Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Химические методы иммобилизации ферментов

    Химические методы иммобилизации ферментов. Иммобилизация ферментов путем образования новых ковалентных связей между ферментом и носителем — наиболее массовый способ получения промышленных биокатализаторов. [c.90]

    В последние 10—15 лет были разработаны различные химические и физико-химические методы иммобилизации ферментов, что открыло широкие возможности использования их во многих технологических процессах. Многочисленные работы по этому вопросу опубликованы в самых разнообразных изданиях — от специальных академических журналов до массовых газет [19, [c.176]


    Химические методы иммобилизации Ферментов [c.88]

Рис. 4.5. Схема иммобилизации фермента химическим методом (по Н. В. Березину с сотр., 1987) Рис. 4.5. Схема иммобилизации фермента химическим методом (по Н. В. Березину с сотр., 1987)
    Химическая иммобилизация проходит как ковалентное связывание с нерастворимым носителем за счет ионной и координационных связей, вводимого в реакционную смесь фермента. При выборе метода иммобилизации основным критерием является достаточное количество реакци- [c.167]

    Существуют два принципиально различных метода иммобилизации ферментов без возникновения ковалентных связей между ферментом и носителем (физические методы иммобилизации) и с образованием ковалентной связи между ними (химические методы иммобилизации). Каждый из этих методов осуществляется разными способами (рис. 4.4). [c.87]

    Иммобилизация ферментов в гелях обеспечивает равномерное распределение энзима в объеме носителя. Большинство гелевых матриц обладает высокой механической, химической, тепловой и биологической стойкостью и обеспечивает возможность многократного использования фермента, включенного в его структуру. Однако метод непригоден для иммобилизации ферментов, действующих на водонерастворимые субстраты. [c.89]

    В приведенных примерах из сравнительно простых веществ — субстратов питательной среды — с помощью микроорганизмов синтезируются сложные органические вещества. Последнее время при помощи микроорганизмов практикуют различные превращения молекул органических веществ — микробиологическую трансформацию. Отбирая особые культуры микроорганизмов (в специальных каталогах ферментативных реакций культур микроорганизмов указано, какие биохимические реакции осуществляет данная культура) можно провести самые различные химические реакции — окисление и восстановление, фосфорилирование, ами-нирование, специфический гидролиз и другие реакции, провести которые химическим путем очень трудно, а иногда и невозможно. В качестве примера можно привести превращение О-сорбита в Ь-сорбозу. Микробиологическая трансформация открыла большие возможности получения препаратов стероидов. Этот метод широко используется для промышленного получения кортизона, гидрокортизона, преднизолона и др. С помощью микробиологической трансформации можно превращать продукты химического синтеза в другие необходимые для народного хозяйства вещества. В последнее время интенсивно развивается новое направление в биотехнологии — иммобилизация на специальных носителях ферментов или клеток для продления срока их использования. [c.5]


    Иммобилизация путем химического присоединения биокатализатора к носителю отличается высокой эффективностью и прочностью связи. Несмотря на это, методы ковалентной иммобилизации ферментов все еще малодоступны для промышленного использования в связи со сложностью и дороговизной их применения. Однако они остаются незаменимыми инструментами в практике проведения научных и лабораторных исследований по созданию энзимов с контролируемыми свойствами. [c.93]

    Способ иммобилизации ферментов путем включения в полимерный гель отличается простотой применяемых методик, позволяет создавать иммобилизованные препараты любой геометрической конфигурации (сферические частицы, пленки и т. п.), обеспечивая при этом равномерное распределение биокатализатора в объеме носителя. Многие полимерные гели обладают высокой химической, механической и тепловой стойкостью, что дает возможность многократного использования иммобилизованных препаратов на их основе. Метод универсален, поскольку применим для иммобилизации практически любых ферментов, а также полиферментных систем, клеточных фрагментов и даже клеток. Важное преимущество метода состоит в том, что во многих случаях иммобилизация в геле приводит к значительной стабилизации ферментов. Наконец, фермент, включенный в гель, надежно защищен от инактивации вследствие бактериального заражения, поскольку крупные клетки бактерий не могут проникнуть в мелкопористую полимерную матрицу. [c.67]

    Для иммобилизации фермента используют два метода химическую модификацию фермента введением групп, снижающих его растворимость, и физический захват фермента инертным носителем, например крахмалом или полиакриламидом (гл. 6). Для изготовления электродных датчиков более всего подходит химическая иммобилизация. [c.121]

    В настоящее время многие проблемы, сдерживающие практическое использование ферментов, решены или находятся в стадии решения. Ферменты стали доступными катализаторами. Успехи химической микробиологии и микробиологической промышленности обеспечили получение ферментов для любой химической реакции. Были разработаны методы фиксации ферментов на поверхности носителя, или, как говорят специалисты, иммобилизация фермента, что в ряде случаев приводит к увеличению устойчивости белковой молекулы к воздействию теплоты. При этом увеличивается время работы катализатора. Существуют весьма оригинальные приемы стабилизации белковых молекул при их иммобилизации за счет тонкого изменения свойств твердого носителя. [c.200]

    Предложено большое число разнообразных методов иммобилизации, основанных как на физической сорбции, так и на ковалентном присоединении белков к носителям. Одним из наиболее полулярных химических приемов является обработка глутаровым альдегидом смеои фермента и полимерного носителя, содержащего аминогруппы. При этом молекулы глутарового альдегида образуют основания Шиффа с аминогруппами белка (в первую очередь е-аминогруппами остатков лизина) и носителя, которые далее могут быть восстановлены до соответствующих аминов  [c.159]

    Поставленные задачи решаются на основе современных методов исследования ферментов. Практическая направленность занятий связана с освоением различных методов регистрации скоростей ферментативных реакций, включающих использование сопряженных ферментных систем и метода радиоактивного анализа. С целью определения активности мембранных ферментов осваиваются техника получения различных субклеточных структур и приемы работы с различными типами детергентов. Проблемы структурного анализа ферментов решаются с привлечением методов избирательной химической модификации белков, флуоресцентных методов, а также методов ковалентной и адсорбционной иммобилизации на различных носителях, включая искусственные фосфолипидные мембраны (липосомы). Кроме того, осуществляется практическое знакомство с различными аспектами кинетического исследования ферментов осваиваются различные способы оценки кинетических параметров, ингибиторный анализ, проводится исслс- [c.329]

    Все известные методы иммобилизации принято разделять на физические и химические. Из методов первой группы наиболее щироко применяются адсорбция на нерастворимых носителях и включение в структуру геля. Они особенно эффективны при разработке новых перевязочных материалов, мазей и кремов различной направленности действия. Метод иммобилизации ферментов в полупроницаемые оболочки часто называют методом микрокапсулирования, механизм которого заключается в фиксировании водных растворов ферментов в замкнутых сферических коацерватах, имеющих тонкую полимерную оболочку, способную удерживать изнутри высокомолекулярный субстрат и в то же время дающую возможность свободно диффундировать через нее низкомолекулярному. Это позволяет сохранить фермент одновременно в нативном и в иммобилизованном состоянии, многократно вводить и выводить его из реакционной смеси [34, 35]. Представляет интерес метод включения ферментов в липосомы, которые имеют большие возможности применения в медицине, так как по своему составу приближаются к клеточным мембранам [36]. [c.206]


    Для целей ковалентной иммобилизации ферментов полиакриламидный носитель активируют одним из способов либо в готовый полимер вводят функциональные группы методом химической модификации, либо полимеризуют соответствующее функциональное производное мономера. [c.21]

    Иммобилизация представляет собой включение фермента в такую среду, в которой для него доступной оказывается лишь ограниченная часть общего объема. На практике для иммобилизации ферментов используют рутинные физические и химические методы. Все существующие методы физической иммобилизации (т. е. иммобилизации, при которой фермент не соединяется с носителем ковалентными связями) могут быть подразделены на четыре основные группы  [c.85]

    Идея применения ферментов в качестве лекарственных средств (фармакологии ферментов) всегда казалась заманчивой. Однако их нестабильность, короткий период полураспада, нежелательные антигенные свойства, связанные с белковой природой ферментов и опасностью развития аллергических реакций, трудности доставки к пораженным органам и тканям (мишеням) существенно ограничивали возможности использования ферментных препаратов. В разработке методов иммобилизации ферментов (см. ранее) наметились конкретные пути преодоления указанных трудностей применение водорастворимых, биосовместимых носителей, например полимолочной кислоты (легко разлагается в организме), использование методов химической модификации и микрокапсулирования, приготовление MOHO- и поликлональных антител и ферментсодержащих липосом и т.д. [c.168]

    Главным отличительным признаком химических методов иммобилизации является то, что вследствие химических взаимодействий в молекуле фермента возникают новые ковалентные связи, в частности между ним и носителем. Препараты иммобилизованных ферментов, получаемые с использованием химических методов, обладают, по крайней мере, двумя существенными достоинствами. Во-первых, формирующаяся ковалентная связь между ферментом и носителем обеспечивает высокую прочность образующих конъюгатов. Во-вторых, химическая модификация ферментов способна приводить к существенным изменениям их свойств (субстратной специфичности, каталитической активности и стабильности). [c.88]

    В обычной аффинной хроматографии для иммобилизации субстратов в качестве носителей используются агароза и сшитая сефароза. В качестве сшивающего агента обычно выступает ВгСМ, а мостик образован а,о)-диамином. Эти полисахаридные носители подвержены биодеградации, и, следовательно, органические полимерные гели более удобны в качестве матрицы и допускают более широкий набор химических модификаций. Именно эти причины побудили Уайт-сайдса и сотр. разработать новый метод иммобилизации ферментов в сшитых органических полимерных гелях [126]. По своей простоте и универсальности этот метод превосходит ранее предложенные. Особенно ценен он при иммобилизации относительно лабильных ферментов для использования в ферментерах большого размера при проведении реакций органического синтеза, катализируемых ферментами. [c.257]

    Методам иммобилизации ферментов, физико-химическим каталитическим свойствам иммобилизованных ферментов посе щены многочисленные публикации как научного, так и учебно характера. Мы не будем останавливаться на этих вопросах, и задачей в данный момент является общая характеристика мет дов применения иммобилизованных ферментов в аналитическ] целях. [c.324]

    Химическое модифицирование поверхности кремнезема реакциями с силанольными и силоксановыми группами. Гидрофобизация поверхности реакциями с различными алкил-, алкенил- и арилхлорси-ланами. Прививка к поверхности органических модификаторов с концевыми гидрофильными и химически активными функциональными группами. Химическая иммобилизация ферментов в макропорах. Исследование поверхностных соединений методами инфракрасной спектроскопии и спектроскопии вторичной эмиссии. [c.89]

    При сопоставлении различных приемов иммобилизации химические методы для крупномасштабных процессов кажутся малопривлекательными из-за сложности и дороговизны. Действительно, сегодня нельзя с достоверностью назвать ни одного промышленного процесса с ковалентно иммобилизованными ферментами — обычно в них используются те или иные методы физической иммобилизации. [c.96]

    Рассматривая ферменты как специфические химические преобразователи, переводящие определяемое вещество в форму, детектируемую физическими или химическими методами, удалось придумать и разработать новый класс сенсоров, для которых характерна чувствительность к биологическим соединениям. Перспективным путем повышения селективности и чувствительности и расширения возможностей этих устройств является комбинирование различных ферментов, например эстераз, дегидрогеназ и оксидаз с детекторами-полярографическими, кондуктометрическими, потенциометрическими, акустическими и оптическими. Б первых ферментных электродах ферменты физически удерживались на поверхности сенсора или в непосредственной близости от нее. Позже были предложены методы химической иммобилизации, осаждения и другие. Коферменты также физически или химически закрепляются на поверхности сенсора. Перевод фермента в нерастворимую форму как способ увеличения его времени жизни позволяют избежать осложнений, связанных с осмотическими явлениями в коллоидных растворах, особенно когда в ферментном электроде используется проницаемая для определяемого компонента мембрана В идеальном случае ферментный биосенсор должен работать непосредственно в неразбавленной цельной крови, подобно газовым и рН-электродам, в свое время произведшим революцию в анализе. [c.11]

    Иммобилизации фермента уреазы посвящено лишь несколько работ. Самнер и Грехем [443, 444] получили ферментативно активную нерастворимую в воде уреазу, добавляя небольшие количества хлористого натрия в нейтральный раствор уреазы в 30%-ном спирте. Водонерастворимый продукт, вероятно, состоит из молекул уреазы, связанных цепочками дисульфидов этот продукт удалось охарактеризовать лишь частично. Ризель и Качальски [445] сообщили о методе приготовления и свойствах водонерастворимых продуктов уреазы, полученных в результате химического связывания, уреазы диазоти-рованным сополимером и-амино-оь-фенилаланина с г-лейцином. Берн-фельд и Ван [446], а также Хикс и Апдайк [448] продемонстрировали возможность, иммобилизации ферментов в полиакриламидном геле. [c.153]

    Исключительно важное значение химия поверхности адсорбентов и носителей имеет в газовой и жидкостной хроматографии для анализа сложных смесей, препаративного выделения чистых веществ и управления технологическими процессами. Химия поверхности играет важную роль и в процессах, протекающих в биологических системах. К ним относится, в частности, взаимодействие биологически активных веществ, в том числе лекарственных препаратов, с рецепторами — местами их фиксации в организме. Изучение модифицирования поверхности необходимо для решения вопросов совместимости искусственных материалов с биологическими. Химическое модифицирование адсорбентов применяется при разработке эффективных методов вывода из крови разного рода токсинов (гемосорбция). Прививка к поверхности крупнопористых адсорбентов и носителей соединений с определенными химическими свойствами необходима для иммобилизации ферментов, их хроматографического выделения и очистки, а также для иммобилизации клеток. Иммобилизованные ферменты и клетки эффективно используются в промышленном биокатализе, обеспечивая высокую избирательность сложных реакций в мягких условиях. Очистка и концентрирование вирусов гриппа, ящура, клещевого энцефалита и других для получения эффективных вакцин требует применения крупнопористых адсорбентов с химически модифицированной поверхностью. [c.6]

    Если индикаторная реакция катализируется ферментами, то такие электрохимические системы называют ферментными электродами. По номенклатуре ИЮЕ[АК ферментный электрод определяется как датчик в котором ионоселективный электрод покрыт слоем, содержащим фермент, вызывающий реакцию органического или неорганического вещества (субстрата) с образованием веществ (ионов, молекул), обусловливающих отклик электрода . В настоящее время понятие ферментный электрод несколько расширилось, так как в него включают электрохимические системы с ферментом, закрепленным не только на чувствительном элементе ионоселективного электрода, но и на носителе, расположенном на некотором расстоянии от него или даже в растворе. В первых ферментных электродах ферменты физически удерживались на поверхности электрода или в непосредственной близости от него. Позже были предложены методы химической иммобилизации, осаждения и др. [c.213]

    При описании методов ковалентной иммобилизации после рассмотрения основных химических приемов для их иллюстрации обычно приводят конкретные практические методики. Дело в том, что объективный общий сравнительный анализ различных методов крайне затруднителен, если вообще возможен, поскольку ни одному из указанных в предыдущем разделе приемов не может быть отдано абсолютное предпочтение. Накопленный экспериментальный материал свидетельствует, например, о том, что использование одного и того же метода в качестве стандартной процедуры приводит в случае различных ферментов к резко отличающимся конечным результатам [уровню остаточной актив- [c.95]

    Число методических приемов, разработанных для осуществления ковалентной иммобилизации ферментов, исключительно велико. Все методы химической иммобилизации классифицируют в зависимости от природы реакционной гругшы носителя, вступающей во взаимодействие с молекулой фермента. Ниже представлен ряд примеров, иллюстрирующих некоторые способы химической иммобилизации ферментов. [c.91]

    Методы иммобилизации не требуют обязательного выделения определенного фермента. Интактные клетки, содержащие нужный фермент, можно иммобилизовать на твердой поверхности. Например, интактные клетки бактерий Е. соН использовались после иммобилизации для катализа химического превращения фумаровой кислоты и аммиака в аспарагиновую кислоту — один из аминокислотных строительных блоков белков. Кроме того, иммобилизованные клетки дрожжей могут применяться при ферментации в производстве этилового спирта. Этот процесс был реализован в крупном опытном производстве. [c.122]

    Главным отличительным признаком химических методов иммобилизации является то, что утем химического воздействия на структуру фермента в его молекуле создаются новые кова-дентые-ев э+ц в частности между белком и носителем  [c.77]

    Основой любого фермента является белок, представляющий собой компактную конструкцию из одной или нескольких полипептидных цепей, ковалентно связанных (сшитых) дисульфид-ными мостиками. Помимо белка ферменты иногда мо1ут содержать и небелковые компоненты простетические группы неорганической и органической природы, липиды (в липопротеидах) и углеводы (в гликопротеидах). Конечно, в общем случае химические методы иммобилизации нацелены на модификацию функциональных групп в белковой части молекулы фермента. Однако при выборе процедуры иммобилизации для конкретного фермента целесообразно учитывать и специфические особенности строения его молекулы. В этой связи укажем на хорошо известный и яркий пример ковалентной иммобилизации гликопротеидов. Относительно простым методом — окислением перйодатом натрия в мягких условиях — в полисахаридную часть фермента вводятся альдегидные группы, посредством которых на следующем этапе и осуществляется химическое взаимодействие с носителями или сшивающими агентами, содержащими аминогруппы (образованием азометиновых связей, оснований Шиффа). [c.82]

    Иная ситуация сложилась в лабораторной практике, где химические методы иммобилизации занимают доминирующее положение. Без них немыслимы аффинная хроматография, имму-ноферментный анализ, тонкий органический синтез особо чистых препаратов и многие другие процедуры. Кроме того, в химической сложности и гибкости методов ковалентной иммобилизации заложены широкие возможности создания препаратов иммобилизованных ферментов со строго определенными и контролируемыми свойствами, что особенно важно для целей медицины и высокочувствительных методов анализа (детекции) [c.96]

    Ферменты также могут быть химически связаны с полимерным носителем. Такие соединения называются иммобилизованными ферментами. Так, гексокиназа и глюкозо-6-фосфат-изомераза были иммобилизованы на одном и том же полиатирольном полимере для каталитического превращения глюкозы сначала в глюкозо-1-фосфат, а затем в глюкозо-6-фосфат. Широкое изучение иммобилизации ферментов стимулируется их большой практической важностью. Применяется множество различных твердых подложек [например, целлюлоза, крахмал, полиакриламид, полиаминокислоты, пористое стекло и цеолиты]. Широко используются такие методы иммобилизации (или связывания с полимером), как образование химической ковалентной связи, ионное взаимодействие, солеобразование, внедрение в полимер (инкапсуляция) и т.д. Можно ожидать дальнейшего усовершенствования этих методов с целью создания новых ценных катализаторов. [c.206]

    В настоящее время разработаны методы иммобилизации множества ферментов. Некоторые из них приведены в табл. 22. Как видно из таблицы, один и тот же фермент можно иммобилизовать несколькими методами. Так, лактатдегидрогеназу можно включить в гель, прикрепив к носителю поперечной сшивкой аспара-гиназу — прикрепить к носителю сорбционным путем или химической (ковалентной) связью и т. д. [c.205]

    Коршак и Зубакова с соавторами опробировали различные методы получения пиридинсодержащих минерально-органических ионитов [255, 256]. Практическое значение могут иметь методы газофазной радиационно-химической привитой полимеризации винилпиридинов к поверхности минеральных носителей [257, 258] и химической прививки мономеров к поверхности носителей, предварительно обработанной непредельными органосилоксанами, а также механо-химический метод прививки поливинилпиридинов. Показана возможность практического использования полученных минерально-органических сорбентов в различных областях для извлечения иода из буровых вод, для разделения лекарственных препаратов методом жидкостной хроматографии, в качестве стабилизирующих лигандов при иммобилизации ферментов. [c.104]

    Еще 10 лет тому назад Н. Д. Иерусалимский — крупный советский микробиолог— писал Некоторые этапы химических синтезов трудны и сопровождаются образованием большого числа изомеров и побочных продуктов. В таких случаях полезную услугу могут оказать ферментные препараты или живые носители ферментов — микроорганизмы. От небиологических катализаторов они выгодно отличаются специфической направленностью своего действия. К тому же вызываемые ими биохимические процессы протекают при обычных температурах и давлении. Их осуществление не требует ни антикоррозийной аппаратуры, ни крупных энергетических затрат . В значительной мере благодаря его инициативе в СССР были начаты интенсивные исследования в области инженерной микробиологии. Однако, как уже говорилось выше, применение микроорганизмов в целях направленной трансформации органических веществ существенно ограничивалось спецификой работы с микроорганизмами или выделенными ферментами, которые требовали специальных условий для получения, сохранения и воспроизводства. В настоящее время известны пути стабилизации (иммобилизации) ферментов путем либо химической фиксации активной конформации с помощью дифункциональных (сшивающих) реагентов, либо химической прививки к полимерным носителям и даже к стеклу, либо включения в гель инертного полимера. Это позволило превратить ферменты из крайне нестойких веществ в довольно стабильные, препараты, которые могут неоднократно вводиться в реакционную массу в качестве катализатора. Более того, стало возможным, не выделяя фермент, проводить такую иммобилизацию прямо на клеточном уровне, используя выращенную культуру соответствующего микроорганизма. Все это позволяет рас-сч1итывать в ближайшие годы на широкое и эффективное В1недрение методов ферментативного превращения не только в лабораторную, но и в промышленную практику. Именно поэтому мы надеемся, что появление даже неполной сводки, составленной американскими специалистами, вызовет интерес у советского читателя. [c.6]

    Этого недостатка лишен сополимеризационный метод иммобилизации, позволяющий создать полимерной носитель, комплементарный молекуле фермента. Фермент химически модифицируют (например, по аминогруппам) аналогом мономера, т. е. [c.129]

    Для связывания с белком водорастворимый полимер должен иметь группы, способные взаимодействовать с функциональными группами белка в условиях, не вызывающих денатурацию последнего. В подавляющем большинстве случаев это реакции в водных растворах при pH = 6—8, реже 3—10. Химические методы при этом в основном те же, что применяются при иммобилизации ферментов [6], а также для связывания с полимером низкомолекулярных ФАВ. В белке для взаимодействия с полимером-носителем используют главным образом аминогруппы. Участие в реакции тиольных групп не всегда желательно, так как их в белках немного и они часто существенны для физиологической активности. Белок может быть предварительно обогащен тиольными группами, например обработкой Ы-ацетил-гомоцистеинтиолактоном, после чего его связывают с полимером. Карбоксильные и ароматические группы белка используются редко, так как в первом случае приходится активировать белок, после чего возникает возможность его сшивания, а во втором — нередко наблюдается снижение физиологической активности белка из-за изменения структуры его гидрофобных областей. [c.162]

    Если мы поставим задачу выяснить, какие требования предъявляются к методам иммобилизации биологических компонентов в биосенсорах, то в начале списка требований будут фигурировать адаптируемость, надежность также возможность связывания биологического компонента с сенсором через молекульТ, которые проводят электроны. Хотя в биосенсорах требуются очень малые количества биологического компонента, все же чем он чище, тем выше надежность. Он, (очевидно ) не должен содержать других веществ, которые могли бы взаимодействовать с используемым для анализа или другими ферментами, катализирующими реакции с образованием продуктов, детектируемых выбранным электродом. Для обеспечения надежности требуется также 1) высокая специфичность биологического компонента 2) устойчивость системы к колебаниям температуры, ионной силы, pH, окислительно-восстановительного потенциала и химического состава окружающей среды 3) встроенное приспособле-ние(я), ограничивающее загрязнение или биологическую деградацию биокомпонента или способа его присоединения ) должна быть исключена возможность инфицирования пациента (часто это достигается при помощи сенсоров со сменными компонентами). [c.78]

    На кафедре проводятся исследования по синтезу и изучению свойств синтетических неионных водорастворимых полимеров. Такие полимеры и гидрогели на их основе находят широкое применение в качестве флоку-лянтов для очистки сточных вод, для концентрирования и извлечения металлов, в качестве структурообразователей почв, в качестве плазмозаме-нителей, для стабилизации и очистки ферментов. Методом радикальной полимеризации синтезированы термоосаждаемые водорастворимые полимеры на основе винилкапролактама. Показано, что меняя природу со-мономера можно получать сополимеры с различной температурой фазового разделения., с различным конформационном состоянием макромолекул. При этом большое значение приобретает химическая природа растворителя. Способность к комплексообазованию таких полимеров позволило разработать способ получения гранулярного носителя и иммобилизации в него широкого спектра соединений, от пигментов до живых клеточных [c.115]

    Аффинная хроматография основана на использовании равновесного состояния высокоспецифического связывания, встречающегося в биологических системах. Этот метод позволяет осуществлять такое разделение веществ, которое невозможно достичь с помощью других способов [19, 20, 22]. Суть метода заключается просто в иммобилизации одного из компонентов обратимо связывающейся системы на твердом носителе и последующем его взаимодействии с другим компонентом (компонентами) этой равновесной системы, приводящем к отделению сопутствующих примесей. Таким образом, разделение основано на специфическом связывании компонентов данной системы, а не на различиях в их физических и химических свойствах. Методы аффинной хроматографии хорошо разработаны. Они используются для разделения и очистки компонентов таких высокоспецифически связывающихся комплексов, как антиген— антитело, гормон—связывающий белок, фермент— лиганд. Основными факторами, определяющими процесс разделения, являются природа и химическая струк- [c.216]

    За последние 20 лет в области энзимологии достигнуто глубокое понимание физико-химической сущности биологического катализа, выявлены основы специфичности и стереоспецифичности действия ферментов, найдены механизмы регуляции таких важнейших свойств ферментов, как активность и стабильность. Широкое развитие методов химической модификации и иммобилизации белков, а также достижения современной биохимии н микробиологии дали возможность выделять практически любой фермент в нужном количестве и на его основе создавать необходимый гетерогенный катализатор. Благодаря этому, с начала 70-х годов ферменты стали находить применение в современной промышленности и медицине. Экономический эффект только от внедрения первого в нашей стране процесса инженерной этимологии — биокаталитического получения 6-аминопени-циллановой кислоты — составил более 100 млн. рублей. Открылись широкие перспективы использования ферментов для анализа, в 10ИК0М органическом синтезе, в системах биоконверсии солнечной энергии и ряде других областей. [c.6]


Смотреть страницы где упоминается термин Химические методы иммобилизации ферментов: [c.250]    [c.212]    [c.96]    [c.99]   
Смотреть главы в:

Иммобилизованные ферменты -> Химические методы иммобилизации ферментов




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Иммобилизация

Ферменты иммобилизация



© 2025 chem21.info Реклама на сайте