Феррицитохром

РИС. 2-45, Часть С-ЯМР-спектра цитохрома с из сердца лошади, где расположены полосы резонансного поглощения ароматических углеродов и атомов С аргинина. Спектр снят с применением шумовой протонной развязки при pH 6,7 температура 41 °С, частота 15,18 МГц. А. Феррицитохром с, 14,4 мМ (результат усреднения 46 000 спектров, снятых в течение 14 ч). Б. Ферроцитохром с, 11,5 мМ (результат усреднения 16 384 спектров) [178]. [c.190]

Каким образом электрон поступает в феррицитохром с и восстанавливает его и как электрон покидает экранированную группу гема ферроцитохрома с, восстанавливая цитохромоксидазу Одной из возможностей является переход на железо (Fe +) электрона атома серы (метионина-80), при этом происходит образование радикала с дефицитом электронов. Как нетрудно себе представить, образовавшаяся дырка могла бы заполниться электроном, поступающим от —ОН-группы соседнего тирозина-67. Этот тирозин мог бы далее сместиться на поверхность и, вступив в контакт с тирозином-74, принять от него электрон [17]. Таким образом, редуктаза, действующая на феррицитохром с, должна взаимодействовать с расположенным на поверхности тирози-ном-74. Хотя подобный механизм, основанный на промежуточном образовании подвижных тирозиновых радикалов, не имеет прецедента, указанная возможность заслуживает внимания. Сходное предположение [20, 21] заключается в том, что электроны поодиночке или парами поступают с поверхности через систему водородных связей на тирозин-67 и далее на метионин-80. Предлагался также вариант обмена электронов через часть гема, выходящую на поверхность [22]. Что касается окис- [c.374]

При описании процесса первичных квантовых превращений в фотосинтезе Кэлвин [45] предположил, что в хлоропластах растения хлорофилл покрыт, с одной стороны, акцептором электронов в липидной фазе, а с другой — донором, например ферроцитохромом, в водной фазе. При фотовозбуждении хлорофилл передает электрон акцептору. Затем происходит передача электрона от обычной молекулы хлорофилла на вакантную орбиталь положительного иона хлорофилла. Наконец, в итоге этого процесса миграции заряда положительный ион хлорофилла превращается в хлорофилл, отрывая электрон от донора, причем одновременно образуется феррицитохром. Окисленный донор служит окислителем, а восстановленный акцептор — восстановителем на более поздних стадиях процесса, приводящего к восстановлению двуокиси углерода и образованию кислорода [c.165]

Белки, перено- Fe Феррицитохром с Сердце лошади 12 400 1 1 280 19 [c.14]

Оа-Н ферроцитохром —V НаОа + феррицитохром, [c.299]

Окислению подвергаются фенолы, амины, альдегида, некоторые гетероциклические соединения, в том числе индол н аскорбиновая кислота. Некоторые пероксидазы (К.Ф. 1.11.1.7) не очень чувствительны к природе субстрата АН, однако цитохром-пероксидаза (К.Ф.1-11.1.5) относится к субстратно специфичным, так как окисляет только феррицитохром С до ферроцитохрома С. [c.122]

В фотосинтезирующих системах феррицитохром, вероятно, приводит на первых этапах к окислению хлорофилла до положительного ион-радикала, Хл+. Можно было бы полагать, что и спектральные изменения, и возникновение ЭПР связаны с образованием Хл+, но убедительного доказательства пока пе получено, так как обнаруженный бесструктурный фотоиндуцирован-пый сигнал ЭПР не несет в себе такой ценной информации, как сигнал со сверхтонкой структурой. В последнее время нами [52], а также в работе [53] показано, что сигнал ЭПР однозарядного ион-радикала фталоцианина (синтетического красителя, являющегося аналогом хлорофилла) представляет собой узкую интенсивную и не обладающую СТС линию с g = 2.002 и АЯ = 7 э. Необходима ли сложная структура хлоропластов, квантосом и хроматофоров для появления фотоиндуцированного парамагнетизма Достаточно ли для этого присутствия одного хлорофилла или бактериохлорофилла [c.445]

Пероксидазы (КФ 1.П.1.7) не очень чувствительны к природе субстрата АНз, если он относится к полифенолам или альдегидам. Однако другая гемсодержащая пероксидаза (КФ 1.П.1.5) относится уже к субстратно специфичным. Она окисляет феррицитохром с до ферроцитохрома с. [c.211]

Радикалы, образовавшиеся в результате реакции ОН с манатом, лактатом или этанолом, восстанавливают феррицитохром с со 100 о-ной эс )фективностью при константаж скорости около 10 дм- (моль с) 17091 Восстанавшать ррицитожртм с могут и сами гидроксильные радикалы (ОН + феррицитохром с) = [c.278]

Восстановление феррицитохрома с интенсивно исследовалось с помощью метода импульсного радиолиза. Феррицитохром с восстанавливается гидратированным электроном в результате очень быстрой бимолекулярной реакции. При нейтральных значениях pH набчюдался ряд послсдукхцих внутримолекулярных процесшв, связанных с конформационными изменениями и имеющих константы скорости реакции первого порядка от 5 10 до 10 с . [c.280]

Ферроцитохром -f Нитрат - - Феррицитохром -f Нитрит. [c.395]

Окси- дазы цитохромоксидаза (цитохром Оз) глюта- тион Си 4-ферроцитохром с + Ог = = 4-феррицитохром С+2Н2О широко распростра- нены [c.36]

D-лактатдегидрогеназа Zn флавин D-лактат + феррицитохром с = = пируват + ферроцитохром с дрожжи [c.46]

Общепринято, что в водных растворах химическая активность анион-радикала кислорода, в том числе и его окислительные свойства, выражена значительно слабее, чем в апротонной среде, и в гидрофильном окружении он действует преимущественно как восстанавливающий агент [6, 24]. Показано, что О2 легко восстанавливает паранитротетразолий хлористый [25, 26]. Константа скорости этой реакции равна 6,7 10 М с при pH 7 и 10 М с при pH 10 [27]. Благодаря высокой скорости восстановления, паранитротетразолий хлористый является одним из наиболее распространенных индикаторов О2 [26, 28]. Другим широко используемым индикатором анион-радикала кислорода является феррицитохром с [29]. Константа скорости этой реакции в диапазоне физиологических значений pH (7,0—7,6) находится в пределах 2,6—10 10 М с [12, 30]. Наряду с ионами железа и меди, входящими в состав активных центров ферментов, анион-радикал кислорода восстанавливает свободные металлы и их низкомолекулярные комплексы [6, 24, 31]. [c.11]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.163 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.368 ]

Транспорт электронов в биологических системах (1984) -- [ c.11 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.32 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология