Белки плазмы

Рис. 3-6. Электрофоретическое разделение белков плгрмы человека пятью различными методами при pH 8. а — электрофорез без носителя б — электрофорез на бумаге в — электрофорез в крахмальном геле г — электрофорез в полиакриламидном геле д — иммуноэлектрофорез (полосы прештитации к поливалентной антисыворотке человека). Стрелки показывают положение отдельных белков плазмы.

Все компоненты плазмы крови человека (рис. 20.1) можно разделить на основании разной растворимости белков в растворах этилового спирта с различными значениями pH, содержащих небольшие концентрации солей при низких температурах. Альбумин, который составляет около 60 вес. % белков плазмы крови, в значительной степени обуслов- [c.603]

Почки обладают эндокринной функцией и выделяют в кровь протеолитический фермент ренин, который превращает один из белков плазмы крови (ангиотензиноген) в декапептид ангиотензин I (рис. 4). От последнего затем ферментативно удаляется С-концевой дипептид, что приводит к образованию более активного ангиотензина II. [c.40]

Все биохимические процессы проходят в разбавленных водных растворах. Наиболее концентрированные растворы содержат лишь 7—9% белков (плазма крови). Известно, что протеолитические ферменты, ускоряющие гидролиз белков до дикетопиперазинов и даже свободных а-аминокислот, могут проводить процесс в обратном направлении. [c.507]

Для определения относительного содержания отдельных белков в саркоплазме используют метод электрофореза на бумаге. Разделение белков основано на различии в подвижности ионов белковых молекул в электрическом поле. Скорость перемещения молекул пропорциональна величине их свободного заряда. Величина заряда молекул различных белков саркоплазмы неодинакова, а поэтому и скорость их перемещения в электрическом поле тоже разная, что дает возможность разделить белки плазмы на несколько фракций. [c.127]

Белки выполняют в организме различные функции и в соответствии с этим обладают разными свойствами. Так, белки, из которых построены ткани (кожа, сухожилия, мышцы и т. д.), ногти и волосы, не растворяются в воде, в то время как белки, участвующие в метаболических процессах (например, белки плазмы крови), растворяются в воде или в водных растворах солей. [c.192]

Никель, как и кобальт, относится к числу так называемых микроэлементов, хотя его биологические функции изучены в меньшей степени. Входит в состав многих растительных и животных организмов, стимулируя синтез аминокислот в клетке, ускоряя регенерацию белков плазмы крови, нормализуя содержание гемоглобина в больных организмах, а также выполняя ряд других важных ф ункций. [c.499]

Дополнение 2-А. Белки плазмы крови, т. 1, стр. 103 Вирусы, т. 1, сгр. 286 Антитела, т. 1, стр. 381 Комплемент, т. 1, сгр. 387 [c.380]

Калликрсины крови и поджелудочной железы, образующиеся из различных неактивных предшественников, проявляют разную субстратную специфичность. В то время как калликреин плазмы крови, расщепляя связь Lys-Arg, образует из белков плазмы брадикинин, калликреин поджелудочйой железы при гидролизе связи Met-Lys соответствующего субстрата дает коллидин. Кроме названных кининов брадикинина (кинин-9) и коллидина (кинин-10) — при разбавлении плазмы крови спонтанно образуется метио-ниллизилбрадикинин (кинин-И). [c.281]

Т. образуется из протромбина в результате его активации. Ингибиторы Т.- белки плазмы крови антитромбин III (мол. м. ок. 65 тыс.), 2-макроглобулин (мол. м. ок. 725 тыс.) и нек-рые др. наиб, ингибирующим действием обладает гирудин. [c.13]

Первые попытки разделения белков плазмы были основаны на фракционном осаждении их сульфатом аммония или спиртом. Фибриноген легко может быть получен методом высаливания. Электрофоретический анализ кровяной сыворотки показывает наличие в ней четырех основных фракций, названных альбумином и а-, р- и Y- Глoбyл и нa-ми. С улучшением техники разделения было показано, что эти фракции являются не индивидуальными белками, а группами белков, обладающими одинаковылш подвижностями. Дальнейшие успехи, достигнутые в период второй мировой войны Коном и Эдсоллом , были стимулированы большим спросом на пла шу, необходимую для предотвращения шока, зависящего от поддержания осмотического давления белками сыворотки. Цельная плазма содержит протеолитические ферменты, которые в большой мере расщепляют белки плазмы, поэтому получение белковой фракции крови в сухом виде сулило большие преимущества. [c.670]

Предполагают, что метоксигруппа определяет более высокий процент связывания сульфаниламида с белками плазмы, что и обусловливает длительность действия препарата. [c.247]

Дополнение 2-А Белки плазмы крови [c.103]

Другой важной функцией сывороточных белков является их транспортная функция. Так, сывороточный альбумин связывает и переносит многие слаборастворимые продукты метаболизма. Трансферрин переносит железо, а церулоплазмин (аг-белок, см. дополнение 10-3)—медь. Транскортин — это переносчик стероидных гормонов, в частности кортизола белок, связывающий ретинол, является переносчиком витамина А, а белки, связывающие кобаламин, переносят витамин Bi2. Липопротеиды, подразделяющиеся на три основных класса, переносят фосфолипиды, нейтральные липиды и эфиры холестерина". Главным компонентом этих веществ служит липид. Фракция U1 сыворотки содержит липопротеид с высокой плотностью , фракция, идущая непосредственно перед -бел-ками, содержит липопротеид с очень низкой плотностью, а в -фракции присутствует липопротеид с низкой плотностью. Все эти белки сейчас интенсивно исследуются. Большой интерес к ним обусловлен их связью с сосудистыми заболеваниями, а также с отложением холестерина и других липидов, переносимых белками плазмы, в атеросклеротических бляшках. [c.104]

Взяв за основу происхождение организма, различают растительные, животные, вирусные и бактериальные белки, в то же время учитывая органы и клеточные органеллы — белки плазмы, мышечные белки, белки молока, яиц, рибосомные белки, белки клеточного ядра, микросом и мембран. [c.344]

Типы связей между функциональными доменами (ковалентная, невалентная), так же как и их отсутствие, можно коррелировать с физиологической средой, в которой существует белок. Большинство внутриклеточных белков олигомерны, белки плазмы крови — крупные мономеры, состоящие из нескольких функциональных доменов, а белки, действующие вне организма, представляют собой небольшие мономеры. Попытаемся пояснить некоторые аспекты такого распределения. [c.63]

Белки плазмы крови— крупные мономеры. Существенное свойство специфических белков плазмы состоит именно в том, что они способны задерживаться в плазме крови. Только белки с молекулярными массами около 60 ООО и более достаточно велики для того, чтобы они не проникали с легкостью во внешнее пространство, как это происходит с более мелкими молекулами (<с 20 ООО). Кроме того, небольшие белки фильтруются, обрабатываются и выделяются почками. [c.63]

Белки плазмы крови [145, 7211 [c.269]

Присоединяются к поверхности некоторых клеток крови, а также некоторых других клеток). Известно, что эта субъединица олигомерного белка проникает через стенки капиллярных сосудов к тому же при некоторых условиях (наиример, при отравлении кадмием) большие количества микроглобулина выделяются с мочой. В связи с этим очевидно, что истинными белками плазмы должны быть крупные мономерные, а не олигомерные белки. Типичным примером может служить сывороточный альбумин (рис. 7.2, б), построенный из набора функциональных доменов [76, 82] в одной иоли-пептпдпой цепи. Некоторые плазменные полипептиды заметно увеличивают свой размер за счет ковалентно присоединенных углеводных остатков. [c.64]

Особого внимания требуют процедуры отбора проб крови. Образцы следует отбирать в емкости из химически стойкого стекла с соблюдением необходимых мер предосторожности для предотвращения загрязнения тканевой жидкостью и гемолиза существенно, чтобы отбирались пробы только свободно вытекающей крови. На состав образца влияет и положение человека в ходе отбора пробы В положении лежа внеклеточная жидкость устремляется в кровеносные сосуды, разбавляя тем самым белки плазмы крови [90]. При этом изменения концентраций опр еделяемых компонентов могут достигать 20% и давать ошибочные представления. В большинстве случаев рекомендуется хранить пробы при +4 С (для летучих соединений при -20 С). При необходимости хранения проб д]титель-ное время возникает проблема их стабильности вследствие процессов коагуляции. Поскольку негомогенность, вызываемая коагуляцией, может бьтть серьезным источником ошибок, то к пробе крови следует немедленно после отбора добавлять определенное количество антикоагулянта. Естественно, что последний не должен содержать зафязняющих веществ. Надежным способом получения правильных результатов являетс я лио-фильная сушка образцов. [c.194]

Фармакокинетические параметры период полуэлиминации 2—4 ч, объем распределения 3,5 л/кг, клиренс из плазмы 10—15 ьш/иш/ кг, спяэьгеание с белками плазмы 7—25%. [c.37]

Около 85% МТД связывается с белками плазмы (в основном с альбуминами и в меиьшей степени с глобулинами). [c.190]

Интересный результат в опытах на кроликах получил Бутомо (1962). Через 1 —1,5 ч после внутривенного введения цистамина (50 и 100 мг/кг) повышалась проницаемость сосудов гематоофтальмического барьера. Внутривенно введенный флюоресцеин, связанный с белками плазмы, быстрее, чем в контроле, обнарулшвался в жидкости хрусталика, где он достигал высокой концентрации. [c.71]

Большинство Л. с., попадая после абсорбции в кровь, распределяется по тканям и органам неравномерно и лишь незначит. часть-относительно равномерно. На распределение Л. с. существ, влияние оказывают их физ.-хим. св-ва, сродство к тем или иным тканям, интенсивность кровоснабжения органа и т.д., а также биол. барьеры организма (стенки капилляров, клеточные мембраны, гематоэицефа-лич., гематоофтальмич. и плацентарный барьеры). Л. с., циркулирующие в организме, в разл. степени связываются с белками плазмы крови, образуя клеточные и внеклеточные депо, накапливаются в жировой, костной и др. тканях. [c.584]

Сон, вызываемый барбитуратами, как и больпганством других С, с., отличается от естеств. сна. Эти в-ва облегчают засыпание, но меняют фазовую структуру сна, укорачивают т. наз. быстрый (парадоксальный) сон. Продолжительность действия производных барбитуровой к-ты определяется особенностями фармакокинетики и метаболизма, в частностн полнотой связывания с белками плазмы крови. Различают барбитураты длительного, среднего и короткого действия. [c.375]

Белки плазмы выполняют множество функций. Одна из них, присущая в основном сывороточному альбумину, состоит в поддержании в плазме достаточно высокого осмотического давления, сравнимого с давлением в цитоплазме клеток. Сывороточный альбумин человека состоит из одной цепи, содержащей 584 аминокислотных остатка его мол. вес равен 69 000. В молекуле имеются три повторяющиеся гомологичные области — три домена, каждый из которых содержит шесть дисульфидных мостиков. Можно предположить, что в ходе эволюции ген, детерминирующий этот белок, дважды дуплицировался . Сравнительно низкий молекулярный вес и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности молекулы очень помогают сывороточному альбумину в выполнении его функции, связанной с поддержанием осмотического давления. [c.104]

Гликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протоглика-нов). Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амидной группы аспарагина (Ы-гликозидная связь), как, например, в белках плазмы и в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь). [c.75]

Помимо активного, защищающего от замораживания белка в плазме содержатся три меньших, неактивных гликопротеина М 2700 — 7800), у которых в молекуле на каждые два остатка треонина приходится дополнительно один остаток пролина. Их концентрация в крови рыб составляет 10 — 15 мг/мл при суммарном содержании гликопротеинов 25 мг/мл. Их функция, по-видимому, состоит в стимуляции антифризной активности бес-пролиновых белков плазмы. [c.430]

В пищевой промышленности получили большое распространение белки молочной сыворотки, соевый белковый изолят, казеинат натрия, белки плазмы крови, бычий сывороточный альбумин, отходы переработки пищевого сырья (кровь со скотобоен, подсырная сыворотка, картофельный крахмал), из которых получают белки, используемые в качестве эмульгаторов. [c.252]

Крупные белки плазмы крови могут быть либо олигомерами, либо мономерами. Однако олигомеры способны к диссоциации, а субъединицы могут фильтроваться тем же путем, что и мелкие мономеры. Это видно на примере (3 2-микроглобулина (рис. 4.2, б), небольшой растворимой субъединицы белков НЬ-А (которые [c.63]

Протромбин [725] и другие белки плазмы крови млекопитаюш,их [173] [c.269]

Время жизни белков плазмы регулируется следующим образом. Потеря концевого невосстановленного сахара, связанного с белком углеводной боковой цепью, приводит к обнажению концевой О-галакто-зы. Этот остаток распознается рецептором на поверхности клеток печени, затем присоединяется весь гликопротеид и разлагается белками клетки У лектина (например, конканавалина А) имеется центр для присоединения специфического сахара (а-метилманиозида) рецептора (гликопротеида). Присоединение лектина является пусковым механизмом деления клетки. Лектины могут дать важные сведения для выяснения этого процесса. Их истинная функция пок еще не известна. [c.269]

Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. [c.548]

Многочисленные белки связывают ионы металлов. Некоторые из них действуют как биологические хранилища металлов, в то время как другие служат для их транспорта. Ферритин запасает железо, главным образом в печени и селезенке, в виде оксигидро-ксифосфата Fe(HI) с приблизительным составом Fe(OOH)s, FeO, РО4Н2. Это соединение образует ядро диаметром 7 нм, окруженное 24 белковыми субъединицами, давая в результате сферическую молекулу общим диаметром около 12 нм. Трансферин, с другой стороны, является белком плазмы, переносящим ионы Fe + и Си +. Имеются данные, что в состав центра связывания металла входят тирозин и гистидин. Так, в спектре поглощения белка и-меется пик при 465 нм, соответствующий переносу заряда между фенолят- и Ре +-ионами. [c.561]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.669 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.344 , c.353 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.655 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.113 , c.172 , c.181 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.319 , c.325 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.319 , c.325 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.328 , c.350 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология