Домены функциональные

Присоединяются к поверхности некоторых клеток крови, а также некоторых других клеток). Известно, что эта субъединица олигомерного белка проникает через стенки капиллярных сосудов к тому же при некоторых условиях (наиример, при отравлении кадмием) большие количества микроглобулина выделяются с мочой. В связи с этим очевидно, что истинными белками плазмы должны быть крупные мономерные, а не олигомерные белки. Типичным примером может служить сывороточный альбумин (рис. 7.2, б), построенный из набора функциональных доменов [76, 82] в одной иоли-пептпдпой цепи. Некоторые плазменные полипептиды заметно увеличивают свой размер за счет ковалентно присоединенных углеводных остатков. [c.64]

Подразделение глобулярных белков на структурные домены приблизительно одинаковой величины и присутствие одинаковых структурных доменов в разных белках привели к гипотезе, согласно которой большинство белков сконструировано как модульные системы из структурных доменов в качестве модулей (см. также разд. 9.4.). В соответствии с такой гипотезой не следует придавать слишком большого значения всей полипептидной цепи, а концентрировать внимание на функциональных и, насколько возможно, структурных доменах. Соответственно, основная концепция [74] должна быть приведена к следующему виду одна полипептидная цепь = = Один или несколько функциональных доменов, один функциональный домен = один или несколько структурных доменов . [c.61]

Типы связей между функциональными доменами (ковалентная, невалентная), так же как и их отсутствие, можно коррелировать с физиологической средой, в которой существует белок. Большинство внутриклеточных белков олигомерны, белки плазмы крови — крупные мономеры, состоящие из нескольких функциональных доменов, а белки, действующие вне организма, представляют собой небольшие мономеры. Попытаемся пояснить некоторые аспекты такого распределения. [c.63]

По-видимому, два интрона утеряны. Полипептидная последовательность, кодируемая вторым, третьим, пятым и шестым экзонами, содержится также в составе фактора комплемента С9, где она также кодируется отдельными экзонами. Далее расположен район из восьми экзонов, он гомологичен району гена, кодирующему предшественник эпидермального фактора роста. Экзоны 7, 8 и 14 представляют собой повторы, кодирующие по 40 аминокислот и содержащиеся в генах, контролирующих процесс свертывания крови. Затем расположен экзон, кодирующий домен, обогащенный сери-ном и треонином, который является мишенью 0-гликозилирования рецептора. В итоге структура гена рецептора липопротеида низкой плотности в целом наглядно демонстрирует возможность перетасовки экзонов и соответствующих автономных функциональных структур сложной белковой молекулы. [c.194]

В дрожжах обнаружены генетические регуляторные эле.менты типа прокариотических репрессоров. Некоторые из них интенсивно изучаются, в частности репрессор гена GAL. Эгот белок состоит по крайней мере из двух функциональных доменов. Один [c.250]

По прошествии более трех десятилетий со времени расшифровки структур миоглобина и гемоглобина рентгеноструктурный анализ все еще остается единственным прямым методом определения на атомном уровне пространственного строения белковых молекул, их комплексов и доменов. Полученные с его помощью данные по-прежнему служат незаменимой экспериментальной основой изучения структурно-функциональной организации молекул белков. В 1990-е годы этот метод, по-прежнему сохраняя высокий темп экстенсивного развития, позволил приступить к решению принципиально новых задач, представляющих первостепенный интерес для молекулярной биологии. Основная, если не единственная, причина наметившегося качественного роста возможностей кристаллографии белков связана с использованием вместо излучения рентгеновских трубок синхротронной радиации. [c.74]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

Основная идея, заключающаяся в том, что один структурный ген отвечает одной полипептидной цепи, эквивалентной одному функциональному звену [74], требует уточнения. В настоящее время представляется нерациональным отождествлять полипептидную цепь с функциональной единицей. Начиная с 1969 г. [75], появилось большое число данных, указывающих [76], что основной единицей следует считать домен , а не полипептидную цепь и что все остальные категории следует сводить к этому базису. [c.59]

Возможно, что такой структурный домен является функциональной единицей. Доменная организация ДНК сохраняется, по всей роятности, также в интерфазном хроматине. [c.247]

Олигомеры в отличие от мономеров могут диссоциировать. Белки обычно подразделяют на мономеры и олигомеры. Согласно определению Клотца и сотр. [81], белок представляет собой мономер , если он состоит только из одной полипептидной цепи или если он построен из нескольких цепей, связанных ковалентно (например, Дисульфидными мостиками). По этой номенклатуре такие белки, как инсулин, а-химотрипсин и иммуноглобулины, представляющие собой образования из валентно-связанных цепей, должны быть отнесены к мономерам. Отличительная особенность олигомерных белков состоит в том, что они построены из так называемых субъединиц, т. е. из связанных невалентными силами более мелких образований (рис. 4.1 и 5.18). Как указывалось выше, мономеры могут состоять из нескольких функциональных доменов пли из еще большего числа структурных доменов. Это относится и к субъединицам Олигомеров, хотя субъединица часто эквивалентна функциональному домену. [c.61]

Олигомеры проще, чем одиночные гигантские полипептидные цепи. Олигомерные белки имеют некоторое принципиальное преимущество перед гигантскими полипептидными цепями, состоящими из отдельных функциональных доменов. По-видимому, этим объясняется тот факт, что большинство крупных белков олигомерны [81]. [c.65]

МОЖНО ВЫЯВИТЬ только функциональные, но не структурные домены. Вместе с тем по данным известных белковых структур можно заключить, что структурный домен — более основополагающее понятие. Известные примеры белковых агрегатов настолько сложны, что даже выделение мономеров и олигомеров представляет проблему. Мы используем физиологические критерии, согласно которым мономеры могут содержать более чем одну полипептидную цепь, если полипептидные цепи ковалентно связаны. [c.81]

Деконденсацию хроматина прн транскрипции можно также наблюдать с помощью светового микроскопа на политенных хромосомах дрозофилы. Такие хромосомы содержатся во многих тканях личинок насекомых. Политенные хромосомы дрозофилы состоят примерно из 1000 нитей ДНК, лежащих рядом друг с другом таким образом, что гомологичные участки соседствуют и образуют поперечные полоски. Политенные хромосомы соответствуют интерфазному хроматину. Каждый функциональный домен в политенной хромосоме представлен Б виде диска, содержащего плотно-упакованную ДНК. Диски разделены менее плотными междисковыми участками. Чередование дисков и междисков образует характерную строго постоянную картину, причем крупные генетические перестройки проявляются в видимых изменениях хромосом. В ходе индивидуального развития личинок картина дисков и междисков несколько меняется. Но особенно ярко изменения транскрипционной активности хроматина политенных хромосом проявляются при индукции генов. Такая индукция достигается, например, при нагревании личинок (так называемый тепловой шок) или при введении гормона насекомых экдизона. При активации транскрипции происходит резкая деконденсация хроматина в определенных дисках и образуются так называемые пуфы. В пуфах можно обна- [c.252]

Более подробно в структурном и функциональном отношении у эукариот изучена группа белков, получивших название белков—активаторов транскрипции. Эти белки имеют специфические структурные домены для связывания с другими, но определенными регуляторными нуклеотидными последовательностями в молекуле ДНК. В частности, они содержат домен, специфически связывающийся с ДНК, и один или несколько доменов, необходимых для активирования или взаимодействия с другими регуляторными белками. Среди этих белков —активаторов транскрипции имеются белки, содержащие богатые глутамином домены (до 25%) и богатые пролином домены. Следует отметить, однако, что не- [c.539]

Объединив четыре разные YA с генами Н-цепей гемоглобина человека, создали YA длиной 1000 т. п. н., несущую 66 Уд-доменов, около 30 Од-сегментов, 61д-доменов, Ср., С5, и Су. Аналогично, из трех YA , несущих различные домены Ук, создали YA длиной 800 т. п. н. с 32 Ук-доме-нами, 5 JK-доменами и Ск. ES-клетки трансфицировали по отдельности YA с генами Н- и к-цепей методом слияния клеток, отобрали клетки, в которых произошла интеграция YA , с помощью селективного маркера и проверили целостность каждой вставки методом ПЦР. Инъецировали клетки, несущие встроенные гены Н- либо к-цепи, в бластоцисты и идентифицировали особь-основателя с помощью ПЦР. Трансгенных мышей со вставками генов Н- и к-цепей скрещивали по отдельности с мышами с инактивированными локусами этих цепей. Затем потомство скрещивали между собой, чтобы получить мышей, лишенных функциональных мышиных генов Н- и к-цепей, но несущих обе вставки генов Н- и к-цепей гемоглобина человека. [c.429]

На основе описанной выше программы распознавашия Ы-концевого домена гистонов Н1 и программы, распознающей область перехода Ы-концевого домена в центргшьный гидрофобный домен и построенной на основе предлагаемого нами подхода, была разработана программа способная выявлять комплексную детерминанту, состоящую из двух указанных структурно-функциональных детерминант. С помощью этой программы было проведено сканирование Банка Р1Н, целью которо1 о было установление специфичности указанной детерминанты для [c.256]

Структурные домены — геометрически обособленные образования. Поскольку описанные выше субобласти идентифицируются по наблюдаемым свойствам цепи (например, лигандприсоединяющая или ферментативная активность), они представляют собой функциональные домены ) [76]. По мере развития структурного анализа белка было показано, что функциональные домены состоят из одного или более структурных доменов . Структурные домены были обнаружены при изучении многих трехмерных белковых структур, в частности глутатионредуктазы (рис. 4.1). Это геометрически обособленные образования с молекулярной массой около 20 ООО. Почти все глобулярные белки можно подразделить на такие субобласти. По-видимому, большинство функциональных доменов с молекулярной массой свыше 20 ООО состоят из более чем одного структур- [c.60]

Слившиеся белки имеют некоторые преимущества. Прежде всего функциональные домены синтезируются в стехиометрических количествах. Второе преимущество состоит в возможности появления выгодных домен-доменных взаимодействий, которые (в отличие от подобных взаимодействий в олигомерных белках) не зависят от концентраций белков [76]. И наконец, в спецггализированных биосинтетических путях образование лабильных промежуточных соединений, ведущих непосредственно к следующему ферменту, может оказаться весьма полезным. [c.229]

Рибосома выполняет несколько задач трансляцию, т. е. перевод генетической информации в мРНК на язык первичной структуры белка, изготовление белка п его секрецию. Рибосомы всех организмов подразделяются на две функциональные области—домен трансляции и домен секреции. Для работы рибосомы требуются так называемые факторы элонгации ЕР—Ти и [c.273]

Стратегию конструирования новых белков путем замены функциональных доменов или с помощью направленного мутагенеза можно использовать для усиления или ослабления биологического действия белка. Например, нативный гормон роста человека (ГРЧ) связывается в разных типах клеток как с рецептором гормона роста, так и с пролактиновым рецептором. [c.208]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология