Денатурация частичная

Денатурация может быть частично обратимой, а восстановленные первоначальные свойства — количественно отличными. [c.211]

Физико-химические свойства ДНК. Различные факторы, нарушающие водородные связи (повышение температуры выше 80 °С, изменение pH и ионной силы, действие мочевины и др.), вызывают денатурацию ДНК, т. е. изменение пространственного расположения цепей ДНК без разрыва ковалентных связей. Двойная спираль ДНК при денатурации полностью или частично разделяется на составляющие-ее цепи. Денатурация ДНК сопровождается усилением оптического поглощения в УФ-области пуриновых и пиримидиновых оснований. Это явление называют гиперхромным эффектом. При денатурации [c.183]

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен [c.311]

Денатурация. Частичное или полное расплетание полипептидной цепи (цепей) белка с утратой его специфической природной конформации. [c.1010]

Процесс денатурации не является процессом типа все или ничего и проходит через ряд промежуточных состояний, характеризующихся при каждой данной температуре определенным равновесным распределением локально денатурированных областей. Это следует, в частности, из сопоставления изменения вязкости и оптической плотности в процессе денатурации Из подобных сопоставлений удается также оценить среднюю длину локально денатурированных областей в интервале плавления Образование в процессе денатурации частично денатурированных молекул является причиной известного эффекта расхождения температур плавления ДНК, определенных путем измерения изменений оптической плотности непосредственно в процессе нагревания раствора и после охлаждения нагретого до каждой данной температуры раствора. Величина Гщ, определенная первым способом, на несколько градусов ниже, поскольку изменение оптической плотности непосредственно в процессе нагревания отражает нарушение спиральной структуры, не обязательно сопровождающееся разделением комплементарных цепей, тогда как при втором способе разделение [c.267]

В аппарате 8 сусло кипятится с хмелем. При кипячении сусла выпаривается некоторое количество воды, происходят частичная денатурация белков сусла и его стерилизация. Горячее охмеленное сусло спускают в хмелеотделитель 9, где вываренные хмелевые лепестки задерживаются, а сусло перекачивается в сборник горячего сусла 10. [c.147]

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы. При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются. При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка. [c.311]

Сывороточный альбумин лизоцим и другие белки 20— 30 мг растворяют в 1 мл раствора 0,01 М натрий-фосфатного буфера (pH 6,8) и ставят на диализ против того же буферного раствора с двухкратной сменой буфера не менее чем на 4 ч. Проводить диализ более 20 ч не рекомендуется, так как имеется опасность частичной денатурации белка. [c.115]

Равновесная трактовка денатурационных явлений, строго говоря, применима лишь к обратимой денатурации. Наблюдаемая денатурация в большинстве случаев частично или полностью [c.248]

Для уплотнения макаронного теста его подвергают механической обработке. Наиболее распространены теплый замес на воде с температурой 55—56 С. При этом более равномерно идет набухание компонентов муки, образование клейковины и не происходит денатурации белков. Полученное тесто после вакуумной обработки подвергают прессованию. Прессование проводят через специальные матрицы, форм отверстий которых и определяет тип и вид макаронных изделий. Температурный режим прессования влияет на гидратацию клейковинных белков, повышение температуры может привести к их частичной коагуляции, а- также окислению пигментов. Сырые макаронные изделия подсушивают, обдувая воздухом, а затем, после резки и раскладки, направляют на сушку. При сушке происходит потеря белками и крахмалом влаги, тепловая денатурация белков, возможен их частичный гидролитический распад и клейстеризация крахмала. [c.111]

В процессе переваривания пищи в желудке большую р( играет соляная кислота желудочного сока. Соляная кислс во-первых, создает такую концентрацию водородных ионое желудке, при которой пепсин и гастриксин максимально актив во-вторых, она вызывает денатурацию и набухание белков и самым способствует их частичному расщеплению протеаза в-третьих, она способствует створаживанию. молока. [c.190]

У простых ферментов каталитическую функцию осуществляют непосредственно белки. В реакции с субстратом принимает участие не вся полипептидная цепь, а всего лишь несколько аминокислотных остатков, как правило, расположенных на значительном удалении друг от друга в полипептидной цепи. В процессе формирования третичной структуры происходит их сближение и стабилизация при помощи дисульфидных или множественных слабых связей. Денатурация нарушает связи, стабилизирующие третичную структуру, активный центр разрушается, и каталитические свойства фермента полностью или частично подавляются. [c.64]

Денатурация — разрущение пространственной структуры биополимеров (например, вторичной и третичной структуры белка) под влиянием химического или физического воздействия, приводящее к частичной или полной потере естественных свойств, в том числе биологической активности. [c.92]

Глобулярная пространственная структура белков в значительной мере стабилизована гидрофобными взаимодействиями неполярных аминокислотных остатков. Энтальпия перехода из развернутого состояния в свернутое невелика, уменьшение же энтропии при переходе развернутой полипептидной цепи в свернутое компактное состояние компенсируется выигрышем энтропии в результате сокращения контактов неполярный остаток — вода. Процесс денатурации можно рассматривать как изменение окружения неполярных аминокислотных остатков от неводного окружения к водному. При этом резко увеличивается число контактов неполярных боковых групп с молекулами воды, что должно вызывать дополнительное структурирование воды и приводить к возрастанию свободной энергии системы. Возникновение множества случайных межмолекулярных гидрофобных взаимодействий, осуществляющихся при столкновениях денатурированных макромолекул, приводит к снижению свободной энергии системы. В результате протекающих при этом процессов макромолекулы белков частично теряют растворимость и в растворах появляются агрегаты макромолекул, накопление которых обусловливает в дальнейшем возникновение прочных объемных дисперсных структур [301, 302]. [c.130]

Эту процедуру повторяют с оставшимися пробирками, подвергая раствор ДНК частичной денатурации при температурах 75, 80, 85, 90 °С. Последнюю пробирку (№ 8) кипятят 10 мин в кипящей водяной бане, добавляют раствор формалина и оставляют при комнатной температуре. Проба № 1 — нативная ДНК. [c.106]

Первые исследования по обессоливанию сыворотки были проведены в Голландии сразу же после второй мировой войны. В то время источники пищи в Европе были ограничены и предполагалось, что широкое использование сыворотки в качестве пищевого продукта поможет восполнить их нехватку. Сначала было показано, что сыворотку можно частично деминерализовать с применением фиксированного слоя ионообменного материала, однако осуществление такой технологии встретило много препятствий. Существовало мало пригодных для этой цели видов ионообменников, отличающихся от природных ионообменников - песка из зеленокаменных пород, кремнистых материалов. Кроме того, даже при тщательно регулируемых условиях деионизация сыворотки могла привести к резкому смещению pH, что могло вызвать денатурацию протеинов, и в результате к значительному засорению ионообменных смол. Ко времени проведения первых работ еще не существовало подходящих ионообменников, изготовленных в форме мембран. Поэтому были предприняты усилия создать пригодные мембраны, а также разработать соответствующий процесс. [c.66]

Все основания, таким образом, спарены вдоль всей спирали. Следовательно, цепи должны быть комплементарны. Они идут в противоположных направлениях последовательность атомов основной цепи одна — в первой и противоположна — во второй. При нагревании происходит денатурация двойной спирали. Водородные связи между цепями разрушаются, и обе цепи образуют отдельные нити. При охлаждении спираль частично восстанавливается. [c.403]

Полученная зависимость хорошо согласуется с литературными данными [208] и, очевидно, также может быть объяснена изменением конфигурации макромолекулы белка в растворе и частичной ее денатурацией в сильно кислых и щелочных средах. [c.97]

Липопротеины, циркулирующие в крови, могут повреждаться рядом факторов. Наиболее частым повреждением являются окислительные превращения ненасыщенных жирных кислот (перекисное окисление липидов, см. гл. 19), содержащихся в липидах клетки. Скорость окисления липидов особенно высока в ЛНП. Могут также повреждаться аполипопротеины (денатурация, частичный протеолиз). Модификация липопротеинов происходит в основном в межклеточном пространстве, куда липопротеины проникают через межклеточные промежутки или через клетки эндотелия путем везикулярного транспорта. В свою очередь, модифицированные липопротеины могут повреждать эндотелий сосудов. [c.323]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

Что касается опасности денатурации, то динамическая хроматография обычно выгоднее статической, так как возможность довольствоваться частичной десорбцией вещества с сорбента (в условиях равновесия) позволяет использовать меньшие концентрации диссоциирующих агентов. Влгесте с тем не следует забывать, что в отношении продолжительности процесса элюции преимущество всегда за статическим вариантом, а это иногда может оказаться решающим. [c.408]

К. легко доступен для гащеварит. протеиназ уже в нативном состоянии, в то время как все глобулярные белки приобретают это св-во при денатурации. При частичном протеолизе К., происходящем при ассимиляции молока новорожденными, образуются физиологически активные пептиды, регулирующие такие важные ф-ции, как пищеварительную, кровоснабжение мозга, активность центр, нервной системы и др. [c.284]

По другому методу цистиновые межцепочечные мостики окисляются бромом или бромной водой, что также приводит к образованию сульфогрупп. В случае цистина выход цистеи новой кислоты количественный. Однако при попытках окислить цистин инсулина й папаина бромом без предварительного частичного гидролиза продукты окисления были получены с невысокими выходами [316]. Для повышения степени заг вершенности окисления белки предварительно можно подвергать денатурации или восстановлению. Из окситоцина — одного Из низших полипептидов, при окислении бромной водой образуется цистеиновая кислота с хорошим выходом одновременно наблюдается специфическое расщепление тиро-зилизолейциновой связи (см. ниже раздел Бромная вода). [c.171]

Брандтсом и др. [125, 126]. Переход Быражается в изменении коэффициента экстинкции е при 2930 А. Процесс обратим, п кривые являются равновесными. Такой переход типичен для глобулярных белков. Интервал температур, при которых он происходит, составляет около 10 °С. Сходство с переходом спираль— клубок, однако, обманчиво Внимательный анализ зависимости степени денатурации от температуры показывает, что конечную ширину интервала, в котором происходит переход, нельзя объяснить наличием частично денатурированных молекул, находяшихся в равновесии с нативными и с полностью [c.243]

Способность РНК к денатурации (выражающейся, в частности, в увеличении интенсивности полос поглощения X 2600 А), большая компактность клубков ([т]] примерно пропорциональна М 1 ), вид спектров КД свидетельствуют о частично спиральной структуре нативной РНК- Денатурационная стабильность РНК возрастает с содержанием Г + Ц- Доти и сотрудники предложили для РНК структуру морской звезды с лучами , построенными из двуспиральных участков с дефектами (см. [6, 47). Подобная структура позволяет объяснить наблюдаемый высокий процент спиральных участков — до 77% в рРНК и даже до 88% в РНК из ВТМ. Спирин описывает структуру высокомолекулярной РНК с помощью модели, показанной на рис. 8.12 [48]. Структура одноцепочечная, при высокой ионной силе она имеет вид компактного клубка, при низкой — компактного [c.500]

Рис.3.7. Денатурация фактора III. Денатурация наблюдается при возрастании значения pH. Самый нижний спектр получен последним в серии экспериментов. Буквами Е,Е. FhF обозначебны кольцевые протоны тирозина в нативном и частично денатурированном состояниях [3.7].

На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т. д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. Такое же влияние оказывет наличие в продуктах редуцирующих сахаров и продуктов окисления липидов за счет их взаимодействия с белковыми компонентами пищи. [c.20]

Сухие молочные продукты. Все большее распространение по-.1учают сухие молочные продукты с влажностью 4—7 %. При таком содержании влаги развитие нежелательных микроорганизмов подавляется. Так же, как и при производстве сгущенного олока, производят пастеризацию, сгущение и гомогенизацию. Сушку проводят пленочным, распылительным или сублимационным способами. При этом происходит частичная денатурация сывороточных белков, выпадение фосфата кальция и выделение свободного жира (до 2—19 %) из жировых шариков. Происходит заметное разрушение витаминов, например витамина С на 0—60 %, витамина Ве на 34 %, витамина В 2 от 10 до 35 %. [c.163]

При тепловой обработке мясных продуктов при 60—70 °С начинается денатурация белков. Вначале разрушается третичная структура миофибриллярных и саркоплазменных белков с выделением свободной воды. При некоторых условиях эта вода уожет затем внедриться во вторичную структуру соединительной ткани (коллагена и эластина) с образованием желатиноподобных соединений. Происходит частичный гидролиз мышечных белков с образованием растворимых в воде продуктов, в том числе пептидов и аминокислот. Общее количество этих продуктов может достигать 10 % исходного белка. При варке эти азотистые вещества переходят в бульон, где участвуют в образовании пенки при жарении остаются на жарочной поверхности вместе с сырьем. [c.167]

Дальнейшее развитие биохимии привело к открытию огромного числа ша-перонов, особенно у эукариот, где эти белки нередко специализируются на сборке вполне определенных структур. Эта группа белков известна также под названием белков теплового шока, поскольку их активный синтез начинается при повышенной температуре, по-видимому, для предотвращения повреждения разнообразных белков и их комплексов, претерпевающих частичную денатурацию при температуре выше допустимой. [c.114]

Влияние лигандов, в том числе органических веществ, на структуру и свойства белков очень разнообразно. Известно, что низшие спирты, амины, амиды и другие вещества вызывают развертывание белковых глобул [128, 130], понижают температуру термического перехода глобула — клубок [131, 132] (в случае рибонуклеазы) и перехода тройная спираль — клубок (для коллагена) [133]. Существуют многочисленные наблюдения, показывающие, что образование комплексов белка с большим числом ПАВ [134—137] может сопровождаться частичной дезорганизацией молекулы белка, проявляющейся в изменении растворимости, вязкости, УФ-спектров, оптического вращения [138—146], Полная дезорганизация белка (денатурация) наблюдается при взаимодействии с большими количествами додецил- и тетрадецилсульфата натрия [142—145]. С другой стороны, известно и стабилизирующее действие органических соединений на структуру белка. Например, в работах [146—149] установлено, что низкие концентрации ПАВ стабилизуют белки против денатурации мочевиной в кислых и щелочных областях pH. Авторы [150] наблюдали стабилизирующее действие стероидов. В работе [151] также отмечалось стабилизирующее действие малых концентраций ПАВ на структуру белка и разрушающее больших. [c.28]

Ренативированная конформация. Если после денатурации нагреванием раствор ДНК медленно охлаждать, то происходит полное или частичное восстановление регулярной вторичной структуры. Вязкость таких растворов ДНК выше, чем вязкость денатурированных препаратов. [c.102]

В ранних исследованиях отмечались изменения оптического вращения, показателя преломления, поверхностного натяжения и электропроводности. Эти данные рассмотрены Арноу [31]. Изменения оптического вращения представляются нам наиболее важными и заслуживающими дальнейшего исследования. Остается неясным, аналогичны ли изменения белков при облучении изменениям при денатурации в отношении действия таких денатурирующих агентов, как тепло, соли и мочевина. Денатурация состоит прежде всего в развертывании полипептидных цепей белка из извитой конфигурации (по крайней мере частично спиральной) в более или менее беспорядочную структуру. Такая перестройка происходит, по-видимому, без агрегации и без образования или разрывов ковалентных связей [77]. Эю развертывание белковых структур связано со значительными изменениями оптического вращения [78]. Действие облучения, например потеря растворимости и увеличение вязкостп, в некотором отношении сходно с денатурацией, но все же на основании современных данных представляется, что оба эти явления различны во многих отношениях. Основное действие облучения заключается в образовании и разрыве ковалентных связей. Исследования оптического вращения, особенно в ультрафиолетовом свете, могут быть полезными при изучении этой области. [c.229]

Полярографическое определение цистина и окисленного глутатиона в присутствии друг друга основано на том факте, что такие поверхностно-активные вещества, как тимол, при соответствующей концентрации смещают волну цистина к более отрицательным потенциалам, в то время как на пептидную волну они практически не влияют [250]. В полярографическую ячейку вводят 2 мл 1 М уксусной кислоты и 2 мл 1 М раствора КС1. В ячейку вводят также образец, содержащий дисульфиды с общей концентрацией 0,0005—0,015 М, и приливают воду до общего объема 20 мл. К освобожденному от воздуха раствору добавляют 0,6—0,7 мл насыщенного раствора тимола и с помощью КРЭ определяют диффузионные токи при —0,5 и —0,9 в. По величинам iJ , измеренным при —0,9 в для окисленного глутатиона и цистина, и по величинам тока, измеренным в смеси при —0,5 и —0,9 в, можно вычислить концентрации пептида и цистина с точностью до 3—6%. Отношение окисленного глутатиона и цистина может изменяться от 0,1 до 2,4. Эта методика особенно пригодна для определения дисульфидсодержащих пептидов и цистина в растворах частично гидролизованных белков. Она имеет большое значение при исследованиях скорости гидролиза и денатурации белка в биологических материалах, таких, как сыворотка крови. [c.394]