Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Бессмысленный триплет

    Описанные опыты привели и к другому выводу трудно было представить, что только 20 из 64 возможных нуклеотидных триплетов соответствуют 20 аминокислотам, входящим в стандартный набор, а остальные 44f триплета бессмысленны . Если бы дело обстояло так, то область, в которой могли бы происходить мутации, супрессорные в отношении F O, была бы значительно меньше, чем она есть на самом деле. Если бы большая часть триплетов была бессмысленной, то сдвиг фазы считывания между (-f )-мутацией и (—)-мутацией, отделенными друг от друга более чем на несколько нуклеотидов, обязательно приводил бы к возникновению хотя бы одного бессмысленного триплета, а это нарушало бы непрерывность образования полипептидной цепи, так что процесс считывания уже не мог бы достичь тех участков гена, в которых восстанавливается правильная фаза считывания. Следовательно, результаты этого опыта свидетельствуют о том, что в коде, по-видимому, имеется много синонимов, т. е. что многие аминокислоты кодируются несколькими триплетами. Если из 64 возможных триплетов только небольшая часть бес- [c.332]


    ВЫВОД, ЧТО, по-видимому, код действительно является триплет-ным, причем кодирование начинается от определенной точки нуклеиновой кислоты. При этом большая часть трехбуквенных комбинаций соответствует определенным аминокислотам и лишь небольшая часть триплетов относится к бессмысленным. Число триплетов равно 4-4-4 = 64, т. е. значительно больше числа аминокислот. Некоторые из них, по-видимому, кодируют одну и ту же аминокислоту, т. е. код является вырожденным. Этот вывод согласуется с обнаружением в настоящее время двух и более типов растворимых РНК, специфичных к одной и той же аминокислоте. Вырожденность генетического кода может способствовать выживанию организма. Действительно, в случае невырожденного кода ошибка при репликации ДНК или при транскрипции должна скорее приводить к появлению бессмысленного триплета, чем в случае вырожденного кода. Следовательно, при невырожденном коде ошибки чаще вызывали бы прекращение синтеза соответствующего белка или образование незаконченных белковых цепей. Напротив, в случае вырожденного кода ошибки должны чаще приводить просто к замене одной аминокислоты на другую, что, как правило, не имеет серьезных последствий. [c.376]

    Здесь следует подчеркнуть, что все реакции, ведущие к мутациям, неизбежно ведут и к инактивации, ибо многие мутации приводят либо к появлению бессмысленных триплетов (а следовательно, и к прекращению синтеза пептидной цени в ходе трансляции см. гл. XI, разд. Б), либо к появлению в результате аминокислотного замещения нефункционирующих белков. [c.197]

    Нетрудно видеть, что выпадение или вставка в триплете любого нуклеотида вызывает ошибки в кодировании, возникают бессмысленные триплеты, состав их изменяется, так что образование запрограммированного белка становится невозможным. В самом деле при выпадении, например, из первого триплета У произойдет перестройка триплетов АГА АУА и т. д. При вставке такого же нуклеотида в первом триплете между У и Г получится АУУ ГАА УАГ и т. д. И в первом и во втором случае изменяется состав триплетов во всей их цепи, и возникают мутации сдвига рамки , т. е. чтения кода гена. [c.154]

    Некоторые аргументы в пользу вырожденности кода содержатся в работе Ф. Крика с сотрудниками. Взаимная супрессия мутаций типа сдвиг считывания , т. е. вставок и выпадений, происходила на участке гена гП, соответствующем приблизительно /ю всего гена. Ген гII кодирует белок, состоящий приблизительно из 200 аминокислотных остатков, и, следовательно, мутации взаимодействовали на расстоянии, достаточном для кодирования около 20 аминокислотных остатков. Если бы код не был вырожденным, между вставкой и выпадением с большой вероятностью должны были возникать бессмысленные триплеты, и тогда нормальное считывание было бы невозможным. [c.393]

    Комплекс [Ф — М — РНК] перемещается с малой части на крупную и садится на п-место. Переход требует затраты энергии, доставляемой гуанозинтрифосфатом (он действует подобно АТФ). Эти процессы носили подготовительный характер. Теперь, когда место а свободно, на него помещается одна из т-РНК со своим грузом какой-либо аминокислоты — и начинается собственно синтез полипептидной цепи. Между концевой аминокислотой [ФМ-РНК] и вновь прибывшей аминокислотой образуется пептидная связь, м-РНК делает шаг вперед , и поэтому место а на рибосоме освобождается ему соответствует теперь уже другой кодон на матричной РНК, и к этому кодону прикрепляется т-РНК, достав шая соответствующую аминокислоту. Например, если на рибосоме свободен кодон ААГ, то на него садится т-РНК с триплетом (антикодоном) УУС. Этот антикодон отвечает аминокислоте — фенилаланину (см. приложение табл. 3), и она входит в состав синтезируемого белка. Снова сдвиг м-РНК, освобождается очередной кодон на м-РНК, пусть это будет, скажем, ЦЦГ к этому кодону может прикрепиться т-РНК, имеющая антикодон ГГЦ. Этот триплет отвечает аминокислоте глицину. Следовательно, в синтезируемой белковой цепи рядом с фенилаланином станет глицин. Соединение аминокислот будет происходить до тех пор, пока на м-РНК не обнаружится бессмысленный кодон (терминирующий), например УАА. Он не соответствует ни одной аминокислоте и играет роль точки, если сравнить белковую цепь с длинной фразой. Постепенное наращивание белковой цепи показано подробнее на цветной таблице П1, где намечен контур рибосомы, но не изображены а и п-места и комплекс ФМ = РНК, играющий роль инициатора синтеза. На рисунке 47 рибосома показана в виде объемного тела. Молекула м-РНК изображена в виде полосы, прикрепленной к [c.169]


    Сочетание УАА и УАГ не соответствует какой-либо определенной аминокислоте. Это так называемые бессмысленные кодоны . Однако они не вполне лишены смысла. Синтез белка останавливается, когда работа рибосомного аппарата доходит до бессмысленного кодона. Следовательно, они в какой-то степени могут регулировать длину образующихся полипептидных цепей, хотя не вполне ясно, играют ли они эту роль в ходе нормального синтеза белка. Вопрос о прекращении роста цепи РНК важен, так как от механизма, прекращающего синтез на определенном звене, зависит и функция синтезируемого белка. Имеющиеся данные говорят как будто в пользу предположения, что на молекуле м-РНК все же имеются сочетания нуклеотидов, сигнализирующие о начале и конце синтеза цепи. Процесс считывания нормального кода, т.е. синтез нормального белка, может претерпеть нарушения в результате, например, действия некоторых лекарственных веществ (стрептомицин) или под влиянием мутаций. Лекарственные вещества изменяют состояние самой рибосомы, что нарушает ход синтеза. Мутации выражаются в замене правильного триплета каким-либо иным, что приводит к росту числа ошибок при считывании генетического кода. [c.394]

    Ситуация с избыточными триплетами могла бы быть двоякой либо только 20 триплетов являются значащими, т. е. кодируют ту или иную аминокислоту, а остальные 44 бессмысленны, либо аминокислота может кодироваться более чем одним триплетом, и тогда код является вырожденным. [c.11]

    Рассуждая далее, они считали, что если это верно, триплеты ААА, ЦЦЦ, ГГГ и УУУ не могли бы быть настоящими триплетами, потому что повторение любого из них может вызвать перекрывание, а следовательно, и неверное начало синтеза белка. Таким образом, число допустимых комбинаций трех оснований РНК уменьшается от 64 до 60. Далее они полагали, что из этих 60 комбинаций две трети должны быть бессмысленны, чтобы избежать перекрывания. [c.62]

    В настоящее время триплеты (тройки) нуклеотидов, кодирующие при белковом синтезе аминокислоты, известны более чем для половины всех аминокислот, образующих белковую полипептидную цепь. Так, например, для валина это сочетание ГУУ, для аланина — ГЦУ, для серина — УЦУ и т. д. Но затем выяснилось, что каждая аминокислота, как правило, кодируется не одним, а несколькими триплетами (кодонами). Кроме ГУУ, валин кодируется также триплетами ГУЦ, ГУА, ГУГ, аланин, кроме ЦГУ, закодирован также триплетами ГЦЦ, ГЦА. ГЦГ, серин, кроме УЦУ, —также УЦЦ, УЦА, УЦГ и т. д. у этих кодов есть, по-видимому, то общее, что два первых нуклеотида чаще всего одинаковы. Сочетание УАА и УАГ не соответствует какой-либо определенной аминокислоте, это так называемые бессмысленные кодоны . [c.206]

    Из 64 возможных триплетов для кодирования аминокислот достаточно, собственно говоря, всего лишь 20 — по одному на каждую из 20 различных аминокислот, находящихся в белках. Для чего же нужны лишние 44 триплета Некоторые из них, вероятно, служат знаками препинания другие, быть может, являются бессмысленными , т. е. не кодируют аминокислот и поэтому не должны входить в последовательности кодонов, иначе в белке образовался бы пропуск, пустое место. Однако скорее всего дело обстоит по-иному просто код является вырожденным. Это означает, что каждая аминокислота может кодироваться не одним, а несколькими кодонами (читатель уже, конечно, замети.т это, когда мы рассматривали пример неправильного считывания триплетов, причем оказалось, что лейцин кодируется не только ЦУЦ, но и ЦУУ). В настоящее время идентифицированы в качестве кодонов 61 или 63) триплета, остальные 3 (или 1) остаются пока лишними . Табл. 1 показывает, в каком состоянии находится сейчас изучение триплетов РНК. [c.51]

    АМБЕР-КОДОН. Триплет UAG, один из трех бессмысленных кодонов, обусловливающих терминацию белкового синтеза. [c.519]

    ОХРА-КОДОН. Триплет UAA, один из трех бессмысленных кодонов, вызывающих терминацию синтеза белка. [c.524]

    На рис. 3 дан полный кодовый словарь. Из 64 триплетов, получивших название кодонов, 61 являются значащими (смысловыми) в том смысле, что кодируют аминокислоты. Только 3 кодона —UAG ( янтарь ), UAА ( охра ) и UGA ( опал ) — не кодируют никакой аминокислоты и потому иногда называются бессмысленными . Роль бессмысленных триплетов в трансляции очень важна, так как в мРНК они служат сигналом терминации синтеза полипептидной цепи белка в настоящее время их обычно называют терминаторными кодонами. [c.15]

    Наконец рибосома присоединила последнюю аминокислоту, полностью закончив синтез полипептида, кодируемого мРНК. О терминации полипептида сигнализирует один из трех терминирующих кодонов мРНК, расположенный непосредственно за кодоном последней аминокислоты. Терминирующие триплеты UAA, UAG и UGA не кодируют никакую аминокислоту. Их называют бессмысленными триплетами (нонсенс-триплетами). Первоначально они были обнаружены при исследовании изменения одного-единственного нуклеотида в некоторых кодонах, соответствующих определенным аминокислотам. Это изменение приводило к возникновению нонсенс-мутанитов Е.соИ, для которых была характерна преждевременная терминация синтеза полипептидных цепей. С помощью таких нонсенс-мутантов, по- [c.941]

    Одно из проявлений соответствия между нуклеотидами и белковыми (аминокислотными) структурами следует усматривать в супрессии бессмысленных мутаций у бактерий. Механизм супрессии состоит в нивелировке мутаций, приводящих к вклиниванию бессмысленного кодона в структурный ген. В результате мутаций тРНК-адаптор, содержащий антикодон с бессмысленным триплетом, начинает транспортировать нужную аминокислоту в нужное место при синтезе белка. Казалось бы ошибка в= адаптере исправляется на уровне адаптора же. Но на пути трансляции аминокислоты имеется специфический фермент тРНК-синтетаза—именно в этом месте, видимо, работает механизм непосредственной связи между нуклеотидной и аминокислотной последовательностью . [c.58]


    Содержащиеся в генетическом коде триплеты UAG, UAA и UGA не кодируют какую-либо аминокислоту, а определяют конец цепи. Ранее они были названы бессмысленными (nonsense) кодонами. [c.392]

    Терминирующий триплет в рамке считывания может появиться в кодирующей части мРНК в результате мутации. Например, замена G на А в триптофановом кодоне (UGG) приводит к появлению либо UAG, либо UGA замена С на U в глютаминовых кодонах (САА и AG) приводит к появлению либо UAA, либо UAG. Такие мутации называются бессмысленными (nonsense) появление UAG обозначается как янтарная мутация, UAA — охровая , а UGA — опал . Эти мутации приводят не к замене [c.265]

    Очевидно, что замена пары АТ на ГЦ терлюдинамически выгодна, так как Г связывается с Ц сильнее, чем А с Т. Если бы все сводилось к термодинамике, то в ходе эволюции должно было бы увеличиваться относительное содержание ГЦ в ДНК. Это не так—у высших организмов содержание ГЦ стабилизовано на уровне 40—457о- Эволюционное образование Г + Ц-организма биологически бессмысленно, так как триплеты, не содержащие А и Т (А и У в мРНК), кодируют только Нро, Арг, Ала и Гли, т. е. лишь Vs всех аминокислотных остатков. [c.283]

    ГАУ или АУГ) имеет какой-то смысл . Два других являются бессмысленными , так как не соответствуют никаким комплементарным Триплетам на тРНК, и, следовательно, никакие тРНК не будут спариваться с этими три етами. [c.62]

    При некоторых условиях, например в присутствии высоких концентраций и других катионов и особенно в присутствии стрептомицина или органических растворителей, генетический код как in vitro, так и in vivo является неоднозначным, т. е. один и тот же триплет кодирует более чем одну аминокислоту. Предполагают, что именно на этом может быть основан эффект супрессии. В результате мутации X -> Y происходит замена одной аминокислоты (х) на другую у) или обрыв процесса трансляции вследствие возникновения бессмысленного кодона. Благодаря неоднозначности код может считываться неправильно и (притом так, что аминокислота х (или эквивалентная ей аминокислота х ) будет с некоторой вероятностью включаться вместо аминокислоты у. Действительно, супрессия редко бывает полной. Во многих случаях удается показать, что сунрессированные мутанты содер кат оба белка—мутантный белок (соответствующий исходной мутации, т. е. несущий аминокислоту г/) и белок дикого типа или сходный с ним (т. е. несущий вместо аминокислоты у аминокислоту х или х ). [c.500]

    ПО три уже испытаны. В последнее время началось изучение этим методом синтетических матриц, пе содержащих урацил. Так, по данным Брешера и Гринберг-Манаго, вполне вероятно, что тройка ЦЦА кодирует пролин и АЦА—треонин. Из 64 возможных триплетов изучены до настоящего времени 37 троек с урацплом, а 27 триплетов без урацила почти не затронуты. Из 37 триплетов с урацилом 25 используются в коде, а 12, по-видпмому, являются бессмысленными комбинациями. Рассмотренные результаты показывают, что код действительно вырожден . Для четырех случаев (лейцпп, треонин, аспарагин, пролин) уже найдено по несколько триплетов. Можно думать, что изучение остальных триплетов, не содержащих урацила, увеличит число аминокислот, кодируемых не одной, а несколькими комбинациями нуклеотидов. [c.426]

    Кодоны 10. АУГ и 26. ГУГ отмечены звездочками. Эти триплеты оказались особыми. Они кодируют указанные в словаре аминокислоты в середине белковой цепи, но, вообще говоря, служат для инициирования, для начала построения цепи. Кодоны 33. УАА и 34. УАГ имеют условные наименования янтарь и охра . Эти названия возникли забавным способом. Мутанты, связанные с появлением обрывающего цепь кодона УАА, впервые наблюдались Бернштейном. Слово Bernstein по-немецки означает янтарь. Его перевели на английский язык (amber), а затем на русский. Кодону УАГ, имеющему аналогичную функцию, решили дать наименование также чего-нибудь желтого и назвали его охрой. (Примечание к вопросу о юморе в науке, стр. 202.) Это названия мутантов, возникающих вследствие обрыва белковой цепи на этих кодонах. Кодон 37 УГУ также, по-видимому, обрывающий цепь, является бессмысленным . [c.283]

    Если бы каждая аминокислота кодировалась двумя основаниями, то можно было бы закодировать только 4x4 = 16 аминокислот. Следовательно, число необходимых оснований равно по крайней мере трем. Нри этом оказывается возможным существование 4x4x4 = 64 триплетов из 3 нуклеотидов. Каким же образом можно получить магическое число 20 Крик, Гриффит и Оргел предполагают, что существуют триплеты, которым соответствуют аминокислоты, и триплеты, лишенные коррелятивного смысла. Если любые последовательности аминокислот возможны и, ( ледовательно, могут быть закодированы, коррелятивный смысл последовательности нуклеотидов может быть установлен только одним способом, путем правильной расстановки запятых, то число 20 получается естественным образом. Сказанное поясняется схемой рис. 67. Отбор 20 триплетов из 64 осуществляется следующим образом. Триплеты типа ААА бессмысленны, так как если ААА отвечает а, то последовательность АААААА отвечает аа. Но нельзя однозначно расставить запятые в последовательности АААААА.. - [c.236]

    Терминация полипептидной цепи. Необходимые факторы РК-1 воспринимает триплеты УАА и УАГ РК-2 воспринимает УАА и У ГА ГТФ. Терминирующие кодоны (бессмысленные, нонсенс-кодоны) не имеют для себя аминоацил-тРНК. Кодоны, поступив в А-участок, воспринимаются факторами РК-1 или РК-2, которые индуцируют пептидилэстеразную активность, вследствие чего отщепляется синтезировавшийся полипептид. Весь комплекс трансляции диссоциирует на составные части. В цитоплазме клеток прокариот с помощью фермента деформилазы происходит отщепление формильной группы от Л -концевого формилметионина синтезированного полипептида часто после завершения синтеза в цитоплазме клеток отщепляется УУ-концевой метионин от синтезированного полипептида (у прокариот и эукариот). На основе взаимодействия радикалов аминокислотных остатков полипептидной цепи спонтанно формируются вторичная, третичная, а у олигомерных белков и четвертичная структуры. [c.317]

    Бессмысленный кодон — один из трех триплетов, UAG, UAA, UGA, вызывающих терминацию синтеза белка (UAG известен как amber-кодон, UAA — как o hre-кодон, UGA — как opal-кодон). [c.458]

    Экспериментальная расшифровка кодонов была продолжена в лабораториях М. Ниренберга, С. Очоа, X. Маттеи и Н. Корана (США). К настоящему времени код полностью расшифрован — вскрыты последовательности нуклеотидов всех кодонов аминокислот (см. табл. 12). Установлено 64 кодона. Из 64 возможных триплетов 61 имеет смысл , т. е, кодирует ту или иную аминокислоту, 3 кодона бессмысленны . Это терминирующие кодоны УАА и УАГ и бессмысленные сочетания с пока неизвестной функцией У ГА. [c.287]

    Иными словами, код содержит более одного триплета для одной и той же аминокислоты. Естественно, что это заключение соответствует выводу, сделанному Криком и Бреннером при исследовании супрессии мутаций сдвига фазы считывания о том, что лишь немногие из 64 кодонов являются бессмысленными. Из данных табл. 26 также следует, что кодоны аргинина, метионина, аланина и глутаминовой кислоты не могут быть образованы из случайных сочетаний У с А, У с Г или У с Ц. [c.438]

    Такие супрессоры бессмысленных мутаций приводят к включению в белок аминокислоты под влиянием мутантного бессмысленного кодона, который обычно не определяет вообще никакой аминокислоты. Супрессоры бессмысленных мутаций у трех пермиссивных штаммов К отличаются друг от друга по типу того бессмысленного кодона, который под действием супрессора воспринимается как кодирующий триплет и (или) по типу аминокислоты, которая в результате такой супрессии внедряется в соответствующее место полипептидной цепи. Амбивалентные же гП-мутаиты трех классов отличаются по типу своего бессмысленного кодона и (или) по типу аминокислоты, вставка которой в полипептидную цепь в месте, соответствующем мутантному кодону, обеспечивает восстановление функции белка. Эти опыты, а также идеи Бензера и Чэймп положили начало сравнительным исследованиям смысловых и бессмысленных кодонов. [c.452]

    Структура бессмысленных кодонов была выяснена в 1965 г. К этому времени подавляющему большинству триплетов кодовой таблицы был приписан определенный смысл, так что стало ясно, что число бессмысленных кодонов, не кодирующих никакой аминокислоты, должно быть невелико. Среди кодонов, смысл которых еще не был выяснен, были УАА, УАГ и УГА. Гарен и Бреннер использовали одинаковые подходы для выявления бессмысленных кодонов. Оба исследователя изолировали большие количества обратных мутантов — Гарен из /гоп5еп5е-мутанта по гену [c.454]

    ТЕРМИНИРУЮЩИЙ КОДОН. Один из трех триплетов UAG(amber), VAA(o hre) или UGA, вызывающих терминацию синтеза белка их также называют бессмысленными кодонами. [c.527]


Смотреть страницы где упоминается термин Бессмысленный триплет: [c.14]    [c.70]    [c.73]    [c.532]    [c.333]    [c.278]    [c.484]    [c.19]    [c.420]    [c.392]    [c.72]    [c.530]    [c.392]    [c.44]    [c.187]    [c.441]    [c.451]    [c.83]   
Метаболические пути (1973) -- [ c.70 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте