Лактат-дегидрогеназа

В качестве еще одного примера регуляции этого типа можно привести превращения, протекающие при работе мышц. Источником АТФ, необходимой для интенсивной мышечной деятельности, является превращение глюкозы. На первой фазе глюкоза в результате цепи гликолитических превращений образует пируват. Однако дальнейшее окислительное превращение пирувата требует адекватной доставки в мышцы кислорода. Если создается дефицит последнего, то в мышечной ткани накапливаются пируват и восстановленный никотинамидный кофермент. В результате действия мышечной лактат дегидрогеназы происходит их превращение в NAD и лактат, что обеспечивает регенерацию NAD, необходимого для дальнейшего течения гликолиза, и образование некоторого количества АТФ в результате фосфорилирования АДФ дифосфоглицератом и фосфоенолпирува-том. В мышцах при этом начинает накапливаться молочная кислота. После окончания периода интенсивной мышечной деятельности образование NAD-H существенно замедляется и доставка кислорода в мышцы обеспечивает необходимый масштаб функционирования цепи переноса электронов, основная часть NAD-H переходит в NAD и та же лактат дегидрогеназа обеспечивает постепенное превращение накопившегося лактата в пируват, который через стадию окислительного декарбоксилирования поступает на конечное сжигание в цикле трикарбоновых кислот. [c.422]

Реакция восстановления пирувата, катализируемая лактат-дегидрогеназой, ингибируется высокими концентрациями субстрата [c.117]

Лактат-дегидрогеназа из дрожжей [c.275]

Лактат дегидрогеназа Дрожжи G-100 103 ООО [80] [c.172]

Молочная кислота, лактат, СзНвОз — конечный продукт гликолиза в анаэробных условиях, имеющий мол. массу 90,08. Образуется в результате восстановления пировиноградной кислоты при участии лактат-дегидрогеназы. [c.189]

В организме есть несколько путей использования молочной кислоты в клетке. В аэробных условиях при участии лактат-дегидрогеназы молочная кислота окисляется в пировиноградную, которая поддается окислительному декарбоксилированию. [c.189]

Его используют в качестве компонента питательных сред для некоторых бактерий, Спиртовое брожение — процесс сбраживания глюкозы до зтилового спирта и СОа- Осуществляется ферментативными системами микроорганизмов, в частности дрожжевых клеток. Оно совпадает с гликолизом во всех стадиях, за исключением концевого этапа, катализируемого лактат-дегидрогеназой (см. Гликолиз), [c.206]

МОСОМЫ 11 и 12 обнаруживают очень сходный рисунок сегментации, что наводит на мысль об их общем происхождении и эволюции (они содержат локусы лактат-дегидрогеназы А и В соответственно, общее происхождение которых предполагается на основании биохимических данных). Однако хромосома 11 заметно более метацентрическая, чем хромосома 12. В противоположность другим хромосомам этой группы Х-хромосома значительно варьирует по длине. В целом она сходна с самыми длинными из С хромосом. Центро- [c.48]

Б. Физиологическая основа. Аспартатная амино-трансфераза (A T), аланиновая трансаминаза (АЛТ) и лактат дегидрогеназа — это внутриклеточные ферменты, участвующие в обмене аминокислот и углеводов. В высокой концентрации содержатся в мышцах, печени, мозге. Повышение концентрации этих ферментов в крови свидетельствует о некрозе или поражении прежде всего этих тканей. [c.369]

Оксидаза мочевой кислоты Специфические ферменты-маркеры отсутствуют Лактат-дегидрогеназа [c.15]

Интересная и потенциально полезная модификация фермента заключается в присоединении к полипептидной цепи кофермента, который обычно свободно диффундирует. Этот способ был описан в работе [30] на примере комбинации аналога NAD и алкогольдегидрогеназы. Полученный в этой работе конъюгат содержал приблизительно одну молекулу кофермента на активный центр, а его активность составляла около 20% активности системы фермент/растворимый кофермент. Во второй публикации тех же авторов [31] показано, что этот конъюгат может быть вовлечен в оборот другой (лактат) дегидрогеназы. Такой подход можно распространить на ADP/ATP-, птерин- и фолат-зависимые системы. При его использовании для функционирования биосенсора не требуется добавления в систему кофермента, что, конечно, является преимуществом. [c.110]

Рис. 12.12. Модель NAD . Приведена конформация, обнаруженная при исследовании NAD , связанного в комплексе с лактат-дегидрогеназой.

NAD -связывающие участки очень сходны с таковыми в лактат-дегидрогеназе и алкоголь-дегидрогеназе. Представляется вероятным, что сходство участков связывания NAD в этих четырех ферментах представляет собою пример фундаментального структурного мотива N AW"-зависимых дегидрогеназ. [c.38]

Бесцв. крист. -I- 2 HjO. Субл. 150 Г безводн. 189. рК 1,25 3,67 (4,25) Раств-сть 9,5 , 120 " HjO 23,7 ЕЮН 16,9 эф. н. р. HQj, бенз Гидрат теряет Н О при 100 °С. Обра зует хелатные комплексы с металла ми. Конкурентно ингибирует лактат дегидрогеназу из сердца и сукцинат дегидрогеназу. Яд. [c.53]

Описанная процедура представляет собой сопряженную реакцию, в которой продукт медленного трансаминирования (пируват) быстро вступает в последующую индикаторную реакцию, катализируемую лактат-дегидрогеназой. За протеканием индикаторной реакции следят с помощью спектрофотометра, наблюдая исчезновение характерной желтой окраски NADH, обус- [c.721]

Обнаружено, что ферменты, состоящие из нескольких субъединиц, значительно менее устойчивы в водно-органических смесях по сравнению с ферментами типа каталазы и пероксидазы, состоящими из одной полипептидной цепи. Необратимая инактивация ферментов, состоящих из нескольких субъединиц, вероятно, обусловлена неполной реассоциацией предварительно диссоциировавших субъединиц при возвращении системы к нормальным условиям. Процессы диссоциации и реассоциации субъединиц, происходящие под. влиянием органического растворителя. и гари замораживании, могут приводить к образованию полимерных форм, не обладающих ферментативной активностью. Так, замораживание растворов двух злектрофоретически индивидуальных форм лактат-дегидрогеназы, а затем их последующее плавление в присутствии хлорида натрия приводит к образованию пяти различных форм. Органические растворители, такие как этиленгликоль, пропилен-гликоль, глицерин или диметилсульфоксид, при их добавлении в растворы полностью ингибируют образование этих форм и, за исключением пропиленгликоля, способствуют сохранению ферментативной активности [626, 627]. Как правило, растворимость веществ, включая ферменты и субстраты, уменьшается при понижении температуры и при введении органических растворителей. Несмотря на это, для обнаружения промежуточных соединений при низких температурах часто бывает достаточно не очень больших концентраций субстратов, поскольку при понижении температуры увеличиваются стационарные концентрации [615, 628]. Необходимо, однако, проверять, являются ли обнаруженные при низких температурах промежуточные соединения теми же самыми, что и при нормальных условиях, так как направление процесса может измениться. Активность ферментов, которые находятся в биомем- ранах и связаны е липидами, падает при переводе их в водные буферные растворы. Например, известно, что цитохром Р-450 ин-активируется при экстракции в водные растворы (при этом наблю- [c.237]

Рис, 85, Влияние температуры на сродство к пирувату (К"д (Пнр)) лактат-дегидрогеназ из скелетных мышц различных организмов [по данным Хочачка и Льюиса (1971), Сомеро (1969, 1973) и Сомеро и Йохансена (1970)]. [c.266]

Лактат-дегидрогеназа катализирует превращение пи-рувата в лактат в присутствии кофермента никотинами-дадениндинуклеотида (НАДН). Скорость реакции определяют по исчезновению НАДН. Ингибирующее действие металлов на эту реакцию, обусловленное связыванием 5Н-групп фермента, уменьшается в ряду Hg> u>Zn> l. Логарифмы условных констант ингибирования равны соответственно 6,70 4,04 2,58 2,34. [c.135]

Общеизвестными характерными чертами гомогенного катализа являются специфичность и селективность. Примером специфичности действия ферментов служит тот факт, что только один из энаитиомеров молочной кислоты дегидрируется Ь-лактат-дегидрогеназой. Фермент специфичен по отношению к Ь-молочной кислоте даже в присутствии большого избытка В-энантиомера. [c.21]

Кофактор многих ферментов лактат-дегидрогеназы, щелочной фосфатазы, карбоан-гидразы и др. [c.286]

Маркерт подобрал условия для разрушения и реконструкции четвертичной структуры и сумел выяснить взаимоотношения между изозимами лактатдегидрогеназы. Расщепление и реконструкция лактат-дегидрогеназ I, и I не приводят к образованию новых изозимов. Следовательно, эти два изозима содержат только один тип протомеров. Когда такой же процедуре была подвергнута смесь лактатдегид-рогеназ I, и 15, появились т кже формы 12, 1з и 14. Соотношение изозимов соответствует приведенному ниже субъединичному составу [c.72]

Разработаны удобные методики для определения изоферментов, связанных с сердечной деятельностью, таких, как лактат-дегидрогеназа-1 (Н4) и креатинкиназа MB. Эти методики обеспечивают надежные результаты, хорошо согласующиеся с результатами электрофореза (Wi ks, Usategui-Gomez, 1985). [c.31]

Лактат образуется из пирувата в норме у многих микроорганизмов. Реакция имеет место также в клетках высших организмов при ограниченном поступлении кислорода (как в интенсивно работающей мышце). Восстановление пирувата за счет NADH с образованием лактата катализируется лактат-дегидрогеназой [c.36]

Лактат-дегидрогеназа из скелетных мышц, представляющая собою тетрамер с мол. массой 140 к Да, и алкоголь-дегидрогена-за, димер с мол. массой 84 кДа, обладают совершенно различной трехмерной структурой. Однако участки связывания NAD у них обнаруживают поразительное сходство (рис. 12.11). NAD -связывающая область состоит из четырех а-спиралей и шести тяжей из параллельных Р-слоев. Конформации NAD при связывании с лактат-дегидрогеназой и алкоголь-дегидрогеназой также почти одинаковы. Аде-нозиновый компонент NAD связывается в гидрофобной щели. В отличие от этого ни-котинамидный компонент связывается таким образом, что реакционноспособная сторона кольца оказывается в полярном окружении, тогда как другая сторона приходит в контакт с гидрофобными остатками фермента. [c.37]

Основным сырьем для глюконеогенеза является лактат, образованный активной скелетной мышцей. В сокращающейся скелетной мышце при анаэробных условиях скорость образования пирувата в ходе гликолиза превышает скорость его окисления в цикле трикарбоновых кислот. Более того, скорость образования NADH при гликолизе выше, чем скорость его окисления в дыхательной цепи. Продолжение гликолиза зависит от наличия NAD для окисления глицеральдегид-З-фосфата, а генерирование NAD осуществляется лактат-дегидрогеназой, которая, восстанавливая пируват в лактат, окисляет NADH в NAD . [c.111]

Смотреть страницы где упоминается термин Лактат-дегидрогеназа: [c.403] [c.483] [c.367] [c.448] [c.83] [c.268] [c.31] [c.230] [c.39] [c.48] [c.238] [c.145] [c.97] [c.107] [c.463] [c.30] [c.208] [c.459] [c.36] [c.1] [c.240] [c.223]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология