Химические реакции, характерные для аминокислот

Химические реакции для открытия и определения аминокислот в гидролизатах белков. В курсе органической химии подробно рассмотрено множество химических реакций, характерных для а-амино- и а-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этерификация [c.40]

Химические реакции, характерные для аминокислот [c.20]

Полифенолы составляют группу разнообразных веществ, обладающих обычно высокой способностью к химическим реакциям (через посредство гидроксилов, фенольных и хиноновых групп, через ароматическое гидрофобное ядро, моносахариды, способные к очень специфичным взаимодействиям, и пр.). Более подробные сведения о реактивности этих молекул приводятся в обзорных работах [80, 104]. Касательно пищевых белков эти вещества особенно характерны тем, что реагируют с аминогруппами лизинов в е-положении алифатической цепи и уменьшают запас этой незаменимой аминокислоты. Полифенолы обусловливают также появление окрасок с доминированием коричневых (см. главу 13). [c.254]

Характерной особенностью белкового обмена является его чрезвычайная разветвленность. Достаточно указать, что в обмене 20 аминокислот, входящих в состав белковых молекул, в организме животных участвуют сотни промежуточных метаболитов, тесно связанных с обменом углеводов и липидов. Число ферментов, катализирующих химические реакции азотистого обмена, также исчисляется сотнями. Следует добавить, что блокирование одного какого-либо специфического пути обмена даже одной аминокислоты, обычно наблюдаемое при врожденных пороках обмена, может привести к образованию совершенно неизвестных продуктов обмена, так как возникают условия для неспецифических превращений всех предшествующих компонентов в данной цепи реакций. Отсюда становятся понятными трудности интерпретации данных о регуляции процессов азотистого обмена в норме и особенно при патологии. Этими обстоятельствами можно объяснить исключительную перспективность изучения обмена белков с целью выяснения особенностей их катаболизма и синтеза, овладение тонкими молекулярными механизмами которых, несомненно, даст в руки исследователя ключ к пониманию развития и течения патологических процессов и соответственно к целенаправленному воздействию на многие процессы жизни. [c.410]

Экстрактивные вещества. В числе азотистых экстрактивных веществ в мозговой ткани содержатся креатин,, фосфокреатин, аденозинтрифосфорная кислота, холил, пуриновые основания, мочевая кислота, аминокислоты, глютамин, аспарагин и др. в числе безазотистых веществ — глюкоза,, инозит, молочная кислота. Все эти вещества могут быть обнаружены обычными характерными для них химическими реакциями в безбелковом фильтрате, полученном из ткани мозга. [c.245]

Следует помнить, что, когда тритий используется в качестве метки только для того, чтобы проследить превращение субстрата в продукт, (в отличие от С) часто выделяется в среду в виде ионов в результате побочных спонтанных реакций, снижая тем самым ) дельную активность субстрата и продуктов и, следовательно, приводя к получению ошибочных данных о низкой ферментативной активности. В некоторых случаях побочные реакции катализируются ферментами и не всегда доходят до конца. Кроме того, для меченных тритием соединений характерна утечка Н+ в результате какой-нибудь химической реакции. Все зависит от положения в молекуле. Например, а- Н-аминокислоты теряют Н в ходе многих реакций, катализируемых ферментами, тогда как атомы Н, расположенные в других, особенно в отдаленных от функциональных групп, позициях, относительно устойчивы. Потеря трития может происходить также при выделении продукта. [c.246]

Как выяснилось сравнительно недавно (к 1935 году), все ферменты живых организмов по своей природе являются белками. В связи с этим изучение структуры и функций данного типа макромолекул привлекало (и продолжает привлекать) наибольшее внимание ученых. Было установлено, что белки — это полимерные молекулы, построенные из аминокислот. Известно 20 аминокислот, которые в разных белковых молекулах соединены в цепи в строго определенном порядке и соотношении (рис. 3). Это означает, что любая молекула белка имеет уникальную, характерную только для данного белка последовательность аминокислот. Нарушение такого порядка может привести к нарушению каталитической способности фермента. Хотя белки в организме могут выполнять самые разнообразные, в том числе структурные, функции (например, мышечные ткани построены из белков), основная их роль — катализ химических реакций. Можно сказать, что ферменты — один из важнейших, ключевых элементов живой клетки, непосредственно связанных со всеми ее жизненными функциями. [c.12]

Аминокислоты вступают во многие химические реакции благодаря наличию в их молекулах нескольких реакционноспособных групп. Алифатические моноаминомонокарбоновые кислоты проявляют химические свойства, типичные для карбоксильной группы и аминогруппы. Другие аминокислоты, кроме того, вступают в реакции, в которых принимают участие функциональные группы их боковых цепей. Например, цистеин вступает в реакции, характерные для сульфгидрильной группы (—SH), тирозин — в реакции фенольной группы и т. д. Такие же реакции характерны для белков, содержащих соответствующие R-группы. [c.118]

Инсулин образуется в -клетках островков Лангерганса из своего предшественника — проинсулина. По химической природе он является белком. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей, в которые включена 51 аминокислота. Полипептидные цепи соединены в двух точках дисульфидными мостиками. Инсулин дает почти все характерные цветные реакции на белок. [c.176]

Главные представители класса. После изложенных выше общих методов синтеза и химических и биохимических реакций аминокислот (об их получении из белков см. ниже) рассмотрим характерное поведение некоторых наиболее важных аминокислот и их, производных. Приведем также некоторые аминокислоты, обычно не встречающиеся в белках. [c.392]

Мы разобрали основные пути синтеза и превращений-аминокислот, которые являются общими для этой группы соеди нений. Однако в связи с различиями в химическом строении, содержанием в растениях и ролью в обмене веществ у отдельных аминокислот имеются и свои специфические реакции. Сейчас мы познакомимся с некоторыми из этих реакций, которые характерны для ряда аминокислот, входящих в состав белков и содержащихся в растениях в свободном состоянии. Многие из этих реакций были изучены лишь в последнее время, в результате применения меченых соединений и использования метода хроматографии на бумаге. [c.249]

Общность и взаимосвязь химической и биологической форм движения выражается также в возможности практического использования принципов живой природы в химической технологии. Для всей живой природы характерно наличие специфических механизмов (защитных приспособлений) для борьбы против различных внешних воздействий посторонних тел, частиц. Но в каждой группе живых организмов они находят свое частное применение например, антибиотики для микроорганизмов, фитонциды у высших растений, явления фагоцитоза и реакция антиген-антител у животных организмов, В отдельных подразделениях эти явления уже достаточно изучены, так что могут быть применены в производстве. Всевозможные антибиотики, токсины, гормоны, вакцины, сыворотки, некоторые аминокислоты (например, глютаминовая, входящая в состав белка) ныне получаются с помощью микроорганизмов, в результате жизнедеятельности бактерий. [c.99]

Ясно видно проявление двух различных противоположных тенденций, взаимодействие которых выражает внутреннее противоречие карбоксильной группы. Это противоречие между двумя атомами кислорода разрешается при реакциях аминокислоты, характерных для карбоксильной группы. Уменьшение электронной плотности у атома кислорода, с которым связан атом Н (протон), объясняет его более легкую отдачу (например, по сравнению с Н в группе О—Н спиртов) с образованием кар-боксилат-аниона СОО . С химической стороны это выражается в усилении способности аминокислоты диссоциировать по связи О — Н, в возможности замещения водорода в гидроксильной группе карбоксила, в отсутствии реакционной способности группы С = 0 карбоксила (по сравнению с группой С = 0 альдегидов и кетонов). [c.131]

Главное свойство ферментов — это способность катализировать определенные химические процессы. Присутствие фермента обнаруживается по протеканию (ускорению) характерной для него специфической реакции, а о количестве фермента чаще всего судят по ее скорости. Активность фермента определяют, направляя его действие на вещество, которое подвергается превращению в результате каталитической реакции такое вещество называют субстратом. Об активности судят либо по убыли субстрата, либо по количеству образовавшихся продуктов реакции. Например, величину активности протеолитических ферментов определяют либо по количеству оставшегося нерасщепленным белка, либо образовавшихся продуктов гидролиза — пептидов, аминокислот. [c.40]

Химические свойства. Реакции карбоксила. Характерные свойства аминокислот определяются наличием в молекуле двух функциональных групп. Эти соединения способны давать все реакции карбоновых кислот (реакции карбоксила) с металлами и другими основаниями образуют соли, со спиртами — сложные эфиры, образуют галогенангидриды, амиды и т. п. (см. стр. 223). С тяжелыми металлами а-аминокислоты дают комплексные соли, например соль меди (интенсивно синего цвета) [c.410]

Способность аминокислот, как и всех других органических соединений, вступать в химические реакции определяется наличием в их составе функциональных групп (см. гл. 3). Поскольку все аминокислоты содержат аминогруппу и карбоксильную группу, каждая из них может вступать в химические реакции, характерные для этих групп. Например, аминогруппы могут быть ацетилированы, а карбоксильные группы-этерифициро-ваны. Мы не будем рассматривать здесь все органические химические реакции, в которьа способны участвовать аминокислоты, но отметим лишь две важные реакции, широко применяемые для обнаружения, идентификации и количественного анализа аминокислот. [c.126]

Ферменты обладают признаками как гомогенных, так и гетерогенных катализаторов. Они проявляют свою активность в водных растворах, что свойственно гомогенным катализаторам. Однако они имеют большую молекулярную массу, образующую мпкроповерх-ность раздела, на которой находятся особые участки — активные центры, состоящие из атомов, что свойственно гетерогенным катализаторам. Ферменты состоят из глобулярных белков, и для них характерны не только генетическн закодированная последовательность расположения отдельных аминокислот в иолипептидной цепи, но и разнообразие химических связей между отдельными звеньями этих цепей, определяющих уникальную для каждого фермента структуру. Поэтому одной из важных особенностей ферментов является высокая специфичность действия. Различают индивидуальную специфичность — способность катализировать только одну химическую реакцию и притом лишь данного субстрата — и групповую— способность катализировать ту же реакцию в разных субстратах. [c.115]

В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

Способность аминокислот вступать в химические реакции зависит от ре-акционноспособности соответствующих группировок. Моноаминомонокар-боновые аминокислоты вступают в реакции, характерные для их аминных и карбоксильных групп. Другие аминокислоты, например цистеин, кроме того, вступают в реакции, характерные для сульфгидрильньк групп (—8Н), тирозин — в реакции фенольной группы и т. д. Одной из наиболее характерных реакций аминогруппы является ее взаимодействие с нингидрином [c.20]

Для всех аминокислот характерны реакции, в которых принимают участие аминогруппы или карбоксильные группы или и те и другие одновременно. Что же касается аминокислот, содержащих реакционноспособные боковые цепи, то эти аминокислоты могут, кроме того, принимать участие и в реакциях, специфических для этих боковых цепей. Такие специфические реакции представляют интерес главныхм образом по двум причинам. Во-первых, реакции, приводящие к образованию окрашенных продуктов, широко применяются для идентификации и иолуколичественного определения белков и индивидуальных аминокислот. (Рассматривать их здесь подробно мы не будем ограничимся только сведениями, приведенными в табл. 10.) Во-вторых, реакции, характерные для боковых цепей аминокислот, часто используются в работах по химической модификации белков. [c.47]

Поскольку химические реакции белков обусловлены наличием в их молекуле функциональных групп, характерных и для аминокислот (карбоксильные и аминогруппы, 5Н-группы, ОН-группы тирозина и оксякислот и др.)> то они должны быть, очевидно, аналогичны реакциям этих же групп свободных аминокислот. Однако реакционная способность полярных групп в боковых цепях белков часто бывает пониженной. Причина этого заключена в том, что функциональные группы белков часто бывают экранированы — прикрыты складками и петлями полипептидных цепей макромолекулы. [c.62]

Химия жизни в значительной степени является химией полифункцио-налъных органических соединений. Тип функциональных групп обычно делает возможным взаимодействие их друг с другом взаимное расположение групп часто бывает таким, что важное значение приобретают взаимодействия как внутри-, так и межмолекулярного типа. Одним из примеров таких соединений являются углеводы, выше было показано, каким образом в этих соединениях взаимодействуют спиртовая и карбонильная функции, в результате чего происходит либо циклизация в простых сахарах, либо образование связей между молекулами простых сахаров, что дает молекулы полисахаридов. Настоящая глава посвящена рассмотрению химии соединений, для которых характерно взаимодействие между амино- и карбоксильной группами. Особое внимание будет уделено веществам, имеющим важное физиологическое значение. Изложение будет разделено на три этапа. Сначала будет рассмотрена химия простых а-аминокислот при этом мы постараемся показать, каким образом изменяются свойства аминной и кислотной функций в молекулах, где присутствуют обе эти группы. Далее будет рассмотрен ряд важных свойств пептидов и белков — веществ, построенных из аминокислот, соединенных между собой амидными связями. Кратко будут также обсуждены проблемы, выдвигаемые химией ферментов — белковых молекул, способных действовать-в качестве катализаторов строго определенных химических реакций. В заключение будут кратко рассмотрены молекулярные основы генетики. [c.57]

Химические свойства аминокислот определяются в первую очередь наличием у одного и того же атома углерода карбоксила и аминогруппы. Специфика бокового радикала аминокислоты (ароматические и гетероциклические циклы, ЗИ- и ОН-группы, дополнительные амино- и карбоксильные функции) определяет различия в реакционной способности и индивидуальность поведения каждой аминокислоты нри типичных превращениях, а также возможность протекания специфических реакций, характерных только для данной аминокислоты. В данном ра.зделе рассмотрены общие типы реакций, причем ряд подробностей и методы получения некоторых производных не обсуждаются в связи с тем, что они освещены в разделах Первичная структура белковой молекулы и Синтез пептидов . Это касается таких производных аминокислот, как N-aцильиыe и Х-алкильные производные, ангндриды, азиды и активированные эфиры аминокислот. [c.37]

Нингидрнновая реакция. Нингидрин реагирует со свободными аминокислотами, пептидами и белками, вызывая синее окрашивание. Это широко применяющаяся реакция на белки она характерна для любого белка, содержащего но меньшей мере одну свободную аминогруппу и одну свободную карбоксильную группу. Происходящая при этом химическая реакция очень сложна, поэтому здесь приводятся только формулы ее исходных соединений и окрашенного в синий цвет продукта реакции промежуточные реакции не приводятся. [c.322]

У Крама и Хэммонда основной скелет учебника — реакции, их систематика и механизм, образование и разрыв химических связей, в особенности связей с углеродом, а собственно систематический материал органической химии — соединения, их родственные связи и т.д. — сообщается попутно и поэтому эпизодичен. Лишь некоторые большие группы соединений сконцентрированы в шести специальных главах (22—27). Это гетероциклы (в весьма лаконичном, чтобы не сказать поверхностном, изложении), углеводы и фенольные соединения растительного происхождения, аминокислоты, пептиды и алкалоиды, липиды, терпены и стероиды, полимеры, углеводороды нефти. Как видно, эти главы, посвященные отдельным группам соединений, носят выборочный характер и объединяют иногда непривычно разнородный материал — аминокислоты и пептиды с алкалоидами, углеводы с фенольными продуктами и т. д., используя те или другие линии логической связи разных групп веществ, которые всегда можно найти в органической химии — в первом случае, например, биогенез алкалоидов из аминокислот. Главы эти не могут содержать сколько-нибудь систематического материала, имея более чем скромный размер, однако в них приводятся очень свежий и интересный материал, причем сосредоточивается внимание в большей степени на новом и отбрасывается старое. Так, в разделе об алкалоидах подробно рассмотрено исследование строения хинина и цинхонина и дан исключительно громоздкий синтез резерпина, и, в сущности, этим исчерпывается раздел. В гл. 23 среди прочего материа.да о веществах, родственных сахарал , приводятся структуры стрептомицина, тетрациклина, левомицетина, но бегло и без доказательств. Хотя и эти главы (22—27) читаются с интересом, их роль чисто иллюстративная и весь центр книги сосредоточен на предыдущих главах, после необходимого фундамента (гл. 1—8) посвященных реакциям. Поскольку такое изложение ново, оно интересно отнюдь не только для начинающего изучать органическую химию. Книгу с интересом прочтет и взрослый химик. Этот интерес усугубляется тем, что подбор реакций очень свежий и здесь нашли место многие новые реакции крупного значения. Особенно важно то, что воедино систематически собраны по признаку механизма реакции, которые в обычном изложении оказываются резбросанными по курсу. Механизму реакций уделяется то пристальное внимание, которое характерно для нынешнего этапа развития органической химии. В связи с этим и стереох1Шии течения реакций уделяется большое место. Таким образом, этот раздел книги представляет собой наибольшую ценность независимо от того, действительно ли такое построение с педагогической стороны наиболее целесообразно. Сомнение в этом закрадывается на том основании, что нри таком изложении физиономия химического индивидуума расплывается и [c.5]

Большинство биомолекул, с которыми нам предстоит иметь дело, содержит функциональные группы двух или нескольких типов и потому обладает поли-функционалшыми свойствами. Функциональные группы каждого типа в таких молекулах проявляют характерные для них химические особенности и вступают в определенные реакции. В качестве примера можно привести аминокислоты-важное семейство биомолекул, которые [c.62]

В а-химотрипсине по Бендеру цепь перераспределения связей включает перемещение связей в имидазольном кольце His и замыкается в восьмичленный цикл. Аналогичный цикл с альтернирующим изменением кратности связи характерен для каталазы (см. гл. VHI). Для -лактатдегидрогеназы ЦПС представляет собой линейную цепочку из восьми звеньев. Наиболее короткая цепь — всего из двух звеньев характерна для пиридоксалевых рацемаз аминокислот. Самая длинная цепь, состоящая из 10 звеньев, найдена у пиридоксалевых декарбоксилаз аминокислот. Во всех случаях ЦПС представляет собой систему связей альтернирующей кратности ( 1). Эффективность переноса зарядов в ЦПС следует из общих квантово-химических соображений, но здесь ее целесообразно рассматривать как некоторый опытный факт, относящийся к механизмам действия всех достаточно изученных к настоящему времени ферментов. Более того, построение в ферментах ЦПС, действие которых управляется кислотно-основными центрами, является, вероятно, наиболее общей чертой ферментативных реакций, позволяющей говорить о едином кислотно-основном механизме подавляющего большинства (если не всех) ферментативных реакций. [c.265]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология