теплового шока

Образование гормон-рецепторного комплекса. Гормон присоединяется к своему рецептору, при этом происходит фосфорилирование рецептора и отделение от него белков теплового шока. [c.140]

Гены, кодирующие адаптивные белки, образование которых резко усиливается под влиянием разных факторов среды (повышение температуры, отравление металлами), содержат в составе промоторов дополнительные характерные короткие нуклеотидные последовательности. В ответ на повышение температуры или другие стрессы (например, отравление ядами) вырабатываются особые белки, получившие название белков теплового шока. Считается, что быстрое накопление таких белков в клетке обеспечивает физиологическую адаптацию к изменившимся условиям среды. Эти белки чрезвычайно консервативны, они мало менялись в эволюции. Например, белки, имеющие Мг = 70 ООО и образующиеся после теплового шока в клетках . соИ, растений, насекомых и млекопитающих, проявляют большую степень гомологии по аминокислотной последователь- [c.199]

Еще одна регуляторная система, механизм которой проясняется,—это гены, стимулируемые стероидными гормонами. Белок-регулятор, связываясь с гормоном, приобретает способность садиться на регуляторные участки и активировать соответствующие гены. Описан также белок, который связывается с регуляторной областью геиов теплового шока дрозофилы и включает эти гены (см. с. 199). Тепловой шок вызывает переход этого белка из цитоплазмы в ядро и его связывание с последовательностью ДНК, обеспечивающей включение генов теплового шока. Предполагается, что, связываясь с ДНК вблизи промотора, он активирует РНК-полимеразу П. [c.250]

Промоторный район гена теплового шока дрозофилы, кодирующего белок с уМг=70 ООО, содержит следующую нуклеотидную последовательность [c.200]

Еще один параметр, от которого зависит успех ферментации, - температура. Если она ниже оптимальной, то рост микроорганизмов замедляется и интенсивность метаболизма снижается. Если же, напротив, температура слишком высока, то может произойти преждевременная индукция синтеза белка, если он находится под контролем температурочувствительного репрессора, или индукция белков теплового шока, что активизирует клеточные протеиназы и снизит выход белкового продукта. [c.355]

Деконденсацию хроматина прн транскрипции можно также наблюдать с помощью светового микроскопа на политенных хромосомах дрозофилы. Такие хромосомы содержатся во многих тканях личинок насекомых. Политенные хромосомы дрозофилы состоят примерно из 1000 нитей ДНК, лежащих рядом друг с другом таким образом, что гомологичные участки соседствуют и образуют поперечные полоски. Политенные хромосомы соответствуют интерфазному хроматину. Каждый функциональный домен в политенной хромосоме представлен Б виде диска, содержащего плотно-упакованную ДНК. Диски разделены менее плотными междисковыми участками. Чередование дисков и междисков образует характерную строго постоянную картину, причем крупные генетические перестройки проявляются в видимых изменениях хромосом. В ходе индивидуального развития личинок картина дисков и междисков несколько меняется. Но особенно ярко изменения транскрипционной активности хроматина политенных хромосом проявляются при индукции генов. Такая индукция достигается, например, при нагревании личинок (так называемый тепловой шок) или при введении гормона насекомых экдизона. При активации транскрипции происходит резкая деконденсация хроматина в определенных дисках и образуются так называемые пуфы. В пуфах можно обна- [c.252]

В ней выделяются районы А и Б. Волнистой чертой отмечена после довательность, необходимая для экспрессии разных генов, кодирующих белки, индуцируемые в условиях теплового шока. Гены, к которым присоединяют этот участок промотора, начинают также активно экспрессироваться при тепловом шоке. В промоторных районах А и Б гена теплового шока дрозофилы подчеркнуты повторяющиеся четырехнуклеотидные мотивы T G и GTT . Наличие района Б необходимо для полной экспрессии гена. Элементы А и Б, взаимодействующие с белковыми факторами транскрипции, имеют сходные функциональные свойства и обладают синергическим действием, активируя транскрипцию. Гены теплового шока дрозофилы, введенные в клетки млекопитающих, начинают активно экспрессироваться при повышении температуры. Это говорит о том, что не только сами гены теплового шока, но и регуляторные компоненты этой системы генов достаточно консервативны в эволюции. [c.200]

