Дегидрогеназы изоферменты

В последнее время установлено, что один и тот же фермент, например дегидрогеназа молочной кислоты, изомераза глюкозо-6-фосфата, амино-трансферазы и многие другие, могут существовать в различных формах, образуя так называемые семейства ферментов. Отдельные компоненты этих семейств, получившие названия изоферментов (или изоэнзимов, иначе — изозимов) незначительно отличаются друг от друга как по своему аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам, например по электрофоретической подвижности, даже по активности, а также по иммунобиологическим реакциям. Различиями в значениях изоэлектрических точек и величинах электрофоретической подвижности объясняется и тот факт, что при электрофоретическом разделении белков сыворотки или плазмы крови (стр. 23) один и тот же фермент удается обнаружить в различных фракциях сывороточных белков. [c.128]

Изоферменты групп 1 и 2 (табл. 12.4) встречаются у всех особей данного вида, но изоферменты группы 3 (возникшие в результате аллельных вариаций) имеются только у определенных особей. У человека наиболее изученным примером генетического полиморфизма белка является полиморфизм гемоглобина, для которого описано более 150 вариантов [3023]. Подобные варианты, по-видимому, имеются у большинства других белков, в том числе и у ферментов, и если последние различаются по своим свойствам, то их рассматривают как изоферменты. Известен по крайней мере 21 вариант глюкозо-6-фосфат — дегидрогеназы (КФ 1.1.1.49) человека [1790]. Индивидуумы, гетерозиготные по данному гену, синтезируют обычный и видоизмененный белки, и если рассматриваемый фермент является димером или более сложным олигомером, могут образовывать- [c.114]

Хипуэлл и др. [10] провели хроматографию нескольких дегидрогеназ на Ы -со-аминоалкил-АМР — сефарозе. По концентрации хлорида калия, необходимой для освобождения дегидрогеназы из комплекса с нуклеотидом, может быть определена сила взаимодействия, оцениваемая как связываемость р. Влияние длины пространственной ножки на связываемость р некоторых дегидрогеназ на №-со-аминоалкил-АМР—сефарозе иллюстрирует рис. 5.5. Связываемость р двух изоферментов лактатдегидрогеназ быстро возрастает отп = 2кп = 5 (где п — число СНг-групп в ножке ). [c.69]

Большинство клеточных белков синтезируется в рибосомах ассоциированных с эндоплазматическим ретикулумом (гл. 11) Некоторые из белков, присутствующих в митохондриях (напри мер, цитохром с и малатдегидрогеназа), синтезируются в рибо сомах, а затем каким-то образом транспортируются в мито хондрии. Иногда ферменты, встречающиеся в двух компартмен тах, фактически представляют собой две или более формы (изоферменты). Эти изоферменты являются белками с разной аминокислотной последовательностью, т. е. они кодируются разными генами один белок присутствует в одной органелле, другой белок — в другой. Примерами такого рода являются митохондриальный и цитоплазматический изоферменты малат-дегидрогеназы (КФ 1.1.1.37), аспартатаминотрансферазы (КФ 2.6.1.1) и супероксндднсмутазы (КФ 1.15.1.1). [c.90]

Иногда таким способом образуется большое число четко различимых изоферментов так, при электрофоретическом разделении пуриннуклеозидфосфорилазы эритроцитов на электро-.фореграмме выявляется до семи симметрично расположенных компонентов [1790]. Все эти компоненты обладают ферментативной активностью, но когда активность определяют с большой точностью, иногда удается обнаружить постепенное снижение удельной активности. Такое снижение наблюдается, в частности, для глюкозо-6-фосфат— дегидрогеназы эритроцитов человека при измерении отношения активности ферментативной к иммунологической активности, причем оно сопровождается появлением новых, более отрицательно заряженных форм фермента, которые, вероятно, поэтому обладают более низкой активностью [2292]. Такой способ образования вторичных изоферментов может быть просто связан с начальными этапами деградации фермента, предшествующими полной потере активности. [c.116]

Ферментативная активность G6PD обнаружена в клетках большинства (возможно, и всех) тканей оказалось, что тканеспецифичных форм изоферментов нет, и если имеется мутантная форма глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы, то обнаруживается она во всех тканях. [c.26]

При определении дегидрогеназ используют также и другие буферные растворы с различными значениями pH. Так, например, Фриц и др. [408] для локализации ЛДГ применяли NaOH — глициновый буфер, pH 10,0. Очень важное значение имеет концентрация лактата в инкубационной среде, поскольку она оказывает заметное влияние на соотношение выявленных изоферментов. Из сказанного следует, что определение ферментативной активности всегда следует проводить в строго стандартных условиях. [c.284]

Анализ изоферментов, проведенный в гомогенатах линий клеток 25 видов, показал, что этот биохимический признак можно использовать для подтверждения вида [11]. Определяя спектры трех изоферментных систем (глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы (ГФД), лактатдегидрогеназы (ЛД) и нуклеозидфос-форилазы (НФ)) с помощью вертикального электрофореза в крахмальном геле, можно с высокой степенью надежности оп- [c.120]

Рнс. 4.4. Зимограммы изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛД), глюкозоб-фосфат дегидрогеназы (ГФД) н нуклеозндфосфорилазы (НФ), показывающие типичное расположение полос в препаратах линий клеток наиболее часто используемых видов. [c.123]

Разработаны удобные методики для определения изоферментов, связанных с сердечной деятельностью, таких, как лактат-дегидрогеназа-1 (Н4) и креатинкиназа MB. Эти методики обеспечивают надежные результаты, хорошо согласующиеся с результатами электрофореза (Wi ks, Usategui-Gomez, 1985). [c.31]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология