Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Нуклеотидные триплеты, соответствие с аминокислотами

Рис. 15.4. Изменение разбивки считываемой последовательности на триплеты в результате мутации со сдвигом рамки . Бактериофаг Т4 способен образовывать лизоцим. Этот фермент кодируется геном фага. Вверху представлен отрезок нормальной нуклеотидной последовательности (фаг дикого типа) и указаны соответствующие аминокислоты, Внизу приведена нуклеотидная последовательность двойного мутанта, полученного из дикого типа в результате двукратной обработки профлавином. Нуклеотид А во втором триплете утрачен, и начиная с этого места триплеты считываются неправильно ( рамка считывания сдвинута). В результате включения О в конце пятого неверного триплета в дальнейшем восстанавливается правильный порядок считывания. Таким образом, нуклеотидные последовательности двойного мутанта и дикого типа различны только на участке от второго до пятого триплета включительно. Если кодируемые этими триплетами аминокислоты не существенны для функции данного белка, то вторая мутация восстанавливает свойства (фенотип) дикого типа (генетическая супрессия). Рис. 15.4. Изменение разбивки считываемой последовательности на триплеты в <a href="/info/1355385">результате мутации</a> со <a href="/info/101523">сдвигом рамки</a> . Бактериофаг Т4 способен образовывать лизоцим. Этот <a href="/info/1394523">фермент кодируется геном</a> фага. Вверху представлен отрезок нормальной <a href="/info/98217">нуклеотидной последовательности</a> (фаг <a href="/info/700379">дикого типа</a>) и указаны <a href="/info/166527">соответствующие аминокислоты</a>, Внизу приведена <a href="/info/1388569">нуклеотидная последовательность двойного</a> мутанта, полученного из <a href="/info/700379">дикого типа</a> в результате двукратной обработки профлавином. Нуклеотид А во втором триплете утрачен, и начиная с <a href="/info/436023">этого места</a> <a href="/info/1868698">триплеты считываются</a> неправильно ( <a href="/info/510489">рамка считывания</a> сдвинута). В <a href="/info/1320773">результате включения</a> О в конце пятого неверного триплета в дальнейшем восстанавливается правильный порядок считывания. <a href="/info/461013">Таким образом</a>, <a href="/info/1388569">нуклеотидные последовательности двойного</a> мутанта и <a href="/info/700379">дикого типа</a> различны только на участке от второго до пятого триплета включительно. Если кодируемые этими триплетами аминокислоты не существенны для <a href="/info/1705635">функции данного</a> белка, то вторая <a href="/info/106064">мутация восстанавливает</a> свойства (фенотип) <a href="/info/700379">дикого типа</a> (генетическая супрессия).

    Итак, информация для аминокислотной последовательности белков закодирована в виде нуклеотидной последовательности соответствующих матричных РНК. Триплетный кодон матрицы должен однозначно детерминировать определенную аминокислоту. Между тем, явного стерического соответствия структур аминокислот и соответствующих им кодонов не наблюдается, т. е. кодоны вроде бы никак не могут служить прямыми матричными поверхностями для аминокислот. Отсюда в 1955 г. Ф. Крик предложил свою адапторную гипотезу , где он постулировал существование специальных малых адапторных РНК и специальных ферментов, ковалентно присоединяющих аминокислотные остатки к этим РНК. Согласно гипотезе, каждой аминокислоте соответствует свой вид адапторной РНК и свой фермент, присоединяющий только данную аминокислоту к данному адаптеру. С другой стороны, адапторная РНК имеет нуклеотидный триплет (впоследствии названный антикодоном), комплементарный соответствующему кодону матричной РНК Таким образом, узнавание кодона аминокислотой не является непосредственным, а осуществляется через систему адапторная РНК — фермент специфический фермент узнает одновременно аминокислоту и определенную адапторную молекулу, так что они оказываются соединенными в свою очередь, адаптер (с навешенной аминокислотой) узнает определенный кодон матричной РНК, так что присоединенная аминокислота становится приписанной именно данному кодону. В дополнение к решению проблемы узнавания, предложенный механизм предполагал также энергетическое обеспечение полимеризации аминокислот за счет химических связей, образованных между аминокислотными остатками и адапторными молекулами. [c.28]

    Описанные опыты привели и к другому выводу трудно было представить, что только 20 из 64 возможных нуклеотидных триплетов соответствуют 20 аминокислотам, входящим в стандартный набор, а остальные 44f триплета бессмысленны . Если бы дело обстояло так, то область, в которой могли бы происходить мутации, супрессорные в отношении F O, была бы значительно меньше, чем она есть на самом деле. Если бы большая часть триплетов была бессмысленной, то сдвиг фазы считывания между (-f )-мутацией и (—)-мутацией, отделенными друг от друга более чем на несколько нуклеотидов, обязательно приводил бы к возникновению хотя бы одного бессмысленного триплета, а это нарушало бы непрерывность образования полипептидной цепи, так что процесс считывания уже не мог бы достичь тех участков гена, в которых восстанавливается правильная фаза считывания. Следовательно, результаты этого опыта свидетельствуют о том, что в коде, по-видимому, имеется много синонимов, т. е. что многие аминокислоты кодируются несколькими триплетами. Если из 64 возможных триплетов только небольшая часть бес- [c.332]


    НУКЛЕОТИДНЫЕ ТРИПЛЕТЫ РНК И СООТВЕТСТВУЮЩИЕ ИМ АМИНОКИСЛОТЫ 1 [c.200]

    Расшифровка генетического кода показала, что генетическая информация хранится в виде нуклеотидных триплетов. Однако оставалось неясным, каким образом каждый кодон транслируется в соответствующую аминокислоту. Представление о том, что для реализации информации нужно дешифровать код, развивалось одновременно с идеей об обязательном участии матрицы в процессе трансляции. В эукариотической клетке ядро, содержащее генетический материал, и цитоплазма, в которой синтезируется белок, пространственно разобщены. Из этого следует, что ДНК сама по себе не может служить матрицей. [c.65]

    Последовательность нуклеотидов и генетический код. Методы определения последовательности аминокислот в полипептидной цепи были известны еще в 50-х гг. Теоретически это относительно легкая проблема, поскольку все 20 аминокислот, встречающиеся в природных белках, имеют разные свойства. С другой стороны, нуклеотидная последовательность ДНК относительно однородна по составу элементарных звеньев, так как содержит только четыре типа азотистых оснований-гуанин, цитозин, аденин и тимин. Когда еще в 60-х г. был расшифрован генетический код, появилась возможность восстанавливать (дедуцировать) нуклеотидную последовательность транскрибируемой ДНК по аминокислотной последовательности соответствующего белка. Однако генетический код является вырожденным, то есть одной и той же аминокислоте соответствуют несколько разных нуклеотидных триплетов. Следовательно, суждения о нуклеотидной последовательности, основанные на последовательности аминокислот в белке, не однозначны. Кроме того, последовательности аминокислот не содержат никакой информации о последовательности некодирующих участков ДНК. В настоящее время разработаны методы непосредственного секвенирования ДНК [117]. Принцип состоит в следующем длинную молекулу ДНК фрагментируют при помощи агентов, расщепляющих ее в специфических сайтах. Затем определяют последовательность нуклеотидов в каждом из этих фрагментов. Очередность фрагментов в целой молекуле восстанавливают, используя перекрывающиеся концы идентичные цепи разрезают повторно другой рестриктазой, а затем последовательности перекрывающихся фрагментов, образующихся при обработке двумя рестриктазами разной специфичности, сравнивают. Так может быть реконструирована полная последовательность. В пределах отдельных фрагментов порядок нуклеотидов определяют с помощью специальных методов. Раньше секвенирование ДНК было весьма трудным делом, теперь же оно [c.131]

    Опыты Ниренберга были продолжены и расширены работами Очоа с сотр. . Используя в аналогичных условиях смешанные синтетические полирибонуклеотиды, они показали, что в зависимости от строения матрицы наблюдается преимущественное включение в синтезируемые белки той или иной аминокислоты. На этом основании, например, для валина, в соответствии с гипотезой о триплетном коде, был предложен состав триплета — U. Gj. В течение 1962—1963 гг. таким способом установлены и подтверждены данными по мутациям (например, работы Френкель-Кон-рата с сотр. по мутациям вируса табачной мозаики) составы кодирующих триплетов для всех двадцати аминокислот. Однако па этом этапе исследования еще ничего нельзя было сказать о том, в какой последовательности будут располагаться азотистые основания нуклеотидов в триплетах, так как синтетические матрицы Очоа представляли собой статистические сополимеры и их точная нуклеотидная последовательность не была известна. [c.487]

    Нуклеотидную последовательность кодонов-терминаторов сначала определили, исходя из особенностей мутаций, вызвавших их образование. Зная, какие аминокислоты находились на месте мутантных кодонов-терминаторов, установили, что амбер-кодону соответствует триплет UAG, охра-кодону-UAA, а опал-кодону-UGA. Позднее эти же значения были получены при определении нуклеотидной последовательности генов, несущих соответствующие нонсенс-мутации. [c.61]

    Дивергенция нуклеотидных последовательностей нуклеиновых кислот может отличаться от дивергенции соответствующих белков. Различия эти могут быть обусловлены тем, что каждая аминокислота кодируется триплетом нуклеотидных оснований, где третье основание часто не является значащим. Поэтому необходимо разделить нуклеотиды на потенциальные сайты замещения и молчащие сайты. Мутация в сайте замещения приводит к изменению аминокислоты, кодируемой данным триплетом. Эффект мутации (вредной, нейтральной или полезной) зависит от результата, к которому приводит замена аминокислоты. Мутация в молчащих сайтах приводит лишь к замене одного синонимичного кодона на другой, и, следовательно, изменения белка при этом не происходит. Как правило, сайты замещения составляют 75% кодирующих последовательностей, а молчащие сайты-25%. [c.275]

    Вернемся, однако, к начальным стадиям эволюции [388]. На начальных этапах эволюции вовсе не требуется строгого однозначного соответствия нуклеотидов и аминокислот. Конфигурации белковых макромолекул грубо определяются не строго однозначной аминокислотной последовательностью, а лишь порядком чередования в полипептидной цепи полярных и неполярных аминокислотных радикалов. Исходя из этого, все аминокислоты можно разделить на два класса — полярные и неполярные. Может быть, полярные аминокислоты следует в свою очередь разделить на отрицательно и положительно заряженные в водных растворах — тогда будет три класса. Таким образом, в начале эволюции было бы достаточно, чтобы одни нуклеотидные радикалы в полинуклеотидной цепи непосредственно кодировали связывание полярных аминокислот, а другие — неполярных. Здесь следует отметить работу М. В. Волькенштейна [55], обнаружившего корреляцию между нуклеотидным составом кодирующих триплетов (кодонов) и полярностью кодируемых ими аминокислот. Волькенштейн обратил внимание на то, что во всех случаях, когда второй нуклеотид в кодоне — аденин, кодируемый аминокислотный остаток полярен, во всех случаях, когда второй нуклеотид — уридин, аминокислотный остаток неполярен. Я думаю, что мы имеем здесь дело с корреляцией, обусловленной физико-химическими особенностями непосредственного взаимодействия аминокислот и нуклеотидов, действовавшей в древнейшие времена, когда современный перевод нуклеотидного языка в аминокислотный еще не сформировался. Сам Волькенштейн рассматривает эту корреляцию как приспособление, повышающее помехоустойчивость кода если в результате мутации изменится кодон, то велика вероятность того, что вместо одной, например, неполярной аминокислоты в кодируемом белке появится другая, но также неполярная. Конфигурация макромолекулы от этого изменится не очень сильно, и мутант не погибнет. Мне же кажется, что в ходе эволюции такая корреляция могла возник- [c.53]


    Для выяснения смысла кодонов, т. е. вопроса, какой аминокислоте соответствует каждый из кодонов, были использованы бесклеточные системы синтеза белков. В такой системе матрицей могут служить синтетические рибонуклеиновые кислоты с известной нуклеотидной последовательностью, например поли (и). В этой РНК имеются триплеты только одного типа — 111111  [c.132]

    В коде заложена некая неоднозначность, которая связана с точкой начала трансляции, а не с соответствием кодон-аминокислота. Эта неоднозначность обусловлена наличием альтернативных наборов триплетов, или рамок считывания, для любой поли-нуклеотидной последовательности (рис. 3.26). Большинство прокариотических генов транслируется при одной непрерывной рамке считывания при альтернативных рамках на каждые 20 нуклеотидов приходится в среднем по одному терминирующему кодону. [c.134]

    Известно также, что в ДНК клеточного ядра заложена и хранится информация, которая отсюда передается в места белкового синтеза в цитоплазме и в строгом соответствии с которой происходит синтез белков, характерных для данного организма. ДНК ядра клетки передает заложенную в ней информацию при помощи специальной РНК, получившей в соответствии с этим название информационной РНК (и-РНК). В настоящее время считают, что сочетание трех азотистых оснований (триплет) в информационной РНК, определяет, какая именно аминокислота будет включаться в полипептидную цепь. Экспериментально показано, например, что нуклеотидный триплет, состоящий из трех уридиловых нуклеотидов (УУУ), определяет включение фенилаланина в полипептидную цепь (Ниренберг). Если за этим триплетом следует триплет, содержащий гуаннн-урацил-аденин (ГУА), то вслед за фенилаланином включаться будет аспарагиновая кислота. Это означает, что последовательность нуклеотидных триплетов в нуклеиновой кислоте 344 [c.344]

    Из табл. 25 видно, что одна и та же аминокислота может кодироваться неодинаковыми по своему строению нуклеотидными триплетами. В то же время каждому триплету соответствует вполне определенная аминокислота в синтезируемой нолипептидной цепочке белка. [c.345]

    Генетический код. Информация о последовательности аминокислот в полипептидной цепи записана на мРНК в виде трехбуквенного нуклеотидного кода. Основные свойства кода триплетность — каждая аминокислота кодируется тройкой нуклеотидов, называемой кодоном вырожденность — одну и ту же аминокислоту может кодировать несколько кодонов, причем важнейшую роль играют два первых нуклеотида триплета однозначность — каждому триплету соответствует только одна аминокислота неперекрываемость — кодоны считываются один за другим не перекрываясь универсальность — соответствие аминокислот триплетному коду у всех живых организмов (в последние годы показано, что в митохондриях различных клеток четыре кодона считываются иначе, чем постулировано принципом универсальности). Среди 64 триплетов мРНК вьщеляют три типа  [c.314]

    Исходя из гипотезы адаптора, процесс сборки аминокислот можно представить следующим образом перед включением в растущую цепь каждая молекула аминокислот снабжается нуклеотидным адаптором, содержащим нуклеотидный триплет, или антикодон, комплементарный по своей нуклеотидной последовательности тому триплету, или кодону, которы-й кодирует соответствующую аминокислоту в матричной РНК. Затем комплексы аминокислот с нуклеотидами диффундируют к рибосоме, где попадают на положенные им места на матрице за счет образования водородных связей между комплементарными пуринами и пиримидинами молекул адаптора и мРНК. После того как аминокислотные остатки выстроились таким образом в правильном порядке вдоль матричной РНК, они соединяются друг с другом пептидными связями с помощью такой химической перестройки, при которой одновременно происходит освобождение аминокислоты из связи с нуклеотидным адаптором и соединение с растущей полипептидной цепью. [c.415]

    Представляют интерес взгляды на этот вопрос В. И. Брускова, изложенные нм на нашем семинаре еще осенью 1966 г. Брусков полагал, что строгое однозначное соответствие нуклеотидных триплетов одной нз 20 аминокислот может быть достигнуто при наличии соответствующего комплементарного словаря из трипептидных слов, т. е. при однозначном соответствии трех аминокислот трем нуклеотидам. Брусков шел в своей гипотезе дальше он предположил, что четырехбуквенному нуклеотидному словарю мог бы соответствовать четырехбуквенный аминокислотный словарь и что этими аминокислотами как раз и являются три ароматических аминокислоты и одна неароматическая, а именно, триптофан, тирозин, фенилаланин и производное имидазола гистидин. [c.52]

    Теперь мы рассмотрим более подробно, каким образом четырехбуквенный язык ДНК переводится на двадцатибуквенный язьпс белков. Уже давно было ясно, что для кодирования каждой аминокислоты требуется по меньшей мере три нуклеотидных остатка ДНК, поскольку из четырех кодовых букв ДНК (А, Т, G и С) можно составить всего 16 различных сочетаний по два (4 = 16), а этого недостаточно, чтобы кодировать 20 аминокислот. Если же из четырех оснований составить сочетания по три, то можно получить 4 = 64 различных комбинации. Ранние генетические эксперименты окончательно доказали не только то, что слова генетического кода для любой аминокислоты представляют собой триплеты нуклеотидов, но и то, что между кодонами для соседних аминокислот нет знаков препинания. Однако оставался невыясненным основной вопрос какие конкретно трехбуквенные кодовые слова соответствуют каждой из аминокислот Как можно определить это экспериментально  [c.948]

    Кодоны для аминокислот представляют собой специфические тройки нуклеотидов (триплеты). Нуклеотидная последовательность в кодонах была установлена в результате экспериментов с использованием синтетических мРНК известного нуклеотидного состава и известной нуклеотидной последовательности. В аминокислотном коде почти каждой аминокислоте соответствует несколько кодовых слов. Третья буква каждого кодона гораздо менее специфична, чем первые две про нее говорят, что она качается . Стандартные слова генетического кода, вероятно, универсальны для всех организмов, правда в митохондриях человека найдены кодоны, значение которых отличается от универсального. Инициирующая аминокислота N-формилметионин кодируется кодоном AUG, причем для ее взаимодействия с этим кодоном необходимо наличие с 5 -стороны от AUG инициирующего сигнала с повышенным содержанием А и G. Триплеты UAA, UGA и UAG не кодируют никакую аминокислоту, они служат сигналами терминации полипептидной цепи. В некоторых вирусных ДНК одна и та же нуклеотидная последовательность может кодировать два разньсх [c.961]

    В нуклеотидной последовательности ДНК содержится генетическая информация, которая предопределяет последовательность аминокислот в белках. Однако, поскольку ДНК построена из нуклеотидов только четырех различных типов, для детерминирования последовательности из двадцати различных аминокислот не может быть простого соответствия одного нуклеотида в ДНК и одной аминокислоты. Полагают, что положение каждой аминокислоты в белковой цепи определяется группой из трех нуклеотидов (триплет) в цепи ДНК. [c.199]

    Одно из проявлений соответствия между нуклеотидами и белковыми (аминокислотными) структурами следует усматривать в супрессии бессмысленных мутаций у бактерий. Механизм супрессии состоит в нивелировке мутаций, приводящих к вклиниванию бессмысленного кодона в структурный ген. В результате мутаций тРНК-адаптор, содержащий антикодон с бессмысленным триплетом, начинает транспортировать нужную аминокислоту в нужное место при синтезе белка. Казалось бы ошибка в= адаптере исправляется на уровне адаптора же. Но на пути трансляции аминокислоты имеется специфический фермент тРНК-синтетаза—именно в этом месте, видимо, работает механизм непосредственной связи между нуклеотидной и аминокислотной последовательностью . [c.58]

    Активирование аминокислот сопровождается их кодированием (шифрование) после присоединения к соответствующей тРНК аминокислота получает код, или шифр, в виде строго специфичного только для данной аминокислоты чередования трех нуклеотидных остатков в антикодоновой петле тРНК (см. с. 216). Этот триплет оснований называется антикодоном. Ему соответствует комплементарный кодон в составе [c.284]


Смотреть страницы где упоминается термин Нуклеотидные триплеты, соответствие с аминокислотами: [c.187]    [c.134]    [c.116]    [c.264]    [c.200]    [c.287]    [c.186]    [c.406]    [c.258]    [c.51]    [c.258]    [c.117]    [c.419]    [c.949]    [c.170]    [c.294]    [c.329]    [c.441]    [c.42]    [c.81]    [c.82]    [c.263]    [c.365]    [c.361]    [c.36]   
Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.116 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте