Физические и химические свойства белков

Физические и химические свойства белков зависят от их строения. [c.361]

Перечислите важнейшие физические и химические свойства белков. [c.428]

Опишите физические и химические свойства белков. [c.24]

Физические и химические свойства белков во многих отношениях несопоставимы также со свойствами важнейших молекулярных компонентов живого - жирами, углеводами и нуклеиновыми кислотами. Химическое поведение последних определяется в основном локальными участками цепи. По сравнению с белками оно крайне просто и подчиняется классической теории химического строения. Жиры и высокомолекулярные углеводы в растворе не образуют фиксированных трехмерных структур. [c.52]

ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ. [c.380]

Поскольку молекулярные веса белков варьируют в широких пределах, такого рода формулы не совсем пригодны для сравнения соотношений различных аминокислот в белковой молекуле. Надо, однако, указать, что именно эти соотношения определяют физические и химические свойства белков, поскольку последние зависят главным образом от структуры боковых цепей К в пептидных группировках. [c.42]

В предыдущих главах мы рассмотрели физические и химические свойства белков и связь структуры белка с его функцией. В гл. 5 и 11 обсуждаются общие свойства ферментов и энергетические изменения, обычно сопровождающие биохимические реакции, больщую часть которых катализируют специфические ферменты. В этой главе мы рассмотрим химическую природу ферментативного катализа и природу фермент-субстратных взаимодействий, ответственных за специфичность этих биологических катализаторов. [c.76]

Первый химический синтез гена, осзтцествленный примерно 20 лет назад, потребовал многих человеко-лет работы. С той поры в этой области достигнуты замечательные успехи, и сейчас синтез гена того же размера один исследователь может выполнить всего за две недели. В промышленных лабораториях осушествлено несколько синтезов генов инсулина, а в Англии был проведен замечательный синтез гена интерферона. Оба этих белка перспективны при использовании в медидине. Их выгодно производить и с коммерческой точки зрения. Недавно выполнен синтез гена для фермента рибонуклеазы, позволяющий проводить в дальнейшем изменения в гене и тем самым открывающий возможность изменять физические и химические свойства белка желаемым образом. [c.172]

Работы Тенфорда и его школы [2, 20] специально посвящены исследованию денатурации белков различными физическими методами. Денатурированный белок приобретает конформацию статистического клубка в таком растворителе, взаимодействие которого со звеньями полимерной цепи сильнее, чем внутримолекулярные взаимодействия. Найти такой растворитель непросто, так как одна и та же молекула белка содержит и гидрофильные, и гидрофобные группы. Тенфорд с сотрудниками показал, что среди различных денатурирующих растворителей концентрированные водные растворы гуанидин-хлорида обычно приводят к максимальным изменениям физических и химических свойств белка для некоторых белков в той же степени эффективна также мочевина. Для. разрушения дисульфндных связей и предотвращения их образования использовали умеренные концен- [c.144]

Физические и химические свойства белков, Р-ры Б. обладают рядом свойств, характерных для лиофильных коллоидных р-ров. Частицы Б. не проходят через полупроницаемые мембраны, что используется для их очистки от низко-молекулярных соединений диализом. Наличие на поверхности частиц Б. многочисленных полярных групп обусловливает их значительную гидратацию. Так, количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса Б. В определенных условиях Б. образуют гели (студни). Во многих случаях Б. удается получить в кристаллич. виде. Б. в р-рах седимен-тируют в ультрацентрифугах при ускорении порядка 200 000 константы седиментации (s) Б. находятся в пределах от l-10 i до lOO-lO i сек. Коэфф. диффузии Б. О,МО —10-10 см /сек средний удельный объем 0,75 см г. Эти физико-химич, характеристики используются для определения мол. веса Б., а также степени асимметрии их молекул е/а, где в и а — продольная и поперечная полуоси гидродинамически эквивалентного эллипсоида, приближенно принимаемого за форму молекулы Б. Мол. вес Б. — от 5000 до нескольких миллионов, в/а — от 1 до 200. Для определения мол. весов и размеров молекул Б. широко применяется метод светорассеяния. Мол. веса могут быт1> определены также методом осмометрии, методом исследования монослоев на поверхности жидкой среды. Размеры молекул Б. определяются методом двойного лучепреломления в потоке, измерением коэфф. вращательной диффузии. Макромолекулы некоторых Б. наблюдались в электронном микроскопе. Для изучения структуры Б. широко применяется метод рентгеноструктурного анализа и электронографии. [c.193]

Изменяются ли физические и химические свойства белков или нуклеиновых кислот при их объединении в нуклеопротеидный ансамбль Как правило, на этот вопрос можно ответить утвердительно, но во многих случаях неизвестно, происходят ли такие изменения благодаря просто конформационным перестройкам, вызванным одним компонентом в другом, или имеют место какие-то более прямые эффекты. К примеру, проявляются ли какие-либо особые свойства аминокислот или нуклеотидов при их иепосредствениом контакте Большинство нуклеиновых кислот существуют только в виде комплексов с белками, последние же могут находиться и в свободном состоянии. Интересно выяснить, обладают ли белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами, какими-либо общими свойствами,отличными от свойств других растворимых белков. Есть указания на то, что многие белки, которые связаны с нуклеиновыми кислотами, менее глобулярны, чем обычные небольшие белки, но пока неясно, насколько универсально это свойство. [c.209]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология