Глутатион конформация

Наряду с ингибиторами существует ряд соединений, способствующих активации ферментативных реакций. Это — активаторы ферментов (см. Кофакторы ферментов ). Молекула активатора может вызвать такие изменения в конформации белковой молекулы фермента (аллостерическое взаимодействие), которые будут способствовать связыванию фермента субстратом, т. е. происходит активирование фермента. Наиболее распространенным активатором многих ферментов является восстановленный глутатион, который активирует фермент, восстанавливая дисульфидные группы в сульфгидрильные. [c.234]

Цистеинпротеиназы [22] — ферменты, функция которых зависит от наличия тиольной группы цистеинового остатка в активном центре, относятся к цистеинсодержащим белкам именно наличие этого аминокислотного остатка обеспечивает образование фиксирующих конформацию дисульфидных мостиков в белках и ползш птидах путем образования фрагмента цистина. Более простой представитель этого семейства — трипептид глутатион — также содержит остаток цистеина предполагают, что этот пептид грает важную роль в биохимии в процессах восстановления — окисления и перехвата свободных радикалов. Однако возможность его участия в удалении из биологических систем токсичных углеводородов за счет нуклеофильной атаки серы на оксиды ароматических углеводородов недавно была поставлена под сомнение [23], [c.134]

Более быстрое образование третьей и четвертой дисульфидных связей происходит при использовании в качестве дисульфидного реагента окисленного глутатиона (S-S-глутатиона). Однако, как видно из рис. III. 11, и в этом случае ренатурация не достигает состояния N. Рибонуклеаза принимает полностью нативную конформацию после медленного внутримолекулярного перераспределения S-S-связей в три-S-S-продуктах (Ш) и последующего тиолкатализируемого перераспределения TeTpa-S-S-продуктов (IV). Полупериоды конформационных переходов, завершающихся образованием промежуточных продуктов с одной (I), двумя (II), тремя (Ш) и четырьмя (IV) дисульфидными связями, согласно Крейтону, равны 2 10 , 3 10 , 1 и 20 с соответственно [83-85]. Следовательно, образованные вначале у восстановленной рибонуклеазы дисульфидные связи не только не благоприятствуют образованию следующих, а, напротив, препятствуют этому. В процессе ренатурации БПТИ полупериоды накопления [c.375]

С. Шаффер [87], исследуя процесс ренатурации рибонуклеазы с помощью 8-8-глутатиона, обнаружил, что образование моно- и ди-8-З продуктов практически не сказывается на кривых кругового дихроизма, при последующем появлении и накоплении продуктов с большим числом дисульфидных связей они приближаются к спектру нативного белка. В связи с тем, что в данном случае изменения в спектрах кругового дихроизма, как и в случае изменений поглощения и флуоресценции, отмеченных Р. Хантгеном и соавт. [81], происходили раньше восстановления ферментативной активности рибонуклеазы, то, как полагает Крейтон, они связаны главным образом с формированием у три- и тетра-8-8-производных вторичных структур и гидрофобного окружения у ароматических остатков, а не с завершением образования нативной конформации. С. Шаффер и соавт. [88] исследовали влияние среды на скорость свертывания белковой цепи рибонуклеазы с использованием окисленного и восстановленного глутатиона. Обнаружено, что действие нейтральных солей на скорость ренатурации [c.377]

У. Андерсон и Д. Уетлауфер проследили развитие процесса ренатурации лизоцима с помощью восстановленного и окисленного глутатиона [97]. Скорость образования дисульфидных связей, по их данным, опережает, точно так же, как у рибонуклеазы, восстановление ферментативной активности. Тем не менее авторы предположили прямой путь реставрации нативной конформации лизоцима только через продуктивные метастабильные состояния, не требующие переориентации дисульфидных связей. Однако выводы авторов о механизме сборки лизоцима нельзя считать достаточно обоснованными. В работе не были локализованы дисульфидные связи в продуктах, образованных [c.378]

Глутатион, у-глутамилцистеинилглицин (GSH), встречается во всех животных тканях. Поскольку свободный цистеин присутствует только в незначительных количествах, то глутатион представляет собой -самое распространенное сульфгидрильное соединение в клетках, и, по-видимому, его функция заключается в поддержании в активной конформации многих ферментов. Самопроизвольное окисление этих ферментов может привести к образованию дисульфида. Последовательные реакции обмена дисульфидных групп с глутатионом служат для восстановления активных сульфгидрильных форм (Е — фермент). [c.518]