Фермент оптимум

Фермент Оптимум рн Фермент Оптимум pH [c.130]

Было показано, что оба фермента могут быть отделены один от другого и являются двумя самостоятельными ферментами [4, 5]. Так, нагревание при 55° (pH 4,8) вызывало инактивацию фермента, имеющего оптимум действия при pH 6,8—7,0, и не оказывало влияния на активность кислого фермента (оптимум действия pH 4,8) (рис. 1, Л) и наоборот, хранение ферментного препарата при pH 7,0 и 0° приводило к снижению или даже исчезновению активности кислого фермента без изменения активности фермента с оптимумом действия при pH 7,0 (рис. 1, Б). [c.92]

Фермент Оптимум pH Основной тип гидролиза Гидролиз не идет [c.136]

Сопоставление кривых влияния pH на активность ферментов, находящихся в среде с различным pH, а также при различном pH субстрата укажет на стабильность фермента, оптимум его действия и на возможность подавления активности отдельных ферментов при определенном значении pH. [c.29]

Ферменты термолабильны. Это означает, что при нагревании они теряют активность. Обычно нагревание до 80° С необратимо разрушает ферменты. Исключение составляют отдельные ферменты, не разрушающиеся при нагревании до 80 и даже 100° С. При низких температурах (ниже нуля) ферменты прекращают свое действие, но не разрушаются. Существует температурный оптимум для действия ферментов. Оптимум действия большинства ферментов животного происхождения находится при 40—50° С. Чувствительность к температуре — характерное свойство ферментов и объясняется их белковой природой. Белки, как известно, при нагревании денатурируются. [c.170]

Каталаза широко распространена в тканях, а также в эритроцитах, она один из наиболее активных ферментов, оптимум pH 7 6. [c.107]

Из этих опытов вытекает, что немедленно после смешивания реактивов падение активности пероксидазы тем больше, чем больше концентрация цианистого калия, вплоть до полного исчезновения активности. Дальнейшее действие цианистого калия протекает, однако, в двух различных направлениях. В то время как при низких концентрациях (0.05—0.10 г цианистого калия в 100 см смеси серии I и II) активность пероксидазы медленно продолжает падать, при высоких концентрациях (IV—-УШ) происходит более или менее быстрое и полное выздоровление фермента Оптимум для выздоровления, повидимому, находится при концентрации VI. При более высоких концентрациях восстановление протекает значительно медленнее. В серии III (0.2 г цианистого калия) наблюдается равно- [c.416]

Гиалуронидаза — термолабильный белок. Нагревание до 54°С в течение 60 мин инактивирует фермент. Оптимум pH для гиалуронидазы яда среднеазиатской кобры равен 6,0 (Д, Н. Сахибов с соавт., 1972). По мнению ряда авторов (Keiser, Mi hl, 1958 Д. Н. Сахибов с соавт., 1972), колебания и значениях оптимума pH для фермента указывают на его многокомпонентный состав. Об этом же свидетельствует потеря ферментативной активности после попыток очистки препарата гиалуронидазы. [c.84]

Лецитиназа С (фосфоли1[аза С, а-токсин) — катализирует гидролитич. отщепление фосфорилхо-лина от молекулы. лецитина с образованием а, 3-ди-глицерида. Лецитиназа С входит в состав бактериальных токсинов. Продукты, образующиеся из лецитина при гидролизе его этой Л., сами по себе нетоксичны. Токсич, действие, фермента нри инфекции ран соответствующими микроорганизмами, но-видимому, связано с ката.лизируемым им быстрым разрушением лецитинов, входящих в состав клеточных оболочек, Лецитиназа С активируется ионами Са" и в меньшей степени ионами Mg , Ионы Сп, Sr, Fe и Ва сильно тормозят этот фермент. Оптимум действия лецитиназы С лежит при pH 6,7—7,0, В небольших количествах лецитиназа С обнаружена в связанном состоянии в тканях животных, в частности в тканях мозга. [c.477]

Увеличение концентрации молочной кислоты приводит к сдвигу pH, иногда значительному (до 1—2 единиц). Кислая реакция является характерным признаком паранекротического состояния и обусловливает ряд свойств поврежденной прото- плазмы. С нею, в частности, связаны смена гранулярного отложения витальных красителей диффузной окраской, активация гидролитических ферментов, оптимум действия которых расположен в кислой зоне (кислая фосфатаза, амилаза и др.), нарушение структуры митохондрий, изменение проницаемости мембран и др. [c.19]

Для определения зависимости действия фермента от pH и концентрации субстрата был использован также кинетический анализ [59]. Как можно было ожидать из приведенных выше данных, константа Михаэлиса Кт значительно изменялась с изменением концентрации Мп2+. (Величина Кт представляет собой концентрацию субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимально возможной эта величина служит мерой сродства субстрата к ферменту.) Оптимум pH составлял 8,5 и не зависел от концентрации Мп2+ р/Са гипотетического активного центра фермента был равен 7,2, т. е. был таким же, как у ацетилхолинэстеразы. Маунтер считает, что оба фермента содержат в своем активном центре гистидин. [c.143]

Перевариванию белков в кишечнике способствуют две пептидазы — аминополипептидаза и дипептидаза. Аминополипептидаза расщепляет по-липептидные цепи, отделяя аминокислоты от того конца цепи, на котором расположена свободная аминогруппа. Дипептидаза гидролизует дипентиды, образуя аминокислоты. Таким образом, эти два фермента завершают гидролиз нативных белков, начатый другими ферментами. Оптимум pH для пептидаз кишечника лежит между 7 и 8. [c.343]

Механизм действия пепсина. Пепсин имеет два каталитически активных остатка — Asp-32 и Asp-215. Их ионизацию можно исследовать, воспользовавшись рН-зависимостью активности фермента, оптимум которой находится при pH 2—3 и определяется ионизацией кислой формы группы с р/Са 4,5 и основной формы группы с р/Са1,1 [142, 143]. Значения р/Са идентифицированы с помощью опытов по связыванию необратимых ингибиторов, способных специфически взаимодействовать с ионизированными или неионизированными карбоксильными группами, Диазосоединения типа метилового эфира N-диазоа-цетил-Ь-фенилаланина, взаимодействующие с неионизированными карбоксильными группами, специфически реагируют с [c.383]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология