Ферменты внутриклеточные концентрации

Рис. 13-17. Индукция ферментов. Высокая внутриклеточная концентрация субстрата А может стимулировать биосинтез ферментов Е1, Ег и Ез- Содержание этих ферментов в клетке возрастает, и тем самым создается возможность для ускорения тех реакций, в результате которых избыток субстрата А удаляется. Избыток субстрата А служит, следовательно, для клеточного ядра сигналом, вынуждающим его включить гены, контролирующие образование ферментов Е , Ег и Е3. Включение генов означает синтез соответствующей матричной РНК она поступает в рибосомы, и вследствие этого в них осуществляется синтез ферментов Е1, Ег и Е3.

Фосфодиэстераза характеризуется наличием аллостерического центра, взаимодействующего с молекулой кальмодулина (КМ) в присутствии Са . Кальмодулин принято считать универсальным белковым модулятором. Число известных ферментов, подверженных его активирующему действию, довольно велико и продолжает расти. Показано, что кальмодулин, связывая Са +, претерпевает конформационные изменения, приобретая основное свойство — активировать фермент — мишень. Интегральная концентрация кальмодулина в клетке достаточно велика (1 —10 мкМ), поэтому его модулирующие свойства определены внутриклеточной концентрацией Са +. Взаимодействие Са +, кальмодулина и фосфодиэстеразы в первом приближении описывается следующей упрощенной схемой [c.378]

Внутриклеточная концентрация ферментов. Чтобы оценить в первом приближении фактическую концентрацию ферментов в бактериальной клетке, предположим, что она содержит 1000 разных ферментов, растворенных в цитозоле. Мы можем сильно упростить задачу, предположив далее, что молекулярная масса каждого из них составляет 100000, и что все 1000 ферментов присутствуют в одинаковой концентрации. Рассчитайте среднюю молярную концентрацию ферментов в такой гипотетической клетке, исходя из следующих условий в бактериальной клетке (которая представляет собой цилиндр диаметром 1 мкм и высотой 2 мкм) цитозоль (удельный вес 1,20) содержит 20% (по весу) растворимого белка и весь этот растворимый белок полностью состоит из различных ферментов. [c.269]

Ранее мы рассмотрели возможности, которыми располагает клетка для приспособления внутриклеточной концентрации ферментов к нуждам метаболизма. Путем синтеза новых ферментов или разбавления уже имеющихся (в результате роста) клетки могут лишь медленно адаптироваться к измененным условиям среды. Более быстрое приспособление клетки к резко меняющейся метаболической ситуации достигается путем изменения каталитической активности ферментов. [c.486]

Чтобы выяснить, действительно ли в основе наблюдаемых явлений немедленной компенсации лежит положительная температурная модуляция, нужно было бы тщательно изучить ферменты, лимитирующие скорость определенных метаболических процессов, — измерить величины их сродства к субстратам при разных температурах, а также внутриклеточные концентрации самих субстратов. Столь тщательный анализ явлений немедленной компенсации пока еще не осуществлен. Однако уже имеются различного рода данные, которые вполне согласуются с гипотезой о важной роли положительной температурной модуляции в немедленной метаболической компенсации. [c.268]

Одним из самых важных факторов, участвующих в тонкой регуляции функции гемоглобина, является внутриклеточная концентрация водородных ионов (pH). С уменьшением pH сродство к кислороду у больщинства гемоглобинов снижается (т, е, величина Р50 возрастает). Поэтому в интенсивно дышащих тканях, где лактат, СО2 и другие кислые или потенциально кислые конечные продукты метаболизма понижают pH крови, гемоглобин освобождает значительную часть связанного им кислорода (рис. 115, А). Это обратное соотношение между pH и Pso называют эффектом Бора. По аналогии с ингибиторами регуляторных ферментов мы можем назвать ион водорода отрицательным модулятором функции гемоглобина . [c.364]

К наиболее высокоорганизованным относятся ферментные системы, связанные с крупными надмолекулярными структурами, такие как мембраны или рибосомы. Примером может служить цепь дыхательных ферментов, ответственная за перенос электронов от субстратов к кислороду. Чем сложнее ферментная система, тем вероятнее, что она связана с какой-либо внутриклеточной структурой. Обычно в таких метаболических последовательностях существует одна реакция, скорость которой определяет скорость работы всей системы. Лимитирующим фактором может быть либо концентрация фермента, либо концентрация субстрата. [c.116]

Это высокоспецифичное подавление активности фермента, расположенного на пути биосинтеза триптофана, обеспечивает строгую и очень гибкую регуляцию синтеза этой аминокислоты. Пока в быстро растущей клетке Е. соН триптофан непрерывно включается в полипептиды при синтезе новых белков, его внутриклеточная концентрация остается на относительно низком уровне. При этих условиях антранилат-синтетаза остается активной и обеспечивает постоянное образование нового триптофана. Но если рост клетки и, следовательно, биосинтез белков по каким-либо причинам замедляются или если клетка оказывается в присутствии избытка экзогенного триптофана, то концентрация триптофана внутри клетки поднимается до высокого уровня. Активность антранилат-синте- [c.108]

Таким образом, существуют различные вещества, модифицирующие воротный механизм закрытия — открытия каналов. Так, ферменты (проназа) необратимо действуют со стороны цитоплазмы и необратимо повреждают структуры, ответственные за инактивацию канала. Другие ингибиторы (пептидные токсины) действуют снаружи, замедляя инактивацию каналов. Растворимые в липидах токсины угнетают активацию (открытие) каналов, замедляют инактивацию и уменьшают ионную селективность канала. Наконец, изменения pH, внутриклеточной концентрации двухвалентных ионов, ионной силы влияют на работу воротного механизма. Таким образом, в процесс инактивации вовлекаются структурные элементы, расположенные снаружи канала и в области ворот. Активация же зависит от структур, глубоко погруженных в липидную часть мембраны и недоступных внешним химическим агентам. На рис. XXI.17 показаны места действия различных ингибиторов на Na-каналы. [c.139]

Ответ кроется в пространственной организации клеточных компонентов. Скорость реакций можно повысить, не увеличивая концентрации субстратов, если собрать различные участвующие в последовательных реакциях ферменты в большой мультиферментный комплекс. При таком способе организации продукт фермента А переходит непосредственно к ферменту Б и т. д. до конечного продукта, причем лимитирующая стадия диффузии отсутствует даже при очень низких внутриклеточных концентрациях промежуточных соединений. Подобные ферментные комплексы встречаются очень часто. Структура одного из них - пи- [c.160]

Развитие культуры происходит циклично. Цикл состоит из начальной лаг-фазы, за которой следует фаза логарифмического роста, продолжающаяся до тех пор, пока количество клеток в культуре не достигает стационарного значения ( лаг-лог стационарный цикл ), В течение цикла активность ферментов и внутриклеточная концентрация метаболитов меняются. Поэтому сравнивать биохимические характеристики можно только с учетом изменений этих параметров на протяжении всех стадий цикла. [c.15]

Группы клеточных функций, регулируемых сАМР и ионами кальция, в значительной степени перекрываются и внутриклеточные концентрации тех и других молекул нередко изменяются под влиянием одного, и того же внеклеточного сигнала. Эти две внутриклеточные сигнальные системы могут взаимодействовать по меньшей мере двояким образом 1) внутриклеточные уровни Са и сАМР способны влиять друг на друга, например кальмодулин может регулировать ферменты синтеза и распада сАМР, а сАМР-зависимые протеинкиназы-фосфорилировать кальциевые каналы или насосы 2) Са и сАМР могут регулировать один и тот же фермент, например киназу фосфорилазы может активировать и сАМР-зависимая протеинкиназа, и связывание кальмодулином (рис. 13-31). [c.277]

Moho-, би- и полицикличные каскады выполняют еще две функции. Во-первых, они могут объединять два (или более) ферментов, внутриклеточная концентрация которых сильно различается. Такая связь повышает усиливающий потенциал системы и дает возможность регулировать активность модифицирующего фермента метаболитами, концентрации которых значительно варьируют. Например, в белых, быстро сокращающихся мышечных волокнах молярные концентрации сАМР-ПК, киназы фосфорилазы и фосфорилазы составляют 0,2 2,5 и 80 мкМ соответственно [34], поэтому фосфорилаза не могла бы активироваться непосредственно сАМР, концентрация которого редко превышает 2—3 мкМ. Во-вторых, площадь поверхности одной белковой молекулы ограничена, и на ней невозможно разместить участки связывания всех регуляторов фермента, занимающего важное место в метаболизме. [c.104]

Г. найден у животных, растений, микроорганизмов. Его внутриклеточная концентрация составляет 0,5-10 мМ, что существенно выше концентрации своб. цистеина. Биол. ф-ции Г. защищает SH-группы ферментов и др. белков от окисления, восстанавливает и др. пероксиды связы- [c.589]

Регуляция Ю аболических процессов может осуществляться на разных уровнях постепенно возрастающей сложности. Простейший путь регуляции — это влияние на скорость ферментативной реакции компонентов реагирукодей системы внутриклеточная концентрация субстрата (субстратов) ферментов, коферментов каждого промежуточного продукта, ионов металлов, внутриклеточное значение pH. Каждый фермент в мультнферментной системе характеризуется определенным оптимумом pH и сродством к своему субстрату (субстратам), продукту (продуктам), а также к своему ко-ферменту или активатору (иону металла). [c.124]

Ф. четвертой фуппы присутств)гют в легких и тромбоцитах, а также в клетках палочек и колбочек сетчатки. Наиб, изучена Ф. из клеток палочек сетчатки. Она участвует в передаче зрительного сигнала. Этот фермент состоит из трех субъединиц - двух гомологичных каталитич. п, -субъединиц (мол. м. 90 тыс., р1 5,3) и Y-субъединицы (мол. м. 10 тыс., р1 10,5). Первичная структура всех трех субъединиц известна. В результате активации Ф. светом происходит освобождение Y-субьединицы из комплекса холофермента. При этом скорость гидролиза цГМФ возрастает приблизительно в 100 раз, что ведет к падению локальной внутриклеточной концентрации цГМФ, закрытию катионных каналов на мембране и гаперполяризации клеток (см. Родопсин). [c.139]

Нарушение метаболизма сердечной мышцы при ишемической болезни сердца. Для ишемизированного миокарда характерны сниженное окислительное фосфорилирование и повышенный анаэробный обмен. Раннее увеличение гликогенолиза и гликолиза за счет имеющегося в сердечной мышце гликогена и глюкозы, усиленно поглощаемой миокардом в начальной стадии ишемии, происходит в результате повышения внутриклеточной концентрации катехоламинов и цАМФ, что в свою очередь стимулирует образование активной формы фосфорилазы —фосфорилазы а и активацию фосфофруктокиназы—ключевого фермента гликолиза. Однако даже максимально усиленный анаэробный метаболизм не способен длительно защищать уже поврежденный гипоксический миокард. Очень скоро запасы гликогена истощаются, гликолиз замедляется вследствие внутриклеточного ацидоза, который ингибирует фосфофруктокиназу. [c.660]

Влияние ионов на галобактерии достаточно специфично. Для поддержания клеточной стабильности в первую очередь требуется хлористый натрий. Ионы Na" взаимодействуют с отрицательно заряженными молекулами клеточной стенки галобактерий и придают ей необходимую жесткость. Внутри клетки концентрация Na l невысока. Основной внутриклеточный ион — К+, содержание которого может составлять от 30 до 40 % сухого вещества клеток, а градиент между внеклеточной и внутриклеточной концентрациями достигать 1 1000. Ионы (наряду с другими) необходимы для поддержания ионного равновесия вне и внутри клетки, стабилизации ферментов, мембран и других клеточных структур. [c.418]

В тех условиях, которые существуют в клетке, ферменты обычно не насьЬцены субстратом и, значит, функционируют, как правило, не с максимально возможными скоростями. Изменяя внутриклеточные концентрации субстратов, можно в какой-то степени регулировать, скорость ферментативных реакций в клетке. [c.238]

Измерение внутриклеточных концентраций метаболитов. Измерение концентраций промежуточных продуктов метаболизма в живой клетке сопряжено с большими экспериментальными трудностями. Поскольку клеточные ферменты катализируют быстро протекающие метаболические превращения, одна из обычных проблем при всяком экспериментальном вмешательстве в жизнь клетки связана с тем, что данные, полученные путем измерений, отражают не физиологические, а равновей1ые концентрации метаболитов. Поэтому любая экспериментальная методика будет надежной лишь в том случае, если с ее помощью удастся мгновенно подавить все ферментативные реакции в интактной ткани и тем самым предотвратить дальнейшие превращения промежуточных продуктов метаболизма. Этой цели можно достичь путем быстрого сжатия ткани между большими алюминиевыми пластинами, охлажденными жидким азотом ( —190°С) такой прием носит название фиксация замораживанием . После замораживания, мгновенно подавляющего действие ферментов, ткань растирают в порошок и ферменты инактивируют путем осаждения хлорной кислотой. Осадок удаляют центрифугированием, а прозрачную надосадочную жидкость анализируют на содержание в ней метаболитов с помощью специфических ферментативных тестов. Истинную концентрацию данного метаболита в клетке определяют расчетным путем, учитывая общее содержание воды в ткани и данные измерений объема внеклеточного пространства, В табл. 1 приведены кажущиеся внутриклеточные концентрации субстратов и продуктов реакции фосфорилирования фруктозо-6-фосфата, катализируемой фер- [c.474]

При недостатке марганца активность ферментов цикла три-карбоновых кислот уменьшается, что в свою очередь подавляет анаболизм. Такое нарушение обмена приводит к повышению концентрации аммонийных ионов внутри клеток, и они могут смягчать ингибирующее влияние цитрата на фосфофруктокина-зу. Кроме того, марганец, видимо, как-то влияет на биохимические свойства поверхности клеток и морфологию гиф. Поскольку в процессе потребляется много кислорода, возможно повторное окисление цитоплазматического NADH без образования АТР. В нем участвует альтернативная, а не основная цепь дыхательных реакций. В результате без сколько-нибудь выраженного изменения обмена возникает метаболическая утечка (flux) через гликолиз. Эта утечка, происходящая при участии конститутивной пируваткарбоксилазы и некоторых ферментов цикла трикарбоновых кислот, а также необычная кинетика действия ферментов, участвующих в метаболизме оксалоацетата, приводят к увеличению внутриклеточной концентрации цитрата. Последний способствует дальнейшему накоплению цитрата путем ингибирования изоцитратдегидрогеназы. [c.140]

Катаболитная репрессия ia -onepona. Если в питательной среде для Es heri hia oli содержатся лактоза и глюкоза, синтез ферментов /ас-оперона подавляется (см. рис. 16.6 и 16.7). Такое действие глюкозы обусловлено тем, что в ее присутствии внутриклеточная концентрация сАМР остается низкой. Глюкоза (так же как фруктоза и глюкозо-6-фое-фат) репрессирует и другие индуцибельные пути катаболизма (расщепление арабинозы, галактозы, сорбитола, глицерола и др.). [c.483]

Первичным событием здесь является активация глутаматдегидрогеназы ионами известно, что этот фермент активируют как катионы, так и анионы, но механизм их действия различен. Образующийся в результате реакции глутамат служит донором аминогрупп для синтеза аланина и глицина (что способствует образованию этих двух аминокислот в тех случаях, когда возросшие концентрации ионов в крови должны быть осмотически уравновешены повышением содержания аминокислот внутри клетки). Обе аминокислоты, аланин и глицин, так же как и серии, тормозят по принцииу обратной связи реакцию глутамин-синтетазы — важный путь дальнейшего использования глутамата в результате этого концентрация глутамата может еще больше возрастать и он может использоваться для дополнительного синтеза аланина и глицина. Такого рода взаимодействия ведут к экспоненцио.льному повышению концентраций всех четырех аминокислот — глутаминовой кислоты, аланина, серина и глицина (рис. 44) первоначальным сигналом для запуска этого регуляторного каскада может быть что-то очень простое, вроде, например, изменения концентрации Ыа+ или С1 , происходящего сначала в окружающей среде, а затем в крови и, наконец, в клетке. Система этого тина является автокаталитической и автоматической изменение внешней солености очень быстро приводит к надлежащему сдвигу внутриклеточной концентрации аминокислот, поддерживающему осмотический баланс (а тем самым и постоянство объема клетки). [c.139]

Ответ будет, разумеется, отрицательным. Если мы вспомним, какое множество физиологических и биохимических процессов требует определенного состава внутренней ионной среды, качественного и количественного, то мы поймем, с какими огромными трудностями столкнулись бы рыбы, попытавшиеся встать на путь осмотического конформизма. Так, например, многие ферменты (вероятно, большинство их) нуждаются в специфической ионной среде. Поэтому изменение внутриклеточных концентраций ионов потребовало бы перестройки множества белков. Нуклеиновым кислотам и содержащим их структурам, например рибосомам, тоже необходима специфическая ионная среда. Осмотический конформизм опять-таки требовал бы переконструирования сложных макромолекулярных ансамблей. Пожалуй, наиболее очевидные последствия касаются мембранных потенциалов. Ферменты, участвующие в поддержании ионных градиентов, приспособлены для оптимального функционирования лишь в узких пределах концентраций определенных ионов. Сколько-нибудь значительное повышение этих концентраций неблагоприятно сказалось бы на поддержании надлежащих трансмембранпых градиентов. [c.304]

Обмен углеводов. Инсулин стимулирует гликолиз, повышая активность ключевых ферментов глюкокиназы, фосфофруктокиназы и пируваткиназы. В печени он снижает активность глюкозо-6-фос-фатазы. Эти процессы и стимуляция трансмембранного транспорта глюкозы обеспечивают поток глюкозы из крови в клетки. Инсулин стимулирует синтез гликогена за счет активации гликогенсинтазы (дефосфорилирование фермента в форму / — активную) этот процесс сопряжен с активацией фосфодиэстеразы и уменьшением внутриклеточной концентрации цАМФ, а также активацией фосфатазы гликогенсинтетазы. Действие инсулина на транспорт глюкозы, гликолиз, гликогеногенез продолжается секунды-минуты и включает фосфорилирование-дефосфорилирование ферментов. Длительное действие на уровень глюкозы в плазме зависит от ингибирования инсулином глюконеогенеза в печени гормон тормозит синтез ключевого фермента — фосфоенолпируваткарбоксикиназы (путем селективного контроля транскрипции гена, кодирующего мРНК этого фермента). Инсулин — единственный гормон, снижающий содержание глюкозы в крови. [c.391]

Исследуя скорость синтеза ИГФ в культурах Е. o/i при различных условиях роста, Новик и Сцилард обнаружили, что добавление в питательную среду высоких концентраций триптофана приводит к немедленному прекращению синтеза ИГФ (и, следовательно, к прекращению синтеза триптофана). При добавлении же в среду низких концентраций триптофана происходил некоторый остаточный синтез ИГФ (и триптофана), но с пониженной скоростью. Новик и Сцилард объяснили этот факт тем, что триптофан, возможно, ингибирует каталитическую функцию какого-то фермента, катализирующего образование ИГФ или одного из его пред-щественников. Если быть более точным, то они предполагали, что скорость работы этого фермента обратно пропорциональна внутриклеточной концентрации триптофана, т. е. чем вьше концентрация триптофана в. клетке, тем ниже скорость синтеза ИГФ и, следовательно, ниже скорость образования триптофана. Позднее было показано, что этим чувствительным к триптофану ферментом является в действительности антранилат-синтетаза, катализирующая первую стадию заключительного этапа пути биосинтеза триптофана. В этих исследованиях проводили опыты с экстрактами из клеток . соИ, содержащими антранилат-синтетазу и ее субстраты — хоризмат и глутамин. Было обнаружено, что образование в экстракте антранилата, продукта этой реакции, прекращается, как только в реакционную смесь добавляют триптофан. Результат такого опыта показан на фиг. 53. Активность антранилат-синтетазы подавляется только триптофаном и не подавляется никаким другим строительным блоком клетки. [c.108]

Благодаря такой автоматической регуляции ни один метаболический путь не может долго протекать со скоростью, нарушающей сбалансированное состояние. Если получается так, что какой-то путь приводит к перепроизводству соответствующего конечного продукта, то в результате ингибирования конечным продуктом этот путь выключается —до тех пор пока использование конечного продукта не снизит его концентрацию до подходящего уровня. Следовательно, сложная сет ь метаболических путей способна к саморегуляции, т. е. она гомеостатична. Обеспечивается это тем, что в некоторые ферменты, занимающие в метаболической сети стратегические полол<ения, встроено регуляторное устройство. В результате внутриклеточная концентрация каждого строительного блока поддерживается на уровне, необходимом для его участия в синтезе макромо-лекулярных соединений, а скорость синтеза строительных блоков приводится в соответствие со скоростью их использования. [c.109]

Бактерии Е. oli дикого типа не могут расти на минимальной среде, содержащей 10 мкг/мл 5-метилтриптофана. Физиологическая причина токсического действия этого соединения заключается в том, что 5-метил-триптофан ингибирует по типу обратной связи антранилат-синтетазу, первый фермент заключительного этапа пути биосинтеза триптофана (фиг. 37). Как уже отмечалось в гл. IV, при увеличении внутриклеточной концентрации триптофана, конечного продукта пути, каталитическая активность антранилат-синтетазы падает. Это подавление активности фермента обусловлено соединением триптофана с аллостерическим цент- [c.153]

Чтобы добиться существенного мутагенеза при действии 5-бромурацила, необходимо снизить внутриклеточную концентрацию тимина — природного аналога 5-бромурацила. Это можно осуществить с помощью мутанта, нуждающегося в экзогенном тимине, или предварительной обработкой клеток веществами, ингибирующими синтез тимина и тем самым снижающими уровень содержания в клетке самого тимина и его нуклеотидных и нуклеозидных производных. Тимин в норме синтезируется из дезоксиуридина при участии фермента тими-дилатсинтетазы. В присутствии сульфаниламида — ингибитора синтеза фолиевой кислоты — в растущих клетках происходит истощение донора метильных групп и как следствие уменьшение содержания тиминовых нуклео-зидов и нуклеотидов. [c.19]

Рис. 13-51. Гипотетическая модель бактериального хемотаксиса, основанная на предположении, что МБХ-ЭТО мембранный фермент, синтезирующий внутриклеточный медиатор X. Фермент быстро активируется при связывании рецептора, а в период адаптации медленно ингибируется в результате метилирования. При высокой внутриклеточной концентрации X жгутики вращаются против часовой стрелки и бактерия плывет прямо, а при низкой концентрации X жгутики вращаются по часовой стрелке и бактерия кувыркается. Как видно из схемы, адаптированный МБХ на короткое время реактивируется (так что частота кувьфкания уменьщается) при связывании дополнительного рецептора, если концентрация аттрактанта возрастает (А), или инактивируется (так что кувыркание учащается) в результате отделения рецептора от МБХ, если концентрация аттрактанта падает (Б). Обратите внимание, что ферментативная активность МБХ в адаптированном состоянии (с

С помощью описанного выше теста на треониндегид-ратазу измеряют удельную активность фермента в клетках, выращенных в течение ночи в трех описанных выше средах. В культуре 2 должна выявляться более низкая ферментативная активность, чем в культуре L Культура 3 будет подвергаться дерепрессии относительно культуры 2 из-за постепенного снижения внутриклеточной концентрации L-изолейцина (содержание L-изолейцина в культуре 3 понижено с самого начала, и, кроме того, его поглощение ингибируется двумя другими аминокислотами). [c.417]

Третьим типом рецепторных внутриклеточных белков, с которыми взаимодействует цГМФ, являются цГМФ-регулируемые фосфодиэстеразы. Изменение активности этих ферментов вызывает изменение внутриклеточной концентрации циклических нуклеотидов, что приводит к фосфорилированию или дефосфорилированию белков и другим клеточным процессам. Выделяют два основных типа цГМФ- [c.78]

Функция семенников регулируется ЛГ и ФСГ (рис. 50.3). ЛГ стимулирует стероидогенез и образование тестостерона, связываясь с рецепторами на плазматической мембране клеток Лейдига (аналогичные рецепторы ЛГ найдены на поверхности клеток желтого тела) и активируя аденилатциклазу, что приводит к увеличению внутриклеточной концентрации сАМР. В результате ускоряется процесс отщепления боковой цепи холестерола. Обусловлено ли это активацией или индукцией фермента или же усилением транспорта холестерола к ферменту, пока не установлено. Весьма возможно, что в данном случае имеет место индукция какого-то белка, ускоряющего этот процесс. Сходство между рассматриваемым эффектом ЛГ и действием АКТГ на надпочечники очевидно. Хотя Л Г (или ХГЧ) по имеющимся данным индуцирует ферменты стероидогенеза, включая ЗР-ОН-СД, С,7 2о-лиазу и 5а-редуктазу, первичный эффект проявляется, по-видимому, на каком-то этапе превращения холестерола в прегненолон. [c.231]

Активация МБХ активированными рецепторами должна создавать внутриклеточный сигнал, влияющий на направление вращения жгутика. Природа этого сигнала неизвестна. Можно, однако, построить гипотетическую модель бактериального хемотаксиса. Эта модель основана на предположении, что при высокой внутриклеточной концентрации каких-то небольших молекул X жгутик вращается против часовой стрелки и клетка плывет прямо. При низкой концентрации X жгутик начинает вращаться по часовой стрелке и клетка кувыркается. Следующее предположение состоит в том, что МБХ представляет собой мембранный белок, катализирующий синтез молекул X в цитоплазме, и что его активация при хемотаксисе повышает внутриклеточную концентрацию X, а при адаптации (т. е. метилировании МБХ) происходит инактивация фермента и понижение концентрации X до обычного уровня покоя . Этот уровень концентрации X позволяет клеткам в среде без хемотакси-ческих стимулов плыть прямо и время от времени кувыркаться. [c.289]

Na+. Кроме того, альдостерон увеличивает активность ряда митохондриальных ферментов, что должно способствовать выработке АТР, необходимого для работы Ка/К+-насоса мембраны на серозной стороне клетки. В результате действия альдостерона возрастают как соотношение КАВН КАО, так и активность некоторых митохондриальных ферментов, в том числе цитратсинтазы. Повышение цитратсин-тазной активности обусловлено истинной индукцией фермента (вероятно, опосредованной влиянием на транскрипцию генов), причем транзиторное возрастание количества этого белка тесно коррелирует с эффектом гормона на транспорт Ыа+. Исходя из того, что прямого эффекта альдостерона на Ка+-насос не было выявлено, представляется вероятным, что гормон действует через увеличение внутриклеточной концентрации Ка+ и создание источника энергии, необходимой для удаления этого иона. Воздействие альдостерона на транспорт К + и Н + может осуществляться с помощью иных механизмов, в которых участвуют различные, регулируемые этим гормоном белки. [c.219]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология