Плазмы кинины

Физиологическая роль кининов плазмы. В настоящее время не существует единого мнения о роли брадикинина и других кининов плазмы в физиологических процессах, происходящих в организме [476, 1008, 1076, 1284, 1386, 1387, 1389, 1836. 2319]. Фармакологические свойства кининов, а также наличие ферментов, вызывающих их образование, в крови и в различных железах свидетельствуют о том, что брадикинин, как и другие кинины плазмы, играют определенную роль в кровообращении в железах внутренней секреции. Было показано также, что кинины являются одними из факторов, вызывающих общую внезапную остановку кровообращения. До сих пор не установлено, проявляют ли кинины регулирующее действие на кровообращение в других органах и имеют ли они непосредственное отношение к вызыванию ощущения боли, явлениям повышения температуры и аллергии. [c.117]

Известна также К. типа С, к-рая отщепляет от С-конца любые остатки аминокислот. Она выделена из плодов и листьев цитрусовых. В плазме крови человека функционирует К. типа N (ее каталитич. активность оптимальна при pH 7), сходная по субстратной специфичности с К. типа В. Этот фермент катализирует отщепление С-коицевого аргинина от находящегося в крови пептида брадикинина (см. Кинины), в результате чего этот пептид теряет способность понижать кровяное давление. [c.322]

Кинины плазмы вызывают расширение сосудов, снижая тем самым артериальное давление, повышают проницаемость сосудов и оказывают стимулирующее действие на мышцы кишечника, бронхов и матки. Речь идет о тканевых гормонах, образующихся в плазме крови под действием протеазы калликреина из а-глобулинов. [c.281]

Калликрсины крови и поджелудочной железы, образующиеся из различных неактивных предшественников, проявляют разную субстратную специфичность. В то время как калликреин плазмы крови, расщепляя связь Lys-Arg, образует из белков плазмы брадикинин, калликреин поджелудочйой железы при гидролизе связи Met-Lys соответствующего субстрата дает коллидин. Кроме названных кининов брадикинина (кинин-9) и коллидина (кинин-10) — при разбавлении плазмы крови спонтанно образуется метио-ниллизилбрадикинин (кинин-И). [c.281]

В биологическом действии между кининами существует только количественное различие. Решающая роль в открытии и установлении структуры кининов плазмы кровн принадлежит лабораториям Верли и Эллиота синтез более двухсот аналогов кининов связан с именами Бодански, Шредера, Штудера и др. [c.281]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

КАЛЛИКРЕИНЫ, ферменты класса гидролаз, содержащиеся в плазме крови, моче и тканях нек-рых железистых органов животных. Катализируют огранич. протеолиз ки-ниногена (неактивного предшественника белковой прихюды) с образованием кининов. К. плазмы крови человека состоят из тяжелой (мол. м. 52000) и легкой (мол. м 33000—42000) цепей, соединенных одной или неск. связями S—S. Лктивный центр локализован в легкой цепи. К. стимулируют свертывание крови в фибринолиз. К. из поджелудочной железы свиньи — сосудорасширяющее ср-во. [c.235]

Вторая группа тканевых гормонов охватывает ряд полипептидов, называемых кининами плазмы [1383]. Эти полипептиды образуются из белков плазмЪ при их расщеАлении протеолити-ческими ферментами. Кинины действуют на гладкую мускулатуру, рйсширяют периферические сосуды, увеличивают проницаемость капилляров и вызывают ощущение боли. [c.104]

Существуют различные методы выделения брадикинина из продуктов расщепления белков плазмы трипсином или змеиным ядом и его очистки, разработанные в различных лабораториях. Методика, применявшаяся Эллиоттом и сотр. [661, 666, 668, 669], заключалась в обработке фракционированной смеси белков из сыворотки быка 0,1 и. соляной кислотой при 37° (для инактивации ферментов, разрушающих брадикинин) и в последующей их инкубации с трипсином в течение 6 час. Полученную смесь осаждали спиртом, а из фракции, растворимой в 74%-ном спирте, чистый брадикинин удалось выделить с помощью противоточного распределения, хроматографии на, карбоксиметилцеллюлозе (ацетатно-аммониевый буферный раствор pH 6,5 и 5) и электрофореза. Сначала на основании неточных данных аминокислотного анализа считали, что брадикинин имеет следующий аминокислотный состав Ser Gly Pro Phe Arg= 1 1 2 2 2. Результаты кислотного гидролиза, расщепления химотрипсином и разложения по методу Эдмана позволили приписать бради-кинину следующую структуру [c.105]

Параллельно с исследованиями Эллиотта были проведены работы по выделению и очистке брадикинина, образующегося из бычьей плазмы при действии змеиного яда. С этой целью Прадо и сотр. [1764], а также Андраде и сотр. [54] использовали хроматографию на колонке с окисью алюминия и целлюлозой, а Андраде и Роша э Сильва [55] — ионообменную хроматографию на колонке с амберлитом ЩС-50 (ХЕ-64). Наибольшего успеха достигли Хамберг и сотр. [921, 926, 927], применявшие хроматографию на колонке с амберлитом ШС-50 (pH 5), препаративный электрофорез и хроматографию на бумаге. Аминокислотный анализ выделенного таким образом чистого полипептида показал, что последний содержит те же аминокислоты и в таких же соотношениях, что и трипсиновый брадикинин. Тщательное сравнение фармакологических свойств показало, что оба брадикинина, образующиеся при гидролизе белков как змеиным ядом, так и трипсином, идентичны синтетическому бради-кинину. Сообщение о выделении брадикинина из продуктов инкубации бычьей плазмы со змеиным ядом было опубликовано также Зубером и Жаком [2680]. [c.106]

Эллиотт и сотр. [670] из продуктов инкубации обработанной кислотами псевдоглобулиновой фракции плазмы быка при pH 7,5 выделили еще один кинин, отличающийся от брадикинина и каллидина. Новый кинин оказался метиониллизилбради-кинином [c.107]

Кинины образуются не только при действии трипсина, ферментов змеиного яда и калликреина, но и без их участия. Так, например, отмечено выделение кинина из плазмы человека при [c.111]

Кинины насекомых отличаются от кининов животного происхождения тем, что они существуют уже в самой плазме и для их образования не приходится прибегать к обработке плазмы ферментами. В связи с этим следует упомянуть работу Хаберманна, [2735], которому из пчелиного яда удалось выделить основной полипептид, обладающий способностью особым образом действовать на центральную нервную систему. Этот пептид, не являющийся кинином в строгом смысле слова, был назван апамином. Молекула апамина построена из 18 аминокислотных остатков, из которых четыре являются остатками цистеина. [c.184]

Кининоген, неактивный предшественник вазоактивных пептидов — кининов, присутствует в плазме крови человека и млекопитающих в количестве 20—30 мг в 100 мл, является кислым аргликопротеидом с высоким содержанием углеводов относительная молекулярная [c.170]

Во фракции 26 (см. рис. 14) содержится высокомолекулярный кининоген (ВМК), из которого калликреин плазмы крови человека отщепляет брадикинин этот же фермент не образует кинины из фракции 2а. [c.176]

Пасхина Т. С. Биохимические основы патологии сердечно-сосудистой системы (механизм образования, обмен и роль при сосудистых патологиях кининов плазмы крови). В кн. Молекулярные основы патологии./Под ред. В. Н. Ореховича. М., 1966, с. 123—172. [c.374]

Ферментные системы плазмы Существенная роль в гемостазе и регуляции воспаления принадлежит четырем главным ферментным системам плазмы крови системе свертывания, системе фибринолиза (плазминовая система), системе кининов и системе комплемента. Система комплемента опосредует многообразные взаимодействия между иммунным ответом и воспалением (см. гл. 4). К кининовой системе относятся медиаторы брадикинин и лизилбрадикинин (калли-дин). Брадикинин — это функционально весьма сильный вазоактивный нонапептид, вызывающий увеличение просвета венул и сосудистой проницаемости, а также сокращение гладких мышц. Он образуется в результате активации фактора Хагемана (XII), относящегося к системе [c.94]

Ингибитор С1 блокирует не только классический путь активации комплемента, но подавляет также активность связанных с ним элементов кининовой и плазминовой систем, а также системы свертывания крови. Возникновение отека опосредовано двумя пептидами, образуюшимися в результате неингибируемой активации комплемента и связанных с ним систем. Один из пептидов — кинин С2 — представляет собой продукт активации компонента С2, другой — брадикинин — возникает при активации кининовой системы (рис. 2 . 13). В результате действия этих пептидов на посткапиллярные венулы происходит сокра-шение эндотелиальных клеток с образованием между ними щелей, через которые плазма выходит в ткани (см. гл. 5). [c.401]

Следствие действия антиферментных препаратов — замедление образования кининов (брадикинина в плазме крови и калликреина в тканях), вызывающих нарушения микроциркуляции, вазодилатацию, повышение проницаемости сосудов. [c.251]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология