Ферменты термолабильность

Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45—50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50° С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса (рис. 4.16). [c.140]

Ферменты термолабильны, т. е. при нагревании теряют свою активность. Большинство ферментов не выдерживает температуру выше 50—60°. Коферменты термостабильны, они выдерживают температуру кипения воды. Добавляя прокипяченный кофермент к ферменту, который потерял свою активность-вследствие отделения кофермента, можно опять восстановить активность фермента. [c.521]

Термолабильность ферментов т. е. инактивация их, связанная с разрывом полипептидных связей при повышении температуры,— денатурация белков, приводит к появлению оптимума температурного действия. С ростом температуры увеличивается скорость ферментативной реакции, но увеличивается и инактивация фермента. Поскольку белки являются амфотер-ными электролитами, для ферментов характерен также оптимум pH. Так, например, оптимум действия пепсина лежит в зоне pH = 1,5 —2,5, трипсина —8—11, сахаразы, выделенной из. дрожжей, — 4,6—5,0, сахаразы из кишечника — 6,2, амилазы из слюны или поджелудочной железы — 6,7—6,8 и т. д. Некоторые ферменты могут иметь различную величину оптимума pH для разных субстратов. Так, оптимум pH пепсина несколько меняется для разных белковых субстратов, тогда как карбогидразы [c.249]

Молекулы белков очень большие, поэтому и молекулярная масса ферментов обычно превышает миллион. Однако есть ферменты, молекулярная масса которых составляет 1000. Часть молекулы белка фермента, определяющая его специфичность, термолабильна. Под специфичностью надо понимать способность фермента воздействовать только на определенный субстрат, например сахараза гидролизует только сахарозу, уреаза — только мочевину, не воздействуя даже на ее производные. Фермент- [c.28]

Большая чувствительность ферментов к pH среды,, так же как и термолабильность, является одним из характерных их свойств. У небиологических катализаторов эти свойства иногда также проявляются, но в иной, обычно более слабой форме. [c.117]

ТЕРМОЛАБИЛЬНОСТЬ И ТЕМПЕРАТУРНЫЙ ОПТИМУМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ [c.122]

Ферменты, ускоряющие реакции в организме, имеют ряд существенных отличий от неорганических катализаторов, обусловленных их белковой природой. Ферменты термолабильны, действие их строго специфично, активность сильно изменяется в зависимости от pH среды, присутствия электролитов и других веществ, активирующих или парализующих действие ферментов. [c.99]

Ферменты термолабильны. Это означает, что при нагревании они теряют активность. Обычно нагревание до 80° С необратимо разрушает ферменты. Исключение составляют отдельные ферменты, не разрушающиеся при нагревании до 80 и даже 100° С. При низких температурах (ниже нуля) ферменты прекращают свое действие, но не разрушаются. Существует температурный оптимум для действия ферментов. Оптимум действия большинства ферментов животного происхождения находится при 40—50° С. Чувствительность к температуре — характерное свойство ферментов и объясняется их белковой природой. Белки, как известно, при нагревании денатурируются. [c.170]

Принцип экономии массы настолько господствует в живой природе, что он выполняется там даже за счет других очень важных качеств биокатализаторов, в первую очередь их устойчивости. Все ферменты термолабильны, как и их белковые аграваторы, и, кроме того, заметно пассивируются каталитическим процессом. При этом, как правило, чем активнее фермент, тем он сильней разрушается в процессе катализа. В противоположность лабораторной и промышленной практике организм как система с постоянным обменом веществ может позволить себе затраты на постоянное возобновление своих бнокаталнзаторов. [c.55]

На восходящем участке кривой скорость реакции, согласно закону действующих масс, пропорциональна температуре, хотя, в отличие от тривиальных химических реакций, скорость ферментативных процессов обусловлена такими факторами, как влияние температуры на стабильность ферментов, скорость распада фермент-субстратного комплекса, сродство фермента к субстрату и др. Нисходящая ветвь кривой обусловлена в основном денатурацией фермента и, как следствие, дезинтеграцией его активного центра. Исходная термолабильность фермента является одним из важных показателей протекания ферментативных реакций при различных температурах. [c.75]

Работа № 55 Термолабильность ферментов [c.105]

Ферменты обладают термолабильностью (чувствительность по отношению к температуре). Активность ферментов увеличивается при температуре от 0° до 40—50°С, при дальнейшем повышении температуры от 50° до 70°С активность ферментов падает при температуре выше 80°С многие ферменты утрачивают свою активность резко снижается каталитическое действие ферментов и при температуре ниже 0°С. Наиболее благоприятной, оптимальной, температурой для деятельности ферментов является 37—40°С. [c.120]

Другие ученые предложили термостабильную группу называть а г о н о м, а термолабильную белковую часть фермента — фероном. Однако эту терминологию следует считать менее удачной, поскольку греческое слово агон в переводе на русский язык значит действующий , а слово ферон — несущий . Таким образом, здесь могло бы создаться впечатление, что наиболее активную каталитическую роль играет термостабильная небелковая группа, между тем как н действительности каталитическую функцию несет именно белковая часть фермента. [c.129]

Молекулы большинства ферментов состоят из двух составных частей, по отдельности лишенных активности а) термолабильная белковая часть, называемая носителем или апоферментом и б) небелковая, термостабильная часть, называемая коферментом, играющим очень важную роль в действии фермента. Обе эти части составляют полный фермент (голофермеит). [c.257]

Основные научные работы посвящены биохимии и энзимологии спиртового брожения. До 1897 занимался в основном историко-научными исследованиями, написал большое количество учебников, монографий ( Анализ формирования принципов атомистической теории Дальтона , 1896 Практическая органическая химия , 1897), переиздавал различные труды по химии. В 1900 приступил к изучению дрожжевого брожения. Установил, что зимаза состоит из двух фракций — истинного энзима (фермента), термолабильного и задерживаемого желатиновым фильтром, и термостабильного фильтрующегося кофактора. Открыл (1904) кофермент никотинамидаденинди-нуклеотид (НАД). Доказал, что для спиртового брожения необходим фосфор, который входит в состав образующегося при брожении фос-форорганического соединения — гексозодифосфата. Эти данные позволили ему впервые расшифровать балансовое уравнение спиртового брожения. Обнаружил (1914) [c.128]

Влияние температуры. Ферменты термолабильны. Как правило, наибольшая активность их (температурный оптимум) наблюдается при 37—40° С. Повышение температуры до 60° С ослабляет их действие, а при температуре 70—80° С они разрушаются и теряют свою активность (инактивируются). Исключение составляют некоторые ферменты. Например, фермент миокиназа легко выдерживает нагревание до 100° С. При низких температурах (ниже 0) ферменты замедляют свое действие, но не разрушаются. Так, например, в растительных организмах зимой даже при температуре ниже 0° действие ферментов полностью не прекращается, но жизнедеятельность растений соответственно резко снижается. Весной активность ферментов, а вместе с тем и процессы жизнедеятельности растений резко повышаются. [c.129]

Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. кривую а на рис. 4.16). При температуре 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани —миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40°С в этих условиях скорость реакции оказывается максимальной вследствие увеличения кинетической энергии реагирующих молекул. При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости [c.140]

Переносы ферментоидов всех испытанных ферментов термолабильны в такой же степени, как и истинные ферменты. [c.39]

Свойство ферментов разрушаться при кипячении является характерной особенностью, отличающей ферменты от других катализаторов, и называется термолабильностью ферментов. После непродолжительного кипячения ферменты теряют способность проявлять каталитическое действие. Потеря каталитической активности при кипячении обусловлена денатурацией фермента. При нбпродолж1ительном нагревании некоторые ферменты подвергаются обратимой денатурации (И. П. Павлов), т. е. при постепенном охлаждении снова переходят в активное состояние. Сухие препараты ферментов выдерживают нагревание до 100° без заметной потери активности. При низких температурах ферменты хорошо сохраняются. Повышение и понижение температуры сильно изменяют скорость ферментативной реакции. [c.105]

Токсины и анатоксины. Отдельные виды болезнетворных микроорганизмов образуют экзотоксины, которые могут быть отнесены к "факторам агрессии . Они представляют собою высокополимерные термолабильные белки — продукты матричного синтеза, секретирующиеся в окружающую среду. При попадании в организм человека экзотоксины вызывают серьезные повреждения функций определенных тканей или систем. Например, столбнячный токсин относят к числу нейротоксинов, нарушающих функцию нервно-мышечного аппарата гангренозные токсины являются некротоксинами, индуцирующими повреждение тканей экзотоксины определенных штаммов кишечной палочки повреждают кишечник и т. д. По механизму действия на ткани они сходны с ферментами. Некоторые токсины применяют для диагностики соответствующих заболеваний. Например, токсин дифтерийный рекомендуют для постановки внутрикожной реакции Шика. Токсин изготавливают по обычной схеме выделения экзобелков из жидких питательных сред после выращивания определенных штаммов дифтерийных бактерий. Препарат для реакции Шика готовят из очищенного дифтерийного токсина, разводя его глице-рино-желатиновой смесью до необходимой концентрации (1/40 часть одной смертельной дозы для морских свинок — одна Шик-доза). Выпускаемый препарат — бесцветная прозрачная жидкость в ампулах по 1 мл. Срок годности — 2 года, хранят при 3—10°С. [c.468]

Гиалуронидаза — термолабильный белок. Нагревание до 54°С в течение 60 мин инактивирует фермент. Оптимум pH для гиалуронидазы яда среднеазиатской кобры равен 6,0 (Д, Н. Сахибов с соавт., 1972). По мнению ряда авторов (Keiser, Mi hl, 1958 Д. Н. Сахибов с соавт., 1972), колебания и значениях оптимума pH для фермента указывают на его многокомпонентный состав. Об этом же свидетельствует потеря ферментативной активности после попыток очистки препарата гиалуронидазы. [c.84]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Необходимо, однако, подчеркнуть, что положение о термолабильности ферментов в настоящее время может быть принято лишь с рядом оговорок. Недавно было установлено существование особых термостабильных ферментов, примером которых является так называемая миокиназа — фермент, находящийся в мышцах. Этот фермент легко выдерживает нагревание до 100 . [c.116]

И мотут применяться как для гидролитического распада гликозидов, так и для их синтеза. Для этого углевод вместе с соответствующим гидроксилсодержащим соединением подвергают воздействию фермента. Важным преимуществом ферментативного синтеза является его строгая, стереоспецифичность. Так, например, эмульсин — фермепт горького миндаля — дает всегда -гликозиды, дрожжевая гликозидаза — только а-гликозиды. Ферментативный метод позволяет весьма просто рещить очень сложный в препаративном отнощении вопрос о стереохимической направленности реакции образования гликозидов. Недостатком ферментативного метода является высокая термолабильность ферментов, чем вызывается необходимость проведения работы в строго определенных, условиях. [c.88]

Ферменты производят превращение различных веществ при обыкновенной или слабоповышенной температуре (оптимальная температура 40—50°) и прекращают свое действие при кипячении (они очень термолабильны). После охлаждения способность эта не восстанавливается. Низкие температуры не оказывают отрицательного влияния на ферменты при температурах ниже нуля они не проявляют никакой деятельности, но не погибают. [c.518]

Открытие кофакторов ферментативного действия, сделанное ен е в конце прошлого века Бертраном, нашло свое первое серьезное подтверждение в 1904 г., когда А. Гарденом и У. Ионгом [51, 52] был открыт термолабильный кофермент, при-нимаюш ий участие в процессах брожения (идентичность которого с коферментом I теперь установлена). Однако выделить этот кофермент Гардену и Ионгу тогда не удалось. Лишь в 1936 г. Г. Эйлеру с сотр. [53] и О. Варбургу и В. Христиану [54] независимо друг от друга удалось получить этот фермент в высокоочиш енном виде. Еш,е раньше, в 1931 г., О. Варбургом и В. Христианом [55] был открыт кофермент II как кофактор фосфоглюкозодегидрогеназы. Этим ученым принадлежит также и доказательство, что активной группой в кофермен-тах I и II является никотинамид, окисляюш ийся или восстанавливающийся нри каталитических процессах [56, 57]. [c.174]

В настоящее время протеолитические ферменты являются наиболее активными каталитическими агентами гидролиза белков, но они обладают рядом недостатков а) гидролиз редко идет до конца б) благодаря термолабильности протеолитиче-ских ферментов температура реакции должна поддерживаться при 80° С или ниже, в) сами ферменты являются белками так как они подвергаются частичному автолизу, то через них в гидролизат вводят аминокислоты, которые затем определяются как составные части исследуемого белка. Поэтому чаще пользуются сильно диссоциирующими кислотами и щелочами. Нужная концентрация их до известной степени зависит от белка, подлежащего гидролизу, но она всегда обратно пропорциональна вре.мени и температуре гидролиза. Применяют 5—20-кратный объе.м кислоты или щелочи по сравнению с весом взятого белка. При атмосферном давлении всего употребительнее следующие [c.350]

Другой особенностью почти всех ферментов является их термолабильность, т. е., склонность быстро и необратимо терять в растворах свою активность при сравнительно непродолжитель- [c.38]

Для обозначения отдельных компонентов таких ферментов-протеидов был введен ряд терминов. По предложению некоторых ученых, весь активный комплекс фермента получил название холофермента (или холоэнзима). Термолабильная белковая часть была названа апоферментом (апоэнзим). а термостабильной группе было присвоено название кофермент (или к о э н з и м). Другие ученые предложили термостабильную группу называть а г о н о м. а термолабильную белковую часть фермента — фероном. Однако эту терминологию следует считать менее удачной. поскольку греческое слово агон в переводе на русский язык значит действующий . а слово ферон — несущий . Таким образом, здесь могло бы создаться впечатление, что наиболее активную каталитическую роль играет термостабильная небелковая группа, между тем как в действительности каталитическую функцию несет именно белковая частъ фермента. [c.122]

В 1927 г. Варбург пришел к выводу, что во всех клетках находится особый термолабильный ж елезосо дер жащий катализатор, активирующий, как думал Варбург, кислород воздуха. Этот катализатор был назван дыхательным ферментом . Изучение его спектра поглощения показало, что этот фермент по своему строению весьма близок к гемоглобину он содержит белок и прочно связанную с ним простетическую группу —гем, в состав которой входит атом железа. Дыхательный фермент получил впоследствии название цитохромоксидаза , так как его функция, как было позднее установлено, сводится к катализу реакции между кислородом и восстановленной формой одного из цитохромов. Никаких других окислительных реакций этот фермент не катализирует. [c.232]

Для обозначения отдельных компонентов таких ферментов-протеидов был введен ряд терминов. По предложению некоторых ученых, весь активный комплекс фермента получил название холофермента (или холоэнзима). Термолабильная белковая часть была названа апоферментом (апоэнзим),а термостабильной группе было присвоено название кофермент (или коэнзим). [c.129]

Ферменты, подобно белковым веществам, термолабильны, т. е. неустойчивы при высокой температуре. Каждый отдельный фермент проявляет способность ускорять реакцию только при определенном значении pH. Характерное свойство ферментов — их специфичность, т. е. способность ускорять реакцию превращения только одного вещества или близких ему по природе веществ. Различают три вида специфичности ферментов абсолютную, когда фермент действует только на одно определенное вещество, например, фермент уреаза разрушает только мочевину, фермент инвер-таза расщепляет только дисахарид сахарозу, не затрагивая мальтозу, лактозу и другие дисахариды относительную, когда фермент обладает более широким диапазоном действия, как, например, фермент пепсин, действуя на пептидные связи, способен расщеплять разнообразные белковые вещества, а фермент трипсин гидролизует не только пептидные, но и эфирные связи оптическую, или стереохимическую, когда действие фермента проявляется только на одном стереоизомере, например, а-глюкозидаза действует только на а-глюкознды, но не на р-глюкозиды. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология