстве случаев — это ионы минеральных солей, простых электролитов, причем действие на фермент могут оказывать и катион, и анион. Ионы металлов являются обычно специфическими активаторами, тогда как анионы влияют неспецифически. [c.69]

Активирующее действие ионов металлов гораздо менее специфично, чем функция ионов, образующих комплексные катализаторы с постоянным составом. Так, например, фермент тирозииаза активируется ионами железа, кобальта, марганца лейцинаминопептидаза активируется магнием к 1марганцем аргиназа — марга нцем, кобальтом, никелем и железом активаторами карбоксилазы являются ионы марганца, кадмия, цинка, свинца, никеля, железа, магния, бария и меди. Столь же велика число активаторов у некоторых видов фосфатаз. [c.140]

Хэвит [13] опубликовал обзор случаев метаболизма микроэлементов в растениях. В клетках растений возможна общая или частичная замена кальция на стронций, молибдена на вольфрам или ванадий, калия на рубидий и т. п. Это обстоятельство, несомненно, связано с активирующим действием ионов металлов на различные ферменты. Большое число ферментов, активные группы которых не содержат металлов, способны проявить свое действие только в присутствии ионов металлов, играющих роль активаторов. [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология