Матричный белок

Сопряжение я-электронов азота, углерода и кислорода придает пептидной связи особый характер. Полипептиды входят в структуру белков. Интересно, что первый синтез белка — инсулина, включающего в свою структуру 51 аминокислоту, который был выполнен до матричного синтеза обычным путем, проходил в 221 стадию. Так как выход продукта на каждой стадии никогда не достигает 100%, то выход конечного продукта многостадийного спн-теза очень мал. Кроме того очистка от побочных продуктов, получающихся на каждой стадии, очень трудна. [c.191]

На молекуле РНК, как на матрице, осуществляется синтез белка. Другой тип РНК (РНК-переносчик) доставляет к этой молекуле аминокислоты и располагает их в определенном порядке. РНК-переносчик специфична по отношению к типу аминокислоты, которую она переносит на матричную РНК, и закрепляется на ма [c.352]

Скорость образования данного полимера может быть пропорциональна его концентрации. Такое общее автокаталитическое поведение может наблюдаться у белков. Для проявления матричных свойств необходимы такие носители информации, которые ин- [c.383]

Частицы, называемые рибосомами, играют важнейшую роль в синтезе белка. Прежде чем попасть на собственно матричную РНК, аминокислоты соединяются с РНК, которая доставляет их к месту белкового синтеза. Эта транспортная РНК (т-РНК) существует во многих формах, так как число переносимых ею аминокислот (20) велико и каждой аминокислоте соответствует своя т-РНК. [c.391]

Правильная ориентация активированных аминокислот на матричной РНК—м-РНК достигается в частицах с молекулярной массой около 3-10 —так называемых рибосомах. На поверхности рибосомы определенные участки фиксируют в оптимальном расположении активированные аминокислоты (включающие и т-РНК, и м-РНК) и продукт реакции, т. е. белковую цепочку. Для синтеза кроме особых ферментов требуется еще присутствие ионов магния. Рибосома — двойная частица рибосома кишечной палочки имеет общий размер около 20,0 нм, причем одна из составляющих рибосому частиц примерно в два раза больше другой свойства этих частиц (константы седиментации) не вполне одинаковы. Оба типа частиц содержат РНК и белки в основном структурного типа. Матричную функцию выполняют лишь м-РНК, доля которой от общего содержания РНК в рибосомах довольно мала (несколько процентов). [c.392]

Расплетание двойной спирали ДНК в ходе репликации Нативные ДНК двуспиральны следовательно, перед репликацией цепи родительской молекулы, матричные цепи ДНК, должны быть разделены. Эту реакцию осуществляют два типа белков хеликазы и [c.52]

Белки, регулирующие матричную активность, осуществляющие репликацию, транскрипцию и трансляцию НК, а также их репарацию и процессинг, являются сейчас объектом столь многочисленных исследований, что это оправдывает выделение методов их очистки и фракционирования методом аффинной хроматографии в отдельный раздел. [c.420]

ЭТОМ образуются специфич. пары комплементарных оснований, имеющие почти одинаковые размеры. Поэтому двойная спираль имеет очень однородную регулярную структуру, мало зависящую от конкретной последовательности оснований-св-во очень важное для обеспечения универсальности механизмов репликации (самовоспроизведение ДНК или РНК), транскрипции (синтез РНК на ДНК-матрице) и трансляции (синтез белков на РНК-матрице). В каждом из этих т. н. матричных процессов К. играет определяющую роль. Напр., при трансляции важное значение имеет К. между тройкой оснований матричной РНК (т. и. кодоном, см. Генетический код] и тройкой оснований транспортной РНК (поставляют во время трансляции аминокислоты). К. определяет также вторичную структуру нуклеиновых к-т. Одноцепочечные РНК благодаря К. оснований, навиваясь Сами на себя, образуют относительно короткие двухспиральные области ( шпильки и петли ), соединенные одноцепочечными участками, К. в отдельных парах оснований ДНК может нарушаться из-за появления отклонений в их строении, к-рые могут возникать спонтанно или в результате действия разл. факторов (химических и физических). Следствием этих изменений м. б. мутации. [c.443]

МАТРИЧНЫЙ СИНТЕЗ. I Полимеризация и поликонден-сания, при к-рых строение образующегося полимера и (или) кинетика процесса определяются др. макромолекулами (матрицами), находящимися в непосредств. контакте с молекулами одного или неск, мономеров и растущими цепями. Пример М с. в живой природе-синтез нуклеиновых к-т и белков, в к-ром роль матрицы играют ДНК и РНК, а состав и порядок чередования звеньев в растущей (дочерней) цепи однозначно определяются составом и структурой матрицы. [c.667]

Термин М.с. обычно используют при описании синтеза нуклеиновых к-т и белков, а при рассмотрении способов получения др. полимеров пользуются такими терминами, как матричные полиреакции, полимеризация, поликонденсация. [c.667]

В процессе укладки синтезированной полипептидной цепи, получившем название фолдинга —формирование нативной пространственной структуры, в клетках происходит отбор из множества стерически возможных состояний одной-единственной стабильной и биологически активной конформации, определяемой, вероятнее всего, первичной структурой. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.). Поэтому в настоящее время пристальное внимание исследователей приковано к выяснению зависимости между аминокислотной последовательностью синтезированной в клетке полипептидной цепи (первичная структура) и формированием пространственной трехмерной структуры, обеспечивающей белковой молекуле ее нативные свойства. Имеется немало экспериментальных доказательств, что этот процесс не является автоматическим, как предполагалось ранее, и, вероятнее всего, регулируется и контролируется также внутриклеточными молекулярными механизмами, детали которых пока полностью не раскрыты. Из клеток выделено несколько классов белков, названных шаперонами, или белками теплового шока, которые располагаются между М-концевым сигнальным пептидом и матричным белком. Предполагается, что основными функциями шаперонов являются способность предотвращать образование из полипептидной цепи неспецифических (хаотичных) беспорядочных клубков, или агрегатов белков, и обеспечение доставки (транспорта) их к субклеточным мишеням, создавая условия для завершения свертывания белковой молекулы. Эти результаты наводят на мысль о возможности существования второй половины генетического кода , определяя тем самым повышенный интерес [c.67]

Данные микроскопии свидетельствуют, что процессу разрушения зерен крахмала предшествует разрушение клеточной стенки эндосперма и белковой матрицы. В ячмене разрушение более крупных зерен крахмала типа А и более мелких зерен типа В происходит по-разному. Зерна типа В, ассоциированные с матричными белками, разрушаются под действием поверхностной эрозии, а в зернах типа А начальное разрушение происходит в отдельных локусах. Полагают, что деполимеризирующие крахмал ферменты создают своего рода каналы к центру зерен крахмала, через которые туда и проникают. [c.30]

Вместе с тем атомные соединения любой сложности с совершенной точностью воспроизводятся в организмах. Заметим также, что существуют способы выделения сложных атомных соединений, в частности индивидуальных белков. Мало того, осуществлен матричный синтез полипептидов. Как мы видели выше, атомные соединения довольно просто синтезируются путем химической сборки соответствующих структурных единиц на подходящих матрицах. Следовательно, не может быть и речи о принципиальной невос-производимости твердых атомных соединений, в том числе полимеров. Каждое из йих может быть получено надлежащим способом в чистом виде, но именно надлежащим, особым способом. В чем заключается особенность синтеза атомных твердых соединений [c.241]

Агрегаты со специфическими свойствами возникают в этой схеме без участия белков. Но полипептидные цепи сами образуются на поверхности агрегатов первичной РНК, которая начинает выполнять функции катализатора (отчасти их выполняют, как мы уже указывали, и частицы глин). Чем быстрее окутывается агрегат полипептидной оболочкой, тем он в общем устойчивей. В аг-ресатах могут возникать сочетания первичных форм матричной— м-РНК и транспортной — т-РНК. [c.385]

Нетрудно видеть, что в тонком механизме репликации и синтеза белков произвол в расположении частиц сведен к минимуму. Этот матричный процесс является низкоэнтропийным. Ошибки в размещении аминокислот в пептидных цепочках составляют по приблизительной оценке 1 на 10 . В то же время, если бы синтез белков происходил на примитивной матрице, на которой концентрация тех или иных компонентов и их относительное расположение в значительной мере определялись бы случайностями окружающей обстановки, нельзя было бы ожидать воспроизводимости синтеза того или иного белка и, в частности, того белка, от структуры ко- [c.393]

Описана также полимеризация 4-винилпиридина на органических поликислотах (полистиролсульфокислоте, полиакриловой и полиметакриловой кислоте, пoли-L-глyтaминoвoй кислоте). Этот синтез в какой-то степени моделирует широко распространенные в природе матричные биосинтезы полисахаридов, нуклеиновых кислот, белков. [c.315]

Теперь. можно нарисовать репликативную вилку со всеми дей-ствующи.ми та.м белками (рис. 33). Дуплекс родительской молекулы расплетают две хеликазы — Rep и DnaB — в составе праймосомы. Образующиеся одноцепочечные участки кооперативно покрывает 58В-белок. Холофермент ДНК-полимеразы III едет по одной из матричных цепей в направлении раскрывания вилки и синтезирует ведущую цепь ДНК. По другой матричной цепи в том же направлении едет праймосома. Время от времени входящая в состав праймо- [c.56]

Topoe время может отличаться от матричной цепи наличием одноцепочечных разрывов или брешей. Не исключено, что это различие использует система репарации, контролирующая правильность спаривания оснований. У Е. со//за такой контроль ответственны продукты генов re F и maiS. Для их действия необходим АТР, что наводит на мысль о направленном движении комплекса репаративных белков по одной нз цепей ДНК начиная с одноцепочечного разрыва. [c.82]

Еще разнообразнее наборы белков, участвующие в синтезе ДНК на двухнитевых матрицах. В этом случае поми.мо уже перечисленных, требуются, в частности, хеликазы, способствующие расплетанию родительского дуплекса в области репликационной вилки (см. гл. И), набор с рментов, необходимых для синтеза отстающей цепи (праймазы ферменты, удаляющие РНК-затравку ДНК-лигазы, сшивающие фрагменты Окадзаки), а также — часто — топоизомеразы, снимающие избыточное внутримолекулярное напряжение, возникающее в результате расплетания матричного дуплекса. В обще.м, процесс элонгации при репликации вирусных ДНК-геномов не отличается принципиально от этого процесса при синтезе клеточных ДНК- Единственно, что следует отметить,— это использование (в некоторых системах) вирус-специфических репликационных белков, которые по своей функции аналогичны белка.м, и.меющимся в незараженной клетке. [c.266]

Белки-рецепторы могут служить лигандами для связывания гормонов п других низкомолекулярных эффекторов, транспортные белкп плазмы и белки-переносчики клеточных мембран — для связывания и очистки своих низкомолекулярных партнеров. Белки-регуляторы и участники процессов матричного синтеза, используемые в качестве лигандов, позволяют решать задачи по вычленению регуляторных участков нуклеиновых матриц и выявлению других компонентов синтезирующих систем. То же самое относится к системам выработки и транспорта энергии. [c.362]

Естественно, что еще более эффективную, чем с гепарином, и избирательную очистку белков метаболизма и регуляции матричной активности можно получить, используя в качестве лигандов сами нуклеиновые кислоты. Аффинные сорбенты с иммобилизованными НК могут обладать не только групповой (белки хроматина, нуклеазы, рестриктазы и др.), но и сугубо индивидуальной снецифично- [c.370]

Как уже упоминалось, ПК в качестве лигандов могут обладать как групповой специфичностью (для белков хроматина, факторов управления трансляцией, нуклеаз и др.), так и индивидуальной (для индивидуальных мРНК, белков-регуляторов транскрипции и др.). Во втором случае на аффинном сорбенте должны быть закреплены вполне определенные участки генома. Это стало возмолшым после создания способов отбора и наработки в достаточных количествах строго идентичных фрагментов ДНК методами генной инженерии. В последнее время возникла еще одна область использования иммобилизованных НК — в качестве праймеров матричного синтеза. Эти приложения предъявляют разные требования к характеру фиксации НК на матрице. В первом случае расположение точек закрепления на молекуле НК может быть произвольным, во втором определенные и достаточно протяженные участки полинуклеотидной цепи должны быть свободны для комплементарного взаимодействия, а в третьем закрепление НК на матрице желательно осуществить лишь по одному определенному концу молекулы. Что же касается возможности реакций с активированными матрицами, то вдоль всей молекулы НК во множестве располагаются химически эквивалентные группы аминогруппы нуклеиновых оснований, гидроксилы сахаров и др. В особом положении находится только концевой остаток фосфорной кислоты или сахара. [c.387]

Каким образом клеткам удается достичь столь высокой степени точности в выборе нуж ного основания в процессах репликации и транскрипции, а также при спаривании кодона с антикодоном в процессе синтеза белка В ранних работах исследователи часто высказывали мнение, что специфичность спаривания оснований определяется исключительно образованием двух (или соответственно трех) водородных связей и стабилизацией за счет взаимодействия соседних участков спирали. Оказалось, однако, что свободная энергия образования пар оснований мала (гл. 2, разд. Г, 6), а дополнительная свободная энергия, обусловленная связыванием основания с концом уже существующей цепи, не в состоянии обеспечить специфичность спаривания. Исходя из современных энзимологических данных, можно предположить, что важную роль в обеспечении правильности спаривания играет сам фермент. РНК- и ДНК-полимеразы — достаточно крупные молекулы. Следовательно, связывающее место фермента может полностью окружить двойную спираль. Если это так, то нетрудно представить себе, что лроцесс выбора основания может протекать так, как это показано на рис. 15-5. На приведенном рисунке изображено гуаниновое основание матричной цепи молекулы ДНК, расположенное в месте наращивания комплементарной цепи (ДНК или РНК) с З -конца. Для образования правильной пары оснований соответствующий нуклеозидтрифосфат должен быть пристроен до того, как произойдет реакция замещения, в результате которой нуклеотид присоединится к растущей цепи. Предположим, что у фермента есть связывающие места для дезоксирибозного компонента матричного нуклеотида и для сахарного компонента включающегося нуклеозидтрифосфата, причем эти места расположены на строго оцределенном расстоянии друг от друга. Как показано на рис. 15-5, в каждом связывающем [c.212]

На самом деле структура ДНК является еще более сложной, так как две составляющие ее полимерные спирали закручены в противоположном направлении иными словами, они антипараллельны. Если двигаться вдоль обеих спиралей в одном и том же направлении, то в одной из них связь между сахарными и фосфатными остатками будет -5, 3 - 5, 3 -5, 3 -, а в другой — -3, 5 -3, 5 -3, 5 -. Во время синтеза белка одна из цепей двойной спирали ДНК служит активным источником информации для клетки, являясь матрицей для образования так называемой информационной или матричной рибонуклеиновой кислоты (мРНК). При делении клетки обе нити двойной спирали выступают в роли матриц для синтеза комплементарных молекул ДНК. Таким образом, каждое дочернее ядро после деления содержит по паре нитей ДНК или по нескольку пар этих нитей, которые идентичны родительской ДНК. Этот процесс представлен схематически на рис. 27-6 и более подробно — на рис. 27-7. [c.485]

Рибонуклеиновая кислота (РНК). Полинуклеотиды, контролирующие сннтез белков. В зависимости от выполняемой ими функции рибонуклеиновые кислоты относят к трем классам или типам 1) матричные, или информационные, РПК (мРИК), 2) рибосоы-ные РНК (рРИК) и 3) транспортные РНК (тРНК). Сахарным компонентом нуклеотидов во всех РНК служит рибоза. [c.494]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

Термин М.с. обычно используют при описании синтеза нуклеиновых к-т и белков, а при рассмотрении способов получения др, полимеров пользуются такими терминами, как матричные полиреакции, полимеризация, поликонденсация. Такой М.с. реализуется при условии хим. и стерич. соответствия (комплемеитарности) мономеров и растущей цепи, с одной стороны, и матрицы-с другой при этом элементарные акты осуществляются между мономерами и растущими макромолекулами (а также олигомерами-при матричной поликонденсации), связанными с матрицей. [c.667]

Исследование механизма биосинтеза белка позволило установить т. наз. центр, постулат, характеризующий движение генетич. информации ДНК—> матричная рибонуклеиновая кислота (мРНК) —> белок (существование мРНК вп 1№1е предсказано Белозерским и А. С. Спириным в 1957). Согласно этому постулату, белок представляет собой своего рода информац. клапан, препятствующий возвращению информации на уроветь РНК и ДНК. [c.110]

Образование в организме белков и нуклегаовых к-т осуществляется по типу матричного синтеза, для к-рого необходима матрица, или шаблон ,-исходная полимерная молекула, к-рая предопределяет последовательность нуклеотидов (аминокислот) в синтезируемой копии (гипотеза о таком механизме синтеза биополимеров сформулирована в 1928 [c.110]

Смотреть страницы где упоминается термин Матричный белок: [c.31] [c.226] [c.239] [c.226] [c.239] [c.91] [c.461] [c.461] [c.218] [c.347] [c.394] [c.394] [c.587] [c.419] [c.278] [c.517] [c.518] [c.218] [c.665] [c.666] [c.91] [c.103]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология