Полипептиды I также

Поскольку иногда бывает трудно получить достаточно тонкий слой образца для того, чтобы можно было изучать сильные основные полосы поглощения пептидной группы, то полезно вести наблюдения в области обертонов, когда бывает возможно использовать гораздо более толстые образцы. В этой области обе формы цепи синтетических полипептидов также можно различить, как показывает [c.318]

Для того чтобы закончить этот короткий раздел, можно упомянуть об эффектах Коттона другого типа. Фактически взаимодействие симметричных групп, таких, как боковые простетические группы или молекулы красителей, с молекулой белка или полипептида также может вызывать появление допол- [c.112]

Аналогичными исследованиями было доказано, что макромолекула полипептидов также может существовать в виде спирали или клубка, способных к взаимным переходам. [c.442]

Аналогичными исследованиями было доказано, что макромолекула полипептидов также может существовать в виде спирали или клубка, способных к взаимным переходам в зависимости от величины pH среды (рис. 188). [c.580]

При получении продуцентов с помощью мутагенеза обычно не учитывается тот факт, что часто не удается обеспечить синтез достаточного количества мутантных белков и ферментов, например с измененными регуляторными свойствами, именно потому, что они воспринимаются клеткой как аномальные и подвергаются ускоренному протеолизу. Чужеродные белки, не связанные со специфическими субстратами и структурами микробной клетки, в особенности короткие полипептиды, также эффективно разрушаются. Поэтому применение мутантов, дефектных по протеолизу аномальных белков, а также по пептидазам, представляется перспективным для повышения эффективности промышленных штаммов-продуцентов. [c.57]

Несмотря на различия в длине цепи и аминокислотной последовательности миоглобина и р-полипептида НЬА, они имеют почти идентичную вторичную и третичную структуру. Это поразительное сходство, которое распространяется на расположение гема и восьми спиральных участков, частично обусловлено тем, что в эквивалентных положениях первичной структуры миоглобина и Р-субъединицы НЬА находятся хотя и различающиеся, но сходные по своим свойствам аминокислоты. а-Полипептид также весьма сходен с миоглобином, хотя в нем содержится семь, а не восемь спиралей. Как и в миоглобине, гидрофобные остатки у него размещаются внутри структуры, а гидрофильные (опять-таки за исключением двух остатков гистидина)—на поверхности это в одинаковой мере свойственно и а-, и Р-субъединицам. [c.56]

Помимо субъединиц, составляющих Pol Ш-кор, Pol III-холофермент содержит еще семь субъединиц т, Y, р, 6, 5 , X и 1 ). Перечисленные полипептиды также существуют во множестве копий, так что в результате мол. масса комплекса составляет примерно l(i кДа. Роль Р-субъединицы заключается в том, чтобы свести к минимуму вероятность отделения фермента от матрицы до заверщения процесса копирования точная же функция других субъединиц неизвестна. Вполне возможно, что [c.79]

Эта группа реакций относится в основном к превращениям связей Н8- и -8-8- в полимерном субстрате при воздействии на белки различных восстановителей. Они используются для увеличения растворимости полипептида, а также как промежуточный этап в процессах регулирования формоустойчивости белковых волокнистых материалов. [c.361]

С полипептида, а также от температуры, при которой образуется гель. Например, при pH 5 имеем [c.382]

Гидролиз пептидов (и белков) приводит к освобождению аминокислот, участвовавших в их построении. Расщепление проводят, как правило, кипячением с соляной или серной кислотами. При этом все аминокислоты выделяются в виде солей, например хлоргидратов. Исключение составляет триптофан, который разрушается в ходе гидролиза, и поэтому для его определения требуются иные способы. Щелочи также гидролизуют пептиды (и белки), но этот процесс протекает менее гладко и приводит к значительной рацемизации аминокислот. Гидролиз полипептидов до аминокислот можно проводить и при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.383]

Отметим общие черты синтеза полипептидов на различных полимерах. Полимер, играющий в этом синтезе роль матрицы, имеет функциональные группы, способные реагировать с аминокислотами, присоединяя к себе их остатки ковалентной связью, а также функциональные группы, влияющие на прочность этой связи. Он представляет собой пористое твердое тело, набухающее в водных растворах, что увеличивает вместимость его пор, в которых должны помещаться синтезируемые цепи полипептидов. Чтобы избежать ограничений, зависящих от объема пор, синтез полипептидов проводят на линейных полимерах в растворе. В результате реакции молекул аминокислоты с функциональными группами полимера на его поверхности происходит ориентированная укладка присоединяющихся пептидов таким образом, что наружу обращены все карбоксильные или все аминогруппы. Входя в состав твердого вещества, полипептидные цепи приобретают [c.192]

Поскольку дипептид также содержит амино- и карбоксильную группу, реакция может продолжаться с образованием полипептидов, составляющих основу белков, но об этом - позже. [c.242]

Некоторые синтетические волокна имеют структурное сходство с полипептидами в связи с тем, что они построены также из аминокислот, связанных [c.413]

К белкам относятся и ферменты — биокатализаторы, содержащиеся в клетках всех живых организмов и встречающиеся также в крови, лимфе и пищеварительном тракте. Ферменты состав ляют 90% всех клеточных белков. Змеиные яды представляют собой сложные смеси полипептидов и белков и кроме токсинов, вызывающих паралич нервной системы или мыщ Ц сердца, содержат также ферменты, которые разрушают белки в организме жертвы. [c.192]

Книга дополнена сведениями о некоторых важнейших достижениях в органической химии-за последние годы (например, об успехе в области синтеза белка, биологически активных полипептидов и т. п.), а также о соединениях и материалах, которые за последнее время приобрели значение в народном хозяйстве (например, о полиуретанах и др.). В то же время некоторые второстепенные сведения, имевшиеся в первом издании, для экономии места опущены. [c.8]

По-видимому, далеко не все изменения кривых ДОВ полипептидов и белков можно объяснить изменениями конформации. Это показано, в частности, на моделях простых амидов [18], а также на моделях ациламинокислот [19]. [c.638]

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Биуретовая реакция (см. опыт 118) обнаруживает наличие в молекуле белка пептидных групп —СО—N11—. Продукты распада бе.чка — полипептиды также дают биуретовую реакцию, причем цвет образующихся медных комплексвв определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипеитиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. [c.321]

Смешанные полипептиды также были изучены обеими группами исследователей [25, 41]. В общем спектр оказался подобным наблюдавшемуся для полиглицинов, но [c.270]

Обратимся теперь к проблеме влияния стереоизомерии мономеров на полимеризацию. Все предшествующее относилось к по-ликондепсации чистых энантиоморфов. Однако, как показывает рентгепоструктурный анализ, макромолекулы рацемических полипептидов также укладываются в а-спирали, хотя, очевидно, количество правых и левых спиралей оказывается одинаковым в подобном смешанном полимере. Чтобы изучить подробно процесс спирализации, были поставлены опыты по исследованию полимеров (поли- -бепзилглютаматов), полученных при разных соотношениях (1- и 1-форм мономеров, начиная от 2% с1-карбокси-ангидрида и 98% 1-формы, доходя вплоть до 50% смеси обоих. [c.57]

Исследовано несколько ферментативных реакций, в которых с различной скоростью реагируют про-К- и про-1 -атомы водорода в глицине. Сериноксиметилаза способствует обмену про-5-атомов водорода при проведении реакции в ВгО или в ТгО и в присутствии формальдегида катализирует образование ь-серина [46]. В фотохимически катализируемых реакциях алкилирования ди-и полипептидов также обнаруживается избирательное замещение (до 40%) диастереотонного водорода в звене глина [47—49]. [c.489]

Так как отщепление СО2 не имеет ничего общего с образованием дипептидов, то нецелесообразно говорить о поликонденсации. В этом с.мысле образование полипептидов такж е представляет собой ступенчатую полимеризацию, хотя после каждого акта присоединения происходит отщепление СО9 . [c.98]

Как было показано в гл. III, в синтетических полипептидах также могут происходить переходы спираль — клубок. Было обнаружено, что такие переходы, как правило, сопровождаются большими изменениями оптической активности, и изучение этого явления превратилось в мощное средство исследования процессов, происходящих при денатурации белка. За первым экспериментом, проведенным Доти и Янгом [326], вскоре последовал ряд исследований, охватывающих большое разнообразие полипептидов и растворителей. Современное состояние науки в этой области освещено в ряде подробных обзоров [477, 577, 578]. Очевидно, что интерпретация данных для синтетических полипептидов, содержащих [c.197]

Экспрессия гетерологичных полипептидов также может служить удобной тест-системой для исследований в области физиологии и биохимии дрожжей. Так, например, ген -галактозидазы Е. соИ использовали в дрожжах для изучения таких вопрссов, как 1) ядерные системы адресованного транспорта 2) функционирование промоторов 3) механизмы секреции. [c.208]

Гены человека более комплексные, чем у других изученных организмов (например, у дрозофилы). Благодаря альтернативному сплайсингу число синтезируемых белковых продуктов, очевидно, в 1,5—2 раза больше, чем число генов. Явление альтернативного сплайсинга заключается в следующем. Из одного и того же первичного PHК-транскрипта в процессинге РНК в разных тканях образуется не один, а несколько разных по длине мРНК-транскриптов. Соответственно синтезированные полипептиды также будут различными. Таким образом, одна и та же ДНК-последовательность может кодировать не один, а несколько разных полипептидов. [c.23]

После заверщения синтеза получают полистирол с привитыми полипептидными цепями заданного состава. Такой привитой сополимер обрабатывают смесью РзССООН и НВг, что приводит к отщеплению синтезированного полипептида, выделению изобутилена и СО2, а также к регенерации матричного полимера. Этот процесс синтеза автоматизирован, и современные аминокислотные синтезаторы могут присоединить к растущей полипептидной цепи до 6 аминокислотных звеньев в сутки. [c.354]

Вторая часть пособия включает описание особенностей структуры, физических и химических свойств функциональных производных углеводородов различных классов, содержащих кислород, азот, серу, фосфор, к-ремний, металльг. Рассматртается характер строения и свойства гетероциклических соединений, включающих атомы кислорода, серы и азота. Особый класс представляют полифункциональные соединения, содержа1цие несколько различных функциональных гр тт. Приведены также принципиальные особенности строения, методов получения и свойств основных классов биохимических веществ - полисахаридов, полипептидов и белков. [c.13]

Вместе с тем атомные соединения любой сложности с совершенной точностью воспроизводятся в организмах. Заметим также, что существуют способы выделения сложных атомных соединений, в частности индивидуальных белков. Мало того, осуществлен матричный синтез полипептидов. Как мы видели выше, атомные соединения довольно просто синтезируются путем химической сборки соответствующих структурных единиц на подходящих матрицах. Следовательно, не может быть и речи о принципиальной невос-производимости твердых атомных соединений, в том числе полимеров. Каждое из йих может быть получено надлежащим способом в чистом виде, но именно надлежащим, особым способом. В чем заключается особенность синтеза атомных твердых соединений [c.241]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Изучение мембранных явлений на живых организмах — чрезвычайно сложная экспериментальная задача. В 1962 г. П. Мюллер и сотрудники разработали методику приготовления бимолекулярных фое-фолипидных мембран, что предоставило возможность модельного исследования ионного транспорта через мембраны. Для приготовления искусственной мембраны каплю экстракта мозговых липидов в углеводородах наносят на отверстие в тефлоновом стаканчике (рис. 46, а). Искусственные мембраны имеют более простое строение, чем естественные (ср. рис. 45 и 46, б), но приближаются к последним по таким параметрам, как толщина, электрическая емкость, межфазное натяжение, проницаемость для воды и некоторых органических веществ. Однако электрическое сопротивление искусственных мембран на 4—5 порядков выше. Проводимость мембран увеличивают, добавляя ионофоры жирорастворимые кислоты (2,4-динитрофенол, дикумарол, пентахлорфе-нол и др.) или полипептиды (валиномицин, грамицидины А, В и С, ала-метицин и др.). Мембрана, модифицированная валиномицином, имеет сопротивление порядка 10 Ом/см , а ее проницаемость по К-" в 400 раз выше, чем по Ма+. На модифицированных моделях был изучен механизм селективной проницаемости мембран. В определенных условиях при добавлении белковых компонентов искусственная мембрана позволяет моделировать также свойство возбудимости. [c.140]

Наличие в молекулах полиэлектролнтов групп различной природы определяет возможность возникновения взаимодействий разных видов (электростатических, гидрофобных, водородных связей) и повышенную по сравнению с нейтральными полимерами склонность цепей полиэлектролитов к конформационным изменениям при изменении pH, температуры раствора, природы растворителя. Об изменении конформации макромолекул можно судить по значению параметра а уравнения Марка — Куна — Хаувинка [т]] = = КМ . Известно, что а зависит от конформации макромолекул в растворе и изменяется от нуля для очень компактных клубков до 2 для палочкообразных частиц. Для многих глобулярных белков а = 0. В растворе сильного полиэлектролита при достаточно высокой ионной силе раствора а = 0,5, т. е. цепь имеет конформацию статистического клубка с уменьшением ионной силы параметр а увеличивается и при ионной силе, близкой к нулю, стремится к а = 2. Для слабого полиэлектролита в заряженной форме, а также для полипептидов в конформации а-спирали а = = 1,5—2. [c.123]

Хотя одна водородная связь понижает энергию системы на несколько кДж/моль, коллективное действие огромного числа водородных связей между молекулами полиамидов, полипептидов и других синтетических полимеров обусловливает прочность волокон и другие ценные свойства. Волокнистые белки живых тканей также обязаны своей структурой водородным связям между молекулами полипептидов. Водородные связи между молекулами органических веществ, содержащих ОН-, КН- и СО-группы, играют большую роль в жизни растений и животных. Небольшая энергия Н-связей приводит к тому, что в живом организме они легко возникают и разрушаются, давая начало образованию множества биологически активных к<5мпонентов важных биохимических процессов. [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология