Цистеин окисление в цистин

При полном окислении цистеина или цистина образуется цистеиновая кислота (118) [c.309]

Окисление цистеина в цистин идет очень легко, даже под действием кислорода воздуха (лучше всего в слабощелочной среде в присутствии следов солей железа или меди). [c.792]

ПРОДУКТЫ ОКИСЛЕНИЯ ЦИСТЕИНА И ЦИСТИНА [c.309]

Окисление цистеина в цистин возможно и неферментативным путем. [c.453]

Аминокислоты, содержащие серу,— цистеин и цистин. Они легко превращаются друг в друга при окислении цистеина образуется цистин, при осторож- [c.321]

При кислотном гидролизе полностью разрушается триптофан, гидролизуются амидные группировки, частично разрушаются серии и треонин, происходит окисление цистина и цистеина. Для определения указанных аминокислот разработаны специальные методики [25, 73, 74]. [c.351]

Аминокислоты, содержащие серу,— цистеин и цистин. Ока легко превращаются друг в друга при окислении цистеина образуется цис-тин, при осторожном восстановлении цистина получается цистеин [c.380]

Окисление цистеина до цистина протекает по аналогичной схеме. Примером природного циклического дисульфида является тиоктовая кислота [45]. [c.44]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Цистеин легко окисляется в цистин неферментативным путем, однако известно, что эта реакция, равно как восстановление цистина в цистеин, может катализироваться ферментами. Как отмечено выще, превращение цистеина в цистин может происходить в результате реакции с серой. Много лет назад Кейлин [571] наблюдал окисление цистеина в цистин цитохромом с и цитохромоксидазой. Недавно описана реакция восстановления цистина в препаратах из дрожжей и высших растений при участии дифосфопиридиннуклеотида [572, 573]. [c.379]

Пространственной структуры белка очень важны две природные аминокислоты, легко переходящие друг в друга за счет процессов окисления—восстановления. Они содержат серу и получили название цистеин и цистин [c.172]

Цистеин и цистин входят в состав глутатиона, который встречается в тканях в восстановленной и окисленной формах [c.129]

Надсерная кислота также дает хорошие результаты [393]. Исследование кинетики окисления сернокислым таллием показало, что-эта реакция является бимолекулярным процессом с энергией активации, равной 24,200 кал [394]. При обработке цистина серебряной или медной солями происходит сложная реакция, заключающаяся в том, что цистин частью восстанавливается в цистеин и частью, окисляется в цистеиновую [394,395] или в сульфиновую кислоту. Как показано Оимонсеном [396], при окислении цистина иодом сульфиновая кислота образуется, повидимому, в качестве проме- [c.169]

При окислении надмуравьиной кислотой остатки цистеина или цистина превращаются в стабильную цистеиновую кислоту, остаток метионина — в стабильный метионинсульфон, а тирозин и триптофан полностью разрушаются. [c.165]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

Значительное затруднение при расшифровке последовательности аминокислот может возникнуть, если в молекуле анализируемого белка присутствуют остатки цистеина или цистина. При окислении цистеина образуются S—S-мостики, которые не только являются причиной ошибочных выводов, но и препятствуют дальнейшему анализу, так как содержащие их белки и полипептиды весьма устойчивы к ферментативному расщеплению. Поэтому до проведения анализа рекомендуется избавляться от S—5-мостиков и предотвращать спонтанное окисление свободных SH-rpynn. Кроме того, следует иметь в виду возможность SH/S—S-обмена. Если в реакционной смеси одновременно присутствуют свободные SH-группы и S—S-мостики, в ней могут происходить перестройки, при которых связанные S—S-мостиком пары пептидов обмениваются своими партнерами [c.33]

SH- и S — S-группы элиминируют с помощью количественной и необратимой реакции окисления белков надмуравьиной кислотой. В результате этой реакции цистеин или цистин превращается в цис-теиновую кислоту [86]. [c.33]

Первый пик на анодном ходе кривой окисления цистеина в кислых растворах относится к окислению его до цистина, а второй — к окислению цистина до К580з и КСООН, При более положительных потенциалах наблюдается спад тока, связанный с пассивацией поверхности золота кислородсодержащими частицами. В нейтральной среде цистеин, вероятно, окисляется по тому Же механизму, так как форма и кинетические параметры поляризационных кривых в кислых и нейтральных растворах сходны. [c.45]

Весьма высокая электрокаталитическая активность в окислении некоторых органических [210] и неорганических [211, 212] веществ была установлена для пирографита, адсорбционно модифицированного тетрасульфированными водорастворимыми фталоцианинами железа и кобальта. В присутствии фталоцианина кобальта имеет место существенное ускорение реакции окисления цистеина в цистин. Как в кислых, так и в щелочных растворах наклон тафелевской кривой близок к 2-2,3RT/F. В области рН<8,5 значение (3 lgj/<3 рН 1, а при больших pH близко к нулю. Это приводит к следующему возможному механизму реакции [c.209]

Определение цистина и цистеина осложняется их нестойкостью при кислотном гидролизе, особенно в присутствии углеводов. Цистин, пред-ставляюш ий собой окисленную форму аминокислоты, может быть получен в виде пика, выходящего с ионообменных колонок при вымывании цитрат-ным буфером с pH 3,42 между аланином и валином. Его точное положение сильно зависит от pH используемого буфера [3]. Количество цистина в гидролизате нельзя считать идентичным его содержанию в белке, так как может происходить превраш ение цистеина в цистин, вероятно, с частичным дальнейшим окислением в цистеиновую кислоту. [c.148]

Определение серусодержащих аминокислот. Большинство исследователей считает, что при кислотном гидролизе цистин и цистеин сильно разрушаются и их следует определять, проводя отдельный анализ [63, 65]. Хороший метод для этой цели был разработан Муром [56]. Подлежащий исследованию белок предварительно (для окисления цистина и цистеина в устойчивую при кислотном гидролизе цистеиновую кислоту) обрабатывается надмуравьиной кислотой [64]. Избыток надмуравьиной кислоты разрушается воздействием НВг, легко удаляемой из системы под вакуумом. После гидролиза в 6 и. растворе НС1 проводится анализ на ионнообменной колонке с сульфированным полистиролом (Дауэкс 50X8), при котором цистеиновая кислота определяется с высокой точностью. В других случаях для окисления цистеина в цистин гидролизат белка подщелачивают до pH 6,8 и оставляют на воздухе в течение 4 ч [53]. [c.192]

Не много известно о роли, которую играют атомы водорода. Только в одном случае, по-видимому, были найдены доказательства большого значения атомов водорода, а именно в случае с каталазой, когда казалось, что окисленные вещества — цистин и окисленный глутатион — защищают энзим, а восстановленные вещества — цистеин и восстановленный глутатион—усиливают инактивацию [F21]. Однако последующие исследования не подтвердили эту работу и показали, что и цистеин и цистин защищают каталазу [D20, D21]. Возможно, в первой работе не принимали во внимание термическую инактивацию каталазы цистеи-ном. Каталаза защищается иодистым калием [F21, S116] это лучше согласуется с инактивацией гидроксильными радикалами, чем атомами водорода, поскольку можно предполагать, что ионы иодида реагируют с гидроксильными радикалами по следующей реакции [c.262]

Цистеин представляег собой кристаллический порошок, довольно хорошо растворимый в воде, аммиаке и уксусной кислоте в водных растворах цистеин окисляется в цистин. Нейтральные водные растворы /-цистеина при действии хлорида железа (III) окрашиваются в индигово-синий цвет. Однако эта окраска быстро исчезает вследствие окисления цистеина в цистин. Хлористоводородный / цистеин 3H7O2NS-H l, кристаллы, т. пл. 175—178° (с разложением), очень хорошо растворяется в водей спирте. Соединение цистеина с хлоридом ртути (II) 2СзН,02М5-ЗН С12, кристаллический осадок, разлагающийся при действии воды и спирта. [c.275]

Поддержание нормальной величины редокс-потенциала, как думают Рид и Дюфреноа, зависит от сульфгидрильных соединений. Подтверждение этого они видят в присутствии названных соединений во всех живых клетках, в активации металлами окисления цистеина до цистина, стабилизации цинком цветной нитро-пруссидной реакции на —SH— группы, а также скоплении в корнях цинкнедостаточных растений большого количества сульфидов. Последнее свидетельствует о нарушении в отсутствие цинка обмена серы в тканях растения. Однако если сам факт нарушения окислительно-восстановительных процессов и обмена серы при недостатке цинка не вызывает сомнений, то связь металла с этими процессами может осуществляться не только через сульфгид-рильные соединения, но и за счет других влияний цинка. [c.139]

Цистеин — первый стабильный продукт, в котором органическая сера находится в восстановленной форме. Он дает начало образованию большей части производных серы. Ближайшим производным цистеина является цистин, образующийся при ферментативном окислении сульфгидрильной группы в дисульфидную. Цистеин служит также предшественником метионина ( H3S H2 H2 HNH2 OOH) - важнейшей серосодержащей аминокислоты главного пути метаболизма серы у растений, который, по существу, представляет собой конечный продукт ассимиляторной редукции сульфата [c.242]

Окислительно-восстановительирые процессы легко протекают по серосодержащим радикалам цистеина и цистина, благодаря чему эти две аминокислоты переходят друг в друга химизм этой реакции аналогичен окислению глутатиона (см. с. 48), а ускоряется она цистеинредуктазой. [c.270]

Механизм и кинетика окисления меркаптанов в присутствии фталоцианиновых катализаторов мало изучены. Опубликованные по этому вопросу работы посвящены изучению механизма окисления цистеина в цистин с использованием в качестве катализатора тетрасульфофталоцианина кобальта. Механизм каталитического действия заключается в попеременном восстановлении Со"Рс(50зКа)4 цистеином и окислении образовавшегося Со Рс(30зКа)4 кислородом. Близость строения и каталитической активности тиоловых соединений и цистеина указывают на сходство механизмов каталитического действия в обоих случаях. [c.188]

Декарбоксилирование цистеиновой кислоты упомянуто выше [155а, б, е]. Исследованы скорость деаминирования [401] и состояние равновесия в среде двуокиси углерода [402]. Скорость абсорбции цистеиновой кислоты в кишечнике собак занимает промежуточное положение между /-метионином и /-цистином [403]. Сера выводится из организма медленнее, чем продукты окисления метионина и цистеина [404]. Окисление цистеиновой кислоты в организме кролика происходит под воздействием микрофлоры кишечника [405]. [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология