Молекулярная структура и геометрия координации

Молекулярная структура. Геометрия молекулы показана на рис. 46. Центральный атом олова имеет искаженную тетраэдрическую координацию. Он связан с двумя фенильными группами [c.103]

Молекулярная структура и геометрия координации [c.76]

Молекулярная структура. Геометрия комплекса показана на рис. 59. Ближайшее окружение КЬ составляют атом йода,, две фосфинные группы и связь С(1)=С(2) аллена. Третий атом С находится на расстоянии 3,02 А от КЬ. Координация КЬ квадратная фосфинные группы находятся в транс-положении друг к [c.111]

Молекулярная структура. Геометрия молекулы и ее основные линейные параметры показаны на рис. 71. Координация атома 1г октаэдрическая. Ее составляют два атома С1 в с-положении друг к другу, два атома 5 диметилсульфокснд [c.123]

Кристаллическую и молекулярную структуру хлорида висмута (III), полученного в результате медленной сублимации в вакууме, исследовали Нубург, Озин и Шиманский [181]. Структура BI I3 отнесена к орторомбической сингонии, ир. гр. Рп2 а с параметрами элементарной ячейки а = 7,641, 6 = 9,172, с = 6,291 A, F= 440,9 A Рэксп = 4,75, рвыч = 4,75 г см Z = 4. Атом висмута окружен тремя атомами хлора с образованием тригонально-пирамидальных фупп с расстояниями Bi- l 2,468, 2,513 и 2,518 A. Он образует также дополнительные более слабые связи с пятью мостиковыми атомами хлора с расстояниями BI... 1, равными от 3,216 до 3,450 A. Геометрия восьмерной координации атома висмута представляет собой тригональную призму с двумя шапками . Рентгенофафические данные хлорида и некоторых оксохлоридов висмута приведены в табл. 4.21. [c.172]

На основе рентгеноструктурного анализа с высоким разрешением проведено сравнение стереохимических свойств трех типов взаимодействий металл—белок. Для установления структурных и электронных факторов, ответственных за регуляцию активности иона металла, рассмотрены координационные центры металл — лиганд в белках и прослежена связь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой и биологической ролью функции иона металла. Гидро( бное взаимодействие порфиринового кольца гемоглобина и миоглобина рассмотрено по данным измерений магнитной восприимчивости, спектроскопии парамагнитного резонанса и исследования поляризационных спектров поглощения монокристаллов. С точки зрения электронной конфигурации (1-орбиталей и геометрии координации обсуждается взаимодействие замещенных ионов металлов в карбоксипептидазе А с карбонильной группой субстратов при гидролизе пептидов. Предполагается, что спектральные изменения, зависящие от pH и наблюдаемые в спектре электронного поглощения, замещенного иона Со(П), каталитически активного в карбоангидразе, обусловлены образованием упорядоченной структуры растворителя вблизи иона Со(И), Корреляция между молекулярной структурой, определенной методами рентгеноструктурного анализа, и электронной структурой координационного центра металл — лиганды, оцененной из спектроскопических данных, указывает на происхождение структурной регуляции реакционной способности иона металла в белках и ферментах. [c.123]