Кинины

Калликрсины крови и поджелудочной железы, образующиеся из различных неактивных предшественников, проявляют разную субстратную специфичность. В то время как калликреин плазмы крови, расщепляя связь Lys-Arg, образует из белков плазмы брадикинин, калликреин поджелудочйой железы при гидролизе связи Met-Lys соответствующего субстрата дает коллидин. Кроме названных кининов брадикинина (кинин-9) и коллидина (кинин-10) — при разбавлении плазмы крови спонтанно образуется метио-ниллизилбрадикинин (кинин-И). [c.281]

Важной и многообещающей областью энзимотерапии является применение ингибиторов ферментов. Так, естественные ингибиторы протеиназ (а -трипсин, а -химотрипсин, а-макроглобулин) нашли применение в терапии острых панкреатитов, артритов, аллергических заболеваний, при которых отмечается активация протеолиза и фибринолиза, сопровождающаяся образованием вазоактивных кининов. [c.167]

Суммарное определение уровня пептидов в крови производят сравнительно редко. Следует помнить, что многие пептиды крови являются биологически активными соединениями и их определение представляет большой клинический интерес. К таким соединениям относятся кинины (см. главу 8). [c.582]

Рнс. 154. Схема образования кининов. [c.272]

Известна также К. типа С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. типа N (ее каталитич. активность оптимальна при pH 7), сходная по субстратной специфичности с К. типа В. Этот фермент катализирует отщепление С-коицевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина (см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. [c.322]

Механизмы действия миотропных С. с. до конца не выяснены. Предполагают, что эти препараты влияют на биохим. и биофиз. р-ции, сопровождающие мышечное сокращение и регулирующие содержание циклич. нуклеотидов в глад-комышечной клетке, активность фосфодиэстеразы, перемещение ионов N3 , К и Са , образование или выделение из тканевых депо эндохенных биологически активньп в-в (гистамин, серотонин, кинины и др.), изменяющих тонус гладкой мускулатуры сосудов и внутр. органов. [c.391]

Кинины плазмы вызывают расширение сосудов, снижая тем самым артериальное давление, повышают проницаемость сосудов и оказывают стимулирующее действие на мышцы кишечника, бронхов и матки. Речь идет о тканевых гормонах, образующихся в плазме крови под действием протеазы калликреина из а-глобулинов. [c.281]

В биологическом действии между кининами существует только количественное различие. Решающая роль в открытии и установлении структуры кининов плазмы кровн принадлежит лабораториям Верли и Эллиота синтез более двухсот аналогов кининов связан с именами Бодански, Шредера, Штудера и др. [c.281]

Тахикинины объединяют группу биологически активных пептидов, которые в отличие от медленно действующих кининов быстро оказывают стимулирующий эффект на гладкую мускулатуру [722]. К этой группе принадлежат следующие пептиды [c.282]

Первыми природными объектами рассмотрения будут брадикининпоген-цирующие пептиды (БПП). Речь пока пойдет только об их конформационных возможностях вопросы связи между структурой и биологическими свойствами, т.е. структурно-функциональной организации олигопептидов, обсуждаются в следующем томе. Отметим лишь, что молекулы БПП усиливают и пролонгируют депрессорный эффект брадикинина на кровяное давление, ингибируют ферменты, расщепляющие кинин, а также являются эффективными ингибиторами пептидил-дипептидазы - фермента, катализирующего превращение ангиотензина I в повышающий кровяное давление ангиотензин II. Самыми эффективными представителями этой группы являются природные пента-, нона- и декабрадикининпо-тенцирующие пептиды, структурная организация которых вместе с некоторыми их синтетическими аналогами рассматривается ниже [1,2]. [c.256]

Кожа земноводных является богатым источником пептидов, которые, кроме того, оказывают сильное действие на гладкую мускулатуру сосудов млекопитающих. Из-за способности вызывать быстрое сократительное действие их назвали тахикининами в отличие от медленно действующих кининов — истинных брадикини-нов [29]. [c.293]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Введением в положение 9 тетрагидропиранильного остатка синтезирован кинин [1331, обладающий исключительно высокой активностью [1341. 6-Бен-зиламино-9-(тетрагидропиранил-2)-пурин (SD 8339) оказался очень активным стимулятором партенокарпии при испытаниях на alimyrna fig [134]. [c.247]

Осложненные гнойные раны с септическими проявлениями Снижение и нормализация температурной реакции, ас-теновегетативных проявлений Нормализация показателей эндотоксемии (средних молекул, кининов, БАБ, ЛИИ и др.). Ускорение репаративных процессов СКН (20- 0 мл), полифепан (40-70 г) 5-12 [c.567]

Многие органические соединения в незначительной степени и по разным причинам оказывают благоприятное влияние на рост растений. Однако быстрое развитие исследований в области стимуляторов роста началось с открытия стимулирующего действия гетероауксина — натриевой соли 3-индолилук-сусной кислоты. Три класса органических соединений индо-лилкарбоновые кислоты, кинины и гиббереллины — представляются наиболее п спективными в этом отношении. [c.580]

Кинины. При исследовании природных веществ, находящихся в проростках растений, наряду с гетероауксином был выделен непредельный спирт ряда аденина, который чрезвычайно сильно стимулировал рост растительных клеток. Впоследствии он получил название зеатина. Из большого числа синтетических аналогов зеатина (кининов) высокую активность показал лишь 6-фурфуриламинопурин — кинетпин [c.581]

Наиболее удачные результаты были получены при совместном применении кининов с индолилкарбоновыми кислотами в качестве средств, сильно уменьшающих неблагоприятные внешние воздействия (облучение, действие гербицидов). [c.581]

Токсическое действие. Является преимущественно гемотропным, в то время как яды пчел — в большей степени нейротропны. Гемолитический белок — полистин — в сочетании с кининами, вызывающими повышение сосудистой проницаемости, обусловливают выраженную местную реакцию на яд. Сильный болевой синдром определяется наличием в нем сочетания гистамина с ацетилхолином. Кинины являются важным патогенетическим фактором, ответственным за развитие многих местных и общих симптомов, в частности, действие на гладкую мускулатуру. Широкий спектр гидролитических ферментов яда шершня определяет его выраженные цитотоксические свойства, тем более что по своей фосфолипазной активности он на два порядка превосходит все другие животные яды наличием в яде биогенных аминов и ацетилхолина во многом объясняется его действие на сердечно-сосудистую систему. [c.733]

КАЛЛИКРЕИНЫ, ферменты класса гидролаз, содержащиеся в плазме крови, моче и тканях нек-рых железистых органов животных. Катализируют огранич. протеолиз ки-ниногена (неактивного предшественника белковой прихюды) с образованием кининов. К. плазмы крови человека состоят из тяжелой (мол. м. 52000) и легкой (мол. м 33000—42000) цепей, соединенных одной или неск. связями S—S. Лктивный центр локализован в легкой цепи. К. стимулируют свертывание крови в фибринолиз. К. из поджелудочной железы свиньи — сосудорасширяющее ср-во. [c.235]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.0 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.581 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.256 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.440 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.277 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.0 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.265 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.300 ]

Иммунология (0) -- [ c.94 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология