Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Транспептидирование

    ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валииом, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NHj пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т. [c.542]


    Частичный гидролиз не в концентрированной, а в разбавленной кислоте может привести к артефактам, возникаюш,им в результате реакций транспептидирования. [c.167]

    На третьем этапе происходит его встраивание в пептидогликановый скелет и образование пептидных связей. Эта поперечная сшивка осуш ествляется путем транспептидирования, при котором раепдепляется связь между двумя остатками )-аланила и освободившаяся карбоксильная группа связывается с аминогруппой лизина второго олигопептида, а концевой 1)-аланин освобождается. [c.20]

    Пенициллин не влияет на синтез структурных компонентов гликопептида, но препятствует поперечной сшивке, осуш ествляемой путем транспептидирования. Образование клеточной стенки могут нарушать и производные пенициллина, подобным же образом действуют цефалоспорины, ристоцетины, ванкомицин, бацитрацин и ци-клосерин (подробнее об этом см. в теме Антибиотики ). [c.21]

    Пенициллин не влияет на синтез структурных компонентов муреина но препятствует поперечной сшивке, осуществляемой путем транспептидирования однако удлинению гетерополимерных цепей путем транс-гликозилирования он не мешает. В результате воздействия пенициллина ряд бактерий выделяет в среду наряду с UDP-пентапептидом также и несшитые пептидогликановые цепи. Образование клеточной стенки могут нарушать и производные пенициллина подобным же образом действуют цефалоспорины, ристоцетины, ванкомицин, бацитрацин и циклосерин. Сферопласты возникают также в присутствии глицина и D-аминокислот или в результате так называемого анаэробного лизиса. [c.57]

    Хейнс и сотрудники [492] описали систему транспептидирования в листьях капусты, катализирующую превращение  [c.264]

    Эта ферментная система катализирует также гидролиз глицил-аминокислот. Было найдено, что трипсин и химотрипсин также катализируют реакции транспептидирования [493, 494]. [c.264]

    УДЛИНЕНИЕ ПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ ПРИ ПОМОЩИ ТРАНСПЕПТИДИРОВАНИЯ [c.192]

    Эти реакции показывают, что фермент всегда находит одну гидролизующуюся связь в молекуле акцептора (первый член в левой части приведенных выше уравнений). Например бензоил-тирозинамид является специфическим субстратом химотрипсина, и в реакционной среде, несомненно, содержится бензоилтирозин. Используя тот же пример, можно было бы предположить, что образование R гир. гли. А обусловлено не транспептидированием, а просто реконденсацией R тир (молекулы со свободной карбоксильной группой) с гли А. Однако ничего подобного не происходит (и это является, повидимому, наиболее существенным), так как процесс останавливается или, по крайней мере, его скорость очень сильно уменьшается, если для проведения реакции используются молекулы, содержащие свободную карбоксильную группу. Таким образом становится очевидной роль обмена .  [c.193]


    С чисто химической точки зрения (стр. 189) аминоацилфос-фаты могут весьма легко конденсироваться с N-ациламинокислотами, выделяя неорганический фосфат таким образом, предположение о том, что в процессе биосинтеза пептидов используется энергия фосфатной связи является весьма заманчивой рабочей гипотезой. Можно полагать, что при синтезе образуются либо непосредственно сами пептиды, либо некоторые промежуточные вещества (глутамин, глутатион и т. д.). Как было уже отмечено, последние благодаря наличию в них пептидных связей могут служить источником энергии для дальнейшего синтеза путем транспептидирования [519, 520]. [c.194]

    Известны феразы, катализирующие реакции перенесения остатков аминокислот. Установлено, что папаин и химотрипсин (стр. 181) не только ускоряют реакции гидролиза полипептидов, но и катализируют реакции перенесения остатков аминокислот (транспептидирование). Существуют феразы, катализирующие перенесение остатков моносахаридов (реакции переглюкозидирования или трансглюкозидирования). Этим путем, например, в молекуле сахарозы может быть заменен остаток фруктозы на остаток сорбозы. [c.192]

    Поперечные мостики между полисахаридными цепями образуются в реакции транспептидирования [c.223]

Рис. 32.15. В ходе реакции транспептидирования в качестве промежуточного продукта образуется ацил—фермент. Рис. 32.15. В <a href="/info/592095">ходе реакции</a> транспептидирования в <a href="/info/1846239">качестве промежуточного продукта</a> образуется ацил—фермент.
Рис. 32.17. Конформация пенициллина в области высокореакционноспособной пептидной связи (Л) сходна с предполагаемой конформацией структуры R-D-Ala-D-Ala (Б) в переходном состоянии при протекании реакции транспептидирования. [Lee В., J.MoLBioL, 61, 464 (1971).] Рис. 32.17. Конформация пенициллина в области высокореакционноспособной <a href="/info/7320">пептидной связи</a> (Л) сходна с предполагаемой <a href="/info/1387164">конформацией структуры</a> R-D-Ala-D-Ala (Б) в <a href="/info/2915">переходном состоянии</a> при <a href="/info/10400">протекании реакции</a> транспептидирования. [Lee В., J.MoLBioL, 61, 464 (1971).]

Смотреть страницы где упоминается термин Транспептидирование: [c.194]    [c.509]    [c.527]    [c.34]    [c.219]    [c.56]    [c.264]    [c.265]    [c.208]    [c.208]    [c.227]    [c.194]    [c.264]    [c.279]    [c.293]    [c.223]   
Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.527 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.57 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.263 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.193 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.192 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.223 , c.225 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте