Тубулин и ассоциированные с ним белки

Тубулин и ассоциированные с ним белки [c.310]

Что происходит с цитоскелетными структурами при возбуждении клеток и как они осуществляют двигательные функции При возбуждении нейронов микротрубочки разбираются за счет дАМФ-зависимого фосфорилирования высокомолекулярных белков, ассоциированных с микротрубочками, и в некоторой степени тубулина, а также за счет Са-зависимого (при участии каль-модулина — СаМ) фосфорилирования тубулина, причем в первом случае фактором, предотвращающим разборку, служит 4)осфодиэстераза циклических нуклеотидов, во втором — белок т , инактивирующий СаМ. Оба типа протеинкиназ, белок т и, возможно, фосфодиэстераза являются интегральными минорными компонентами микротрубочек. В физиологических условиях разборка нейрофиламентов при возбуждении нейронов происходит за счет Са (СаМ)-зависимой протеинкиназы и Са-зависимой цитозольной протеиназы. Видимо Са-зависимая разборка лУ1икротрубочек и нейрофиламентов стратегически оправдана для реализации двигательных функций. [c.77]

В. Этот эксперимент проведен с чистым тубулином. Как, по вашему мнению, изменится результат, если в раствор добавить центросомы А если добавить белки, ассоциированные с микротрубочками [c.209]

Белки, ассоциированные с тубулином [c.19]

Две основные группы белков, ассоциированных с микротрубочками (БАМ), были первоначально идентифицированы по способности не отделяться от тубулина в циклах полимеризации — деполимеризации или оставаться связанным с этим белком при его очистке другими методами. Заметим, что способность оставаться постоянно связанным с тубулином нельзя считать адекват- [c.19]

МОЖНО наблюдать образование нескольких разных полимерных форм тубулина, причем то, какие именно формы образуются, зависит от условий проведения полимеризации [13]. Полиморфизм продуктов полимеризации тубулина направил усилия исследователей на поиск факторов, способных стимулировать ее — зачастую в весьма нефизиологических условиях. В принципе тубулин-связывающие белки можно было бы классифицировать так же, как Мы классифицировали актин-связывающие белки, т. е. по способности присоединяться к свободным молекулам тубулина, быстро растущему и медленно растущему концам микротрубочек и их боковой поверхности. Однако по причинам исторического характера большинство ассоциированных с микротрубочками белко излучалось либо с точки зрения их сополимеризации с тубулином, либо с точки зрения их способности стимулировать сборку микротрубочек. Как уже говорилось ранее по поводу микрофиламентов, то, что мы называем полимеризацией, складывается из нуклеации, элонгации фрагментации и стыковки, и на каждый из перечисленных процессов при сборке микротрубочек могут влиять тубулин-связывающие белки. К этому надо добавить что, поскольку затравки для сборки микротрубочек, больше тех, какие нужны для сборки микрофиламентов,. нуклеация при полимеризации тубулина особенно чувствительна к его концентрации. Действие всякого фактора, стабилизирующего затравки, будет проявляться главным образом в стимуляции нуклеации — независимо от того, является ли это его функцией in vivo. Имея все это в виду, перейдем к обсуждению ассоциированных с микротрубочками белков по отдельности. [c.19]

Непрерывное образование и исчезновение микротрубочек характерно для клеток, претерпевающих значительную внутреннюю реорганизацию, например делящихся или ползущих по субстрату. Если же клетки становятся частью сформировавшейся ткани, их микротрубочки превращаются в относительно постоянные структуры, особенно в таких клетках, которые, дифференцировавшись, больше уже не делятся (например, нейронах). Это своеобразное созревание микротрубочек отчасти зависит от носттрансляпионной молификапии молекул тубулина и отчасти - от взаимодействия со специфическими белками, ассоциированными с микротрубочками. [c.309]

В тех микротрубочках, которые образовались в нужных местах, субъединицы тубулина подвергаются модификации - ацетилированию и детирозилированию. Эти модификации играют роль маркеров зрелых микротрубочек и создают участки для связывания специальных белков, ассоциированных с микротрубочками (БАМ), которые еще больше повышают устойчивость микротрубочек к деполимеризации и адаптируют их для выполнения специфических функций в клетке. Особая группа таких белков использует энергию гидролиза АТР для однонаправленного перемещения вдоль по микротрубочке, обеспечивая этим направленное движение в цитоплазме клеточных органелл и их правильную пространственную организацию. [c.313]

Высокоочищенные препараты тубулина в присутствии GTP спонтанно полимеризуются с образованием микротрубочек, однако эффективность этого процесса намного ниже, чем в опытах с менее чистыми препаратами. Примесями, способствующими полимеризации тубулина, выделенного из мозга, оказались белки, которые можно разделить на две группы белки, ассоциированные с микротрубочками (МАР, mi rotubule-asso iated proteins), с мол. массой от 200 ООО до 300 ООО и так называемые тау-белки с мол. массой от 60 ООО до 70 000 (рис. 10-46). В чистом виде белки обеих групп индуцируют полимеризацию очищенного тубулина и связываются с новообразованными микротрубочками. По-видимому, тау-белки присоединяются к нескольким молекулам тубулина одновременно и таким образом повышают интенсивность полимеризации. МАР действуют сходным образом, но отличаются тем, что состоят из двух доменов один из них присоединяется к микротрубочке, а другой выступает наружу и, возможно, сшивает микротрубочки с другими клеточными компонентами (рис. 10-47). Антитела к белкам обеих групп связьшаются в клетке с микротрубочками по всей их длине. МАР и тау-белки обнаружены в большинстве клеток позвоночных, где, как полагают (хотя это пока не доказано), они играют определенную роль в регуляции процессов сборки микротрубочек. [c.106]

Митотическое веретено представляет собой систему волокон, состоящих из микротрубочек и белков, ассоциированных с микротрубочками. Нити веретена подразделяются на две группы в зависимости от их прикрепления к другим клеточным структурам полюсные нити, в большинстве веретен наиболее многочисленные, отходят от обоих полюсов веретена и идут по направлению к экватору, а кинетохорные нити прикреплены к центромере каждой хроматиды и идут к полюсам клетки (рис. 11-44). В среднем веретено содержит около 10 молекул тубулина, организованных в микротрубочки. Однако не весь тубулин клетки входит в состав веретена можно показать, что функционирование веретена в митозе зависит от динамического равновесия между микротрубочками веретена и пулом растворимых молекул тубулина. Такое [c.179]

Согласно одной из моделей, по мере накопления тубулиновых гетеродимеров они сами или какой-то ассоциированный с ними фактор связываются с N-концевым тетрапептидом синтезируемого тубулина сразу после его выхода из рибосомы (рис. 8.121). Это может блокировать трансляцию, позволяя эндонуклеазе расщеплять мРНК и инициировать ее разрушение. Природа взаимодействия белка с тетрапептидом и механизм деструкции мРНК во многом остаются неизвестными. Как бы то ни было, этот механизм по типу обратной связи позволяет белку регулировать время жизни своей собственной мРНК, [c.153]

Другой тип бифункциональности обнаруживают белки, соединяющие фибриллярные системы с различными компонентами клеточной мембраны. Тубулин может быть ассоциирован с окаймленными пузырьками (покрытыми клатрином) [38], из чего, по-видимому, следует, что по крайней мере некоторые из таких пузырьков движутся в клетке по микротрубочкам. Кроме того, есть по меньшей мере две группы белков, обеспечивающих воз- [c.28]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология