Специфическая модификация по аминогруппам

Если теперь вернуться к рассмотренным реакциям (1) — (15), то можно констатировать, что все эти реакции в общем-то неспецифические и помимо аминогрупп в них могут принимать участие, как это уже отмечалось, другие функциональные группы тиольные, имидазольные, гидроксильные. Одним из наиболее распространенных методов специфической модификации аминогрупп белков является образование азометиновых связей, —СН=М—, в реакциях белков с альдегидами (16) [c.92]

Специфическая модификация по аминогруппам [c.360]

Перенос метильных групп от SAM на специфические участки ДНК— самая распространенная модификация ДНК. Наиболее часто метилируются аминогруппа в 6-м положении аденина и 5-й углеродный атом цитозина. Обычно каждую рестриктирующую нуклеазу сопровождают метилазы. [c.280]

Индольный алкалоид ячменя грамин (311) представляет собой один из наиболее простых продуктов модификации ароматической аминокислоты триптофана (307). Изучение биосинтеза грамина явилось поворотным пунктом в развитии исследования ио биосинтезу растительных алкалоидов эксперименты [243] по специфическому включению метки из [3- С]триптофана в метиленовую группу боковой цеии грамина были первыми из множества такого рода экспериментов (если не считать работ ио изучению метилирования). Впоследствии было однозначно доказано, что в грамин (311) включается вся индольная кольцевая система триптофана (307) и атом С-3 с двумя атомами водорода [244]. Оказалось также, что в боковую цепь грамина из триптофана переходит и атом азота [245], а метильные группы последовательно вводятся в соединение (310) [246]. Эти данные согласуются с возможным механизмом биосинтеза грамина, где промежуточным соединением является аддукт триптофана с пиридоксальфосфатом (схема 52) [247]. Согласно предлагаемому механизму, атом азота из аминогруппы триптофана попадает в конечный продукт в результате аминирования интермедиата (308) для этого, однако, в растениях должен иметь место специфический процесс, обеспечивающий перенос атома азота от соединения (309) к (308). [c.606]

Для всех аминокислот характерны реакции, в которых принимают участие аминогруппы или карбоксильные группы или и те и другие одновременно. Что же касается аминокислот, содержащих реакционноспособные боковые цепи, то эти аминокислоты могут, кроме того, принимать участие и в реакциях, специфических для этих боковых цепей. Такие специфические реакции представляют интерес главныхм образом по двум причинам. Во-первых, реакции, приводящие к образованию окрашенных продуктов, широко применяются для идентификации и иолуколичественного определения белков и индивидуальных аминокислот. (Рассматривать их здесь подробно мы не будем ограничимся только сведениями, приведенными в табл. 10.) Во-вторых, реакции, характерные для боковых цепей аминокислот, часто используются в работах по химической модификации белков. [c.47]

На протяжении всего изложенного выше обсуждения внимание читателя обращалось на инактивирование ферментов, гормонов, токсинов и вирусов путем химического их изменения. Определение тех свободных функциональных групп в аминокислотных. остатках, которые имеют важное значение для проявления биологической активности, представляет собой одну из главных целей химической модификации белков и является одним из основных достижений в этой области исследования. В каждом из разделов этой статьи, посвященных различным химическим реакциям, приводятся отдельные классические примеры. Полная сводка их имеется в последующих томах настоящего сборника. Однако необходимо еще раз подчеркнуть, что параллелизм между удалением какой-либо функциональной группы белка и потерей активности вовсе не является необходимым следствием существенной связи между ними или ее доказательством. Упоминавшееся выше инактивирование вируса табачной мозаики формальдегидом является только одним из большого числа примеров, доказывающих, что лишь небольшая часть определенных функциональных групп белка связана с его биологической активностью. Кроме того, исследование реакций этого вируса с иодом, кетеном, фенилизоцианатом, карбобензоксихлоридом, п-хлорбензоилхлори-дом, бензосульфохлоридом и динитрофторбензолом показало, что его активность обусловлена не только аминогруппами, но также некоторыми фенольными и индольными группами. Однако Найт [106] отмечает, что, несмотря на эти интенсивные исследования, ни в одном из случаев не удалось найти такую функциональную группу, которая специфически или преобладающим образом определяла бы активность указанного вируса. В самом деле, в случае таких нуклеопротеидов, как вирус табачной мозаики, ролью нуклеиновой кислоты, входящей в их состав, почти полностью пренебрегают. [c.351]

Основой любого фермента является белок, представляющий собой компактную конструкцию из одной или нескольких полипептидных цепей, ковалентно связанных (сшитых) дисульфид-ными мостиками. Помимо белка ферменты иногда мо1ут содержать и небелковые компоненты простетические группы неорганической и органической природы, липиды (в липопротеидах) и углеводы (в гликопротеидах). Конечно, в общем случае химические методы иммобилизации нацелены на модификацию функциональных групп в белковой части молекулы фермента. Однако при выборе процедуры иммобилизации для конкретного фермента целесообразно учитывать и специфические особенности строения его молекулы. В этой связи укажем на хорошо известный и яркий пример ковалентной иммобилизации гликопротеидов. Относительно простым методом — окислением перйодатом натрия в мягких условиях — в полисахаридную часть фермента вводятся альдегидные группы, посредством которых на следующем этапе и осуществляется химическое взаимодействие с носителями или сшивающими агентами, содержащими аминогруппы (образованием азометиновых связей, оснований Шиффа). [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология