Химические свойства белков

Основы химической термодинамики, термохимии, кинетики, катализа, учения о растворах, диффузии, осмосе, тургоре и плазмолизе рассмотрены в нх приложении к биологии и сельскому хозяйству. Описаны коллоидно-химические свойства белков, протоплазмы, роль свободной воды в коллоидах, свойства коллоидов почвы. [c.2]

Физико-химические свойства белков. По агрегатному состоянию различают твердые, нерастворимые в воде и солевых растворах белки жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки, растворимые в воде или в растворах солей (глобулины). [c.426]

Физические и химические свойства белков зависят от их строения. [c.361]

Несмотря на работы многочисленных исследователей, до сих пор еще не получены вещества, тождественные природному белку. Трудность решения этой задачи объясняется не только физико-химическими свойствами белков, затрудняющими получение их в чистом виде, но и громадным числом возможных изомеров. Так, если предположить, что в состав молекул белков каждый из двадцати продуктов гидролиза входит в количестве только одной молекулы, то, изменяя порядок сочетания, мы получим [c.396]

Многочисленные исследовательские работы, проведенные за последние 20 лет по белкам, и особенно по белкам продовольственного и кормового назначения, позволили создать технологические процессы, изменяющие физико-химические свойства белков. Ферментация постепенно превратилась в одно из эффективных средств для получения наиболее желательных функциональных и питательных свойств пищевых и кормовых белков [14. [c.596]

Химические свойства белков [c.261]

Одним цз важнейших химических свойств белков является их гидролиз, приводящий к распаду молекулы на составные компоненты. [c.361]

Перечислите важнейшие физические и химические свойства белков. [c.428]

Опишите физические и химические свойства белков. [c.24]

И. играют важную роль в обмене веществ в живом организме (функционирование биологических мембран, проводимость нерв- j ных импульсов, физико-химические свойства белков и т. п.). [c.227]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Физико-химические свойства белков [c.52]

А. СОСТАВ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ БОБОВЫХ И МАСЛИЧНЫХ КУЛЬТУР [c.149]

Б. БИОХИМИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ ЗЕРНОВЫХ КУЛЬТУР [c.176]

В данной главе сделана попытка сосредоточить внимание на биохимических и физико-химических свойствах белков, которые затрудняют получение концентратов (менее 90 % белков к массе сухого вещества) и изолятов (более 90%) из листьев. [c.234]

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ [c.23]

Физико-химические свойства белков зеленого клеточного сока [c.246]

Сложный процесс наблюдается при денатурации белка специфическая пространственная структура (четвертичная, третичная и вторичная) разрушается, и с точки зрения конформационных характеристик денатурированный белок представляет собой полный хаос . Денатурация — это такое изменение нативной конформации белковой молекулы, которое происходит при достаточно резком изменении внешних условий и сопровождается заметным изменением физико-химических свойств белка и полной потерей биологической активности. [c.103]

Физические и химические свойства белков во многих отношениях несопоставимы также со свойствами важнейших молекулярных компонентов живого - жирами, углеводами и нуклеиновыми кислотами. Химическое поведение последних определяется в основном локальными участками цепи. По сравнению с белками оно крайне просто и подчиняется классической теории химического строения. Жиры и высокомолекулярные углеводы в растворе не образуют фиксированных трехмерных структур. [c.52]

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков). [c.44]

Важнейшее химическое свойство белков — способность к гидролизу, который мои<ет протекать при нагревании с сильными кислотами или с щелочами (кислотно-основный гидролиз) и под действием ферментов (ферментативный гидролиз). Гидролиз приводит к распаду полипептидных связей с образованием свободных аминокислот. Ферменты, разрушающие пептидные связи (протеазы), обладают обычно селективным действием — разрушают связи только между остатками определенных аминокислот, так что при гидролизе с участием одного из ферментов могут образоваться вместо отдельных аминокислот высокомолекулярные продукты. [c.547]

Тема 16 Явления Тиндаля ознакомление с химическими свойствами белка, ксантопротеиновая и биуретова реакции. [c.31]

В последние годы исследованию окружения аминокислотных остатков в белках и их доступности для реагентов уделяется особенно много внимания, что объясняется многими причинами. Во-первых, познание реакционной способности каждого аминокислотного остатка в связи с непосредственным окружением приведет к пониманию различных химических свойств белков и ферментов. Например, механизм действия ферментов можно описать с точки зрения сродства и повышенной реакционной способности аминокислотных остатков активного центра по отношению к субстрату. Во-вторых, доступность аминокислотных остатков действию реагентов зависит от конформационных изменений белков, вызываемых сменой pH, температуры, ионной силы, взаимодействием с субстратом и т. д. Изучая доступность для реагентов отдельных остатков в различных условиях, можно делать выводы о структуре нативных белков. В-третьих, молярные доли остатков в различных состояниях обычно определяют путем измерения кругового дихроизма (дисперсии оптического вращения), параметров ионизации, спектральных смещений при образовании водородных связей или других изменений в окру- [c.344]

Конформационный анализ белков. Нативные белки характеризуются чрезвычайно специфическими конформациями, которые сравнительно легко могут быть нарущены различными воздействиями. Такие воздействия вызывают резкие изменения физико-химических свойств белка без нарущения их ковалентных связей. [c.45]

Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кислот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь на аминокислоты. Белки можно ацилировать и алкилировать. Широко используется в промышленности процесс дубления белков, в результате которого они теряют растворимость. Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]

Химические, физико-химические свойства белков и их структура определяются аминокислотным составом. Поэтому исследование аминокислотного состава является важным аналитическим методом характеристики этих соединений. Исследование аминокислотного состава белков и пептидов включает расщепление этих соединений до свободных аминокислот, разделение последних, их идентификацию и количественное определение. Изучению аминокислотного состава предшествует, как правило, определение однородности изучаемых препаратов. О чистоте препаратов белка судят на основании данных ульт-рацентрифугирования, электрофореза, в частности диск-электрофореза ) [c.122]

В клубнях и корнеплодах промышленного назначения реально использовали и подробно исследовали только углеводную часть (свыше 80% сухого вещества). Побочные продукты экстракции этих углеводов использовали для откорма скота (жом) или сливали вместе с технологическими стоками (красные воды крахмальных заводов, пена сахарных заводов). Были проведены исследования питательной ценности жомов, например, при обработке целых клубней, но физико-химические свойства белков, содержание которых невелико, подробно не изучались. Наоборот, что касается жидких стоков, массированная борьба с загрязнением окружающей среды выдвинула для изучения вопросы утилизации азотсодержащих компонентов, В первую очередь это растворимые белки картофеля в стоках крахмальных заводов. Однако во многих случаях разбавление среды бывает таким, что перспективы полезного использования путем экстрагирования белков незначительны в связи с этим исследования ориентировались на их энергетическое использование (переработка в метан) и/или для агрономических целей (разбрасывание в виде удобрения). Такой подход к использованию отходов нередко сдерживался сложностью проблемы рекуперации. Кроме того, если в клубне содержатся антипитательные и ядовитые вещества, они рассредоточены во всей массе, как бы разбавлены, и их относительная значимость снижена иная ситуация, когда эти белки сконцентрированы. [c.269]

Указанные механизмы денатурации зависят не только от физико-химических свойств белков, но также от условий обработки (pH, ионная сила, характер ионов [37]). Германсон [17] детально изучил это явление применительно к белкам сои посредством дифференциальной калориметрии (рис. 10.4). [c.513]

Первая задача заключается в изучении структурной организации и создании теории, устанавливающей логическую и количественную взаимосвязь между аминокислотной последовательностью и пространственной структурой белка, предсказывающей его конформационные и электронные свойства. Цель следующей задачи состоит в изучении физико-химических свойств белка и, основываясь на знании не только геометрии, но и структурной организации белковой молекулы, выявлении принципов ее функционирования, иными словами, разработке теории структурно-функциональной организации белка. Третья задача направлена на создание общей теории рассматриваемой функции (здесь биокатали-тической), учитывающей решения предшествующих задач, особенности ферментативного катализа, физико-химические основы этого явления и возможности современного естествознания. [c.77]

Чрезвычайно важной особенностью гидрофобных взаимодействий в водных растворах является тот факт, что эти взаимодействия, во-первых, выступают как фактор стабилизации нативных конформаций на различных уровнях организации биополимеров (вторичная, третичная и четвертичная структуры) а, во-вторых, обусловливают различные физико-химические свойства белка [51]. Впервые идея о важности контактирования неполярных цепей в стабилизации нативной структуры белка была высказана Вреслером и Талмудом еще в 40-х годах 22]. Однако впоследствии главными силами, стабилизирующими структуру белка, считали водородные связи, и лишь в 1959 г. идея об определяющей роли гидрофобных взаимодействий вновь была возрождена Кауцман-ном [33]. [c.14]

Получение белков. Белки микробного происхождения находят применение в здравоохранении, пищевой промышленности, животноводстве, реже — в других отраслях производства. Разнонап-равленность практического применения зависит от химической структуры, молекулярной массы и физико-химических свойств белков. [c.459]

Белки как амфотерные ионы. Между полинептидными цепями молекул белков (или между разными точками одной и той же цепи) могут развиваться три типа связей или сил притяжения ковалентные связи 8—5 так, как указывалось выше, водородные связи (см. ниже) и электростатические силы притяжения между разноименными ионными группами. Физико-химические свойства белков, значительно отличающиеся от свойств других макромолекулярных соединений, обусловлены именно этими взаимодействиями между цепями белков. [c.433]

Отдельные белки обладают значительным разообразием в аминокислотном составе, химических свойствах, величине молекулярного веса и физиологической роли. Такое же разнообразие наблюдается и в отношении физико-химических свойств белков. Большинство белков имеет ясно выраженный характер лиофильных коллоидов в клетках и тканях белки находятся или в состоянии золя, или в состоянии геля. Некоторые белки образуют коллоидные растворы при растворении в воде или в спирте, для других — золеобразование возможно лишь в присутствии электролитов. Однако, наряду с растворимыми белками, [c.147]

Первый химический синтез гена, осзтцествленный примерно 20 лет назад, потребовал многих человеко-лет работы. С той поры в этой области достигнуты замечательные успехи, и сейчас синтез гена того же размера один исследователь может выполнить всего за две недели. В промышленных лабораториях осушествлено несколько синтезов генов инсулина, а в Англии был проведен замечательный синтез гена интерферона. Оба этих белка перспективны при использовании в медидине. Их выгодно производить и с коммерческой точки зрения. Недавно выполнен синтез гена для фермента рибонуклеазы, позволяющий проводить в дальнейшем изменения в гене и тем самым открывающий возможность изменять физические и химические свойства белка желаемым образом. [c.172]