При подробном изучении этим методом генов теплового шока оказалось, что промоторная область всегда преимущественно свободна от гистонов, а участок транскрипции неиндуцированного гена находится в обычной нуклеосомной конформации. При индукции гистоны сбрасываются с ДНК. а ген покрывается молекулами РНК-полимеразы, идущими одна за другой. Гистоны удаляются с гена в определенном порядке прежде всего теряется гистон Н1, чувствительный к разрушению 30-нм фибриллы, затем, по-видимому, удаляются Н2А и Н2В и последними снимаются НЗ и Н4. [c.255]

Репрессоры и оперон-специфичные активаторы не влияют на специфичность самой РНК-полимеразы. Этот последний уровень регуляции реализуется в случаях, ггредполагающих массир. изменение спектра экспрессирующихся генов. Так, у E. oli гены, кодирующие белки теплового шока, к-рые экспрессируются при целом ряде стрессовых состояний клетки, считываются РНК-полимеразой только тогда, когда в ее состав включается особый Р. б.-т.наз. фактор Целое семейство этих Р.б. (о-факторы), изменяющие про-моторную специфичность РНК-полимеразы, обнаружены у бацилл и др. бактерий. [c.218]

Ярким примером такого рода регуляторных переключений являются события, происходящие в ответ на тепловой шок. Процессы клеточной дифференцировки также сопровождаются включением в Т. новых мРНК, иногда накопленных в цитоплазме заранее, а также изменением скоростей Т. и выключением нек-рых мРНК из Т. Регуляция синтеза белков на Зфовне Т. играет важную роль у всех организмов, включая бактерии, в координации продукции разл. белков в клетке и поддержании их правильных стехиометрич. соотношений (это особенно касается поддержания стехиометрии синтеза субъединиц сложных белков). [c.622]

В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга —формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной конформации, определяемой, вероятнее всего, первичной структурой. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.). Поэтому в настоящее время пристальное внимание исследователей приковано к выяснению зависимости между аминокислотной последовательностью синтезированной в клетке полипептидной цепи (первичная структура) и формированием пространственной трехмерной структуры, обеспечивающей белковой молекуле ее нативные свойства. Имеется немало экспериментальных доказательств, что этот процесс не является автоматическим, как предполагалось ранее, и, вероятнее всего, регулируется и контролируется также внутриклеточными молекулярными механизмами, детали которых пока полностью не раскрыты. Из клеток выделено несколько классов белков, названных шаперонами, или белками теплового шока, которые располагаются между М-концевым сигнальным пептидом и матричным белком. Предполагается, что основными функциями шаперонов являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, или агрегатов белков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы. Эти результаты наводят на мысль о возможности существования второй половины генетического кода , определяя тем самым повышенный интерес [c.67]

Дальнейшее развитие биохимии привело к открытию огромного числа ша-перонов, особенно у эукариот, где эти белки нередко специализируются на сборке вполне определенных структур. Эта группа белков известна также под названием белков теплового шока, поскольку их активный синтез начинается при повышенной температуре, по-видимому, для предотвращения повреждения разнообразных белков и их комплексов, претерпевающих частичную денатурацию при температуре выше допустимой. [c.114]

ЮТСЯ К С-концевому домену и в отсутствие лиганда поддерживают рецептор в неактивном состоянии. Белок теплового шока hsp 90 увеличивает аффинность связывания рецептора с гормоном, подавляя вместе с тем его сродство к компонентам ядра клетки. Присоединение к рецептору комплементарного гормона приводит к диссоциации белков теплового шока, после чего гормон-рецеп-торный комплекс фосфорилируется и приобретает аффинность к ядрам, т. е. активируется (табл. 11.1). [c.139]

Отделение гормон-рецепторного комплекса от хроматина. После освобождения гормон-рецепторного комплекса и его дефосфорилирования ядерными фосфопротеинфосфатазами происходит диссоциация комплекса на гормон и рецептор, последний перемещается в цитоплазму, ассоциируется с белками теплового шока и включается в следующий цикл передачи гормонального сигнала. Этот процесс называется рециклизацией гормонального рецептора. В некоторых случаях рециклизация не происходит, так как рецептор после поступления из ядра в цитоплазму подвергается протеолитическому расщеплению. [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология