Белки теплового шока

Образование гормон-рецепторного комплекса. Гормон присоединяется к своему рецептору, при этом происходит фосфорилирование рецептора и отделение от него белков теплового шока. [c.140]

Гены, кодирующие адаптивные белки, образование которых резко усиливается под влиянием разных факторов среды (повышение температуры, отравление металлами), содержат в составе промоторов дополнительные характерные короткие нуклеотидные последовательности. В ответ на повышение температуры или другие стрессы (например, отравление ядами) вырабатываются особые белки, получившие название белков теплового шока. Считается, что быстрое накопление таких белков в клетке обеспечивает физиологическую адаптацию к изменившимся условиям среды. Эти белки чрезвычайно консервативны, они мало менялись в эволюции. Например, белки, имеющие Мг = 70 ООО и образующиеся после теплового шока в клетках . соИ, растений, насекомых и млекопитающих, проявляют большую степень гомологии по аминокислотной последователь- [c.199]

Белки теплового шока позволяют предотвратить накопление в клетке белковых агрегатов [14] [c.23]

Еще один параметр, от которого зависит успех ферментации, - температура. Если она ниже оптимальной, то рост микроорганизмов замедляется и интенсивность метаболизма снижается. Если же, напротив, температура слишком высока, то может произойти преждевременная индукция синтеза белка, если он находится под контролем температурочувствительного репрессора, или индукция белков теплового шока, что активизирует клеточные протеиназы и снизит выход белкового продукта. [c.355]

Экстремальные температуры. Причиной стрессового фактора у растений могут быть относительно высокие или низкие температуры. Работ по клеточной селекции на устойчивость к этим стрессам немного. В изученной нами литературе сведений о клеточной селекции к тепловому шоку не обнаружено, хотя белки теплового шока являются предметом пристального изучения биологов различного профиля. Что ка-148 [c.148]

Интенсивное изучение стрессовых белков растений началось во второй половине 80-х годов. Получено некоторое представление о роли и строении этих веществ, хотя еще в данном вопросе много неясного. Наиболее полно изучена группа белков теплового шока (БТШ). [c.360]

Белки теплового шока (БТШ) — стрессовые белки, вырабатываемые организмом в ответ на сверхоптимальное повышение температуры. [c.458]

NF-A (ядерный фактор А гена иммуноглобулина) Многочисленные Фактор транскрипции белков теплового шока Глюкокортикоидный рецептор [c.87]

Рассмотрим подробнее функции наиболее изученных на сегодняшний день шаперонов, принадлежащих семействам белков теплового шока. [c.424]

Если синтез белков теплового шока подавить при повышении температуры, то после снижения температуры клетка не может [c.446]

Таблица 11.1. Примеры организмов, в клетках которых в результате тепловой обработки индуцируется синтез белков теплового шока (Ыоуег е1 а1,, 1984)

Репрессоры и оперон-специфичные активаторы не влияют на специфичность самой РНК-полимеразы. Этот последний уровень регуляции реализуется в случаях, ггредполагающих массир. изменение спектра экспрессирующихся генов. Так, у E. oli гены, кодирующие белки теплового шока, к-рые экспрессируются при целом ряде стрессовых состояний клетки, считываются РНК-полимеразой только тогда, когда в ее состав включается особый Р. б.-т.наз. фактор Целое семейство этих Р.б. (о-факторы), изменяющие про-моторную специфичность РНК-полимеразы, обнаружены у бацилл и др. бактерий. [c.218]

В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга —формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной конформации, определяемой, вероятнее всего, первичной структурой. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.). Поэтому в настоящее время пристальное внимание исследователей приковано к выяснению зависимости между аминокислотной последовательностью синтезированной в клетке полипептидной цепи (первичная структура) и формированием пространственной трехмерной структуры, обеспечивающей белковой молекуле ее нативные свойства. Имеется немало экспериментальных доказательств, что этот процесс не является автоматическим, как предполагалось ранее, и, вероятнее всего, регулируется и контролируется также внутриклеточными молекулярными механизмами, детали которых пока полностью не раскрыты. Из клеток выделено несколько классов белков, названных шаперонами, или белками теплового шока, которые располагаются между М-концевым сигнальным пептидом и матричным белком. Предполагается, что основными функциями шаперонов являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, или агрегатов белков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы. Эти результаты наводят на мысль о возможности существования второй половины генетического кода , определяя тем самым повышенный интерес [c.67]

Дальнейшее развитие биохимии привело к открытию огромного числа ша-перонов, особенно у эукариот, где эти белки нередко специализируются на сборке вполне определенных структур. Эта группа белков известна также под названием белков теплового шока, поскольку их активный синтез начинается при повышенной температуре, по-видимому, для предотвращения повреждения разнообразных белков и их комплексов, претерпевающих частичную денатурацию при температуре выше допустимой. [c.114]

ЮТСЯ К С-концевому домену и в отсутствие лиганда поддерживают рецептор в неактивном состоянии. Белок теплового шока hsp 90 увеличивает аффинность связывания рецептора с гормоном, подавляя вместе с тем его сродство к компонентам ядра клетки. Присоединение к рецептору комплементарного гормона приводит к диссоциации белков теплового шока, после чего гормон-рецеп-торный комплекс фосфорилируется и приобретает аффинность к ядрам, т. е. активируется (табл. 11.1). [c.139]

Отделение гормон-рецепторного комплекса от хроматина. После освобождения гормон-рецепторного комплекса и его дефосфорилирования ядерными фосфопротеинфосфатазами происходит диссоциация комплекса на гормон и рецептор, последний перемещается в цитоплазму, ассоциируется с белками теплового шока и включается в следующий цикл передачи гормонального сигнала. Этот процесс называется рециклизацией гормонального рецептора. В некоторых случаях рециклизация не происходит, так как рецептор после поступления из ядра в цитоплазму подвергается протеолитическому расщеплению. [c.140]

Синтез молекулярных шапероное (белки теплового шока и др.) и стабилизация ферментов [c.91]

Рис. 17.6. Синтез белков теплового шока в клетках D. melanogaster при разных температурах (из М. Mi-rault et al., 1978). Результаты электрофореза в полиакрил-амидном геле. Справа указана молекулярная масса основных белков теплового шока

Другие локусы идентифицированы только с помощью мутаций. Исключение составляет dnaK, относящийся к группе локусов, выражение которых стимулируется температурным воздействием. Было замечено удивительное сходство между последовательностями белка DnaK и основного белка теплового шока D. melanogaster, который становится доминирующим в условиях воздействия высокой температуры на клетки насекомых. Такое сходство между белками прокариот и эукариот остается пока загадочным. [c.425]

Предполагают, что впячивание окаймленной ямки осуществляется за счет сил, возникающих при ассоциации клатрина с другими белками оболочки, находящимися на цитоплазматической поверхности плазматической мембраны. После формирования окаймленного пузырька клатрин вместе с ассоциированными белками отделяется от мембраны пузырька и возвращается в плазматическую мембрану для образования новых окаймленных ямок Однако остается неясным, каким образом индуцируется образование окаймленной ямки, как окаймленная ямка превращается в окаймленный пузырек и каким образом происходит отделение этой оболочки от пузырька. Интересно, что один из белков, относящихся к семейству hsp 70 (белков теплового шока), действует in vitro как АТРаза, удаляющая клатриновую оболочку с пузырьков (см. разд. 8.8.6). Видимо, должен существовать некий механизм, контроли- [c.412]

Нормальные клетки млекопитающих растут в культуре при 37°С. Если их на короткое время подвергнуть тепловому шоку , повышая температуру (обычно до 43°С), они начинают синтезировать в большом количестве набор специфических белков. Большинство этих белков теплового шока образуются и в ответ на другие повреждающие воздействия. Возможно, именно они помогают клетке пережить стрессовые ситуации Сходные белки синтезируются у Drosophila, дрожжей и даже у бактерий. Изучение последовательностей ДНК показывает, что существует три основных семейства белков теплового шока с мол. массой 25, 70 и 90 кДа. В нормальных клетках было обнаружено множество очень похожих между собой белков из каждого семейства. [c.23]

В полости ЭР содержится больгпое количество связывающего белка (BiP), который, по-видимому, узнает неправильно свернутые белки, связываясь с их наружными гидрофобными участками. На карбоксильном конце молекулы BiP имеется сигнальный пептид из четырех аминокислот, благодаря которому белок остается в ЭР (см. табл. 8-3). Сушествует гипотеза, согласно которой BIP способствует тому, что неправильно свернутые белки остаются в ЭР (и, следовательно, не попадают в аппарат Гольджи). Возможно, также, что BiP является одним из катализаторов сворачивания белков. Показано, что этот белок связывает АТР и структурно родствен белкам теплового шока, которые участвуют в импорте белков. [c.51]

Реакция на тепловой шок наблюдается у различных прокариотических и эукариотических организмов. Она проявляется в том, что сразу же после переноса в условия повышенной темпе-paVypbi скорость синтеза белков определенного класса — так называемых белков теплового шока — резко увеличивается. [c.54]

У температурно-чувствительных мутантов по гену htpR повышение температуры не сопровождается индукцйей белков теплового шока. Кроме того, как было отмечено, у них нарушена деградация аномальных белков. Причины этого дефекта стали понятны, когда выяснилось, что протеиназа La также относится к белкам теплового шока, а выражение гена Ion регулируется [c.54]

Рудиковский А. В. Белки теплового шока клеток кукурузы и их влияние на энергетическую активность митохондрий Автореф. дне.. .. канд. бпол. наук. Иркутск, 1988. 21 с. [c.247]

Трансляция в клетках организма, подвергнутого тепловому шоку, переключается со старых иРНК на новые иРНК, синтезированные в результате реакции на повреждающее воздействие. Старые полисомы разрушаются и образуются новые. Продуктами этих полисом у D. melanogaster служат восемь основных белков теплового шока (рис. 17.6). Через 6—8 ч после начала прогревания они составляют до 10% всего белка клетки. [c.446]

О важной роли белков теплового шока свидетельствует и высокий уровень их эволюционной консервативности. Так, ген дрозофилы, кодирующий белок теплового шока массой 70 ООО Д, был клонирован и обнаружил гомологию в опытах по гибридизации с ДНК человека, мыши, курицы, ящериц, дрожжей и кукурузы. У всех этих организмов и ряда других были обнаружены белки теплового шока, аналогичные таковым D. melanogaster. [c.447]

В заключение следует еще раз обратиться к связи между модификационной и онтогенетической изменчивостью. Во многих случаях модификации (фенокопии, морфозы) возникают в результате влияния внешних факторов на процесс реализации генетической информации на разных ее стадиях, в частности во время прохождения организмом критических стадий онтогенеза — детерминации клеток, закладки и дифференцировки органов. В некоторых случаях прослеживается общность механизмов, обеспечивающих адаптивные модификации и нормальное развитие организмов. Так, некоторые белки теплового шока дрозофилы закономерно появляются без каких бы то ни было резких внешних воздействий на определенных стадиях развития несекомого. Основной белок теплового шока с массой 70 ОООД синтезируется эмбрионами на стадии бластодермы, а другие белки (22 ООО, 23 ООО, 26 ООО и 27 ОООД) появляются на различных стадиях развития личинки и куколки. [c.452]

Белки теплового шока являются защитным приспособлением против отклонений температуры клетки однако с эволюционной точки зрения представляет интерес и тот факт, что эти белки имелись в клетке еще до возникновения терморегуляции. Сначала их обнаружили у насекомых, но позже оказалось, что они широко распространены у позвоночных и растений (Ыоуег е1 а ., 1984) (табл. 11.1). [c.183]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.147 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.114 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.23 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.183 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.183 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология