Цистин, действие излучения

Цистин, по-видимому, сам подвергается постепенному распаду на последних этапах реакции, так как при облучении дозами выше 10 000 р его выход значительно меньше ожидаемого. Таким образом, дисульфидные связи, которые определяют строение многих белков, особенно ферментов, могут подвергаться действию излучения. Однако дозы, необходимые для достижения заметных эффектов, велики и вызывают значительно более сильные побочные явления. Количество перекиси водорода, образую-шейся в растворах аминокислот, больше, чем в чистой воде (если раствор не имеет щелочной реакции). [c.222]

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Поскольку кванты ультрафиолетового света обладают энергией, достаточной для отрыва атомов водорода от молекул синтетических полимеров, а также в связи с тем, что, как было показано [418—420[, ультрафиолетовое облучение может приводить к сшиванию и инициированию прививки высокомолекулярных полимеров, можно было бы предполагать, что в белках также могут образовываться поперечные связи под действием ультрафиолета. Однако в противоположность этому предположению белки, особенно кератины, которые сравнительно богаты цистином, легко разрушаются при действии ультрафиолетового излучения. [c.439]

Stenstrom W., Radiol., 13, 437—440 (1929), Действие рентгеновского излучения на некоторые химические соединения (а) тирозин и цистин, (б) холестерин, (в) ацетилен и пропан. [c.389]

Результаты работы Аугенстина и Гхирона [421 ] по исследованию влияния ультрафиолетового излучения на трипсин подтверждают ранее высказывавшуюся гипотезу о том, что цистин является слабым участком белка, разрушающимся под действием ультрафиолета в первую очередь. В этих опытах растворы трипсина облучали ультрафиолетовым светом с длиной волны 2537 А и определяли содержание в нем меркаптогрупп и ферментативную активность. Оказалось, что, в то время как активность фермента снижалась в результате облучения до 50% от первоначальной, содержание имевшегося в ферменте цистина уменьшалось на 40 %, а содержание остальных аминокислот при этом не изменялось. Этот факт преимущественного разрушения цистина полностью согласуется с ранее сделанными наблюдениями Стерна [422] и Сетлоу [423]. Появление меркаптогрупп в облученном ультрафиолетовым светом яичном альбумине было отмечено в литературе еще в 1935 г. [424]. [c.439]

Кислороднезависимых фотосенсибилизированных реакций известно сравнительно мало. В качестве примера можно привести фотолиз цистина в макромолекулах белков при действии УФ- излучения с длинами волн более 280 нм. Фотосенсибилизаторами в этом случае служат ароматические аминокислоты триптофан и тирозин. К кислороднезависимым фотосенсибилизирован-ным процессам относят и фотоприсоединение псораленов к пиримидиновым основаниям ДНК, [c.134]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология