Тетрапептиды

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Подобным образом трипептид превращается в тетрапептид, затем в пентапептид и т. д. Теоретически длина полипептидной цепи может быть сколь угодно большой. Структуру такой цепи в общем виде можно выразить схемой [c.350]

Один из них (I) образуется за счет карбоксила аланина и аминогруппы глицина, другой (И) — за счет карбоксила глицина и аминогруппы аланина . Из тех же двух аминокислот может быть получено 6 различных трипептидов, 14 тетрапептидов и т. д. [c.291]

Пептиды называются по числу участвующих остатков аминокислот ди-, три-, тетрапептиды и т. д. [c.370]

Тетрапептид аланилсерилглицилвалин (ala-ser-gly-val) имеет в качестве N-концевой аминокислоты аланин, а на С-конце — валин. Это один из 2А тетрамеров, которые можно построить из этих четырех аминокислот. [c.400]

Любой дипеитид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипеитид т зким же путем получают тетрапептиды и т. д. [c.644]

Из сказанного выше следует, что тетрапептид VO имеет последовательность [c.695]

Какое количество тетрапептидов можно синтезировать из четырех аминокислот, если в каждом тетрапептиде каждое 392 [c.392]

ПЕПТЙДЫ, природные или синтетич соед., молекулы к-рых построены из остатков о-аминокислот, соединенных мезКду собой пептидными (амидными) связями С(0)—NH. Могут содержать в молекуле также неаминокислотную компоненту (напр., остаток углевода). По числу аминокислотных остатков, входящих в молекулы П., различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды итд П., содержащие до 10 аминокислотных остатков, наз олигопептидами, содержащее более Ш аминокислотных остатков-аолипепти-дами. Прир. полипептиды с мол м более 6 тыс. мз. белками- [c.469]

По числу аминокислотных остатков пептиды разделяются на ДИ-, три-, тетрапептиды, а также полипептиды. [c.310]

Под действием щелочи он превращается в следующие тетрапептиды Hj—СНа [c.506]

По числу аминокислотных остатков пептиды разделя ЮТСЯ иа ди, три, тетрапептиды, а также полипептиды Белки — высокомолекулярные полипептиды, представляют собой сложные биополимеры Их различают по составу и форме молекул [c.310]

Примерно к 1920 г. развитие химии белков несколько приостановилось, так как теория Э. Фишера не могла объяснить строение до 40% белков, остающихся негидролизованными до а-аминокислот. Фактом, опровергающим теорию Э. Фишера, являлось также постоянное присутствие в гидролизатах три- и тетрапептидов и стойких дикетопиперазинов. [c.543]

Н. Д. Зелинский и-В. С. Садиков, в противовес полипептидной теории Э. Фишера, предложили динетопиперазиновую теорию 351, по которой главным структурным элементом белковых молекул являются не линейные полипептиды, а шестичленные циклические дикетопиперазины, так как они всегда присутствуют в кислых гидролизатах. Однако одновременное присутствие дикетопиперазинов и три- и тетрапептидов эта теория объяснить не могла. [c.543]

N-Концевая последовательность может быть выведена, исходя из строения тетрапептида VII. В итоге полная последовательность окисленного окситоцина выглядит следующим образом [c.695]

ПЕПТИДЫ, природные или синт. в-ва, молекулы к-рьи построены из остатков г -аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. По числу этих остатков разл чают дипеигиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. П. с длинной цепью наз. полипептидами, с цепью средне длины — олигопептидами, с замкнутой цепью — циклопептидами. Полипептиды достаточно большой мол. массы, способные к организации однозначной пространств, структуры, относят к белкам. К П. близки депсыпептпды. [c.428]

Затем защитная группа КБЗ отщепляется 10%-ным раствором НВг в уксусной кислоте. После промывки проводят присоединег е остатка следующей аминокислоты. Повторением дважды подобных операций, а затем омылением сложноэфирной, связи щелочью получают, например, тетрапептид. [c.192]

Из четырех различных аминокислот можно составить 24 тет))апептида, в каждом из которых одна аминокислота встречается только раз. а) Напишите сокращ,енные формулы для всех 24 тетрапептидов, в состав которых входят аланин, серин, глицин и валин. б) Укажите N- и С-концевые аминокислоты в каждом тетрапептиде. Отметьте молекулы, в которых порядковый номер валина будет 2. в) Напишите структурные формулы соедпнеш1И, в которых под номером 2 стоит глпцип. [c.400]

Такого рода связи носяг название тептионых сиязет. Этим путем могут быть соединены 2, 3, 4... остатка одинаковых или разных а-аминокислот в виде дипептида, трипептида, тетрапептида и т. д. подобные соединения называют полипептидами. [c.394]

МЕЛАНОЦИТСТИМУЛЙРУЮЩИЙ гормбн (МСГ, меланотропин), пептидный гормои гипофиза. Различают 3 типа М. г.-а, р и у. Для а- и fi-M.r. характерно наличие в структуре общего гептапептида Met—Glu—His—Phe— —Arg—Trp—Gly (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты)-, у-М. г. содержит общий для всех типов М. г. тетрапептид His—Phe—Arg—Trp. [c.23]

Эти дипептиды перекрываются, и их взаимное наложение выявляет последовательность Ile-Val-Glu-Glu- ys. Он получил также тетрапептид с меченым остатком Gly (аминоконец цепи) и с аминокислотными остатками Не, Val и Glu, последовательность которых была неизвестна. Он пришел к выводу, что инсулин содержит цепь, которая начинается с последовательности Gly-Ile-Val-Glu-Glu- ys. [c.393]

Нек-рые П.-регуляторы иммунитета. К таким П. относят гормоны тимуса, тетрапептид тафтснн Thr—Lys—Pro—Arg (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты), являющийся фрагментом домена С 2 иммуноглобулина G, и пептидный антибиотик циклоспорин А, обладающий иммунодепрессив-ными св-вамн. К пептидным антибиотикам относят также актиномицины и др. Важную роль в активном транспорте ионов через биол. мембраны играют ионофоры. [c.471]

Разное поведение трипептидов и тетрапептидов объясняется различием пространственной структуры молекул. Неустойчивость циклотри-глицила обусловлена, вероятно, наличием трех цис-амидных связей. Для циклотетраглицила легко построить пространственную модель с четырьмя транс-амидными связями. Такая система должна быть более устойчивой (см. рис. 5). Самым крупным из синтезированных цикло- [c.499]

Дипептиды образуют комплексы синего цвета с максимумом поглощения 610 тц в ультрафиолете, трипецтиды — комплексы фиолетового цвета, с максимумом поглощения 580 шц и тетрапептиды и пептиды с более длинной цепочкой—розовые, максимум поглощения 505 гп ы. [c.504]

Смотреть страницы где упоминается термин Тетрапептиды: [c.262] [c.545] [c.63] [c.268] [c.268] [c.140] [c.141] [c.142] [c.143] [c.144] [c.147] [c.147] [c.285] [c.299] [c.196] [c.278] [c.23] [c.5] [c.100] [c.21] [c.90] [c.94]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.505 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.799 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.127 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.682 , c.686 ]

Методы органической химии Том 2 Издание 2 (1967) -- [ c.529 ]

Методы органической химии Том 2 Методы анализа Издание 4 (1963) -- [ c.529 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.474 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.28 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология