Природа тиоэфирной связи

II. Природа тиоэфирной связи [c.298]

Механизм действия сульфгидрильных протеаз — папаина, фпцина и бромелаина — принципиально аналогичен изображенному на рис. 6.3. В роли акцептора ацильной группы здесь выступает сульфгидрильная группа входящего в состав активного центра остатка цистеина. Об этом свидетельствуют данные, полученные при изучении действия химических ингибиторов и рН-зависимости каталитической реакции (группа с р/Са 8,4 появляется на стадии ацилирования, а не на стадии деацилирования), а также тот факт, что методами спектроскопии в ацил-ферменте была обнаружена сложная тиоэфирная связь. При замене воды на оксид дейтерия катализируемые папаином реакции проявляют значительный кинетический изотопный эффект следовательно, лимитирующей стадией является перенос протона. О химической природе группы, выступающей в роли общего основного катализатора, мы уже говорили выше. Поскольку сложные тиоэфиры легче взаимодействуют с аминами, чем с кислородными сложными эфирами, папаин является лучшим катализатором реакции транспептидации по сравнению с химотрип-сином. [c.146]

Выяснить локализацию ответственного пептида далеко не просто. Природа редко наделяет интересную с точки зрения экспериментатора структуру какой-либо меткой. Однако такая метка имеется, например, у гем-связывающего пептида цитохрома с. Часть пептида, непосредственно участвующая в осуществлении биологической функции, ковалентно соединена тиоэфирной связью с прос-тетической группой цитохрома. Эта стабильная связь облегчает выделение и анализ этого пептида. Туппи и сотр. [87—91] удалось сравнить последовательности гем-связывающих пептидов, выделен- [c.40]

Среди соединений пептидно-белковой природы нередко встречаются такие соединения, которые наряду с обычными амидными связями содержат и связи другого типа. Такие пептиды называются гетеродетными (гомодетные пептиды построены только из аминокислот, соединенных с помощью амидных связей). В группу гетеродетных пептидов входят депсипептиды, в составе которых есть гидроксикислоты или гидроксиаминокислоты 8-пептиды, содержащие тиоэфирную связь между остатками (5—5)-пептиды, содержащие дисульфидную связь гликопептиды, содержащие N- или О-гликозидные связи, и т. д. (см. с. 472 и 474). [c.153]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

Для определения природы простетической группы и, таким образом, групповой принадлежности цитохрома можно использовать также химические превращения, которые сопровождаются обычно характерными спектральными изменениями. Образование оксима при реакции гемина с гидроксиламином свидетельствует о наличии в порфириновом ядре формильной группы, что позволяет отнести соединение в группу А. Восстановление ненасыщенных боковых цепей (например, гидрированием над платиной) указывает на присутствие протогема (группа В). Характерной реакцией цитохромов группы С является расщепление тиоэфирной связи сульфатом серебра. Наконец, для соединений группы D характерно наличие специфической полосы при 605 нм в спектре поглощения раствора гемина в уксусной кислоте и образование соответствующего хлорина. [c.151]

Особое значение приобрела сера после того, когда была установлена химическая природа коэнзима А и выяснено, что исключительновысокая и разносторонняя активность этого биокатализатора обусловлена наличием в его структуре тиоэфирной связи. По месту этой связи и происходит присоединение к КоА ацетильных групп от разнообразных соединений с образованием ацетил-КоА (см. главу Дыхание ). [c.417]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология