Сульфгидрильные и дисульфидные группы

Ковалентная хроматография представляет собой вид хроматографии по неизбирательному сродству, при которой матрица, богатая сульфгидрильными (SH) группами и активированная путем обмена сульфгидрильных и дисульфидных групп, избирательно связывает все вещества, тоже содержащие SH-группы посредством образования смешанного дисульфида. [c.83]

А. Сульфгидрильные и дисульфидные группы в меркаптанах, аминокислотах и белках [c.391]

Реакции на сульфгидрильные и дисульфидные группы Реакции на свободные аминогруппы. ... Реакции на карбоксильные группы. ... Реакции на алифатические гидроксильные группы Некоторые другие химические реакции белков [c.3]

Наряду с сульфгидрильными и дисульфидными группами при денатурации белков наблюдается увеличение реактивности и других химически активных групп. Так, в нативном яичном альбумине с динитрофторбензолом реагируют 3 е-аминогруппы лизина, тогда как при денатурации число таких групп увеличивается до 9. В случае -лактоглобулина было найдено, что все 31 е-аминогруппы лизина ацетилируются кетеном, но лишь 19 реагируют с динитрофторбензолом. При денатурации нагреванием, спиртом и солянокислым гуанидином все е-аминогруппы становятся реактивными. Тот факт, что все е-аминогруппы могут ацетилироваться и что только некоторые из них реагируют с динитрофторбензолом, указывает на экранирование части этих групп складками полипептидных цепей. [c.189]

СУЛЬФГИДРИЛЬНЫЕ И ДИСУЛЬФИДНЫЕ ГРУППЫ А. Сульфгидрильные группы [c.233]

И сотрудники разработали метод, при помощи которого как дисульфидная, так и сульфгидрильная сера специфично превращается в сероводород при нагревании белка с гидразином. Образовавшийся сероводород определяют колориметрически. Были получены значения, равные 0,52% (7,3 атома [26]) и 0,48% (6,7 атома [27]). Величина, равная 7 остаткам цистина или цистеина, также может быть найдена при вычислении разности между содержанием общей серы и найденным числом остатков метионина. Большое число исследований было направлено на выяснение распределения этих остатков между сульфгидрильными и дисульфидными группами [28]. [c.11]

Коулт [48] описал определение аминокислот, содержащих сульфгидрильные и дисульфидные группы — цистеина, цистина, глутатиона, гомоцистеина и гомоци-стина, — в 0,05 н. НС1, используя катодно-лучевой полярограф. [c.392]

Ряд фактов, изложенных в работе [4], свидетельствует о том, что за I каталитическую волну ответственны 5Н-группы расплющенного белка. Показано, что каталитический ток I ступени, приходящийся на 1 атом серы адсорбированного белка, является постоянной величиной для самых различных белков, а экранирование внешних в глобуле альдолазы сульфгидрильных групп приводит к уменьшению I каталитической волны пропорционально количеству экранированных групп [13]. Такие соотношения могут получиться лишь при участии всех сульфгидрильных и дисульфидных групп в электродном процессе, что возможно лишь при расплющивании и развертывании глобул белка. По-видимому, I каталитическая волна генерируется 5Н-группами, расположенными ближе к электроду, потенциал ее максимума более положительный по сравнению со II каталитической волной. Напрашивается мысль, что за II каталитическую волну ответственны 5Н-группы, расположенные в пленке расплющенного белка на несколько большем расстоянии от электрода, либо 5Н-группы, расположенные у поверхности глобулы при неполном расплющивании или у вовсе нерасплю-щенного белка. [c.233]

ДО полного изменения в расположении пептидных цепей. Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Это было впервые установлено для реакций на сульфгидрильные группы цистеина и на дисульфидные группы цистина [136]. Реакция с нитропуссидом, титрование железосинеродистым калием [39], ацетилирование [137] и полярография [138] — все эти методы определения сульфгидрильных и дисульфидных групп показали, что число этих групп в денатурированных белках больше, чем в тех же белках, находящихся в нативном состоянии. Денатурированные белки дают также более интенсивные цветные реакции на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой [139, 140] и с диазореактивом [141], а на аргинин с реактивом Сакагуши [142] и присоединяют большие количества иода [143]. В то время как в нативном лакто-глобулине только 12 -аминогрупп лизина реагируют с динитрофторбензолом, в денатурированном лактоглобулине эту реакцию дает 31 е-аминогруппа, т. е. все содержащиеся в нем е-аминогруппы [144]. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Подобным же образом можно объяснить меньшую устойчивость ряда денатурированных белков по отношению к действию трипсина. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Это можно рассматривать как следствие того, что при денатурации разрываются связи, тесно удерживающие пептидные цепи друг около друга, и обнажаются те пункты, на которые может воздействовать фермент [146, 147]. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя (хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок—денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону. [c.149]

Второе исследование тех же авторов [з] касается декарбоксилирования аминокислот в селезенке облученных мышей в ближайшие сроки и через семь дней после облучения. Действие излучения на декарбоксилазы можно было предусмотреть, исходя из участия пиридоксаль-5-фосфага (кофермента декарбоксилазы), что было установлено в предыдущих эксперимегатах. Изучали И различных аминокислот. Содержащие их в селезеночной ткани, как правило, снижалось сразу же после облучения, но возрастало через 3 ч и в общем оставалось на более высоком уровне, чем до облучения, за исключением глицина, аланина, глютаминовой и аспарагиновой кислот. Далее было установлено снижение содержания сульфгидрильных и дисульфидных групп, а также некоторое угнетение системы, синтезирующей цистатионин, для которой требуется пиридоксаль-5-фосфат. [c.496]

Таким образом, число сульфгидрильных и дисульфидных групп в яичном альбумине точно не известно. Вероятно, присутствует 4 или 5 сульфгидрильных и 1 или 2 дисульфидпые группы. Разные результаты, которые были получены отдельными группами исследователей, по-видимому, могли быть обусловлены тем фактом, что существуют две формы нативного яичного альбумина, отличающиеся по скорости денатурации нагреванием при pH 3 и по некоторым другим показателям. Труднее денатурирующаяся форма образуется в белке яйца из более легко денатурирующейся формы по мере старения яйца [45—47]. Другая возможная причина несовпадения результатов заключается в гетерогенности белка, которая проявляется при электрофорезе на крахмальном геле [48]. Этим методом можно обнаружить до шести фракций точное число и подвижность различных фракций альбумина, по-видимо-му, генетически детерминированы. Причина этой гетерогенности, помимо того, что она обусловлена различным содержанием фосфора (раздел 7), в настоящее время неизвестна. [c.12]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология